биха. # Гетероциклической ароматической аминокислотой является
 Скачать 38.68 Kb.
|
|
# Гетероциклической ароматической аминокислотой является глютамат треонин триптофан тирозин метионин аланин и фенилаланин фенилаланин и глицин аланин и лизин лизин и фенилаланин глицин и аланин # Аминокислота, содержащая полярный незаряженный радикал аспарагиновая кислота серин лизин глютаминовая кислота аргинин # Нейтральная аминокислота глютаминовая лизин аланин аргинин аспарагиновая # В образовании дисульфидной связи участвует цистеин метионин лизин серин гистидин # Аминокислота, содержащая метильную группу глицин аргинин лизин серин метионин # Серосодержащая аминокислота метионин тирозин триптофан треонин валин *Гидроксигруппу содержат аминокислоты аланин серин цистеин метионин треонин # Иминокислотой является глицин цистеин аргинин пролин серин # В аминокислотах встречаются функциональные группы аминогруппа карбоксильная сульфгидрильная гидроксильная винильная *Функциями белков являются ферментативная транспортная структурная иммунная регуляторная # Заряд белка в растворе зависит от температуры величины рН раствора изоэлектрической точки белка количества пептидных связей количества водородных связей # Растворимость белков в воде обусловлена формой белковой молекулы зарядом белка гидратацией белковых молекул наличием небелковых компонентов все ответы верны *С пептидом глу-тир-про-гис будут положительными следующие цветные реакции биуретовая нингидриновая ксантопротеиновая Фоля Миллона *Цветные реакции на белки позволяют судить о наличии белка в биологических жидкостях о первичной структуре белка о присутствии некоторых аминокислот в белках о функциях белков о растворимости белка *Для фракционирования белков применяются следующие методы диализ электрофорез высаливание гель-фильтрация денатурация *Гидратная оболочка молекулы белка образуется при участии гидрофильных групп следующих аминокислот валина цистеина глютаминовой кислоты аспарагиновой кислоты лизина серина тирозина треонина *Глобулины осаждаются при насыщении раствора сульфатом аммония при полном насыщении раствора при 100% концентрации при полунасыщении при 50% концентрации при 30% концентрации *Альбумины осаждаются при насыщении раствора сульфатом аммония при полунасыщении при 50% концентрации при полном насыщении при 100% концентрации при 30% концентрации # Простые природные белки должны отвечать следующим требованиям: иметь маленькую молекулярную массу иметь однообразный аминокислотный состав состоять только из аминокислот не обладать четвертичной структурой иметь фибриллярное строение иметь большую молекулярную массу иметь олигомерное строение иметь разнообразный аминокислотный состав содержать в своем составе помимо аминокислот небелковуючасть обладать способностью к кооперативным изменениям конформации *К фибриллярным белкам относятся альбумин глобулин кератин миоглобин эластин коллаген гемоглобин *К глобулярным белкам относятся эластин коллаген гемоглобин миоглобин альбумин глобулин *К простым белкам относятся сывороточный альбумин миоглобин гемоглобин эластин кератин #Под первичной структурой белка понимают аминокислотный состав полипептидной цепи способ укладки протомеров в олигомерном белке порядок чередования аминокислот, соединенных в белке пептидными связями укладка полипептидной цепи в виде альфа-спирали способ укладки полипептидной цепи в пространстве # Под вторичной структурой белка понимают способ укладки протамеров в олигомерном белке последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями в полипептидную цепь пространственная укладка полипептидной цепи, стабилизированная, преимущественно слабыми связями между радикалами аминокислот способ укладки полипептидных цепей, соединенных водородными связями между атомами пептидного остова в виде альфа-спиралей или бета-структур объединение нескольких полипептидных цепей в фибриллярные структуры # Третичной структурой белка является пространственная структура белка, стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова конформация полипептидной цепи фибриллярной или глобулярной формы, образованная за счет взаимодействия функциональных групп радикалов аминокислот порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи способ укладки полипептидной цепи в виде спиральной структуры способ укладки протомеров в олигомерном белке # Четвертичная структура белка способ укладки полипептидной цепи в пространстве пространственное расположение полипептидных цепей в виде фибриллярных структур количество протомеров, их расположение относительно друг друга и характер связей между ними в олигомерном белке способность связывать природные лиганды пространственная структура белка, стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова # Высаливание белков осуществляется под действием факторов избытка белка в растворе воздействия низкой температуры высоких концентраций нейтральных солей щелочных и щелочноземельных металлов действия сильных электролитов действия органических растворителей # Денатурация белка – это уменьшение растворимости белков при добавлении солей щелочных и щелочноземельных металлов потеря биологической активности белка в результате его гидролиза изменение конформации белка, сопровождающееся потерей его биологической активности и растворимости конформационные изменения белка в результате взаимодействия с природными лигандами обратимое осаждение белка *Для процесса денатурации характерно утрата биологической активности сохранение биологических свойств нарушение первичной структуры нарушение вторичной и третичной структуры сохранение конформации # Химические агенты, вызывающие денатурацию белка хлорид натрий серная кислота (конц) ацетат свинца сульфат аммония верные ответы «2» и «3» # Простетическую группу гемоглобина (гем) связывает с белком остаток аминокислоты аланина глицина гистидина тирозина валина # Присутствие белка в растворе можно определить с помощью реакции биуретовой Фоля Миллона ксантопротеиновой нингидриновой *Высаливание белков осуществляется под действием факторов избытка белка в растворе воздействии низкой температуры +высоких концентраций нейтральных солей щелочных и щелочноземельных металлов действии сильных электролитов действии органических растворителей *В изоэлектрической точке белок: имеет положительный заряд имеет отрицательный заряд имеет суммарный электрический заряд равный нулю имеет самую высокую степень растворимости в электрическом поле мигрирует от анода к катоду # Многообразие белков обеспечивается за счет первичной структуры белка вторичной структуры белка третичной структуры четвертичной структуры молекулярной массы белка # К факторам устойчивости белковой молекулы в растворе относятся гидратная оболочка заряд отсутствие заряда верно «1» и «2» верно «1» и «3» # Для денатурированного белка характерно наличие пептидных связей способность к элетрофорезу вторичная и третичная структура хорошая растворимость в воде наличие антигенных свойств # Олигомерным белком является гемоглобин миоглобин сывороточный альбумин коллаген фиброин # Ферменты – это сложные белки производные витаминов белки, являющиеся структурными компонентами клеток биокатализаторы белковой природы углеводы # Участок активного центра фермента, присоединяющий субстрат, называется каталитический гидрофобный аллостерический гидрофильный контактный # Функция ферментов транспортная регулирующая структурная сократительная каталитическая # Ферменты ускоряют реакции, так как изменяют свободную энергию реакции ингибируют обратную реакцию изменяют константу равновесия реакции уменьшают энергию активации избирательно увеличивают скорость прямой реакции # Ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся по некоторым физико-химическим свойствам, называются апоферменты изоферменты коэнзимы протомеры мультимеры # В основе современной классификации ферментов лежит тип катализируемой реакции тип разрываемых связей в ходе реакции вид кофактора, входящего в состав фермента химическая природа субстрата природа фермента # Ферменты, активация которых происходит в результате частичного протеолиза называются мультимеры зимогены изоферменты холоферменты коэнзимы # При желудочно-кишечных заболеваниях в качестве заместительной энзимотерапии применяют эндопептидазу трипсин каталазу рибонуклеазу АСТ # Абсолютной специфичностью обладает химотрипсин папаин нуклеаза аргиназа лизоцим # Большинство ферментов проявляют максимальную активность при рН кислом (1,5-2) щелочном (8-9) близком к нейтральному только при рН 7 любого значения # Кофактор – это белковая часть фермента небелковая часть фермента часть фермента, состоящая из аминокислот часть фермента, осуществляющая гидролиз вещества часть фермента, осуществляющая ингибирование # Витамин В1 содержит кофактор флавинадениндинуклеотид тиаминдифосфат никотинамидадениндинуклеотид пиридоксальфосфат кобаламин # Пепсин имеет оптимум рН 1,5-2,5 4-5 6-7 8-9 10-11 # Аспарагиназа используется для лечения заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии тромбозов лимфогрануломатоза вирусного конъюктивита заболеваний ЖКТ # Константа михаэлиса отражает сродство к ингибитору активность фермента сродство к кофактору сродстов к коферменту сродство к субстрату # Превращение профермента в активный фермент происходит в результате фосфорилирования метилирования формирования димеров образования дисульфидных связей гидролиза одной или нескольких пептидных связей # Ферменты, синтезирующиеся в виде зимогенов амилаза, пепсин, трипсин липаза, нуклеаза, пепсин химотрипсин, трипсин,амилаза химотрипсин, трипсин, фосфотаза пепсин, химотрипсин, трипсин # Трансферазы катализируют реакции внутримолекулярного переноса групп гидролиза окислительно-восстановительные негидролитического расщепления субстрата межмолекулярного переноса групп # При заболеваниях печени в сыворотке крови исследуют активность ферментов пепсина трипсина α-амилазы лактазы АЛТ # Фермент алкогольдегидрогеназа с индексом кф 1.1.1.1 относится к классу гидролазы трансферазы; изомеразы оксидоредуктазы лиазы # Общее количество субъединиц в лактатдегидрогеназе две три четыре шесть восемь # Ферменты, катализирующие процессы декарбоксилирования органических веществ, относятся к классу: трансфераз лигаз лиаз гидролаз; изомераз # Кофакторы, содержащие витамин В2 называются никотинамидные пиридоксалевые флавиновые кобамидные биотиновые # Ферменты отличаются от неорганических катализаторов следующими свойствами высокая специфичность термолабильность не расходуются в процессе реакции увеличивают скорость химических реакций чувствительны к небольшим изменениям рН *Витамин РР входит в состав следующих кофакторов НАД+ ПАЛФ НS-СоА ФАД +НАДФ+ глютатион ТДФ ФМН Н4- биоптерин (ТГФК) # витамин В6 входит в состав следующего кофактора НАД+ ПАЛФ НS-СоА ФАД глютатион ТДФ ФМН Н4- биоптерин (ТГФК) *Активный центр фермента это участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе обладает свойством комплементарности к субстрату включает только положительно заряженные радикалы аминокислот содержит только металлы служит для регуляции активности фермента *Ферментами, из указанных сложных белков, являются гемоглобин миоглобин каталаза пероксидаза цитохромы # Белковая часть холофермента называется апофермент кофермент кофактор протомер простетическая группа # При увеличении температуры скорость ферментативной реакции постоянно возрастает постоянно понижается до 37-40 градусов возрастает, в дальнейшем снижается повышается после достижения 60 градусов С не имеет закономерностей # При действии высокой температуры с ферментом происходит гидролиз денатурация образование фермент-субстратного комплекса блокирование активного центра нарушение первичной структуры # Активатором пепсина является соляная кислота хлористый натрий сернокислая медь хлористый калий гидрат окиси меди # Для проявление максимальной активности ферментов требуется максимальное значение рН оптимальное для каждого фермента значение рН минимальное значение рН активность фермента стабильна в большом диапазоне рН значение рН равное 2 *На скорость ферментативных реакций влияют следующие факторы температура рН среды концентрация субстрата концентрация фермента наличие активаторов или ингибиторов данного фермента *Для аллостерических ферментов характерно кооперативные конформационные изменения при наличии эффекторов наличие регуляторного центра наличие кофермента наличие активного центра специфичность действия наличие четвертичной структуры # Необратимое ингибирование фермента возникает, если фермент и ингибитор связаны ковалентной связью ионной связью водородной связью гидрофобными взаимодействия электростатическими силами взаимодействиями *Неконкурентное ингибирование происходит, если субстрат и ингибитор похожи по структуре субстрат и ингибитор не похожи по структуре ингибитор связывается с активным центром фермента ингибитор связывается не с активным центром фермента, а с другим участком поверхности фермента ингибитор занимает активный центр вместо субстрата # Конкурентные ингибиторы являются обратимыми необратимыми обратимыми в определенных условиях необратимыми в определенных условиях только ионы металлов # Ферменты необратимо ингибируются под действием липидов аминокислот ионов тяжелых металлов углеводов сложных белков # Аллостерическими эффекторами ферментов являются кофакторы дипептиды метаболиты углеводы липиды # В мультиферментных комплексах: все субстраты подобны друг другу все субстраты отличаются друг от друга продукты превращения одного субстрата являются исходным субстратом для следующего фермента все ферменты катализируют превращение одного и того же субстрата ферменты, активируются путем частичного протеолиза # Количество изоферментов ЛДГ 2 4 3 1 5 *Название ферментов может образовываться по названию субстрата по названию химического процесса по структуре молекулы фермента по структуре апофермента +по виду разрываемой или образуемой связи # Ферменты, катализирующие внутримолекулярный перенос групп, называются: киназы мутазы рацимазы оксигеназы трансферазы Определение регуляторных ферментов # Повышение активности АЛТ в крови свидетельствует о остеопорозе +гепатите нефрите панкреатите инфаркте миокара # Реакции негидролитического расщепления субстрата катализируют оксидоредуктазы трансферазы гидролазы изомеразы лиазы # При инфаркте миокарда диагностическое значение имеет определение в крови активности фермента альдолазы лактатдегидрогеназы алкогольдегидрогеназы каталазы пепсина 88.повышение активности АЛТ в крови свидетельствует о А) о повреждении или разрушении клеток, обогащенных ферментом. 89.реакции негидролитического расщепления субстрата катализируют А)лиазы 90.Изостерическое активирование- это вид активирования, когда А)активатор связывается с активным центром фермента 91.Аллостерическое активирование-это вид активирования, когда А)активатор связывается с аллостерическим центром фермента 92.что является донором остатка фосфорной кислоты при фосфорилировании фермента А)молекула АТФ 93.какое соединение является активатором для протеинкиназы А А)Цамф 94.какое из перечисленных веществ является специфическим ингибитором а) оксид азота (ІІ) б) тиоловые яды в) цианиды г) малоновая кислота д) денатурирующие факторы 95. какое из перечисленных веществ является конкурентным ингибитором А)аспартат 96.исследование активности ферментов плазмы крови, мочи,слюны с целью диагностики тех или иных заболеваний называется А)энзимодиагностика 97.использование ферментов в качестве лекарственных средств называется А)энзимотерапия 98.заболевания, в основе которых лежат нарушения функционирования ферментов в клетке, называются А)энзимопатии 99.уреаза используется для определения в крови А)мочевины 100.что служит причиной первичных энзимопатий А) генетическим дефектом и наследственным снижением активности |