тест биохимия за 2 семестра пиму. 1. углеводы в жкт расщепляются ферментами класса гидролаз в глюконеогенезе и гликолизе участвует фермент альдолаза

• Название: 1. углеводы в жкт расщепляются ферментами класса гидролаз в глюконеогенезе и гликолизе участвует фермент альдолаза
• Анкор: тест биохимия за 2 семестра пиму
• Дата: 08.09.2022
• Размер: 2.35 Mb.
• Имя файла: test_sdo_bkh_oba_semestra.docx
• Тип: Документы; #667202
• страница: 39 из 39

две основные тяжелые нити и четыре легких цепи;

головка, обладающая АТФ-азной активностью;

1,3

2. 
   Для актина характерно:
   

1. 
   наличие двух форм: глобулярной и фибриллярной;
   
2. 
   обравзование комплекса с тропомиозином;
   
3. 
   способность к гидролизу АТФ;
   

2. 
   Свойства миозина:
   

1. 
   спонтанно образовывать волокна при физиологических значениях рН;
   
2. 
   ферментативная активность;
   
3. 
   связываеть полимеризованную форму актина;
   

2. 
   Тропомиозин – это:
   

1. 
   фибриллярный белок;
   
2. 
   белок, укладывающийся на актин, закрывая центр связывания с головкой миозина;
   

2. 
   Актин имеет в своем составе и характеризуется:
   

1. 
   F-актин, спираль из мономеров актина.
   
2. 
   АТФ-азная активность миозина значительно возрастает в присутствии стехиометрических количеств F-актина.
   

2. 
   Глобулярный актин обладает следующимим особенностями:
   

1. 
   образует нити фибриллярного актина;
   
2. 
   каждая глобула имеет центр связывания с миозином4
   

Тропомиозин выполняет следующие функции:

1. 
   блокирует связь между актином и миозином;
   
2. 
   способствует уборке ионов кальция;
   
3. 
   блокирует связь между ингибиторной субъединицей тропонина и контактным участком актина;
   
4. 
   ингибирует гидролиз АТФ.
   

Среди функций тропонина и тропомиозина можно выделить следующие:

1. 
   тропонин и тропомиозин активируют связывание актина и миозина;
   
2. 
   в отсутствие Са²⁺ тропонин и тропомиозин ингибируют взаимодействие актина и миозина;
   
3. 
   гидролиз АТФ активирует влияние регуляторных белков тропонина и тропомиозина на образование актомиозинового комплекса;
   
4. 
   высвобождение Са²⁺ из саркоплазматического ретикулума приводит к блокированию тропомиозином актина к головкам миозина.
   

2. 
   Роль Са²⁺ в мышечном сокращении:
   

1. 
   ионы Са²⁺ запускают мышечное сокращение, присоединяясь к тропомиозину;
   
2. 
   ионы Са²⁺ связываются с ТнС – компонентом тропонина, что вызывает конформационные сдвиги;
   
3. 
   Са²⁺ регулирует мышечное сокращение по аллостерическому механизму со следующей последовательностью передачи информации: Са²⁺ →тропомиозин →актин →миозин;
   
4. 
   в отсутствие Са²⁺ тропонин и тропомиозин ингибируют взаимодействие актина и миозина.
   

2. 
   Регуляция потока ионов Са²⁺ саркоплазматическим ретикулумом происходит следующим образом:
   

1. 
   в состоянии покоя система активного транспорта Са²⁺ накапливает его в саркоплазматическом ретикулуме;
   
2. 
   кальциевый насос, приводимый в действие АТФ, увеличивает концентрацию Са²⁺ в цитоплазме покоящейся мышцы;
   
3. 
   деполяризация мембран Т-микротрубочек вызывает выброс Са²⁺ из цистерн саркоплазматического ретикулума;
   
4. 
   нервный импульс, приводящий к деполяризации мембран, вызывает перекачивание Са²⁺ в цистерны саркоплазматического ретикулума.
   

2. 
   Мышечное сокращение обеспечивается:
   

1. 
   тем количеством АТФ, которое имеется в мышце и может поддержать сократительную активность всего лишь на протяжении доли секунды;
   
2. 
   тем количеством АТФ, которое имеется в мышце для поддерживания сократительной активности на длительное время;
   
3. 
   запасом богатых энергией фосфатных связей в виде фосфокреатина;
   
4. 
   т.к. в работающей мышце возрастает концентрация АДФ и Фн, то они полностью обеспечивают энергией мышечное сокращение.
   

2. 
   Роль АТФ при мышечном сокращении заключается в следующем:
   

1. 
   активация мышечного сокращения;
   
2. 
   регуляция функции тропонина;
   
3. 
   активация аденилатциклазной реакции;
   
4. 
   активация Са²⁺-АТФ-азы;
   
5. 
   обеспечение реполяризации мембраны.
   

2. 
   Пути ресинтеза АТФ следующие:
   

1. 
   за счет энергии креатинфосфата;
   
2. 
   в процессе окислительного фосфорилирования в дыхательной цепи внутренней мембраны митохондрий;
   
3. 
   в дыхательной цепи наружной мембраны митохондрий;
   
4. 
   при распаде креатинфосфата с образованием креатинина;
   
5. 
   в аденилатциклазной реакции.
   

2. 
   Гидролиз АТФ:
   

1. 
   запускает мышечное сокращение;
   
2. 
   запускает цикл ассоциации и диссоциации актина и миозина;
   
3. 
   активирует тропониновую систему;
   
4. 
   вызывает стадию расслабления мышечного сокращения;
   
5. 
   вызывает конформационные изменения в головках миозина.
   

2. 
   В процессе сокращения происходит:
   

1. 
   сокращение актина и миозина;
   
2. 
   скольжение тонких нитей относительно толстых нитей;
   
3. 
   актин меняет свою длину относительно миозина;
   
4. 
   миозин меняет свою длину относительно актина;
   
5. 
   актин и миозин не меняют своей длины.
   

2. 
   Механизм запуска мышечного сокращения происходит:
   

1. 
   за счет энергии АТФ, которая обеспечивает эффект «гребка» весельной лодки;
   
2. 
   за счет ионов Са²⁺;
   
3. 
   за счет энергии креатинфосфата.
   

2. 
   Сердце борется за диастолу, поэтому для миокарда характерно:
   

1. 
   наибольшее сродство к ионам кальция;
   
2. 
   сродство к ионам кальция ниже, чем в скелетной мышце;
   
3. 
   высокая активность Са²⁺-АТФ-азы;
   
4. 
   низкая активность Са²⁺-АТФ-азы.
   

2. 
   На рисунке изображено:
   

1. 
   состояние покоя мышцы;
   
2. 
   начало мышечного сокращения;
   
3. 
   конформационные сдвиги в структуре тропомиозина;
   
4. 
   состояние в момент деполяризации мембраны.
   

1. 
   На рисунке изображено:
   

1. 
   состояние расслабления мышцы;
   
2. 
   начальный этап мышечного сокращения;
   
3. 
   конформационные сдвиги в системе тропонин-тропомиозин;
   
4. 
   состояние в момент деполяризации мембраны;
   
5. 
   поворот головки миозина.
   

1. 
   Реакцию в-окисления жирной кислоты катализирует фермент АЦИЛ КОА-ДЕГИДРОГЕНАЗА
   
2. 
   Глюкозу в моче можно определить МЕТОДОМ Альтгаузена, ОРТОТОЛУИДИНОВЫМ МЕТОДОМ, ИСПОЛЬЗУЯ ДИАГНОСТИЧЕСКИЕ ТЕСТ-ПОЛОСКИ
   
3. 
   на схеме представлен метаболизм билирубина в КИШЕЧНИКЕ
   

4. 
   Большинство реакций глюконеогенеза локализовано В ЦИТОЗОЛЕ
   
5. 
   Мукополисахаридозы характеризуются ИЗБЫТОЧНЫМ НАКОПЛЕНИЕМ ГЛИКОАМИНОГЛИКАНОВ В ТКАНЯХ
   
6. 
   Фосфоролиз гликогена процесс расщепления с использованием ФОСФОРНОЙ КИСЛОТЫ
   
7. 
   Реакцию катализирует фермент ТАГ Липаза
   

8. 
   Реакцию катализирует фермент АЦЕТИЛ-КОА-СИНТЕТАЗА
   

9. 
   Гипергликемия и глюкозурия могут наблюдаться при СИНДРОМЕ Иценко-Кушинга, сахарном диабете
   
10. 
    определите последовательность образования метаболитов в процессе распада пиримидинового нуклеотида ЦМФ
    

А 1	ЦИТИДИН
Б 2	ЦИТОЗИН
В 3	ЦРАЦИЛ
Г 4	ДИГИДРОУРАЦИЛ
Д 5	В-АЛИНИН NH3 CO2

11. 
    Ткани с высокой активностью пентозофосфатного пути Окисления глюкозы ЖИРОВАНЯ ТКАНЬ, ЛАКТИРУЮЩАЯ МОЛОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА, ЭРИТРОЦИТЫ, НАДПОЧЕЧНИКИ
    
12. 
    Анаэробный гликолиз – единственный источник энергии в ЭРИТРОЦИТАХ
    
13. 
    К медленному токсическому действию ксенобиотиков относят МУТАГЕННОЕ ДЕЙСТВИЕ АЛЛЕРГИЧЕСКИЕ РЕАКЦИИ
    
14. 
    К внеклеточному этапу синтеза коллагена относят ОТЩЕПЛЕНИЕ C- и N- КОНЦЕВЫХ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЕЙ
    
15.