Е. В. Атаева удк 808. 2 (072) Методические указания

• Название: Е. В. Атаева удк 808. 2 (072) Методические указания
• Дата: 10.03.2020
• Размер: 170.5 Kb.
• Имя файла: 25111.doc
• Тип: Методические указания; #111487
• страница: 6 из 7

Носители жизни

Ферменты (от латинского слова fermentum – закваска) – это белковые вещества, ускоряющие жизненно важные химические реакции в клетках организмов. Являясь катализаторами, они образуют с исходными веществами неустойчивые промежуточные соединения. Эти соединения, распадаясь, дают конечный продукт данной реакции и освобождают ферменты.

Все процессы в живом организме – дыхание, пищеварение, мышечное сокращение, фотосинтез и другие – осуществляются с помощью ферментов. Они во много миллионов раз ускоряют самые разнообразные химические превращения, из которых складывается обмен веществ. Под действием различных ферментов составные компоненты пищи: белки, жиры и углеводы – расщепляются до более простых соединений, из которых затем в организме синтезируются новые макромолекулы, свойственные данному виду. Вот почему великий русский физиолог И.П. Павлов назвал ферменты «носителями жизни». Нарушение деятельности ферментов ведет к возникновению тяжелых болезней или смерти. Так, наследственная аномалия умственного развития детей связана с отсутствием в их организме одного из ферментов обмена углеводов, вследствие чего больные дети не могут усваивать молочный сахар.

Важнейшей особенностью ферментов является высокая специфичность (избирательность) их действия. Каждый фермент ускоряет только одну какую-либо реакцию или группу однотипных реакций. Направленность действия ферментов позволяет организму быстро и точно выполнять сложную химическую работу по перестройке молекул пищевых веществ в нужные ему соединения. Уже во рту во время пережевывания пищи под влиянием фермента амилазы сложный растительный углевод – крахмал – расщепляется до простых сахаров. Реакции разложения продолжаются в кишечнике и желудке. Например, жиры разлагаются на глицерин и карбоновые кислоты (или их соли) под влиянием ферментов, называемых липазами.

Ферменты значительно эффективнее (в 10⁴ – 10⁹раз) небиологических катализаторов. Так, единственная молекула фермента каталазы может расщепить за секунду до 10 тыс. токсичной для клетки перекиси водорода, которая возникает при окислении в организме различных соединений. Каталаза содержится почти во всех клетках животных и растительных организмов.

Сейчас известно около 2 тыс. ферментов, но список этот не закончен. Одни ферменты катализируют окислительно-восстановительные реакции, другие осуществляют гидролиз химических связей. Существуют ферменты, соединяющие молекулы друг с другом; ферменты, переносящие большие и сложные группы атомов от одной молекулы к другой, и т.д.

Как «работают» ферменты

Ферменты имеют довольно замысловатую пространственную структуру. Длинная цепочка остатков аминокислот, образующих молекулу белка, свернута в сложный клубок. При этом аминокислоты, расположенные в цепи далеко друг друга, могут оказаться соседями. Некоторые из возникших таким путем группировок аминокислотных остатков проявляют каталитическими свойства и образуют активный центр фермента. Высокая специфичность действия ферментов связана с особенностями структуры их активных центров – она идеально соответствует строению субстрата (вещества, на которое действует фермент).

Каталитический процесс происходит благодаря согласованному действию всех функциональных групп активного центра. В ходе ферментативной реакции происходит образование фермент-субстратного комплекса. Под влиянием фермента субстрат таким образом ориентируется в пространтсве и изменяет своего конфигурацию, что катализируемая реакция происходит с меньшей начальной затратой энергии, а следовательно, с намного большей скоростью. После химической реакции комплекс распадается с образованием продуктов реакции и свободного фермента. Важно знать, что фермент только ускоряет реакции, а собственную энергию в них не вносит. В тех же случаях, когда катализируется реакция, требующая энергетических затрат (таких реакций очень много), в процесс всегда вовлекается какой-нибудь источник энергии, например АТФ (аденозинтрифосфорная кислота). Скорость ферментативной реакции зависит от многих факторов – природы и концентрации фермента и субстрата, температуры, рН среды (показатель концентрации ионов водорода в среде).

Некоторые ферменты для проявления активности нуждаются в веществах небелковой природы – так называемых коферментах. Белковая часть и небелковый компонент в отдельности лишены ферментативной активности, но, соединившись вместе, они приобретают характерные свойства фермента. Некоторые коферменты – это вещества, близкие по строению молекулы к витаминам. Витамины, таким образом, являются предшественниками коферментов. Например, из витамина В₁₂ образуются коферменты, необходимые в процессе кроветворения.