Главная страница
Навигация по странице:

  • Модель Михаэлиса-Ментен

  • Кинетикаферментативной реакции (т е. зависимость скорости реакции от ее условий) определяется в первую очередь свойствами катализатора, вследствие чего она значительно сложнее, чем кинетика некаталитических реакций Модель МихаэлисаМентен


    Скачать 13.78 Kb.
    НазваниеКинетикаферментативной реакции (т е. зависимость скорости реакции от ее условий) определяется в первую очередь свойствами катализатора, вследствие чего она значительно сложнее, чем кинетика некаталитических реакций Модель МихаэлисаМентен
    Дата14.03.2018
    Размер13.78 Kb.
    Формат файлаdocx
    Имя файла10-variant_stom.docx
    ТипДокументы
    #38503

    10-вариант

    1-блок

    1D 6C

    2E 7 D

    3D 8 D

    4B 9 B

    5C 10 B

    2-блок

    Кинетикаферментативной реакции (т. е. зависимость скорости реакции от ее условий) определяется в первую очередь свойствами катализатора, вследствие чего она значительно сложнее, чем кинетика некаталитических реакций

    Модель Михаэлиса-Ментен исходит из того, что вначале субстрат А образует с ферментом E комплекс, который превращается в продукт В намного быстрее, чем в отсутствие фермента. Константа скорости kкат намного выше, чем константа некаталитической реакции k. Константу kкат называют еще «числом оборотов» поскольку она соответствует числу молекул субстрата, превращаемых в продукт одной молекулой фермента за 1 с. Согласно этой модели, активность фермента определяется долей комплекса EA от общей концентрации фермента [E] t , т. е., отношением [EA] / [E] t (З). С целью упрощения модель предполагает, что E, А и ЕА находятся в химическом равновесии согласно закону действующих масс (см. с. 24), что дает в итоге для диссоциации комплекса EA уравнение:
    [E][A]/[EA] = Km Поскольку [E] t = [E] + [EA],
    [EА] = [E] t [А]/(Кm + [А])
    Из v = kкат[EA] (2) и предыдущего выражения получают уравнение Михаэлиса-Ментен (4).
    Уравнение содержит две величины (два параметра), которые не зависят от концентрации субстрата [A], но характеризуют свойства фермента: это произведение kкат[E] t , соответствующее максимальной скорости реакции V при высокий концентрации субстрата, и константа Михаэлиса Кm , характеризующая сродство фермента к субстрату. Константа Михаэлиса численно равна той концентрации субстрата [A]. при которой ν достигает половины максимальной величины V (если v = V/2, то [A] / (Кm + [A]) = 1/2, т. е. Km = [А]). Высокое сродство фермента к субстрату характеризуется низкой величиной Кm и наоборот,
    Модель Михаэлиса-Ментен основывается на нескольких не совсем реальных допущениях, таких, как необратимое превращение EA в E + В, достижение равновесия между E, A и EA, отсутствие в растворе других форм фермента, кроме E и EA. Только при соблюдении этих гипотетических условий Km соответствует константе диссоциации комплекса, а kкат — константе скорости peакции EA → E + В.

    3- блок

    Родоначальным соединением данного лекарственного препората является салициловая кислота


    написать администратору сайта