Главная страница

Биохимия мод2. Конкурентное ингибирование


Скачать 1.23 Mb.
НазваниеКонкурентное ингибирование
АнкорБиохимия мод2.doc
Дата22.04.2017
Размер1.23 Mb.
Формат файлаdoc
Имя файлаБиохимия мод2.doc
ТипДокументы
#5065
страница2 из 23
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   23

C. Катализирующие превращение субстратов в продукты


44. Укажите отличительную особенность действия ферментов в сравнении с минеральными катализаторами:
    1. Высоко специфичны по отношению к их субстрату


45. Укажите фактор окружающей среды, не являющийся оптимальным для большинства тканевых ферментов организма человека:

    1. to = 100оС

    1. Укажите витамин, входящий в состав кофермента НАД: - В3 или РР

    1. Витамин В5

    1. Укажите витамин, входящий в состав флавинзависимых дегидрогеназ:

    1. Витамин В2

48. Укажите витамин, участвующий в образовании структуры ферментов класса оксидоредуктазы:

A. Витамин В2

49. Укажите витамин, участвующий в образовании структуры ферментов класса оксидоредуктазы:

А. Никотинамид
50. Укажите катион металла, неспособный выполнить функцию кофактора фермента организма человека:

A. Pb2+
51. Укажите катион металла, неспособный выполнить функцию кофактора фермента организма человека:

E. Hg2+

52. Аминокислоты, содержащие в боковом радикале гидроксильную группу, часто входят в состав активного центра ферментов. Назовите одну из них:

C. Серин


53. Выберите правильное продолжение фразы: «Витаминные кофакторы обычно находятся в ...»:

B. Каталитической части активного центра фермента

54. Укажите фактор окружающей среды, влияющий на заряд функциональных групп в активном центре фермента:

C. рН среды


55. Укажите температуру окружающей среды, вызывающую денатурацию ферментов организма человека:

E. 100 оС

56. Оптимум рН действия пепсина желудочного сока имеет низкие значения (1,5-2,5), так как он является кислым белком. Укажите аминокислотные остатки первичной структуры пепсина, определяющие его кислые свойства:

A. ГЛУ, АСП

57. Выберите правильное продолжение фразы: «Аллостерический центр фермента состоит из…»:

E. Пространственной совокупности определенных аминокислотных остатков

58. Укажите субстрат, разрушение которого осуществляет класс ферментов – гидролазы:

B. Белки


59. Укажите субстрат для амилазы слюны:

B. Крахмал


60. Ферменты класса лиазы способны катализировать тип реакции:

E. Декарбоксилирование


61. Амилаза слюны способна последовательно разрушать α-1,4-гликозидные связи в полисахариде крахмале и продуктах его неполного гидролиза. Назовите тип специфичности амилазы слюны:

D. Относительный групповой


62. Фермент уреаза способен разрушать только структуру мочевины. Поэтому он обладает типом специфичности:

B. Абсолютным

63. D-оксидаза аланина способна дезаминировать только D-аланин, но не разрушает структуру L-аланина. Укажите тип специфичности D-оксидазы аланина:

A. Стереохимический

64. Укажите верную запись общего уравнения ферментативного катализа необратимой реакции:

А. E + S → ES → ES*→ EP → E + P

В. E + S ↔ ES → ES* → EP → Е + P

65. Укажите ингибитор амилазы слюны:

С. Сульфат меди

66. Укажите активатор амилазы слюны:

А. Хлорид натрия


67. Укажите признак, положенный в основу классификации ферментов:

D. Тип катализируемой реакции

68. Амилаза слюны катализирует разрушение структуры крахмала до олигосахаридов и глюкозы. Укажите класс этого фермента:

С. Гидролазы

69. Укажите метод исследований, с помощью которого раствор фермента можно освободить от низкомолекулярных примесей:

С. Диализ

70. Укажите метод исследований, с помощью которого можно изучить пространственную структуру фермента:

Е. Рентгеноструктурный анализ

71. Дайте полное название сложному ферменту, в котором полипептидные цепи присоединяются к небелковой части:

Е. Холофермент

72. Кофакторную функцию могут выполнять короткие пептиды. Назовите один из них:

В. Глутатион

73. Укажите название фрагмента структуры фермента, в котором осуществляется превращение субстрата в продукт реакции:

В. Каталитический участок активного центра

74. У лактатдегидрогеназы известны 5 изоферментных форм. Укажите структурный фрагмент идентичный во всех изоформах этого фермента:

В. Активный центр

75. Выберите фамилию ученого, изучавшего кинетику ферментативных реакций:

D. М. Ментен

76. Укажите фамилию ученого, предложившего гипотезу «индуцированного соответствия»:

В. Д. Кошленд

77. Укажите тип специфичности фермента, который описывается теорией Фишера:


В. Абсолютная специфичность

78. Константа Михаэлиса для фермента определяет:

В. Степень сродства фермента к субстрату

79. Действие конкурентного ингибитора на фермент можно убрать путем:

С. Повышения концентрации субстрата

80. Продолжите фразу: "Незначительное изменение рН среды влияет на молекулу фермента, меняя...":

В. Степень поляризации аминокислотных радикалов в активном центре

81. При определении удельной активности фермента общую активность фермента делят на значение:

В. Концентрации белка в исследуемой пробе

82. Укажите фермент, активность которого полностью ингибирована в присутствии синильной кислоты (HCN):

Е. Цитохромоксидаза

83. Назовите вещество, с которым малоновая кислота (ингибитор) конкурирует за связывание с активным центром фермента сукцинатдегидрогеназы:
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   23


написать администратору сайта