Главная страница
Навигация по странице:

  • Понятие о метаболических путях.

  • Зависимость скорости ферментативной реакции от рН среды

  • Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры

  • Правило Вант-Гоффа

  • Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента

  • Константа Михаэлиса (Кm)

  • Единицы измерения активности ферментов

  • (нековалентные связи) НЕОБРАТИМОЕ Активность фермента НЕ восстанавливается (ковалентные связи) Конкурентное

  • Неконкурентное - I НЕ похож на S;- I связывается ВНЕ АЦ;- НЕ зависит от [S].Специфическое

  • НЕспецифическое - I связывается ВНЕ АЦ.График конкурентного ингибирования в координатах Михаэлиса-Ментен

  • График неконкурентного ингибирования в координатах Михаэлиса-Ментен

  • Ретроингибирование (принцип обратной отрицательной связи)

  • Ферменты б:х. Лекция 2 Кафедра биохимии ниу БелГУ Составитель к б. н., Л. Р. Закирова План лекции


    Скачать 5.41 Mb.
    НазваниеЛекция 2 Кафедра биохимии ниу БелГУ Составитель к б. н., Л. Р. Закирова План лекции
    Дата02.11.2022
    Размер5.41 Mb.
    Формат файлаpptx
    Имя файлаФерменты б:х.pptx
    ТипЛекция
    #766690

    Ферменты

    Лекция 2


    Кафедра биохимии НИУ «БелГУ»

    Составитель: к.б.н., Л.Р.Закирова

    План лекции

    • Кинетика ферментативного катализа.
    • Единицы активности ферментов.
    • Ингибирование активности ферментов.
    • Регуляция активности ферментов.
    • Понятие о метаболических путях.
    • Применение ферментов в медицине (энзимопатия, энзимодиагностика, энзимотерапия). Изоферменты.

    Кинетика ферментативных реакций

    • изучает зависимость скорости химических реакций, катализируемых ферментами, от химической природы реагирующих веществ, а также от факторов окружающей среды (рН, температура, давление, концентрация фермента, субстрата, продукта и т.д.).

    Зависимость скорости ферментативной реакции от рН среды


    Оптимальная рН – рН среды, при которой скорость реакции максимальна.

    Максимальная скорость реакции – это скорость, при которой весь фермент занят субстратом (весь фермент в ES-комплексе).

    Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры


    Оптимальная температура – при которой скорость реакции максимальна.

    Максимальная скорость реакции – это скорость, при которой весь фермент занят субстратом (весь фермент в ES-комплексе).

    Правило Вант-Гоффа:

    При повышении температуры на каждые 10 градусов константа скорости гомогенной элементарной реакции увеличивается в два—четыре раза.  

    Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента

    • Уравнение, описывающее кривую субстратного насыщения, было предложено Леонором Михаэлисом и Мод Леонорой Ментен:
    • [S] – концентрация субстрата; V max – скорость реакции при данной концентрации субстрата; Km – константа Михаэлиса.

    Константа Михаэлиса (Кm)

    Кm и Vmax

    Активность фермента

    измеряют:

    • по скорости убывания количества субстрата;
    • по скорости возрастания продукта реакции.

    Единицы измерения активности ферментов

    Ингибирование активности ферментов


    ОБРАТИМОЕ

    Активность фермента восстанавливается

    (нековалентные связи)

    НЕОБРАТИМОЕ

    Активность фермента

    НЕ восстанавливается

    (ковалентные связи)

    Конкурентное

    - I похож на S (конкурирует!);

    - I связывается с АЦ;

    - зависит от [S].

    Неконкурентное

    - I НЕ похож на S;

    - I связывается ВНЕ АЦ;

    - НЕ зависит от [S].

    Специфическое

    - I специфичен к функциональным группам АЦ.

    НЕспецифическое

    - I связывается ВНЕ АЦ.

    График конкурентного ингибирования в координатах Михаэлиса-Ментен

    График конкурентного ингибирования в координатах

    Лайнуивера-Берка

    График неконкурентного ингибирования

    в координатах

    Михаэлиса-Ментен

    График неконкурентного ингибирования

    в координатах

    Лайнуивера-Берка

    Необратимое ингибирование ферментов

    • К каждому типу и виду ингибирования самостоятельно подобрать примеры!!!
    • (подсказка – лекарственные вещества, токсины)

    Изменение скорости ферментативных реакций в клетке – основной механизм регуляции метаболизма. Ключевую роль при этом играют:

    • Е одной из начальных стадий превращения (обычно необратимой);
    • Е, находящийся в местах разветвлений метаболических путей;
    • Е, катализирующие самые медленные (лимитирующие) реакции.
    • Выделяют 4 типа регуляции активности ферментов, в основе которых лежит ОДНО – изменение конформации фермента!

    • Частичный протеолиз (ферменты ЖКТ, ФСК и др.):

    2. Белок-белковые взаимодействия (протеинкиназы: ПКА, ПКС, ПКG и др.) :


    Решающее значение для активации ПКА имеет изменение четвертичной структуры: отщепление регуляторных (R) субъединиц от каталитических (С)

    3. Фосфорилирование и дефосфорилирование (фосфорилаза гликогена, гликогенсинтетаза, тканевая липаза и др.):

    4. Аллостерическая регуляция (фосфофруктокиназа, изоцитратдегидрогеназа и др.):

    Аллостерические ферменты построены из нескольких субъединиц и проявляют кооперативность при связывании субстрата


    R

    R

    C

    C

    Ретроингибирование (принцип обратной отрицательной связи)

    изоферменты

    Применение ферментов в медицине



    написать администратору сайта