При заболеваниях
 Скачать 18.3 Kb.
|
|
При заболеваниях. Глобулярные белки – белки в молекулах которых полипептидные цепи плотно свернуты в компактные шарообразные структуры – глобулы. Первичная структура – последовательность аминокислотных остатков соединённых пептидной связью. Имеют условно линейный характер. Удерживаются пептидной связью. Вторичная структура – упаковка первичной полипептидной цепи в соответствии с конформационной подвижностью зместителей у а-углеродного атома атома в аминокислоте. (а-спираль или б-слой). Стабилизируется в пространстве за счет водородных связей и пептидных. Третичная структура – способ расположения а-спирали и б-слоя в пространстве. Стабилизируется в пространстве за счет образования гидрофильно-гидрофобных взаимодействий, водородных и ионных связей, могут образовываться ковалентные дисульфидые связи. Высокая температура приводит к увеличению теплового движения атомов в молекуле, что приводит к разрыву слабых связей. При разрушении слабых связей происходит разрушение нативной конформации белка. Разрушение ее пространственной структуры из-за чего белок не может выполнять свои специфические функции. Это процесс носит название денатурация, она не приводит к разрушению пептидных связей, поэтому не происходит разрушения первичной структуры белка. Шапероны это белки способыне связываться с белками находящимися в неустойчивом склонном к агрегации состоянии. Они способны стабилизировать их конформацию обеспечивая фолдинг белков. Выделяют конститутивные и индуцибельные. Если белок не собирается в третичную структуру то на него ставиться черная метка и если белок не сможет собратья он уничтожается. Инсулин Белки- это высокомолекулярные азотосодержащие органические соединения, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных между собой пептидными связями, имеющие сложную структурную организацию и выполняющие в организме разнообразные функции. Ионные и водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия относятся к числу слабых: их энергия ненамного превышает энергию теплового движения молекул при комнатной температуре. Конформация белка поддерживается за счет возникновения множества таких слабых связей. Конформационная лабильность – склонность к небольшим изменениям пространственной структуры за счет разрыва одних и образования других слабых связей. Факторы влияющие на нативную конформацию белков: температура, неподходящий pH среды, гамма излучение, тяжёлые металлы и их соли, растворители, кислоты, щелочи, детергенты Изменение pH будет влиять на нативную конформацию белка и связывание со специфическими белками-рецепторами. Из-за изменения ph среды на кислую, инсулин не может адекватно выполнять свои функции так как по пути его продвижения происходят разрывы слабых связей и белок теряет свою исходную конформацию под которую настроен белок мишень, из-за этого белок мишень не воспринимает инсулин и не происходит откачка глюкозы из крови У пациента сахарный диабет, кетоновые тела вызвали метаболический ацидоз, так как инсулин имеет белковую природу, то он имеет узкие диапазоны проявления своей активности. Для этого сначала вводят щелочной раствор, а только потом инсулин. Заряды аминокислот Глутоминовая кислота (-) аспаргиновая кислота (-), лизин (+), аргинин (+), гистидин (+) Растворимость белка определяется: формы, МОЛЕКУЛЯРНОЙ МАССЫ, ВЕЛИЧИНЕ ЗАРЯДА, СООТНОШЕНИЕЯ ПОЛЯРНЫХ И НЕПОЛЯРНЫХ ФУНКЦИОНАЛЬНЫХ ГРУПП НА ПОВЕРХНОСТИ БЕЛКА , СОСТАВОМ РАСТВОРИТЕЛЯ. Постеризация. В основе данного явления лежит реакция денатурации белков, т.е. разрушение белковых структур вегетативных форм микроорганизмов, тем самым происходит их смерть, т.к. они больше не способны осуществлять функции для своей жизнедеятельности. Формирование конформации нативных белков происходит посредством скручивания длинной полипептидной цепи, с образованием в начале вторичной структуру за счет водородных связей, затем идёт сборка третичной структурой за счет водородных, Ди сульфидных и гидрофобно-гидрофильных связей, вся эта пространственная уклада осуществляется с помощью шаперона, формируя белок с правильной пространственной конфигурацией для осуществления необходимых функций, четвертичная структура белка формируется лишь в некоторых случаях, когда третичная структура белка не способна выполнять нужные функции При пастеризации происходит действие высоких температур на структурные белки, тем самым происходит разрушение слабых связей белка и разворачивание его пространственной структуры, также происходят провороты в участках с пролином и гистидином, тем самым максимально сильно изменяя пространственную структуру изначального белка, из-за этого белки начинают терять свою функциональную активность, так как они не могут больше связывать со структурами мишенями из-за неподхождения структур друг другу. |