|
|
Специализированные белки межклеточного матрикса (адгезивные и антиадгезивные). Специализированные белки межклеточного матрикса (адгезивные и ан. Специализированные белки межклеточного матрикса (адгезивные и антиадгезивные) Выполнил студент 211 группы
Специализированные белки межклеточного матрикса (адгезивные и антиадгезивные) Выполнил студент 211 группы Лечебного факультета Павлов Иван
Адгезия - это сцепление, за счёт межмолекулярных взаимодействий в поверхностном слое, разнородных твердых и/или жидких тел.
Адгезивные белки – это биополимеры, которые обладают способностью склеивать компоненты межклеточного вещества (протеогликаны и гиалуроновую кислоту, коллаген) и клетки (Интегрины*)
Интегрины* – рецепторы внешней поверхности мембраны.
Определение понятий адгезия и адгезивные белки
Компоненты межклеточного матрикса
Белки обладающие адгезивными свойствами - Фибронектин
- Интегрин
- Ламинин
- Нидоген
Фибронектин — неколлагеновый структурный гликопротеин межклеточного матрикса, синтезируется многими клетками (фибробластами, глиоцитами и эпителиальными клетками). Построен из двух идентичных полипептидных цепей (субъединиц), соединённых дисульфидными мостиками у своих C-концов. Каждая субъединица представлена доменами, которые являются центрами узнавания макромолекул, обладает специфическими центрами. на C – конце располагаются домены связывания с гепарансульфатом. В средней части субъединицы содержатся участок домена для связывания с коллагеном, также имеются центры АСП-ГЛИ-АРГ, для взаимодействия с интегринами, расположенными в клеточных мембранах. Интегрин – гетеродимерный белок, располагающийся на плазматических мембранах клеток. Состоит интегрин из двух нековалентно связанных между собой альфа и бета субъединиц. Для функционирования интегрина необходимо присутствие Ca2+ и Mg2+, поскольку эти ионы позволяют N - концевым участкам альфа и бета субъединиц соединяться друг с другом и прикрепляться к межклеточному матриксу. Обе цепи интегрина имеют большие межклеточные домены способные узнавать и связываться с трипептидом АСП-ГЛИ-АРГ в матриксных белках (фибронектин). Ламинин – адгезивный гликоппротеин, молекула которого представляет собой большой гибкий комплекс, состоящий из длинных альфа, бета-1 и бета-2 полипептидных цепей. Он имеет форму ассиметричного креста с тремя одноцепочечными ветвями и одной трёхцепочечной ветвью, которые удерживается вместе за счет действия дисульфидных связей. Каждая цепь содержит несколько функциональных доменов способных связываться с коллагеном 4 типа, гепарансульфатом, нидогеном* и рецепторами на клеточной поверхности. Ламинин в базальной мембране находится в комплексе с белком нидогеном*. Нидоген* - сульфатированный гликопротеин базальных мембран, образует с ламинином плотный, нековалентно связанный комплекс. Этот белок представлен одной полипептидной цепью, содержащей три глобулярных домена. У белка нидогена в N-концевой области расположены два глобулярных домена, один из которых связывается с коллагеном 4 типа и коровым белком протеогликана перлекана, другой имеет последовательность АСП-ГЛИ-АРГ, а C-концевые домены формирует комплекс с бета-2 цепью ламинина. Определение понятия антиадгезивные белки
Антиадгезивные белки – это белки, которые подавляют адгезию клеток и внеклеточных компонентов.
Белки, обладающие антиадгезивными свойствами:
- Остеонектин
- Тенасцин
- Тромбоспондин
Остеонектин - гликопротеин (кислый белок, богатый цистеином). Имеет домены для связывания с коллагеном 1 типа и другими клетками (через последовательность АСП-ГЛИ-АРГ), также имеет около 12 участков для связывания Ca2+. Функции: определяет миграцию преостеобластов и фиксацию апатитов на коллагене, то есть при его помощи происходит связывание минерального компонента с коллагеном, регулирует рост кристаллов гидроксиапатитов и отражает степень дифференцировки костных клеток. Тенасцин — олигомерный гликопротеид, по форме напоминает колесо, спицами которого являются 6 полипептидных цепей (субъединиц), связанных дисульфидными связями. Каждая полипептидная цепь состоит из нескольких коротких аминокислотных последовательностей, которые повторяются несколько раз (модуль), и имеют несколько функционально разных доменов, одни из которых связывают фибронектин, а др. – трансмембранный гепарансульфат-протеогликан. Тенасцин, в зависимости от типа клеток, может либо усиливать, либо подавлять клеточную адгезию – при этом адгезивные и антиадгезивные свойства обеспечивают различные домены белка. Тромбоспондин - гликопротеин, содержащий глобулярные C- и N-концевые домены, которые вовлекаются в связывание Cа2+ и гепарина. Эти области также взаимодействуют с коллагеном, фибронектином, фибриногеном, ламинином. Тромбосподин также может взаимодействовать с гепарансульфатом, интегринами, но это взаимодействие происходит не во всех клетках. В эндотелии и фибробластах он проявляет свои антиадгезивные свойства, поскольку с бета-трансформирующими и тромбоцитарным факторами роста ослабляют связывание матриксных молекул между собой. Спасибо за внимание! |
|
|
Скачать 1.24 Mb.