Экзаменационный тест по бх. Экзаменационный тест. Тесты 2020 год Тестовые задания по теме структура и функции биологических мембран

• Название: Тесты 2020 год Тестовые задания по теме структура и функции биологических мембран
• Анкор: Экзаменационный тест по бх
• Дата: 20.06.2021
• Размер: 309.74 Kb.
• Имя файла: Экзаменационный тест.docx
• Тип: Тесты; #219433
• страница: 15 из 15

метилмалонилмутаза

51. Какому ферменту для проявления активности необходим кофермент, содержащий В₁?

1. лактатдегидрогеназа

2. ацетил-КоА- карбоксилаза

3. сорбитолдегидрогеназа

4. 
   пролилгидроксилаза
   

5. транскетолаза
52. Какому ферменту для проявления активности необходим кофермент, содержащий никотиновую кислоту?

1. аланинаминотрансфераза

2. сукцинатдегидрогеназа

3. метилмалонилмутаза

4. 
   ацетил-КоА- карбоксилаза
   

5. метгемоглобинредуктаза
53. Коферменты трансфераз:

1. 
   НАД, ФАД, глутатион
   
2. 
   ТДФ, глутатион, НАД
   
3. 
   НАДФ, ТГФК, дезоксиаденозилкобаламин
   
4. 
   метилкобаламин, ФАД, биоцитин
   
5. 
   пиридоксальфосфат, ТГФК
   

54. Коферменты оксидоредуктаз:

1. 
   пиридоксальфосфат, ТДФ, НАД
   
2. 
   метилкобаламин, ФАД, ТГФК
   
3. 
   биоцитин, HSКоА, НАДФ
   
4. 
   дезоксиаденозилкобаламин, биоцитин, ТГФК
   
5. 
   НАД, НАДФ, ФАД, глутатион
   

55. Коферменты лиаз:

1. НАД, ФАД, HSКоА

2. ТДФ, глутатион, НАД

3. НАДФ, ТГФК, биоцитин

4. ФАД, пиридоксальфосфат

5. пиридоксальфосфат, HSКоА, ТДФ

56. Коферменты синтетаз:

1. УТФ, ТДФ, НАД

2. 
   ГТФ, ФАД, ТГФК
   
3. 
   НАД, липоевая кислота, ЦТФ
   
4. 
   НАДФ, биоцитин, ТГФК
   
5. 
   HSКоА, биоцитин, АТФ
   

57. В окислительно-восстановительных реакциях участвуют коферменты витаминов:

6. 
   В₅ и В₆
   
7. 
   В₂ и Н
   
8. 
   Н и В₅
   
9. 
   В₅ и В₂
   
10. 
    В₂ и РР
    

58. Коферменты рибофлавина входят в состав ферментов, участвующие в реакциях:

6. 
   гидролиза
   
7. 
   изомеризации
   
8. 
   декарбоксилирования
   
9. 
   переаминирования
   
10. 
    окислительно-восстановительных
    

59. Реакции переаминирования протекают при участии коферментов витамина:

1. ниацина

2. цианокобаламина

3. рутина

4. 
   тиамин
   

5. пиридоксина
60. В состав кофермента ТПФ (ТДФ, ТБФ) входит витамин:

6. 
   биотин
   
7. 
   пиридоксин
   
8. 
   рибофлавин
   
9. 
   аскорбиновая кислота
   
10. 
    тиамин
    

61. Из аминокислоты триптофана синтезируется:

1. ТПФ

2. 
   ФМН
   
3. 
   ФАД
   
4. 
   ТГФК
   
5. 
   НАД⁺
   

62. Коферментная форма витамина В₆:

1. липоевая кислота

2. тиаминпирофосфат

3. флавинадениндинуклеотид

4. метилкобаламин

5. пиридоксальфосфат
63. В состав кофермента НАД входит витамин:

1. Н

2. В₆

3. В₂

4. В₅

5. РР

64. В состав кофермента ФАД входит витамин:

1. С

2. В₁

3. В₃

4. В₆

5. В₂

65. В образовании кофермента А участвует:

1. тиамин

2. рибофлавин

3. никотинамид

4. фолиевая кислота

5. пантотеновая кислота

66. Коферментная форма витамина В₁₂:

1. НАД

2. ФАД

3. ФМН

4. ТПФ

5. метилкобаламин
67. Коферментная форма витамина В_с:

1. НАД

2. ТПФ

3. ФМН

4. ФАД

5. ТГФК
68. Коферментная форма витамина РР:

1. ТГФК

2. ТПФ

3. ФМН

4. ФАД

5. НАДФ

69. Внутриклеточная локализация ДНК-зависимой РНК-полимеразы:

1. 
   клеточная мембрана
   
2. 
   цитозоль
   
3. 
   лизосомы
   
4. 
   матрикс митохондрий
   
5. 
   ядро
   

70. Международная единица активности ферментов имеет размерность:

1. 
   ммоль в сек
   
2. 
   моль в мин
   
3. 
   мкмоль в сек
   
4. 
   моль в сек
   
5. 
   мкмоль в мин
   

71. «Катал» имеет размерность:

1. 
   мкмоль в мин
   
2. 
   мкмоль в сек
   
3. 
   ммоль в мин
   
4. 
   ммоль в сек
   
5. 
   моль в сек
   

72. Повышение в плазме крови активности щелочной фосфатазы наблюдается при:

1. 
   инфаркте миокарда
   
2. 
   остром панкреатите
   
3. 
   вирусном кератите
   
4. 
   карциноме предстательной железы
   
5. 
   рахите
   

73. Внутриклеточная локализация ЛДГ:

1. ядро

2. митохондрия

3. ЭПС

4. лизосомы

5. цитоплазма
74. При инфаркте миокарда в крови повышается активность:

1. 
   щелочной фосфотазы
   
2. 
   гистидазы
   
3. 
   альфа-амилазы
   
4. 
   кислой фосфатазы
   
5. 
   креатинкиназы
   

75. Органная локализация изофермента креатинкиназы-МВ:

1. 
   скелетные мышцы
   
2. 
   мозг
   
3. 
   печень
   
4. 
   селезенка
   
5. 
   миокард
   

76. Количество изоферментов ЛДГ:

1. 
   1
   
2. 
   2
   
3. 
   3
   
4. 
   4
   
5. 
   5
   

77. Органоспецифичность изофермента креатинкиназы-ММ:

1. 
   миокард
   
2. 
   мозг
   
3. 
   почки
   
4. 
   печень
   
5. 
   скелетные мышцы
   

78. Повышение активности кислой фосфатазы в крови свидетельствует о:

1. 
   инфаркте миокарда
   
2. 
   остром панкреатите
   
3. 
   рахите
   
4. 
   закупорке желчных путей
   
5. 
   карциноме предстательной железы
   

79. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики патологии поджелудочной

железы:

1. 
   КК, ЛДГ, АСТ
   
2. 
   КК, альдолаза
   
3. 
   АЛТ, глутамат-ДГ, холинэстераза
   
4. 
   АСТ, альдолаза, липаза
   
5. 
   альфа-амилаза, липаза, трипсин
   

80. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики поражений скелетных мышц:

1. 
   КК, ЛДГ, АСТ
   
2. 
   АЛТ, холинэстераза, гамма-глутамилтрансфераза
   
3. 
   альфа-амилаза, липаза
   
4. 
   КК, альфа-амилаза, АЛТ
   
5. 
   КК-ММ, альдолаза
   

81. Отимальный спектр ферментов для энзимодиагностики поражения миокарда:

1. 
   альфа-амилаза, липаза
   
2. 
   КК, альдолаза
   
3. 
   АЛТ, гамма-глутамилтрансфераза, холинэстераза
   
4. 
   альдолаза, липаза, КК
   
5. 
   ЛДГ, АСТ, КК-МВ
   

82. Коэффициент Де Ритиса – это соотношение:

1. АЛТ/АСТ

2. АСТ/ Гл-ДГ

3. АЛТ/ Гл-ДГ

4. Гл-ДГ/ АСТ

5. АСТ/АЛТ
83. Коэффициент Де Ритиса используется для диагностики:

1. 
   сахарного диабета
   
2. 
   острого панкреатита
   
3. 
   рахита
   
4. 
   карциномы предстательной железы
   
5. 
   печеночной желтухи
   

84. Фенилкетонурия возникает при отсутствии:

1. 
   гистидазы
   
2. 
   тирозиназы
   
3. 
   глюкозо-6-фосфатазы
   
4. 
   фосфорилазы мышц
   
5. 
   фенилаланингидроксилазы
   

85. Ингибиторы протеиназ используются для лечения:

1. 
   вирусного конъюнктивита
   
2. 
   тромбозов
   
3. 
   заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии
   
4. 
   лимфогрануломатоза
   
5. 
   острого панкреатита
   

86. Аспарагиназа используется для лечения:

1. 
   заболеваний ЖКТ
   
2. 
   вирусного конъюнктивита
   
3. 
   заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии
   
4. 
   тромбозов
   
5. 
   лимфогрануломатоза
   

87. ДНК-аза и РНК-аза используются для лечения:

1. 
   панкреатита
   
2. 
   лимфогрануломатоза
   
3. 
   заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии
   
4. 
   тромбозов
   
5. 
   вирусного конъюнктивита
   

88. Ферменты – это:

1) особый класс химических соединений

2) гормоны белковой природы

3) особый класс нуклеиновых кислот

4) вещества, претерпевающие превращение в ходе химической реакции

5) катализаторы белковой природы
89. Классификация ферментов основана на:

1) их химической природе

2) типе их превращения

3) химической природе субстрата

4) химической природе продукта

5) типе катализируемой реакции
90. Ключевой фермент метаболического пути:

1) не полностью расходуется в ходе реакции

2) катализирует наиболее быструю реакцию

3) всегда катализирует обратимые реакции

4) полностью расходуется в ходе реакции

5) катализирует наиболее медленную реакцию
91. Скорость ферментативной реакции:

1) всегда прямо пропорциональна температуре

2) всегда обратно пропорциональна температуре

3) не зависит от температуре

4) повышается при температуре выше 50°

5) максимальна при температуре 37°
92. В соответствии с принципом отрицательной обратной связи:

1) скорость реакции прямо пропорциональна количеству фермента

2) скорость реакции обратно пропорциональна количеству субстрата

3) скорость реакции снижается при накоплении субстрата

4) количество субстрата возрастает при увеличении количества фермента

5) скорость реакции снижается при накоплении продукта
93. Ферменты:

1) в ходе химических реакций превращаются в продукт

2) катализаторы небелковой природы

3) поступают в клетки организма человека с пищей

4) активны только при температуре выше 50°

5) катализаторы белковой природы
94. Перенос функциональной группы от одного атома молекулы на другой атом этой же молекулы катализируют:

1) оксидоредуктазы

2) трансферазы

3) гидролазы

4) лиазы

5) изомеразы
95. Активация путем ограниченного протеолиза характерна для ферментов:

1) синтеза холестерола

2) гликолиза

3) цикла Кребса

4) тканевого липолиза

5) ЖКТ (желудочно-кишечного тракта)
96. При температуре ниже 20°скорость ферментативной реакции:

1) резко повышается

2) не изменяется

3) сначала резко снижается, а затем возрастает

4) сначала резко повышается, а затем снижается

5) снижается
97. Фермент, как и небиологический катализатор:

1) не обладает специфичностью

2) расходуется в ходе реакции

3) повышает энергию активации

4) катализирует только обратимые реакции

5) ускоряет реакцию
98. Участок молекулы фермента, способный взаимодействовать с субстратом - это:

1) кофактор

2) аллостерический центр

3) продукт

4) кофермент

5) активный центр
99. Первый класс ферментов называется:

1) лигазы

2) изомеразы

3) лиазы

4) гидролазы

5) оксидоредуктазы
100. Необратимым способом активации ферментов является:

1) аллостерическая регуляция

2) фосфорилирование

3) ассоциация протомеров

4) присоединение регуляторного белка

5) частичный протеолиз
101. Оптимальной температурой для работы ферментов является:

1) 10°

2) 20°

3) 100°

4) 50°

5) 37°
102. Ингибитор – это вещество, которое:

1) увеличивает скорость ферментативной реакции

2) участвует в преобразовании субстрата в продукт

3) вызывает разрушение фермента

4) превращается под действием фермента в субстрат

5) снижает скорость ферментативной реакции
103. Участок молекулы фермента, способный взаимодействовать с эффектором - это:

1) активный центр

2) кофактор

3) продукт

4) кофермент

5) аллостерический центр
104. Класс ферментов, катализирующий перенос функциональных групп с одной молекулы на другую:

1) лигазы

2) оксидоредуктазы

3) лиазы

4) гидролазы

5) трансферазы
105. Количественная регуляция метаболических путей, как правило, осуществляется:

1) аллостерически

2) путем фосфорилирования и дефосфорилирования

3) путем ассоциация протомеров

4) на уровне трансляции генов

5) на уровне транскрипции генов
106. При повышении температуры выше 50° большинство ферментов теряют активность вследствии:

1) частичного протеолиза

2) полного протеолиза

3) ковалентной модификации

4) ренатурации

5) денатурации
107. Активатор – это вещество, которое:

1) участвует в преобразовании субстрата в продукт

2) снижает скорость ферментативной реакции

3) вызывает разрушение фермента

4) превращается под действием фермента в субстрат

5) увеличивает скорость ферментативной реакции
108. Ферменты, в отличие от небиологических катализаторов:

1) не расходуются в ходе реакции

2) снижают энергию активации

3) расходуются в ходе реакции

4) повышают энергию активации

5) обладают высокой специфичностью
109. Класс ферментов, катализирующий реакцию разрыва ковалентной связи под действием молекулы воды:

1) лигазы

2) трансферазы

3) лиазы

4) оксидоредуктазы

5) гидролазы
110. Наиболее частая регуляция активности ферментов путем ковалентной модификации:

1) ацетилирование

2) карбоксилирование

3) ацилирование

4) гликозилирование

5) фосфорилирование
111. При закислении среды большинство ферментов теряют активность вследствии:

1) частичного протеолиза

2) полного протеолиза

3) ковалентной модификации

4) ренатурации

5) денатурации
112. В соответствие с принципом отрицательной обратной связи в качестве аллостерического ингибитора ключевого фермента будет выступать:

1) продукт

2) апофермент

3) кофермент

4) кофактор

5) субстрат
113. Монооксигеназы являются:

1) лигазами

2) трансферазами

3) гидролазами

4) лиазами

5) оксидоредуктазами

114. Ограниченный протеолиз происходит при активации:

1. 
   гликогенсинтазы
   
2. 
   ГМГ-КоА-редуктазы
   
3. 
   ТАГ-липазы
   
4. 
   Ацетил-КоА-карбоксилазы
   
5. 
   трипсина
   

115. В плазме крови при инфаркте миокарда раньше других повышается уровень:

1) ЛДГ₁

2) АСТ

3) креатинкиназы изофермент ВВ

4) креатинкиназы изофермент ММ

5) креатинкиназы изофермент МВ
116.Ключевой фермент метаболического пути:

1. 
   катализирует наиболее быструю реакцию
   
2. 
   всегда катализирует обратимые реакции
   
3. 
   полностью расходуется в ходе реакции
   
4. 
   не полностью расходуется в ходе реакции
   
5. 
   катализирует наиболее медленную реакцию
   

117. Для энзимодиагностики мышечной дистрофии можно использовать:

1) щелочную фосфатазу

2) кислую фосфатазу

3) изофермент ВВ креатинкиназы

4) изофермент ВМ креатинкиназы

5) изофермент ММ креатинкиназы