БХ1. Занятие 1 ак, белки. Ак

• Название: Занятие 1 ак, белки. Ак
• Дата: 02.08.2022
• Размер: 0.95 Mb.
• Имя файла: БХ1.pptx
• Тип: Занятие; #639264

Занятие 1

АК, белки.

АК

Аминокислоты – это строительные блоки макромолекул белков.
В аминокислотах обязательно присутствует карбоксильная группа (СООН), аминогруппа (NH2), асимметричный атом углерода и боковая цепь (радикал R)
Амфотерность


Классификация аминокислот может проводиться в зависимости от какого-либо свойства или качества аминокислот:
1. По абсолютной конфигурации молекулы на L- и D-стереоизомеры.
2. По оптической активности в отношении плоскости поляризованного света – на право- и левовращающие.
3. По участию аминокислот в синтезе белков – протеиногенные и непротеиногенные.
4. По строению бокового радикала – ароматические, алифатические, содержащие дополнительные СООН- и NH2-группы.
5. По кислотно-основным свойствам – нейтральные, кислые, основные.
6. По необходимости для организма – заменимые и незаменимые.

Универсальные реакции

Биуретовая (на пептидную связь)
Нингидриновая(на свободную аминогруппу)

Клинико-диагностическое значение цветных реакций

1. Цветные реакции используют для диагностики заболеваний, при которых происходит:
– наследственное нарушение метаболизма отдельных аминокислот (фенилкетонурия, гомоцистинурия );
– усиленный распад тканевых белков (злокачественные новообразования, гипертиреоз, ожоги); – нарушение реабсорбции аминокислот в почках.
2. С помощью цветных реакций можно оценить: – качественный и количественный состав белков и пептидов в биологических жидкостях; – полноценность белков в пищевых продуктах.
3. В санитарно-гигиенической практике цветные реакции используют для количественного и качественного определения белковых веществ (загрязнений) во внешней среде (атмосферном воздухе, сточных водах и др.).

Пептиды

Это последовательности АК 50-90 шт. с молек. массой 8000-10000 дальтон.
Их роли(горомоны(актг), нейромедиаторы, глутатион(антиокс))

Первичная структура

Первичная структура

Пептидные связи
Конформация белка(лабильность и ренативация)
С и N концы
Шапперон
Строение аминокислот, их последовательность и соотношение в первичной структуре определяет дальнейшее поведение молекулы: ее способность изгибаться, сворачиваться, формировать те или иные связи внутри себя
Первичная структура белков, т.е. последовательность аминокислот в нем, программируется последовательностью нуклеотидов в ДНК. Выпадение, вставка, замена нуклеотида в ДНК приводит к изменению аминокислотного состава и, следовательно, структуры синтезируемого белка.

Вторичная структура

Альфа-Спираль

Водородные связи возникают через 4 аминокислоты(1и4, 2и5)
Примеры - гемоглобин, инсулин
Снижена гидрофильность(тк заняты О и Н)
Радикалы могут влиять на стабильность спирали


Бета-складчатость

Примеры – иммуноглобулин
Водородные связи образуются хаотично
В-петля

Третичная структура

Третичная структура

Связи образующие третичную структуру
Сильные(пептидные, дисульфидные, псевдопептидные)
Слабые (водородные, ионные, гидрофобные)

псевдопептидные – между дополнительными СОО–-группами глутамата и аспартата и дополнительными NH3+-группами лизина и аргинина

Четвертичная структура

Все слабые связи, поэтому структура слаба
Индивидуальные цепи – протомеры (субъединицами)
Малое количество видов! Молекул (гемоглобин, ЛДГ, КК)
Кооперативность (любое изменение конформации какой-либо одной субъединицы обязательно влечет за собой изменение других субъединиц.)
Часто имеют домены(независимые от белка структуры(сборка), которые помогают ему выполнять функцию)(примеры-Са2+ связывающие структуры)

Свойства белков

1)Это раствор высокомолекулярных соединений

А)Сходство с высокомолекулярным раствором (формируется гидратная оболочка, устойчив, высокая растворимость)
Б) Сходство с коллоидным раствором (большой размер молекул, высокая вязкость, высокое онкотичесоке давление, эффект Тиндаля, не способен к диализу)


2)Гидратная оболочка

3) Изоэлектрическое состояние – это нулевой заряд белка выпадает в осадок

4) Изоэлектрическая точка – сост среды(рН) в котором достигается это состояние

5) Денатурация – это необратимый процесс нарушения 4,3,2 структуры белка – потеря функциональной активности. Физические агенты(температура, давление, вибрации, ультразвук и тд), химические(окислители(Н2О2), тяжелые металлы(связывание функц групп(Рb)), кислоты(разрушают ионные связи), альдегиды). Используют для дезинфекции или получения антидотов тяж Ме

6)Высаливание – обратимый процесс выпадения белка в осадок(для этого нужны водоотнимающие факторы(этанол 70%, соли щелочно-земельных Ме). Их механизм действия – убрать заряд у белка)

Классификация белков

1)Поростые(протеины) – гистоны, альбумины, глобулины
2) Сложные (протеиды) – АК + др. структуры(гликопротеиды, липопротеиды и тд)
Классификация по функциям
1) Структурна(коллаген); 2) Ферменты; 3) Гормоны; 4)Транспортеры(альбумины, гемоглобин); 5) Защитная(АТ); 6) Сократительные белки(актин, миозин)


В зависимости от формы молекулы выделяют глобулярные и фибриллярные белки. В глобулярных белках соотношение продольной и поперечной осей составляет менее 10 и в большинстве случаев не более 3-4. Эти белки характеризуются компактной трехмерной укладкой полипептидных цепей. Например: инсулин, альбумин, глобулины плазмы крови.

Фибриллярные белки имеют соотношение осей более 10. Они состоят из пучков полипептидных цепей, спиралью навитых друг на друга и связанные между собой поперечными ковалентными и водородными связями. Выполняют защитную и структурную функции. Например: кератин, миозин, коллаген.