Биохимия ответ на тесты. БХ ответ. Занятие 1 Какая техника известна как метод "отпечатков пальцев" (метод "пептидных карт")
 Скачать 297 Kb.
|
|
#вторичная структура - все уровни структурной организации 4. Обратимая денатурация белка нарушает: - первичную структуру - все уровни структурной организации #третичную структуру 5. Какой белок легче образует гель: - глобулярный #фибриллярный - не имеет значения 6. Самым распространенным в человеческом организме типом вторичной структуры белка является: - альфа-спираль - бета-структура #коллагеновая спираль 7. Положительно заряженный радикал имеют аминокислоты: #лизин, аргинин - аланин, валин - лейцин, изолейцин - метионин, фенилаланин 8. Гидрофобный радикал имеют аминокислоты: - тирозин, треонин - гистидин, глицин - глутаминовая и аспарагиновая кислоты #фенилаланин, аланин 9. Структурной единицей белков являются: #аминокислоты - нуклеотиды - моносахариды 10. Жесткость амидной связи в белках обусловлена: #электронным строением амидной цепи - расположением связи в одной плоскости - расположением боковых радикалов аминокислотных остатков 11. Качественной реакцией на ароматические аминокислоты является: #ксантопротеиновая - биуретовая - нингидриновая - Фоля 12. К ароматическим аминокислотам относят: - тирозин, цистеин, метионин - валин, гистидин, глутаминовая кислота #фенилаланин, тирозин, триптофан - лизин, серин, треонин 13. В бензоле лучше всего растворим: - глутамин - лизин #лейцин - глицин 14. Свойствами поверхностно-активного вещества обладает: - аспарагиновая кислота - аргинин #лейцин - лизин 15. При гидроксилировании фенилаланина гидрофобность: - увеличивается #уменьшается - не изменяется 16. Уровень белка в сыворотке крови составляет: - 6-10 г/л - 16-20 г/л - 30-50 г/л #60-80 г/л - 100-150 г/л 17. Указать ион металла, который может вызвать необратимую денатурацию белка: - Са++ #Сu++ - Na+ - K+ - Mg++ 18. Назвать сложный белок: - липаза - амилаза #цитохромоксидаза - химотрипсиноген - лизоцим 19. Фибриллярным белком является: - альбумин - иммуноглобулин - инсулин #эластин - гемоглобин - пепсин 20. В состав кератинов в большом количестве входит: - лизин - аргинин #цистеин - валин - треонин - метионин - глутамин - серин 21. В состав протаминов в большом количестве входит: - триптофан - аланин #лизин - глутаминовая кислота - лейцин - метионин - фенилаланин 22. Каталитическую функцию в организме выполняет: - коллаген - иммуноглобулин - инсулин - гемоглобин - актин #миозин - церулоплазмин - трансферрин 23. К гидрофильным аминокислотам относятся: - аланин #серин - лейцин - валин 24. Пептидную связь в белке можно выявить: - нингидриновой реакцией - ксантопротеиновой реакцией #биуретовой реакцией - реакцией Фоля 25. Отрицательно заряженной аминокислотой является: - лизин - аспарагин #глутаминовая кислота - щавелевоуксусная кислота 26. Положительно заряженной аминокислотой является: #лизин - аспарагин - глутаминовая кислота - щавелевоуксусная кислота 27. Первичная структура белка стабилизируется: #пептидными связями - дисульфидными связями - ионными связями - водородными связями 28. Заряд белковой молекулы образуется за счет аминокислотных остатков: - валина, аланина, лейцина, пролина - фенилаланина, триптофана, метионина, глутамина, аспарагина - серина, тирозина, глицина, треонина, цистеина #лизина, гистидина, аргинина, аспарагиновой и глутаминовой кислот 29. При гель-фильтрации первыми из колонки выходят белки, имеющие: - меньшую молекулярную массу #большую молекулярную массу - положительный заряд - отрицательный заряд 30. При каком рН легче всего разделить смесь глицина, аргинина и аспарагиновой кислоты методом электрофореза: - 3,0 #7,0 - 10,0 31. Изоэлектрическая точка белка – это: #значение рН, при котором суммарный заряд равен нулю, - значение рН больше 10,0 для большинства белков крови - значение рН, равное 7,36 32. Препятствуют образованию альфа-спирали полипептидной цепи: - валин #пролин - фенилаланин - лейцин 33. Гидрофобный радикал имеет аминокислота: - цистеин - серин - лизин #валин 34. Растворимость белков обеспечивается среди прочего и: - высокой молекулярной массой - присутствием остатков арг, тре, асп #присутствием остатков арг, тре, асп 35. Онкотическое давление крови обусловлено: - производными углеводов #белками крови - низкомолекулярными минеральными веществами - ионами солей 36. Пептидную связь в белке можно выявить: - нингидриновой реакцией - ксантопротеиновой реакцией #биуретовой реакцией - реакцией Фоля 37. К гидрофильным аминокислотам относятся: - аланин #треонин - лейцин - валин 38. Изоэлектрическая точка пептида асп-лей-три: - выше рН 7,0 - в области рН 7.0 #ниже рН 7.0 - зависит от рН раствора 39. При рН 3.0 пептид глу-иле-про будет: #иметь положительный заряд - не заряжен - иметь отрицательный заряд - иметь заряд в зависимости от конкретных условий 40. В дистиллированной воде растворимы: - глобулины #альбумины - обе группы белков - ни одна из приведенных групп белков 41. Группы атомов, участвующие в образовании пептидных связей, обеспечивают: - электростатическое взаимодействие между пептидными цепями - водородные связи между радикалами аминокислот #водородные связи между полипептидными цепями - гидрофобные взаимодействия между полипептидными цепями 42. Пространственную структуру белка можно определить с помощью: - гель-фильтрации - ультрацентрифугирования #рентгеноструктурного анализа - определения первичной структуры - электрофореза 43. Изоэлектрическая точка пептида гис-фен-арг: #выше рН 7,0 - в области рН 7,7 - ниже рН 7,0 - зависит от рН раствора 44. При рН 10,0 пептид мет-лиз-глн: - имеет положительный заряд - не заряжен #имеет отрицательный заряд - заряд зависит от конкретных условий 45. Альфа-спирали стабилизируются: - водородными связями между радикалами аминокислот - дисульфидными связями #водородными связями между пептидными группами - всеми перечисленными связями 46. Бета-складки стабилизируются: - водородными связями между радикалами аминокислот - дисульфидными связями - гидрофобными связями #водородными связями между пептидными группами 47. Конформацию белка можно определить с помощью: - гель-фильтрации - ультрацентрифугирования #дисперсии оптического вращения - определение первичной структуры - электрофореза 48. Первичную структуру белка можно определить с помощью: - гель-фильтрации - ультрацентрифугирования - дисперсии оптического вращения #определения последовательности нуклеотидов в соответствующих генах - электрофореза 49. В полунасыщенном растворе сернокислого аммония растворимы: #альбумины - глобулины - обе группы белков - ни одна из приведенных групп 50. Фибриллярным белком является: - альбумин - иммуноглобулин - инсулин #эластин - гемоглобин - пепсин 51. От каких факторов зависит существование аминокислот в состоянии равновесия (водная фаза)? # От pH среды - От температуры среды - От pK аминокислот - От заряда аминокислот 52. В результате точечной мутации остаток валина в белке (не в области функционально активного центра) заменен на другой. Замена валина на какую аминокислоту минимально отразится на структуре и функции белка? - Глютаминовую кислоту #Лейцин - Серин - Лизин - Тирозин 53. Наличие белка в растворе можно выявить с помощью цветных реакций. Если же белок расщепить до отдельных аминокислот, одна из нижеперечисленных реакций даст отрицательный результат. Какая? - Нингидриновая #Биуретовая - Ксантопротеиновая - Фоля - Сакагучи 54. Применяемые в медицине препараты, содержащие ртуть, мышьяк, висмут являются ингибиторами ферментов, имеющих тиоловые группы. Какую аминокислоту можно использовать для их реактивации? - Валин - Глутамат - Глицин - Серин #Цистеин 55. Из сыворотки крови человека получена смесь иммуноглобулинов. Для дальнейшего исследования необходимо выделить иммуноглобулин М. Какой из указанных методов окажется наиболее эффективным? #Гель-фильтрация - Электрофорез - Адсорбционная хроматография - Изоэлектрическое фокусирование - Ионообменная хроматография 56. Искусственно синтезированный гормон инсулин необходимо очистить от примесей свободных аминокислот. Какой из перечисленных методов очистки окажется наиболее эффективным? #Гель-фильтрация - Ионообменная хроматография - Изоэлектрофокусирование - Диск-электрофорез - Тепловая денатурация 57. Перед назначением изможденному пациенту парентерального питания, было проведено лабораторное исследование электрофоретического спектра белков крови. Какие физико-химические свойства белковых молекул лежат в основе этого метода? #Наличие заряда - Гидрофильность - Способность отекать - Оптическая активность - Неспособность к диализу 58. К денатурирующим агентам не относится: - аминокислоты - 59. К полярным незаряженным аминокислотам относится: - тирозин Занятие №3 Методы изучения структуры ферментов 1. При гель-фильтрации первыми из колонки выходят белки, имеющие: - меньшую молекулярную массу #большую молекулярную массу - положительный заряд - отрицательный заряд 2. Пространственную структуру белка можно определить с помощью: - гель-фильтрации - ультрацентрифугирования #рентгеноструктурного анализа - определения первичной структуры - электрофореза 3. Из сыворотки крови человека получена смесь иммуноглобулинов. Для дальнейшего исследования необходимо выделить иммуноглобулин М. Какой из указанных методов окажется наиболее эффективным? # Гель-фильтрация - Электрофорез - Адсорбционная хроматография - Изоэлектрическое фокусирование - Ионообменная хроматография 4. Как называется значение рН, при котором заряд белка равен нулю? - Критическое значение рН - Предельное значение рН - Оптимум рН - Изоионная точка # Изоэлектрическая точка 5. Первичную структуру белка можно определить с помощью: - гель-фильтрации - ультрацентрифугирования - дисперсии оптического вращения # определения последовательности нуклеотидов в соответствующих генах - электрофореза 6. Конформацию белка можно определить с помощью: - гель-фильтрации - ультрацентрифугирования #дисперсии оптического вращения - определение первичной структуры - электрофореза 7. Какой метод разделения веществ основан на сродстве разделяемых молекул к мобильной или стационарной фазе? - электрофорез #хроматография - изоэлектрофокусирование - высаливание Занятие №4 Строение и свойства ферментов (Ferm 4) 1. Роль кофермента заключается в том, что он: #участвует в ферментативных реакциях; - взаимодействует с эффекторами; - принимает участие в формировании аллостерического центра; - отвечает за специфичность ферментативной реакции. 2. Какой участок молекулы фермента обуславливает связывание с субстратом и образование фермент-субстратного комплекса? #Центр специфичности - Каталитический - Монтажный - Аллостерический - Антигенный 3. Фактором, в наибольшей степени изменяющим заряд белка-фермента и его конформацию и, таким образом, влияющим на его активность, является: - изменение температуры #изменение рН - изменение концентрации субстрата - изменение концентрации ингибитора 5. Каталитическую функцию в организме выполняет: - коллаген - иммуноглобулин - инсулин - гемоглобин - актин #миозин - церулоплазмин - трансферрин 6. Ферменты – биокатализаторы белковой природы. Они: - обладают высокой специфичностью; - активны в своем рН оптимуме; - имеют определенный температурный оптимум; #все выше перечисленное. 7. Каков оптимум рН среды для действия пепсина? - рН 6.5-7.9 - рН 5.2-6.4 - рН 8.0-9.0 #рН 1.5-2.5 8. Активный центр сложных ферментов формируется: - компонентами клеточной мембраны; - аминокислотной последовательностью апофермента; #коферментом и аминокислотной последовательностью апофермента; - субстратом. 9. Аллостерический эффект обусловлен наличием в ферменте: - активного центра #регуляторного центра - монтажного центра - антигенного центра 10. На каком уровне структуры белковой молекулы фермента формируется активный центр химотрипсина? #третичной - первичной - вторичной - четвертичной 11. Все ниже перечисленные утверждения о ферментах верны, КРОМЕ: #ферменты катализируют только прямую реакцию; - ферменты не расходуются в ходе реакции; - ферменты катализируют прямую и обратную реакции; - ферменты – биокатализаторы белковой природы. 12. Каков оптимум рН среды для действия амилазы слюны? - рН 6.5-7.9 - рН 5.2-6.4 - рН 8.0-9.0 - рН 1.5-2.5 #рН 6.8-7.2 13. Назвать фермент - сложный белок. - Липаза - Амилаза #Цитохромоксидаза - Химотрипсиноген - Лизоцим 14. Центр специфичности фермента представляет собой участок молекулы, который ВСЕГДА комплементарен: #субстрату - промежуточному продукту обмена веществ - эффектору - ингибитору 15. Простетической группой в молекуле сложных белков-ферментов могут быть: # производные витаминов - углеводы - остатки аминокислот - глицерин - ксантин 16. Аллостерический эффект обусловлен наличием в ферменте: - активного центра #регуляторного центра - монтажного центра - антигенного центра 17. На каком уровне структуры белковой молекулы фермента формируется активный центр химотрипсина? |