химия. 25. Отрицательно заряженной аминокислотой является

• Название: 25. Отрицательно заряженной аминокислотой является
• Дата: 17.10.2022
• Размер: 50.18 Kb.
• Имя файла: химия.docx
• Тип: Документы; #738735
• страница: 1 из 3

25. Отрицательно заряженной аминокислотой является:

1. лизин

2. аспарагин

* 3. глутаминовая кислота

4. щавелевоуксусная кислота

26. Положительно заряженной аминокислотой является:

* 1. лизин

2. аспарагин

3. глутаминовая кислота

4. щавелевоуксусная кислота

27. Первичная структура белка стабилизируется:

* 1. пептидными связями

2. дисульфидными связями

3. ионными связями

4. водородными связями

28. Заряд белковой молекулы образуется за счет аминокислотных остатков:

1. валина, аланина, лейцина, пролина

2. фенилаланина, триптофана, метионина, глутамина, аспарагина

3. серина, тирозина, глицина, треонина, цистеина

* 4. лизина, гистидина, аргинина, аспарагиновой и глутаминовой кислот

29. При гель-фильтрации первыми из колонки выходят белки, имеющие:

1. меньшую молекулярную массу

* 2. большую молекулярную массу

3. положительный заряд

4. отрицательный заряд

30. При каком рН легче всего разделить смесь глицина, аргинина и

аспарагиновой кислоты методом электрофореза:

1. 3,0

* 2. 7,0

3. 10,0

31. Изоэлектрическая точка белка - это:

* 1. значение рН, при котором суммарный заряд равен нулю,

2. значение рН больше 10,0 для большинства белков крови

3. значение рН, равное 7,36

32. Препятствуют образованию альфа-спирали полипептидной цепи:

1. валин

* 2. пролин

3. фенилаланин

4. лейцин

33. Гидрофобный радикал имеет аминокислота:

1. цистеин

2. серин

3. лизин

* 4. валин

34. Растворимость белков обеспечивается среди прочего и:

1. высокой молекулярной массой

2. присутствием остатков арг, тре, асп

* 3. присутствием остатков арг, тре, асп

35. Онкотическое давление крови обусловлено:

1. производными углеводов

* 2. белками крови

3. низкомолекулярными минеральными веществами

4. ионами солей

36. Пептидную связь в белке можно выявить:

1. нингидриновой рекцией

2. ксантопротеиновой реакцией

* 3. биуретовой реакцией

4. реакцией Фоля

37. К гидрофильным аминокислотам относятся:

1. аланин

* 2. треонин

3. лейцин

4. валин

38. Изоэлектрическая точка пептида асп-лей-три:

1. выше рН 7,0

2. в области рН 7.0

* 3. ниже рН 7.0

4. зависит от рН раствора

39. При рН 3.0 пептид глу-иле-про будет:

* 1. иметь положительный заряд

2. не заряжен

3. иметь отрицательный заряд

4. иметь заряд в зависимости от конкретных условий

40. В дистиллированной воде растворимы:

1. глобулины

* 2. альбумины

3. обе группы белков

4. ни одна из приведенных групп белков

41. Группы атомов, участвующие в образовании пептидных связей,

обеспечивают:

1. электростатическое взаимодействие между пептидными цепями

2. водородные связи между радикалами аминокислот

* 3. водородные связи между полипептидными цепями

4. гидрофобные взаимодействия между полипептидными цепями

42. Пространственную структуру белка можно определить с помощью:

1. гель-фильтрации

2. ультрацентрифугирования

* 3. рентгеноструктурного анализа

4. определения первичной структуры

5. электрофореза

43. Изоэлектрическая точка пептида гис-фен-арг:

* 1. выше рН 7,0

2. в области рН 7,7

3. ниже рН 7,0

4. зависит от рН раствора

44. При рН 10,0 пептид мет-лиз-глн:

1. имеет положительный заряд

2. не заряжен

* 3. имеет отрицательный заряд

4. заряд зависит от конкретных условий

45. Альфа-спирали стабилизируются:

1. водородными связями между радикалами аминокислот

2. дисульфидными связями

* 3. водородными связями между пептидными группами

4. всеми перечисленными связями

46. Бета-складки стабилизируются:

1. водородными связями между радикалами аминокислот

2. дисульфидными связями

3. гидрофобными связями

* 4. водородными связями между пептидными группами

47. Конформацию белка можно определить с помощью:

1. гель-фильтрации

2. ультрацентрифугирования

* 3. дисперсии оптического вращения

4. определение первичной структуры

5. электрофореза

48. Первичную структуру белка можно определить с помощью:

1. гель-фильтрации

2. ультрацентрифугирования

3. дисперсии оптического вращения

* 4. определения последовательности нуклеотидов в соответствующих генах

5. электрофореза

49. В полунасыщенном растворе сернокислого аммония растворимы:

* 1. альбумины

2. глобулины

3. обе группы белков

4. ни одна из приведенных групп

50. Фибриллярным белком является:

1. альбумин

2. иммуноглобулин

3. инсулин

* 4. эластин

5. гемоглобин

6. пепсин

51. От каких факторов зависит существование аминокислот


в состоянии равновесия (водная фаза)?

* 1. От pH среды

2. От температуры среды

3. От pK аминокислот

4. От заряда аминокислот

52. В результате точечной мутации остаток валина в белке (не в области

функционально активного центра) заменен на другой. Замена валина на


какую аминокислоту минимально отразится на структуре и функции белка?

1. Глютаминовую кислоту

* 2. Лейцин

3. Серин

4. Лизин

5. Тирозин

53. Наличие белка в растворе можно выявить с помощью цветных реакций.

Если же белок расщепить до отдельных аминокислот, одна из


нижеперечисленных реакций даст отрицательный результат. Какая?

1. Нингидриновая

* 2. Биуретовая

3. Ксантопротеиновая

4. Фоля

5. Сакагучи

54. Применяемые в медицине препараты, содержащие ртуть, мышьяк,

висмут являются ингибиторами ферментов, имеющих тиоловые группы.


Какую аминокислоту можно использовать для их реактивации?

1. Валин

2. Глутамат

3. Глицин

4. Серин

5. Цистеин

55. Из сыворотки крови человека получена смесь иммуноглобулинов. Для

дальнейшего исследования необходимо выделить иммуноглобулин М.


Какой из указанных методов окажется наиболее эффективным?

* 1. Гель-фильтрация

2. Электрофорез

3. Адсорбционная хроматография

4. Изоэлектрическое фокусирование

5. Ионообменная хроматография

56. Искусственно синтезированный гормон инсулин необходимо очистить от

примесей свободных аминокислот. Какой из перечисленных методов


очистки окажется наиболее эффективным?

* 1. Гель-фильтрация

2. Ионообменная хроматография

3. Изоэлектрофокусирование

4. Диск-электрофорез

5. Тепловая денатурация

57. Перед назначением изможденному пациенту парентерального питания,

было проведено лабораторное исследование электрофоретического спектра

белков крови. Какие физико-химические свойства белковых молекул лежат


в основе этого метода?

* 1. Наличие заряда

2. Гидрофильность

3. Способность отекать

4. Оптическая активность

5. Неспособность к диализу

58. При гель-фильтрации первыми из колонки выходят белки, имеющие:

1. меньшую молекулярную массу

* 2. большую молекулярную массу

3. положительный заряд

4. отрицательный заряд

59. Пространственную структуру белка можно определить с помощью:

1. гель-фильтрации

2. ультрацентрифугирования

* 3. рентгеноструктурного анализа

4. определения первичной структуры

5. электрофореза

60. Из сыворотки крови человека получена смесь иммуноглобулинов. Для дальнейшего исследования необходимо выделить иммуноглобулин М. Какой из указанных методов окажется наиболее эффективным?

* 1. Гель-фильтрация

2. Электрофорез

3. Адсорбционная хроматография

4. Изоэлектрическое фокусирование

5. Ионообменная хроматография


61. Как называется значение рН, при котором заряд белка равен нулю?

1. Критическое значение рН

2. Предельное значение рН

3. Оптимум рН

4. Изоионная точка

* 5. Изоэлектрическая точка

62. Первичную структуру белка можно определить с помощью:

1. гель-фильтрации

2. ультрацентрифугирования

3. дисперсии оптического вращения

* 4. определения последовательности нуклеотидов в соответствующих генах

5. электрофореза

63. Конформацию белка можно определить с помощью:

1. гель-фильтрации

2. ультрацентрифугирования

* 3. дисперсии оптического вращения

4. определение первичной структуры

5. электрофореза


64. Какой метод разделения веществ основан на сродстве разделяемых молекул к мобильной или стационарной фазе?

1. электрофорез

* 2. хроматография

3. изоэлектрофокусирование

4. высаливание

65. Роль кофермента заключается в том, что он:

* 1. участвует в ферментативных реакциях;

2. взаимодействует с эффекторами;

3. принимает участие в формировании аллостерического центра;

4. отвечает за специфичность ферментативной реакции.

66. Какой участок молекулы фермента обуславливает связывание с


субстратом и образование фермент-субстратного комплекса?

* 1. Центp специфичности

2. Каталитический

3. Монтажный

4. Аллостерический

5. Антигенный

67. Фактором, в наибольшей степени изменяющим заряд белка-фермента

и его конформацию и, таким образом, влияющим на его активность,

является:

1. изменение температуры

* 2. изменение рН

3. изменение концентрации субстрата

4. изменение концентрации ингибитора

68. Каталитическую функцию в организме выполняет:

1. коллаген

2. иммуноглобулин

3. инсулин

4. гемоглобин

5. актин

* 6. миозин

7. церулоплазмин

8. трансферрин

69. Ферменты – биокатализаторы белковой природы. Они:

1. обладают высокой специфичностью;

2. активны в своем рН оптимуме;

3. имеют определенный температурный оптимум;

* 4. не выше перечисленное.


70. Каков оптимум рН среды для действия пепсина?

1. рН 6.5-7.9

2. рН 5.2-6.4

3. рН 8.0-9.0

* 4. рН 1.5-2.5

71. Активный центр сложных ферментов формируется:

1. компонентами клеточной мембраны;

2. аминокислотной последовательностью апофермента;

* 3. коферментом и аминокислотной последовательностью апофермента;

4. субстратом.

72. Аллостерический эффект обусловлен наличием в ферменте:

1. активного центра

* 2. регуляторного центра

3. монтажного центра

4. антигенного центра

73. На каком уровне структуры белковой молекулы


фермента формируется активный центр химотрипсина?

* 1. третичной

2. первичной

3. вторичной

4. четвертичной

74. Все ниже перечисленные утверждения о ферментах верны КРОМЕ:

* 1. ферменты катализируют только прямую реакцию;

2. ферменты не расходуются в ходе реакции;

3. ферменты катализируют прямую и обратную реакции;

4. ферменты – биокатализаторы белковой природы.


75. Каков оптимум рН среды для действия амилазы слюны?

1. рН 6.5-7.9

2. рН 5.2-6.4

3. рН 8.0-9.0

4. рН 1.5-2.5

* 5. рН 6.8-7.2

76. Назвать фермент - сложный белок.

1. Липаза

2. Амилаза

* 3. Цитохромоксидаза

4. Химотрипсиноген

5. Лизоцим

77. Центр специфичности фермента представляет собой участок

молекулы, который ВСЕГДА комплементарен:

* 1. субстрату

2. промежуточному продукту обмена веществ

3. эффектору

4. ингибитору

78. Простетической группой в молекуле сложных белков-ферментов

могут быть:

* 1. производные витаминов

2. углеводы

3. остатки аминокислот

4. глицерин

5. ксантин

79. Аллостерический эффект обусловлен наличием в ферменте:

1. активного центра

* 2. регуляторного центра

3. монтажного центра

4. антигенного центра

80. На каком уровне структуры белковой молекулы


фермента формируется активный центр химотрипсина?

* 1. третичной

2. первичной

3. вторичной

4. четвертичной

81. При экстремальных значениях рН и температуры ферменты:

1. обладают высокой активностью

2. катализируют прямую и обратную реакции;

* 3. подвергаются денатурации;

4. катализируют только прямую реакцию .


82. Каков оптимум рН среды для действия амилазы слюны?

1. рН 6.5-7.9

2. рН 5.2-6.4

3. рН 8.0-9.0

4. рН 1.5-2.5

* 5. рН 6.8-7.2

83. Активный центр сложных ферментов формируется:

1. компонентами клеточной мембраны;

2. аминокислотной последовательностью апофермента;

* 3. коферментом и аминокислотной последовательностью апофермента;

4. субстратом.

84. Все ниже перечисленные утверждения о ферментах верны КРОМЕ:

* 1. ферменты катализируют только прямую реакцию;

2. ферменты не расходуются в ходе реакции;

3. ферменты катализируют прямую и обратную реакции;

4. ферменты – биокатализаторы белковой природы.

85. Ферменты – биокатализаторы белковой природы. Они:

1. обладают высокой специфичностью;

2. активны в своем рН оптимуме;

3. имеют определенный температурный оптимум;

* 4. все перечисленное.

86. При экстремальных значениях рН и температуры ферменты:

1. обладают высокой активностью

2. катализируют прямую и обратную реакции;

3. катализируют только прямую реакцию.

* 4. подвергаются денатурации;

87. Из двух ферментов с одинаковой субстратной специфичностью

активнее тот, у которого:

1. константа Михаэлиса больше

* 2. константа Михаэлиса меньше

3. константа Михаэлиса может изменяться

88. Выбрать фермент, обладающий абсолютной специфичностью.

1. Липаза

2. Трипсин

* 3. Уреаза!

89. Назвать фермент, обладающий абсолютной специфичностью:

1. липаза

2. трипсин

* 3. аргиназа

4. D-лактатдегидрогеназа


90. К какому классу ферментов относится амилаза?

1. Оксидоредуктазы

2. Трансферазы

* 3. Гидролазы

4. Изомеразы

5. Лигазы


91.Под действием какого фермента расщепляется гликоген?

* 1. амилазы

2. енолазы

3. альдолазы

92. По теории Кошланда взаимодействие субстрата с молекулой фермента:

1. сравнивается с ключом и замком;

* 2. сравнивается с перчаткой и рукой;

3. отсутствует;

4. ничего из выше перечисленного.

93. Константа Михаелиса, Km:

1. численно равна половине максимальной скорости реакции;

2. не зависит от pH;

* 3. численно равна концентрации субстрата, при которой достигается скорость равная половине максимальной скорости реакции

4. зависит от концентрации фермента

94. Отношение концентрации субстрата[S]: к концентрации продукта в энзиматической реакции постоянно в случае, если:

* 1. реакция находится в состоянии равновесия;

2. Km;

3. [S] меньше Km;

4. ничего из вышеперечисленного.

95. Скорость реакции, катализируемой ферментом равна половине максимальной в случае, если:

1. реакция находится в состоянии равновесия;

* 2. [S]=Km;

3. происходит насыщение фермента;

4. [S] меньше Km.

96. По теории Фишера взаимодействие субстрата с молекулой фермента:

* 1. сравнивается с ключом и замком;

2. сравнивается с перчаткой и рукой;

3. отсутствует;

4. ничего из выше перечисленного.


97. Какой фермент обладает стереоспецифическим действием?

1. Цитохром

* 2. L-лактатдегидрогеназа

3. Аспарагинаминотрансфераза

4. Трипсин


98. Какой фермент проявляет относительную специфичность?

1. Глюкокиназа

2. Аргиназа

* 3. Липаза

4. Уреаза

99. Из двух ферментов с одинаковой субстратной специфичностью

активнее тот, у которого:

1. константа Михаэлиса больше

* 2. константа Михаэлиса меньше

3. константа Михаэлиса может изменяться

100. Внутриклеточная обратимая регуляция активности ферментов

часто осуществляется с помощью:

1. метилирования

* 2. фосфорилирования

3. карбоксилирования

4. протеолиза

101. При конкурентном ингибировании ВСЕГДА наблюдается:

1. изменение конформации активного центра фермента

* 2. связывание ингибитора с активным центром фермента

3. отсутствие зависимости ингибирования от концентрации субстрата

102. Аллостерический эффект обусловлен наличием в ферменте:

1. активного центра

* 2. регуляторного центра

3. монтажного центра

4. антигенного центра

103. Альфа-амилаза слюны расщепляет крахмал эффективнее в присутствии:

1. дистиллированной воды

2. йода

* 3. NaCl

4. CuSO₄

104. Активаторами ферментов могут быть:

1. стероидные гормоны;

2. углеводы;

3. ионы тяжелых металлов;

* 4. ионы двухвалентных металлов

105. Ингибитором альфа-амилазы слюны является:

1. дистиллированная вода;

2. йод;

3. NaCl;

* 4. CuSO₄.

106. Вещества, изменяющие активность аллостерических ферментов

клетки называется:

1. коферменты

2. субстраты

3. метаболиты

* 4. эффекторы

107. В клиниках используется определение активности изоферментов.

В чем преимущество их определения перед определением общей