Типы хим. связей в молекуле белка. Пептидные связи
 Скачать 13.99 Kb.
|
|
Пептидные связи Пептидные связи (-СО-NН-) являются основным видом связей в белках. Впервые они были изучены А.Я. Данилевским (1888 г.). Пептидные связи образуются при взаимодействии α- карбоксильной группы одной аминокислоты и α - аминогруппой другой аминокислоты. Пептидная связь является сопряжённой связью, электронная плотность в ней смещена от азота к кислороду, в силу чего она занимает промежуточное положение между одинарной и двойной связью. Длина пептидной связи составляет 0,132 нм. Вращение атомов вокруг пептидной связи затруднено, атомы О и Н в ней находятся в транс-положении. Все атомы пептидной связи располагаются в одной плоскости. Атомы О и Н пептидной связи могут дополнительно образовывать водородные связи с другой пептидной связью. Пептидные связи определяют порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи белка, т.е. формируют первичную структуру белка. Пептидные связи – прочные связи (энергия разрыва составляет около 95 ккал/моль). Расщепление пептидных связей осуществляется при кипячении белка в присутствии кислот, щелочей или под действием ферментов пептидаз. Дисульфидные связи Дисульфидные связи (-S-S-) образованы двумя молекулами цистеина в составе белковой молекулы. Возможны внутрицепочечные дисульфидные «мостики» в пределах одной полипептидной цепи и межцепочечные связи между отдельными полипептидными цепями. Например, в молекуле гормона инсулина присутствуют оба варианта дисульфидных связей. Дисульфидные связи влияют на пространственную укладку белковой молекулы, т.е. на третичную структуру белков. Дисульфидные связи разрываются при действии некоторых восстановителей и при денатурации белка. Водородные связи Водородные связивозникают между атомом водорода и электроотрицательным атомом (чаще кислородом). Водородные связи примерно в 10 раз слабее пептидных связей. Наиболее часто они возникают между атомом Н и атомом О различных пептидных связей: либо близко расположенных в молекуле белка, либо находящихся в разных полипептидных цепях. Большое количество водородных связей фиксирует в белках в основном вторичную структуру (α - спираль и β - складчатую структуру) а также участвует в образовании третичной и четвертичной структур белка. Непрочные водородные связи легко разрываются при денатурации белка. Ионные связи Ионные связи образуются между противоположно заряженными аминокислотами в составе белковой молекулы (положительно заряженными лизином, аргинином, гистидином и отрицательно заряженными глютаматом и аспартатом). Ионные связи влияют на пространственную укладку белков, т.е. формируют третичную и четвертичную структуры белков. Ионные связи нарушаются при изменении рН среды, при денатурации. Вандерваальсовые взаимодействия Вандерваальсовые взаимодействия –разновидность связей, возникающих при кратковременной поляризации атомов. Гидрофобные связи Гидрофобные связи возникают между неполярными (гидрофобными) радикалами аминокислот в полярном растворителе (вода). Гидрофобные радикалы погружаются внутрь белковой молекулы, меняя пространственное расположение полипептидной цепи. Гидрофобные взаимодействия имеют энтропийную природу, придают устойчивость молекуле белка, участвуя в формировании его третичной, а также четвертичной структуры. |