А. Классификации белков До настоящего времен нет единой и стройной классификации, учитывающей различные параметры белков. В основе имеющихся классификаций обычно лежит один признак. Так, белки можно классифицировать
 Скачать 14.85 Kb.
|
|
А. Классификации белков До настоящего времен нет единой и стройной классификации, учитывающей различные параметры белков. В основе имеющихся классификаций обычно лежит один признак. Так, белки можно классифицировать: • по форме молекул (глобулярные или фибриллярные); • по молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные и др.); • по химическому строению (наличие или отсутствие небелковой части); • по выполняемым функциям (транспортные, защитные, структурные белки и др.); • по локализации в клетке (ядерные, цитоплазматические, лизосомальные и др.); • по локализации в организме (белки крови, печени, сердца и др.); • по возможности адаптивно регулировать количество данных белков: белки, синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды (индуцибельные); • по продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с Т |/2 менее 1 ч, до очень медленно обновляющихся белков, Т1/2 которых исчисляют неделями и месяцами); • по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков). Б . Классификация белков по форме молекул Это одна из самых старых классификаций, которая делит белки на 2 группы: глобулярные и фибриллярные. К глобулярным относят белки, соотношение продольной и поперечной осей которых не превышает 1:10, а чаще составляет 1:3 или 1:4, т.е. белковая молекула имеет форму эллипса. Большинство индивидуальных белков человека относят к глобулярным белкам. Они имеют компактную структуру и многие из них, за счёт удаления гидрофобных радикалов внутрь молекулы, хорошо растворимы в воде. Наглядные примеры строения и функционирования глобулярных белков — рассмотренные выше миоглобин и гемоглобины. Фибриллярные белки имеют вытянутую, нитевидную структуру, в которой соотношение продольной и поперечной осей составляет более 1:10. К фибриллярным белкам относят коллагены, эластин, кератин, выполняющие в организме человека структурную функцию, а также миозин, участвующий в мышечном сокращении, и фибрин — белок свёртывающей системы крови. На примере коллагенов и эластина рассмотрим особенности строения этих белков и связь их строения с функцией. В . К л а с с и ф и к а ц и я б е л к о в ПО ХИМИЧЕСКОМУ СТРОЕНИЮ 1. Простые белки Некоторые белки содержат в своём составе только полипептидные цепи, состоящие из аминокислотных остатков. Их называют «простые белки». Примером простых белков могут служить основные белки хроматина — гистоны; в их составе содержится много аминокислотных остатков лизина и аргинина, радикалы которых имеют положительный заряд (более подробно Рис. 1-43. Случайные конформации молекулы эластина. 58 гистоны описаны в разделе 4). Рассмотренный выше белок межклеточного матрикса эластин также относят к простым белкам. 2. Сложные белки Однако очень многие белки, кроме полипептидных цепей, содержат в своём составе небелковую часть, присоединённую к белку слабыми или ковалентными связями. Небелковая часть может быть представлена ионами металлов, какими-либо органическими молекулами с низкой или высокой молекулярной массой. Такие белки называют «сложные белки». Прочно связанная с белком небелковая часть носит название простетической группы. Простетическая группа может быть представлена веществами разной природы. Например, белки, соединённые с гемом, носят название гемопротеины. В состав гемопротеинов, кроме уже рассмотренных выше белков гемоглобинов и миоглобина, входят ферменты — цитохромы, каталаза и пероксидаза. Гем, присоединённый к разным белковым структурам, выполняет в них характерные для каждого из белков функции (например, в составе гемоглобина переносит 0 2, а в составе цитохромов — электроны). Белки, соединённые с остатком фосфорной кислоты, называют фосфопротеинами. Фосфорные остатки присоединяются сложноэфирной связью к гидроксильным группам серина, треонина или тирозина при участии ферментов, называемых протеинкиназами. В состав белков часто входят углеводные остатки, придающие белкам дополнительную специфичность и часто уменьшающие скорость их ферментативного протеолиза. Такие белки носят название гликопротеинов. Многие белки крови, а также рецепторные белки клеточной поверхности относят к гликопротеинам. Белки, функционирующие в комплексе с липидами, называют липопротеинами, а в комплексе с металлами — металлопротеинами. Сложный белок, состоящий из белковой части (апопротеин) и небелковой части (простетическая группа), называют «холопротеин». Мономерные и олигомерные белки Белки бывают мономерными и олигомерными. Мономерный белок состоит из всего одной полипептидной цепи, то есть образуется всего один протомер, пример - миоглобин. Олигомерный белок состоит из нескольких полипептидных цепей и, соответственно, протомеров, чаще из чётного количества, пример - гемоглобин (4 субъединицы). |