Белки это высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью
 Скачать 0.74 Mb.
|
|
Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот, соединенных пептидной связью. В состав белков входит 20 аминокислот. При построении белковой молекулы, аминокислоты объединяются друг с другом в длинные полипептидные цепи, образуя друг с другом пептидные связи. Пептидная связь настолько прочная, что для её гидролиза вне организма необходимы очень жесткие условия: нагревание при 105 °C в течение суток в присутствии концентрированной HCl. В условиях организма существуют специфические ферменты – пептидазы, с помощью которых эти связи разрываются очень быстро. H 2 N CH C R OH O HN COOH Пролин Основу белка составляет первичная структура . Первичная структура белка – это последовательность (порядок чередования) остатков α-аминокислот в полипептидной цепи. Разные белки имеют разную первичную структуру. Эта структура абсолютно уникальная для каждого белка! Цепь повторяющихся групп: –NH–CH–CO– называется: пептидный остов. Цепь повторяющихся групп: –NH–CH–CO– называется: пептидный остов. Формула пептида, содержащего пролин: N C H 2 N CH C (CH 2 ) 4 O O N H CH HC COOH Лиз Про Вал NH 2 H 3 C CH 3 Информация о первичной структуре белка лежит в ДНК: ДНК (гены) ↓ мРНК ↓ первичная стр-ра белка В условиях клетки первичная структура приобретает 3-х-мерную пространственную структуру, которая называется: конформация . В понятие конформация входит: вторичная и третичная структура белка. Вторичная структура белка – это пространственная структура, в формировании которой участвуют водородные связи между CO– и NH– группами пептидного остова. 3 типа вторичной структуры: 1) α-спираль; 2) β-структура; 3) беспорядочный клубок. C O N H : ... 1) α -спираль образуется за счет закручивания пептидного остова белка в спираль. В формировании α-спирали участвуют водородные связи между кислородом CO– группы одной аминокислоты и водородом NH– группы 4-ой от неё аминокислоты. Водородные связи ориентированы вдоль оси такой спирали: Водородные связи Радикалы аминокислот Пептидный остов На один виток спирали приходится 3,6 остатка аминокислот. Радикалы аминокислот располагаются снаружи спирали. Формирование α-спирали может быть нарушено: 1) В участках, содержащих пролин. Пролин не содержит атома H, способного образовывать водородную связь. В этом месте полипептидной цепи возникает изгиб или петля; 2) если последовательно расположены несколько одноименно заряженных радикалов, между которыми возникает электростатическое отталкивание; 3) участки с близкорасположенными объемными радикалами (триптофан, метионин, гистидин). 2) β -структура образуется между линейными областями одной полипептидной цепи или между разными полипептидными цепями: Параллельная β-структура: Антипараллельная β-структура: 3) Беспорядочный клубок – это области с нерегулярной вторичной структурой. Это петлеобразные и кольцеобразные стр-ры, с меньшей регулярностью укладки, чем α-спираль и β- стр-ра. Они сильно отличаются в разных белках, но имеют одинаковую (или очень близкую) стр-ру для всех молекул одного и того же белка. Третичная структура белка – это трехмерная пространственная структура, в формировании которой участвуют межрадикальные взаимодействия. Свойства радикалов аминокислот по их полярности: I Гидрофильные (полярные) II Гидрофобные (неполярные) Незаряженные Анионные (–) Катионные (+) Радикалы, содержащие одну из следующих полярных групп: Сер; Тре; Тир; Цис; Асн; Глн Радикалы, содержащие COOH– группу: – COOH → COO – + H + Асп; Глу Радикалы, содержащие атом азота, способный к присоединению протона: Пример: Лиз; Арг; Гис Радикалы не содержат ни одной полярной группы: Ала; Вал; Лей; Иле; Мет; Фен; Три; Про OH SH NH 2 + H + + NH 3 → Гидрофильные и гидрофобные радикалы никогда не взаимодействуют друг с другом!! I. Гидрофильные (полярные) радикалы могут взаимодействовать только между собой, образуя 2 типа связей: а) водородная связь; б) ионная связь. а) Водородная связь образуется между 2-мя гидрофильными незаряженными радикалами или одним заряженным (чаще анионным) и одним незаряженным радикалом: б) Ионная связь образуется между разноименно заряженными радикалами: – и + Глу Лиз Асп Арг Гис Например: O H OOC - ... HO ... HO O H ... HS (Сер, тре, тир) (Сер, тре, тир) (Сер, тре, тир) (Цис) (Сер, тре, тир) (Глу, Асп) C NH 2 ... HO (Сер, тре, тир) (Глн, Асн) O CH 2 COO - H 3 N (CH 2 ) 4 + и (Асп) (Лиз) II. Гидрофобные (неполярные) радикалы могут взаимодействовать только между собой, образуя гидрофобную связь . Пример: Это всё были – слабые связи! Между радикалами цистеина может образовываться прочная ковалентная связь – дисульфидная: Дисульфидные связи имеют далеко не все белки. Такие связи имеют в основном секреторные белки, которые выделяются во внеклеточное пространство. К ним относятся, например, инсулин и иммуноглобулины. CH 3 CH 2 Фен Ала CH 2 H 2 C SH HS CH 2 H 2 C S S Цис Цис Цистин В водной среде третичная структура начинает образовываться с гидрофобных связей. Гидрофобные радикалы, «прячась» от воды, погружаются внутрь белковой молекулы, максимально сближаясь друг с другом и образуя между собой гидрофобные связи. Они составляют гидрофобное ядро белка. Гидрофильные радикалы стремятся располагаться снаружи, образуя с водой водородные связи, и составляют гидрофильную оболочку белка. За счет гидрофильной оболочки крупная молекула белка хорошо растворима в воде. Те гидрофильные радикалы, которые оказались внутри белковой молекулы, образуют друг с другом водородные и ионные связи. В белках, которые функционируют в гидрофобном окружении (белки мембран), обратное строение: внутри – гидрофильные радикалы, а снаружи – гидрофобные. Супервторичная структура белка Супервторичная структура белка – это сходные сочетания и взаиморасположение вторичных структур в белке. Это специфическое сочетание элементов вторичной структуры при формировании третичной стр-ры белка. В формировании супервторичной стр-ры могут принимать участие межрадикальные взаимодействия. Примеры: "α-спираль – поворот – α-спираль"; "лейциновая застежка молния", "цинковые пальцы", "β-бочонок" и др. Все связи, стабилизирующие вторичную и третичную структуру (кроме дисульфидных) – слабые. Они могут разрываться даже при комнатной t °. Поэтому, для белков характерно уникальное свойство: конформационная лабильность. Конформационная лабильность – это способность белков к небольшим изменениям конформации в результате разрыва одних и образования других слабых связей. Эта способность помогает белкам функционировать. Функции белков: 1. Структурная: белки соединительной ткани, фибрин тромбов; 2. Транспортная: гемоглобин – транспорт O 2 , трансферрин – транспорт Fe; 3. Ферментативная: белки-ферменты, катализирующие химич. реакции в организме; 4. Сократительная: актин, миозин; 5. Регуляторная: белковые гормоны, активаторы и ингибиторы других белков; 6. Защитная: белки-иммуноглобулины 7. Энергетическая Выполнение белком его функции обеспечивается специфическим участком, к которому присоединяется лиганд. Этот участок называется: активный центр. Лиганд – это вещество, которое взаимодействует с активным центром белка по принципу комплементарности. 1. Активный центр белка – это участок молекулы белка, сформированный на уровне третичной структуры (иногда, четвертичной), ответственный за связывание с лигандом. 2. Расположен в узком гидрофобном углублении (щели) поверхности молекулы белка. Комплементарность – это пространственное и химическое соответствие взаимодействующих поверхностей (активного центра белка и лиганда). ДНК (гены) ↓ мРНК ↓ первичная стр-ра белка ↓ конформация активный центр ↓ функция L → Простые и сложные белки Белки Простые Сложные (Холопротеины) Имеют только белковую часть Имеют белковую и небелковую часть 1. Альбумины 2. Глобулины 3. Гистоны 4. Инсулин 1. Липопротеины (липиды) 2. Гемопротеины (гем) 3. Фосфопротеины (H 3 PO 4 ) 4. Гликопротеины (углевод) 5. Нуклеопротеины (нукл. к-та) Небелковый компонент |