Шпора по БХ. Биохимия и ее задачи

• Название: Биохимия и ее задачи
• Анкор: Шпора по БХ.doc
• Дата: 17.02.2018
• Размер: 1.3 Mb.
• Имя файла: Шпора по БХ.doc
• Тип: Документы; #15625
• страница: 10 из 28

Гниение белков и обезвреживание его продуктов

Гниение белков – это бактериальный распад белковых веществ и АК под действием микрофлоры кишечника. Идет в толстой кишке, однако может наблюдаться и в желудке – при снижении кислотности в нем.

Образуются такие продукты:

а) токсичные: сероводород H₂S, углекислота CO₂, аммиак NH₃, метан CH₄, меркаптаны (CH₃SH и его гомологи), бензол C₆H₆, крезол, индол, скатол и др.

б) нетоксичные: спирты (в т.ч. этиловый), амины, жирные к-ты, кетокислоты, витамины (напр., витамин B₆).

Основные процессы гниения:

1. Декарбоксилирование (–СО₂) обычно характерно для диаминомонокрбоновых кислот.

Напр., орнитин COOH-CH(NH₂)-CH₂-CH₂-CH₂-NH₂ превращается в путресцин (то же, но без СООН-группы). Или лизин (ЛИЗ) – в кадаверин (это вроде первой реакции, но в цепи на одну CH₂-группу больше).

Путресцин, кадаверин входят в состав трупных ядов. Они всасываются и частично выводятся с мочой и обезвреживаются в печени диаминооксидазой.

2. Дезаминирование. При гниении главным образом протекает восстановительное дезаминирование. Напр., аланин (АЛА) NH₂-CH(CH₃)-COOH + 2Н → СН₃-СН₂-СООН (пропионовая к-та) +NH₃.

3. Десульфирование (тоже восстановительное).

Напр., цистеин (ЦИС) NH₂-CH(CH₂SH)-COOH + 2Н → АЛА + H₂S.

Напр., метионин (МЕТ) NH₂-CH(CH₂-СН₂-S-CH₃)-COOH + 2Н → NH₂-CH(CH₂-CH₃)-COOH (альфа-аминомасляная к-та) + НS-CH₃ (метил-меркаптан).

4. Разрушение боковой цепи АК (ТИР, ТРИ).

Напр., тирозин (ТИР) + 4Н → крезол (пара-метилфенол) + NH₃ + CO₂ + CH₄; крезол + 2Н → фенол + СН₄.

Напр., триптофан (ТРИ) + 4Н → скатол (метилиндол) + NH₂ + CO₂ + CH₄. Скатол +2Н→ индол + СН₄.

Т.о., в процессе гниения АК образуются различные токсичные вещества, которые должны быть обезврежены в печени. В обезвреживании участвуют две системы:

1) УДФГК – уридиндифосфоглюкуроновая к-та (активная форма глюкуроновой к-ты)



2) ФАФС – 3'-фосфоаденозин-5’-фосфосульфат (активная форма серной к-ты) [рис. этого соединения].

Механизм обезвреживания – конъюгация (связывание) токсина с активной формой серной или глюкуроновой к-ты. Продукты конъюгации – нетоксичные вещества, которые могут выделяться с мочой.

Напр., обезвреживание фенола под действием УДФ-глюкуронил-трансферазы: фенол + УДФГК → (ТФ) фенилглюкуронид (фенил присоединяется по первому положению) + R-OH.

Напр., обезвреживание индола: Индол окисляется кислородом по 7-му положению, получается индоксил (это типа 7-оксииндол). Индоксил взаимодействует с ФАФС под действием арилссульфо-трансферазы с образованием индоксилсерной к-ты, которая с ионами калия дает индикан (калиевая соль индоксилсульфата).


Определение индола и индикана в моче имеет диагностическое значение. Так, если отсутствует индол, то обезвреживающая функция печени в норме, а если при этом обнаруживается индикан, то в кишечнике активное гниение. Если же есть индол в моче, то имеется нарушение обезвреживающей функции печени.

Метаболизм аминокислот

Фонд АК организма пополняется за счет процессов:

1) гидролиза белков пищи,

2) гидролиза тканевых белков (под действием катепсинов лизосом).

Расходуется АК-фонд на процессы:

 синтез заменимых АК,

 синтез собственных белков,

 синтез азотсодержащих веществ (урины, пиримидины, холин, креатин и т.д.),

 синтез углеводов (глюконеогенез),

 синтез липидов из кетогенных АК,

 распад до NH₃, NH₂-CO-NH₂, мочевой к-ты и др.

Условно метаболизм АК в тканях можно распределить на общие пути и индивидуальные пути обмена АК.

Общие пути обмена веществ

1. Переаминирование (открыто в 1937 г. Браунштейном и Крицмом).





Роль: синтез заменимых АК, участие в непрямом дезаминировании АК. Определение АлАТ и АсАТ в крови имеет большое диагностическое значение. Так, через 5 часов после инфаркта миокарда АсАТ увеличивается в 20-30 раз, через 48 часов – АлАТ и АсАТ снижаются до нормы, еще через 24 часа повышается АлАТ. Также АлАТ повышается при патологии печени.

2. Дезаминирование (ДА) АК:

 восстановительное ДА – под действием микрофлоры кишечника,

 гидролитическое ДА – с участием воды,

 внутримолекулярное ДА – с образованием непредельной к-ты,

 окислительное ДА – характерно для тканей организма. Оно бывает прямым и непрямым.

Прямое ДА идет с участием дезаминаз (оксидаз). NH₂-CHR-COOH → NH=CR-COOH (иминокислота), при этом ФМН→ФМН·Н₂, который затем восстанавливает кислород до пероксида водорода; последний расщепляется каталазой. А иминокислота гидролизуется до альфа-кетокислоты и аммиака.

Непрямое ДА (или транс-ДА) идет в два этапа: 1) переаминирование (см. выше); 2) дезаминирование ГЛУ α-КГ + NH₃, над стрелочкой глутамат-ДГ, под стрелочкой – НАД→НАД·Н₂.

3. Декарбоксилирование АК – процессы образования биогенных аминов, обладающих биологической активностью:

ГИС → (гистидил-ДК, ПФ) гистамин,



ТИР → (оксигеназа, +1/2О₂) ДОФА (диоксифенилаланин) → (ДК, ПФ, -СО₂)дофамин,



ТРИ → (оксигеназа, +1/2О₂) 5-окситриптофан → (ДК, ПФ, -СО₂) серотонин,

ГЛУ → гамма-аминомасляная к-та (ГАМК).



Дофамин и ГАМК – тормозные нейромедиаторы, гистамин – тканевой гормон. Серотонин является местным регулятором в функции периферических органов.