1.1.1 Структура и функции белков - Планы занятия и самоподготовк. Экзаменационные вопросы Строение протеиногенных аминокислот. Классификация аминокислот
 Скачать 233.56 Kb.
|
1.1 Структура и функции белков Экзаменационные вопросы ● Строение протеиногенных аминокислот. Классификация аминокислот. Значение модификации аминокислот на примере карбоксиглутаминовой аминокислоты, гидроксилизина и гидроксипролина. ● Строение белков: простые и сложные белки, глобулярные и фибриллярные белки. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура белка. План занятия 1. Ответы преподавателя на вопросы студентов. 2. Входной контроль знаний. 2.1. Письменная работа студента. 2.2. Проверка работы преподавателем. 2.3. Ответы преподавателя на вопросы входного контроля. 3. Обсуждение решения задач для самостоятельной работы. 4. Компьютерное тестирование по теме занятия. План самостоятельной подготовки к занятию 1. Прочитать страницы 9—73 учебника Биохимия : учебник / под ред. Е. С. Северина. — 5-е изд., испр. и доп. — М. : ГЭОТАР-Медиа, 2014. — 768 с. : ил. 2. Ознакомиться с задачами к разделу. 3. Выучить значения терминов, используемых при изучении темы. 4. Выучить формулы изучаемых химических соединений. 5. Выучить характеристики изучаемых биохимических процессов: 5.1. локализация биохимического процесса; 5.2. цель биохимического процесса; 5.3. связь с другими биохимическими процессами; 5.4. ключевые реакции биохимического процесса; 5.5. регуляция биохимического процесса. 6. Проверить собственные знания по теме при помощи компьютерного тестирования на платформе Moodle. 7. Проверить собственные знания по списку вопросов для самоконтроля. Вопросы для самоподготовки 1. Строение и свойства аминокислот. 2. Структура белков. 3. Формирование трехмерной структуры белка в клетке. 4. Особенности функционирования олигомерных белков на примере гемоглобина. 5. Многообразие белков. 1 6. Строение, свойства и функции белков. Терминология Аминокислоты — класс органических соединений, содержащих карбоксильные и аминогруппы Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из мономеров — α-аминокислот, связанных пептидной связью. Вторичная структура белка — способ упаковки молекулы белка в спиральную или другую конформацию. Высаливание — выделение вещества из раствора при введении в раствор хорошо растворимых в растворителе ионов с выпадением белка в осадок. Гель-фильтрация — хроматографический метод разделения раствора по размеру молекул растворенных веществ. Глобулярные белки — растворимые белки округлой формы. Гомологичные белки — белки, выполняющие одинаковые функции в организмах разных биологических видов. Денатурация белка — частичное или полное развертывание специфической нативной конформации полипептидной цепи, белка или нуклеиновой кислоты. Диализ — процесс освобождения коллоидных растворов от растворенных в них низкомолекулярных соединений при помощи полупроницаемой мембраны. Домены белков — элементы третичной структуры белка, которые формируются и функционируют независимо от остальной части полипептидной цепи. Изофункциональные белки — белки, выполняющие близкие функции, но имеющие небольшие различия в строении. Изоэлектрическая точка — значение pH, при котором растворенное вещество не имеет электрического заряда и не движется в электрическом поле. Комплементарность белка – пространственное и химическое соответствие взаимодействующих поверхностей Конформация белка — определенная пространственная структура белка Нативная структура белка — функционально активная конформация белка Первичная структура белка — последовательность аминокислот в белке, соединенных ковалентными связями. 2 Ренатурация белка — процесс восстановления нативной (биологически активной) пространственной структуры белка после денатурации. Рацемат — эквимолярная смесь L- и D-изомеров. Супервторичная структура белка — сходные сочетания и взаиморасположение вторичных структур. Третичная структура белка — трехмерная конформация белка в своем нативном состоянии. Фолдинг белка — процесс формирования функционально активной пространственной структуры белка. Фибриллярные белки — белки, имеющие в третичной или четвертичной конформации линейную структуру (например, коллаген). Хроматография — метод, при котором сложные смеси веществ разделяются между подвижной и неподвижной фазами. Четвертичная структура белка — трехмерная структура мультисубъединиц белка. Шапероны — класс белков, участвующих в фолдинге и восстановлении нативной конформации поврежденных белков. Электрофорез — метод разделения молекул на фракции в соответствии с их подвижностью в электрическом поле, обусловленной молекулярной массой, зарядом и формой. α-конформация белка — спиральная конформация полипептидной цепи, удерживаемая водородными связями во вторичной структуре белка. β-конформация белка — зигзагообразное расположение полипептидной цепи во вторичной структуре белка. Изучаемые химические соединения Протеиногенные аминокислоты: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, валин, гистидин, глицин, глутаминовая кислота, глутамин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, пролин, серин, тирозин, треонин, триптофан, фенилаланин, цистеин. Модифицированные аминокислоты: 5-гидроксилизин, 4-гидроксипролин, γ-карбоксиглутаминовая кислота, селеноцистеин, цистин. Изучаемые биохимические процессы 1. Фолдинг белков. 2. Денатурация белков. 3 3. Ренатурация белков. Задачи Задача 1.1.1 Напишите формулу гептапептида, содержащего три аминокислотных остатка с гидрофобными радикалами, два — с катионными радикалами, по одному — с гидрофильными незаряженным и анионным радикалами. Задача 1.1.2 Пепсин желудочного сока имеет изоэлектрическую точку (pI) 1. Преобладанием каких функциональных групп боковых радикалов аминокислот в молекуле обусловлена такая pI? Назовите эти аминокислоты и напишите их структурные формулы. Задача 1.1.3 Напишите формулу пентапептида, содержащего один аминокислотный остаток с гидрофобными радикалами, два — с основными радикалами, по одному — с гидрофильным незаряженным и проявляющим кислотные свойства радикалами. Задача 1.1.4 В структуре представленного полипептида укажите N- и C-терминальные участки, укажите полярные аминокислоты, ароматические аминокислоты и аминокислоты, содержащие атом серы, напишите их структурные формулы: Val-Met-Ser-Ile-Phe-Arg-Cys-Tyr-Leu. Задача 1.1.5 В структуре представленного полипептида укажите N- и C-терминальные участки, укажите неполярные аминокислоты и кислые аминокислоты, напишите их структурные формулы: Glu-Thr-Val-Asp-Ile-Ser-Ala. Задача 1.1.6 Структурная формула аминокислоты изолейцина изображена ниже. 1) Сколько хиральных центров имеет молекула изолейцина? 2) Сколько оптических изомеров может быть у изолейцина? 3) Нарисуйте пространственные формулы для всех оптических изомеров изолейцина. 4 Задача 1.1.7 Рассчитайте молекулярную массу белка, состоящего из 10 аминокислотных остатков фенилаланина, соединенных в единственную полипептидную цепь. Задача 1.1.8 Большинство белков содержат более 100 аминокислотных остатков. Рассчитайте количество вариантов белов, содержащих 100 аминокислотных остатков, в структуре которых в любом положении может находиться любая из протеиногенных аминокислот. Задача 1.1.9 Напишите уравнения реакции ионной диссоциации следующих аминокислот: аспарагиновая кислота, валин, гистидин, серин и лизин. Задача 1.1.10 Для пептидов Phe-Glu-Ser-Met и Val-Trp-Cys-Leu укажите заряд при pH 1 и pH 7. Укажите заряд аминокислотных остатков при этих значениях pH. Задача 1.1.11 Напишите ионизированные формы следующих аминокислот при pH 7: глутаминовая кислота, лейцин, треонин, гистидин и аргинин. Задача 1.1.12 Объясните следующие наблюдения. 1) Замена серина в молекуле белка может повлиять на его структуру и функцию. 2) Замена триптофана в молекуле белка обладает значительным влиянием на структуру и функцию. 3) Замена лизина на аргинин и лейцина на изолейцин практически не влияет на структуру и функцию белка. Задача 1.1.13 Изоэлектрическая точка миозина мышц равна 5. При каких значениях pH: 2, 5 или 7 электрофоретическая подвижность будет наибольшей? С чем это связано? 5 Задача 1.1.14 Каплю раствора, содержащего смесь аминокислот Gly, Ala, Glu, Arg, His нанесли на середину электрофоретической бумаги, смочили буфером pH 6,0 и приложили электрическое напряжение. Укажите, в каком направлении (к катоду, аноду или останутся на старте) будут двигаться отдельные аминокислоты. Задача 1.1.15 Образцы белка с неизвестной аминокислотной последовательностью были обработаны трипсином и химотрипсином. При обработке трипсином образовались следующие пептиды: Met-Val-Ser-Thr-Lys, Val-Ile-Trp-Thr-Leu-Met-Ile, Leu-Phe-Asn-Glu-Ser-Arg, а при обработке химотрипсином следующие: Asn-Glu-Ser-Arg-Val-Ile-Trp, Thr-Leu-Met-Ile, Met-Val-Ser-Thr-Lys-Leu-Phe. Установите первичную структуру этого белка. Задача 1.1.16 Образцы белка с неизвестной аминокислотной последовательностью были обработаны трипсином и цианоген бробидом. При обработке трипсином образовались следующие пептиды: Asn-Thr-Trp-Met-Ile-Lys, Gly-Tyr-Met-Gln-Phe, Val-Leu-Gly-Met-Ser-Arg, а при обработке цианоген бромидом: Gln-Phe, Val-Leu-Gly-Met, Ile-Lys-Gly-Tyr-Met, Ser-Arg-Asn-Thr-Trp-Met. Установите первичную структуру этого белка. Задача 1.1.17 Изобразите структуры следующих аминокислот и укажите заряженные функциональные группы при pH 4: гистидин, аспарагин, триптофан, пролин и тирозин (см. Приложение 2). Задача 1.1.18 Изобразите структуры следующих аминокислот и укажите заряженные функциональные группы при pH 10: гистидин, аспарагин, триптофан, пролин и тирозин. Задача 1.1.19 Объясните почему мутация, связанная с заменой остатка аланина на изолейцин, ведет к потере активности белка, а мутация в этом же сайте, связанная с заменой изолейцина на глицин, восстанавливает активность этого белка? Задача 1.1.20 Объясните различия кривой насыщения гемоглобина кислородом в зависимости от Po₂ у фетального гемоглобина HbF и гемоглобина взрослого человека HbA. 6 Задача 1.1.21 Вы хотите выделить фермент A из образца тканей, содержащей также ферменты B и C. Фермент A обнаруживается в матриксе митохондрий. Фермент B встроен в митохондриальную мембрану, а фермент C находится в пероксисомах. Ферменты A и B имеют молекулярный вес 60 кДа, а фермент C — 100 кДа. Фермент A имеет pI 6,5, а ферменты B и C имеют pI 7,5. Предложите дизайн эксперимента для отделения фермента A от ферментов B и C. Задача 1.1.22 Белки, осуществляющие транспорт молекул или ионов через мембрану, часто классифицируются как трансмембранные белки. Такие белки имеют в своей структуре область, заключенную в липидном бислое мембраны, и области, обращенные внутрь клетки (в цитоплазму) и во внеклеточное пространство. Исходя из классификации аминокислот по полярности радикала, предположите, какие аминокислоты должны преобладать в различных участках данного трансмембранного белка. Задача 1.1.23 Найдите, в какой зоне pH (нейтральной, кислой или щелочной) лежит изоэлектрическая точка (pI) полипептида, состоящего из следующих аминокислотных остатков: Arg-His-Glu-Cys. В каком направлении будет двигаться данный пептид при разделении пептидов методом электрофореза в буферном растворе с нейтральным значением pH? Как изменится заряд и направление движения пептида в электрическом поле, если в составе пептида аргинин заменить лейцином? Задача 1.1.24 При химической завивке волос вначале восстанавливают (первый флакон — восстановитель), а затем окисляют (второй флакон — окислитель) тиоловые группы белка волос α-кератина. Исходя из особенностей пространственного строения α-кератина, объясните причину изменения формы волос. Задача 1.1.25 Определите последовательность аминокислот в тетрапептиде, используя следующие данные. 1) При анализе Ν-концевой аминокислоты и аминокислотного состава пептида получено: Phe-(Lys, Glu и Pro). 2) После гидролиза трипсином (расщепляет пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы Lys и Arg, образуется трипептид, содержащий Lys, Phe и Pro . Задача 1.1.26 Определите последовательность аминокислот в тетрапептиде, используя следующие данные. 1) При анализе Ν-концевой аминокислоты и аминокислотного состава пептида получено: Asp—(Pro, Tyr и Met). 2) После гидролиза бромистым 7 Задача 1.1.31 Напишите структурную формулу пентапептида следующего строения: Cys-Arg-Phe-Glu-Tyr. 1) Обозначьте N- и С-концы пептида. 2) Отметьте регулярно повторяющиеся группы, образующие пептидный остов и радикалы аминокислот. Задача 1.1.32 Методом электрофореза на бумаге в сыворотке крови человека было обнаружено 5 белков: альбумин, α₁-, α₂-, β- и γ-глобулины. Изоточка (pI) альбумина равна 5,2, γ-глобулина — 7,3, у α₁- , α₂-, β-глобулинов положение pI промежуточное. Электрофорез проводили при pH 8,0. Укажите направление миграции указанных белков и степень их подвижности при данном pH. Задача 1.1.33 Как изменяется электрофоретическая подвижность белка с pI 6,8 (фракционирование ведется при pH 7,0), если в его молекуле: 1) Glu заменена на Val; 2) Lys заменен на Glu; 3) Glu заменена на Lys; 4) Var заменен на Glu; 5) His заменен на Arg. Задача 1.1.34 Смесь пептидов (P₁, P₂, P₃, P₄, P₅) разделяли методом электрофореза в полиакриламидном геле при pH 5,2. После разделения и окраски геля с целью обнаружения пептидных зон была получена электрофореграмма, показанная на рисунке ниже. Зная изоэлектрическую точку (pI) пептидов (P₁ = 10,2; P₂ = 8,7; P₃ = 5,5; P₄ = 6,0; P₅ = 7,2), определите какая зона соответствует каждому из них (все пептиды имеют одинаковую молекулярную массу). Задача 1.1.35 В молекулах ряда природных белков содержится много дисульфидных связей, причем механические свойства белков (прочность на разрыв, вязкость, твердость и др.) коррелируют с числом дисульфидных связей. Например, богатый дисульфидными мостиками белок пшеницы глютенин определяет вязкость и эластичность теста, приготовленного из пшеничной муки. Точно так же твердый и прочный панцирь черепахи обязан своими свойствами сети дисульфидных связей в молекулах α-кератина. Какова молекулярная основа наблюдаемой связи между числом дисульфидных мостиков и механическими свойствами белков? 9 Задача 1.1.36 Большинство глобулярных белков денатурируют и теряют активность при нагревании до 65 °C. Но для денатурации глобулярных белков, содержащих несколько дисульфидных связей, обычно требуется более длительное нагревание при более высокой температуре. Примером может служить бычий панкреатический белок трипсина, имеющий одну полипептидную цепь из 58 аминокислотных остатков и содержащий три дисульфидных мостика. Если этот белок денатурировать нагреванием, а затем охладить, то его активность восстанавливается. Какова молекулярная основа данного явления? Задача 1.1.37 Каким будет влияние следующих изменений на сродство гемоглобина к кислороду?: 1) снижение значения pH крови с 7,4 до 7,2; 2) снижение парциального давления СO₂ в легких с 6 кПа (при задержке дыхания) до 2 кПа (в норме); 3) увеличение содержания 2,3-бисфосфоглицерата с 5 мМ (на нормальных высотах) до 8 мМ (на больших высотах). Задача 1.1.38 Трипептид глутатион (GSH) (γ-Glu-Cys-Gly) обеспечивает защиту клеток от токсичного действия активных форм кислорода, образующихся в аэробных метаболических процессах. Изобразите структуру глутатиона. Символ «γ» означает, что пептидная связь между глутаминовой кислотой и цистеином образуется между γ-карбоксильной группой глутаминовой кислоты и аминогруппой цистеина. Задача 1.1.39 Некоторые аминокислоты служат источником биологически активных аминов. Одним из таких аминов является нейротрансмиттер серотонин, дефицит которого в головном мозге приводит к депрессии, агрессии и гиперактивности. Назовите аминокислоту, из которого синтезируется серотонин. Укажите химические различия в структуре этот аминокислоты и серотонина. Задача 1.1.40 Структура тиротропин-рилизинг гормона (ТРГ) показана ниже. ТРГ является пептидным гормоном гипоталамуса. 1) Назовите количество пептидных связей в молекуле ТРГ. 2) Назовите аминокислоты, из которых синтезируется ТРГ. 3) Назовите 10 22. Назовите известные вам четыре уровня структурной организации белков. 23. Дайте определение термину «первичная структура белка». 24. Дайте определение термину «вторичная структура белка». 25. Дайте определение термину «третичная структура белка». 26. Дайте определение термину «четвертичная структура белка». 27. Опишите структуру α-спирали во вторичной структуре белка. 28. Опишите структуру β-листка во вторичной структуре белка. 29. Приведите пример ионных связей в третичной структуре белка. 30. Приведите пример водородных связей в третичной структуре белка. 31. Приведите пример ковалентной связи в третичной структуре белка. 32. Напишите реакцию образования дисульфидной связи в белке. 33. Дайте определение термину «нативная структура белка». 34. Дайте определение термину «денатурация белка». 35. Назовите три-четыре фактора, вызывающих денатурацию белков. 36. Назовите причину денатурации белков при действии на них высокой температуры. 37. Назовите причину денатурации белков при интенсивном встряхивании раствора. 38. Назовите причину денатурации белков при действии на них высокой температуры. 39. Назовите причину денатурации белков при действии на них органических растворителей. 40. Назовите причину денатурации белков при действии на них кислот и щелочей. 41. Назовите причину денатурации белков при действии на них детергентов. 42. Приведите два-три примера использования денатурирующих агентов в медицине. 43. Дайте определение понятию «супервторичная структура белка» . 44. Приведите три-четыре примера супервторичной структуры белка. 45. Опишите строение супервторичной структуры типа β-бочонка. 46. Опишите строение супервторичной структуры типа «α-спираль — поворот — α-спираль». 47. Опишите строение супервторичной структуры типа «цинковый палец». 48. Опишите строение супервторичной структуры типа «лейциновая застежка-молния». 49. Дайте определение термину «домен белка». 50. Дайте определение термину «комплементарность». 51. Дайте определение понятию «фолдинг белков». 52. Назовите основную функцию шаперонов. 53. Дайте определение понятию «ренатурация белка». 54. Назовите основную функцию белков теплового шока. 55. Назовите три-четыре причины накопления амилоидных белков в клетках. 56. Объясните феномен кооперативного эффекта протомеров белков. 57. Приведите пример кооперативного эффекта в белке. 58. Опишите строение миоглобина. 59. Назовите основную функцию миоглобина. 60. Опишите строение гемоглобина. 12 61. Назовите основную функцию гемоглобина. 62. Изобразите кривую насыщения миоглобина кислородом. 63. Изобразите кривую насыщения гемоглобина кислородом. 64. Опишите механизм взаимодействия гема с кислородом в составе гемоглобина. 65. Назовите основную функцию 2,3-бисфосфоглицерата в эритроцитах. 66. Объясните феномен эффекта Бора. 67. Перечислите классы белков по форме молекул. 68. Опишите строение фибриллярных белков. 69. Опишите строение глобулярных белков. 70. Перечислите классы белков по химическому строению. 71. Опишите строение простых белков. 72. Опишите строение сложных белков. 73. Назовите четыре-пять функций белков. 74. Назовите функцию белков-ферментов. 75. Приведите пример белка-фермента. 76. Опишите функцию регуляторных белков. 77. Приведите пример регуляторного белка. 78. Опишите функцию рецепторных белков. 79. Приведите пример рецепторного белка. 80. Опишите функцию транспортных белков. 81. Приведите пример транспортного белка. 82. Опишите функцию структурных белков. 83. Приведите пример структурного белка. 84. Опишите функцию защитных белков. 85. Приведите пример защитного белка. 86. Опишите функцию сократительных белков. 87. Приведите пример сократительного белка. 88. Приведите три-четыре примера суперсемейств белков. 89. Дайте определению термину «изофункциональные белки». 90. Приведите пример изофункциональных белков. 91. Дайте определению термину «гомологичные белки». 92. Дайте определение термину «изоэлектрическая точка» белка. 93. Назовите известные вам методы разрушения тканей, позволяющие экстракцию белков. 94. Опишите метод гомогенизации биологического материала для экстракции белков. 95. Опишите метод замораживания и оттаивания ткани для экстракции белков. 96. Опишите метод экстракции белков связанных с мембранами. 97. Опишите метод удаления из раствора липидов для экстракции белков. 98. Назовите три-четыре метода очистки белков. 99. Опишите метод очистки белков избирательной денатурации. 100. Опишите метод очистки белков высаливанием. 101. Опишите метод очистки белков гель-фильтрацией. 102. Опишите метод очистки белков ультрацентрифугированием. 103. Опишите методы очистки белков электрофорезом. 104. Опишите метод ионной хроматографии. 13 105. Опишите метод аффинной хроматографии. 106. Опишите метод диализа раствора белков. 14 |
Задача 1.1.27
Определите последовательность аминокислот в тетрапептиде, используя следующие данные. 1) При анализе Ν-концевой аминокислоты и аминокислотного состава пептида получено: Cys—(Trp, Pro, Ser). 2) После гидролиза химотрипсином
(расщепляет в основном пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы ароматических аминокислот)
образуется трипептид,
содержащий Trp, Cys и Pro.
Задача 1.1.28
Смесь пептидов (P₁, P₂, P₃, P₄, P₅) разделяли методом электрофореза в полиакриламидном геле при pH 8,5. После разделения и окраски геля с целью обнаружения пептидных зон была получена электрофореграмма, показанная на рисунке ниже. Зная изоэлектрическую точку (pI) пептидов (P₁ = 8,7; P₂ = 10,2; P₃ = 5,5;
P₄ = 8,2; P₅ = 7,2), определите какая зона соответствует каждому из них (все пептиды имеют одинаковую молекулярную массу).
Задача 1.1.29
В молекуле олигомерного белка имеется 19 остатков лизина, около 12 из них легко ацилируются ангидридами дикарбоновых кислот (реагентами на ΝН₂-группы).
Ацилирование дополнительно еще 2 остатков лизина приводит к диссоциации белка на субъединицы. Оставшиеся 5 остатков лизина могут быть модифицированы только после денатурации фермента. Предположите, сколько остатков лизина расположено
1) на поверхности белка; 2) внутри глобулы; 3) на участке контакта между субъединицами.
Задача 1.1.30
Дан пептид Arg-Lys-Asp-Ser. 1) Около каждой аминокислоты укажите заряд ее радикала (0, +, -) при pH 7,0; определите область pH (>7,0; <7,0 или 7,0), в которой лежит pI данного пептида. 2) Что происходит с пептидом в электрическом поле при pH
7,0: движение к аноду либо к катоду или остается на старте? 3) Как изменится заряд пептида при pH 7,0, если аминокислоту Lys заменить на Leu? Изменится ли, и, если да, то, каким образом, направление его движения электрическом поле?
8
входящих в состав ТРГ.
Вопросы для самоконтроля
1. Изобразите общую структурную формулу протеиногенной аминокислоты.
2. Объясните термин «иминокислота» и приведите пример иминокислоты.
3. «Объясните термин «рацемизация».
4. Изобразите структуру карбоксильной, амино, тиольной, амидной, гидроксильной и гуанидиновой групп.
5. Приведите два-три примера трехбуквенного обозначения аминокислоты.
6. Назовите две-три аминокислоты с неполярными радикалами.
7. Назовите две-три аминокислоты с полярными незаряженными радикалами.
8. Назовите две аминокислоты с полярными отрицательно заряженными радикалами.
9. Назовите две аминокислоты с полярными положительно заряженными радикалами.
10. Как изменяется суммарный заряд аминокислот с недиссоциирующими радикалами в зависимости от pH среды?
11. Как изменяется суммарный заряд аминокислот с анионными группами в радикале в зависимости от pH среды?
12. Как изменяется суммарный заряд аминокислот с катионными группами в радикале в зависимости от pH среды?
13. Назовите две-три модифицированные аминокислоты, присутствующие в белках.
14. Изобразите строение пептидной связи в составе трипептида.
15. Приведите три-четыре примера биологически активных пептидов в организме человека.
16. Изобразите структуру трипептида глутатиона.
17. Назовите функцию ангиотензина II.
18. Назовите функцию окситоцина.
19. Назовите функцию вазопрессина.
20. Назовите функцию глутатиона.
21. Объясните термин «конформация белка».
11