Глобулинов, а фракция псевдоглобулинов из , и

• Название: Глобулинов, а фракция псевдоглобулинов из , и
• Дата: 11.09.2022
• Размер: 35.28 Kb.
• Имя файла: Biokhimia_organov_i_tkaney.docx
• Тип: Документы; #672234

1. Кровь состоит из жидкой части и форменных элементов: эритроцитов, лейкоцитов и тромбоцитов. Плазма крови представляет собой примерно 10% водный раствор электролитов, питательных веществ, метаболитов, белков, витаминов и сигнальных веществ. Концентрация белков составляет около 7%, минеральных солей около 1%, остальная часть приходится на различные небелковые органические соединения: глюкозу, молочную кислоту, пировиноградную кислоту, мочевину, билирубин, креатин, креатинин, мочевую кислоту и др. Белки плазмы методом электрофореза можно разделить на 5 фракций: альбумины, α1-глобулины, α2-глобулины, β-глобулины и -глобулины. Альбумины выполняют функцию транспорта гормонов, жирных кислот, способны связываться с холестерином, желчными пигментами, кальцием. Альбумины играют важную роль в поддержании онкотического давления крови. Глобулины представлены 2 фракциями – эуглобулинами и псевдоглобулинами. Фракция эуглобулинов в основном состоит из - глобулинов, а фракция псевдоглобулинов из α-, β- и -глобулинов. Иммуноглобулины, или антитела входят во фракцию -глобулинов. Они синтезируются
β-лимфоцитами или образующимися из них плазматическими клетками.

2. Небелковые органические соединения: Глюкоза, молочная кислота, пировиноградная кислота, мочевина, билирубин, креатин, креатинин, мочевая кислота и др. Остаточный азот (небелковый) - остающимся в фильтрате после осаждения белков. В состав небелкового азота входит главным образом азот конечных продуктов обмена простых и сложных белков. Небелковый азот крови включает азот мочевины (50% от общего количества небелкового азота), аминокислот (25%), эрготионеина (8%), мочевой кислоты (4%), креатина (5%), креати-нина (2,5%), аммиака и индикана (0,5%) и других небелковых веществ, содержащих азот (полипептиды, нуклеотиды, нуклеозиды, глутатион, билирубин, холин, гистамин и др.) Азотемия в зависимости от вызывающих ее причин подразделяется на ретенционную и продукционную. Ретенционная азотемия развивается в результате недостаточного выделения с мочой азотсодержащих продуктов при нормальном поступлении их в кровяное русло. Она в свою очередь может быть почечной и внепочечной. При почечной ретенционной азотемии концентрация остаточного азота в крови увеличивается вследствие ослабления очистительной (экскреторной) функции почек. Основные электролиты в организме человека: натрий (Na+), калий (K+) и хлор (Cl-). Большая часть натрия содержится в межклеточных жидкостях. Калий находится главным образом внутри клеток, однако небольшое, но жизненно важное его количество есть в плазме, жидкой части крови.
Контроль за уровнем калия очень важен. Даже его незначительные изменения могут повлиять на сердечный ритм и на способность сердца к сокращениям. Хлориды мигрируют через мембрану то внутрь, то наружу клетки и тем самым поддерживают ее электронейтральность. Уровень хлоридов обычно соответствует уровню натрия.
Натрий, калий и хлориды поступают в организм вместе с едой, тогда как почки участвуют в выводе их из организма. Баланс этих химических элементов является важным показателем здоровья человека, в частности того, как функционируют почки и сердце.

3. Дыхательная функция крови.
Веществом, осуществляющим эту функцию, является гемоглобин. Гемоглобин способен связывать О2 при сравнительно высоком содержании его в атмосферном воздухе и легко отдавать при понижении парциального давления О2.
Поэтому в легочных капиллярах происходит насыщение крови О2, в то время как в тканевых капиллярах, где парциальное давление его резко снижается, наблюдается обратный процесс – отдача кровью кислорода тканям.
Образующийся в тканях при окислительных процессах СО2 подлежит выведению из организма. Обеспечение такого газообмена осуществляется несколькими системами организма.

Наибольшее значение имеют внешнее, или легочное, дыхание,
обеспечивающее направленную диффузию газов через альвеолокапиллярные перегородки в легких и обмен газов между наружным воздухом и кровью;
дыхательная функция крови, зависимая от способности плазмы растворять и
способности гемоглобина обратимо связывать кислород и углекислый газ;
Диффузия газов крови осуществляется через мембрану клеток по концентрационному градиенту. За счет этого процесса в альвеолах легких в конце вдоха происходит выравнивание парциальных давлений различных газов в альвеолярном воздухе и крови. Обмен с атмосферным воздухом в процессе последующих выдоха и вдоха вновь приводит к различиям концентрации газов в альвеолярном воздухе и в крови, в связи с чем происходит диффузия кислорода в кровь, а углекислого газа из крови.
Большая часть О2 и СО2 переносится в связанной с гемоглобином форме в виде молекул HbO2 и HbCO2. Максимальное количество кислорода, связываемое кровью при полном насыщении гемоглобина кислородом, называется кислородной емкостью крови.
При недостаточном насыщении крови кислородом развивается гипоксемия, которая сопровождается развитием гипоксии, т.е. недостаточным снабжением тканей кислородом. Тяжелые формы гипоксемиимогут вызвать полное прекращение доставки кислорода тканям, тогдаразвивается аноксия, в этих случаях наступает потеря сознания, которая может закончиться смертью.

4. Кислотно-основное равновесие (КЩР) – относительное постоянство реакции внутренней среды организма, количество характеризующееся или концентрацией водородных ионов (протонов), выраженной в молях на 1 л, или водородным показателем – отрицательным десятичным логарифмом этой концентрации – рН (силы водорода).
Буферные системы – это смесь слабой кислоты и ее растворимой соли, двух солей или белков, которые способны препятствовать изменению рН водных сред. Действие буферных систем направлено на связывание избытка Н + или ОН- в среде и поддержание постоянства рН среды. При действии буферной системы образуются слабодиссоциируемые вещества или вода. К основным буферным системам крови относятся бикарбонатная, белковая, гемоглобиновая и фосфатная. Имеются также ацетатная и аммонийная буферные системы.

5. Реакция свертывания крови (коагуляционный или конечный гемостаз) проходит 3 фазы, а также имеет:
ПРЕДФАЗУ – сосудисто-тромбоцитарный гемостаз – это совокупность процессов, обеспечивающих остановку кровотечения из микроциркуляторных сосудов с низким артериальным давлением (микроциркуляторный гемостаз).
ПОСЛЕФАЗУ – ретракция (уплотнение) кровяного сгустка и его фибринолиз (растворение).

6. Противосвертывающая система крови.
Противосвертывающая система представлена набором белков плазмы, ингибирующих протеолитические ферменты. Ее основная функция - сохранять кровь в жидком состоянии в неповреждённых сосудах и ограничивать процесс тромбообразования.
Белок плазмы антитромбин III ингибирует все протеиназы, участвующие в свёртывании крови, кроме фактора VIIа. Антитромбин III не действует на факторы, находящиеся в составе комплексов с фосфолипидами, а только на те, которые находятся в плазме в растворенном состоянии. Таким образом, он устраняет ферменты, попадающие в кровоток из места образования тромба, и предотвращает распространение свертывания крови на
неповрежденные участки кровеносного русла.
Известен генетический дефект, при котором концентрация антитромбина III в крови вдвое меньше, чем в норме; у таких людей часто наблюдаются тромбозы.
Гепарин – сульфатированный полисахарид, усиливающий ингибирующее действие антитромбина III: он индуцирует конформационные измененияв молекуле антитромбина III, которые повышают сродство ингибитора к тромбину и другим факторам. После соединения этого комплекса с тромбином гепарин освобождается и может присоединяться к другим молекулам антитромбина III. Таким образом, действие гепарина исходно с действием катализаторов.

7. Нарушение свёртываемости крови происходит за счёт превращение протеина крови протромбина (плазменного фактора свертывания II) в фермент тромбин, под действием которого находящийся в плазме фибриноген (белок, вырабатываемого печенью, фактор свертывания I) преобразуется в полимеризованный волокнистый (нерастворимый) белок фибрин. Воздействие фермента трансглутаминазы (XIII фактора свертывания) стабилизирует фибрин, и к его фрагментам прилипают особые (не имеющие ядер) элементы крови – тромбоциты. В результате агрегации тромбоцитов и их адгезии со стенкой сосуда образуется сгусток крови. Именно он и закрывает «пробоину» в случае нарушения целостности кровеносного сосуда.

Гемофилии – заболевания из группы наследственных коагулопатий, обусловленные дефицитом факторов свертывания плазмы крови и характеризующиеся повышенной склонностью к геморрагиям.
Гемофилия А - вызвана отсутствием фактора VIII. Рецессивный признак , в основном по линии женщин . У мужчин по Х-хромосоме . Малейшие повреждения приводят к кровотечениям, носовые кровотечения ,внутрисуставные кровоизлияния.

Гемофилия В. Гемофилия В обусловлена мутациями гена фактора IX, который, как и ген фактора VIII, локализован в половой хромосоме. Мутации рецессивны, болеют в основном мужчины. Данный вид гемофилии составляет около 13% случаев заболевания.
Основной метод лечения - заместительная терапия. Для остановки кровотечения при гемофилии В - препараты фактора IX.

Тромбоз — прижизненное формирование внутри кровеносных сосудов свёртков крови (тромбов), препятствующих свободному потоку крови по кровеносной системе. Развитие тромбоза ведет к расстройству кровообращения в тканях.

8. Индикаторные (клеточные) ферменты попадают в кровь из тканей, где они выполняют определенные внутриклеточные функции. Один из них находится главным образом в цитозоле клетки (ЛДГ, альдолаза), другие – в митохондриях (глутаматдегидрогеназа), третьи – в лизосомах (β-глюкуронидаза, кислая фосфатаза) и т.д. Большая часть индикаторных ферментов в сыворотке крови определяется в норме лишь в следовых количествах. При поражении тех или иных тканей ферменты из клеток «вымываются» в кровь; их активность в сыворотке резко возрастает, являясь индикатором степени и глубины повреждения этих тканей. Особый интерес для клиники представляет исследование активности индикаторных ферментов в сыворотке крови, так как по появлению в плазме или сыворотке крови ряда тканевых ферментов в повышенных количествах можно судить о функциональном состоянии и поражении различных органов (например, печени, сердечной и скелетной мускулатуры). При остром инфаркте миокарда особенно важно исследовать активность креатинкиназы, АсАТ, ЛДГ и оксибутиратдегидрогеназы.
При заболеваниях печени, в частности при вирусном гепатите (болезнь Боткина), в сыворотке крови значительно увеличивается активность АлАТ и АсАТ, сорбитолдегидрогеназы, глутаматдегидрогеназы и некоторых других ферментов. Большинство ферментов, содержащихся в печени, присутствуют и в других органах тканей. Однако известны ферменты, которые более или менее специфичны для печеночной ткани. К таким ферментам, в частности, относится γ-глутамилтранспептидаза, или γ-глутамилтрансфе-раза (ГГТ). Данный фермент – высокочувствительный индикатор при заболеваниях печени. Повышение активности ГГТ отмечается при остром инфекционном или токсическом гепатите, циррозе печени, внутрипеченоч-ной или внепеченочной закупорке желчных путей, первичном или метастатическом опухолевом поражении печени, алкогольном поражении печени. Иногда повышение активности ГГТ наблюдается при застойной сердечной недостаточности, редко – после инфаркта миокарда, при панкреатитах, опухолях поджелудочной железы.

9. Важнейшие функции печени:
1. Биосинтез веществ «на экспорт». К ним относятся белки плазмы крови, глюкоза, жиры, кетоновые тела и другие.
2. Биосинтез мочевины как конечного продукта обмена азота в организме.
3. Пищеварительная функция, связанная с синтезом желчных кислот, образованием и секрецией желчи.
4. Обезвреживание токсических веществ, образующихся в организме или поступающих извне.
5. Выделительная функция – выделение некоторых продуктов метаболизма с желчью в кишечник. Это единственный способ удаления избытка холестерина из организма и образующихся из него желчных кислот с калом. С желчью выводятся также продукты распада гема (желчные пигменты) и многие продукты, образующиеся в результате обезвреживания веществ в печени.
Печень очень богата различными ферментами. Наряду с ферментами, имеющимися и в других органах, печень содержит ферменты, присущие только ей. К ним относятся ферменты, катализирующие синтез мочевины, отщепление фосфорной кислоты от глюкозо-6-фосфата, образование эфиров глюкуроновой кислоты и др.
В химическом составе печени определенное место занимают липиды: нейтральные жиры (триглицериды), фосфолипиды, холестерин и др. При выраженном ожирении содержание липидов может достигать 20% от массы органа, а при жировом перерождении до 50%. При некоторых патологических процессах в печени возрастает содержание продуктов обмена липидов. Так, при болезни Нимана-Пика происходит отложение в печени, а также в селезёнке сфингомиелина, а при болезни Гоше – накопление цереброзида керазина.
Печень чрезвычайно богата различными витаминами, особенно витаминами А, С, РР, пантотеновой кислотой, в меньшей степени – витаминами В6, Е и В2. Важнейшую роль играет печень в образовании метаболита витамина D3 – его транспортной формы 25-гидроксихолекальциферола (25-ОН-D3). Разнообразен и минеральный состав печени. В ней содержатся Na, K, Cа, Mg и ряд микроэлементов: Fe, Zn, Cu, Mn, As и др. Количество железа, меди, марганца и мышьяка превышает содержание этих элементов в других органах. При ряде патологических процессов содержание элементов может значительно изменяться.

10. Роль печени в белковом обмене
Печень играет центральную роль в обмене белков в
организме, она выполняет:
• синтез специфических белков плазмы:  всех альбуминов (13-18 г в сутки),  75—90 % α-глобулинов,
 50% β-глобулинов,
 γ-глобулинов (совместно с системой макрофагов),
 протромбина, фибриногена, проконвертина и проакцелерина.
• образование мочевины и мочевой кислоты;
• синтез холина и креатина;
• переаминирование и дезаминирование аминокислот (важно для взаимопревращений аминокислот, для глюконеогенеза и образования кетоновых тел).
Уровень аминокислот в плазме крови регулируется печенью.

11. Роль печени в липидном обмене
Ферментные системы печени способны:
1) катализировать значительное большинство реакций метаболизма липидов:
• синтез высших жирных кислот,
• ацилглицеролов,
• фосфолипидов,
• холестерола и его эфиров,
2) осуществлять:
• липолиз ацилглицеролов,
• деградацию фосфолипидов,
• окисление жирных кислот,
• образование ацетоновых (кетоновых) тел,
• образование желчных кислот,
• образование липопротеинов, и т.д.

12. Роль печени в углеводном обмене
Печень - единственный орган, который поддерживает уровень глюкозы в крови даже в условиях голодания.
Поступившая из крови глюкоза и другие моносахариды идут:
- на синтез гликогена (уровень может достигать 20% от массы печени),
- на синтез жирных кислот,
- на образование глюкозо-6-фосфата (Г-6-Р) и далее в гликолиз или пентозофосфатный путь,
- на гликозилирование белков и липидов.

13. Основной компонент жёлчи — жёлчные кислоты (67 % — если исключить из рассмотрения воду). Половина — первичные жёлчные кислоты: холевая и хенодезоксихолевая, остальная часть — вторичные: дезоксихолевая, литохолевая, аллохолевая и урсодезоксихолевая кислоты.

Все жёлчные кислоты являются производными холановой кислоты. В гепатоцитах образуются первичные жёлчные кислоты — хенодезоксихолевая и холевая. После выделения жёлчи в кишечник под действием микробных ферментов из первичных жёлчных кислот получаются вторичные жёлчные кислоты. Они всасываются в кишечнике, с кровью воротной вены попадают в печень, а затем в жёлчь.

Жёлчные кислоты в жёлчи находятся в виде конъюгатов (соединений) с глицином и таурином: гликохолевой, гликохенодезоксихолевой, таурохолевой и других так называемых парных кислот. Жёлчь содержит значительное количество ионов натрия и калия, вследствие чего она имеет щелочную реакцию, а жёлчные кислоты и их конъюгаты иногда рассматривают как «жёлчные соли».

Желчные камни – плотные конкременты, образующиеся в желчном пузыре и желчных протоках. Они бывают размером от песчинки до куриного яйца. В центре камня в большинстве случаев находится холестерин, реже – слущенный эпителий стенки пузыря, пропитанный солями кальция, магния, пигментом и белками
По составу желчные камни делятся на холестериновые, пигментно-холестериновые, сложные холестерино-пигментные-известковые, пигментные и известковые.

14. В жёлчи человека и плотоядных млекопитающих преобладает билирубин.
Метаболизация гема с образованием жёлчных пигментов идёт в клетках ретикулоэндотелиальной системы, фагоцитирующих старые или повреждённые эритроциты — преимущественно в селезёнке и купферовыми клетками печени. В кишечнике билирубин подвергается бактериальному восстановлению с образованием уробилинов и уробилиногенов, в частности, стеркобилиногена (у человека — 40—280 мг в сутки). Стеркобилиноген под действием света окисляется до стеркобилина.

Патологические состояния, при которых нарушение метаболизма гемоглобина и жёлчных пигментов ведут к накоплению в крови избыточного количества билирубина (гипербилирубинемии), ведут к желтушному окрашиванию кожи, слизистых оболочек и склеры - желтухе.

15. Обтурационная желтуха - патологический синдром, который обусловлен расстройством выделения конъюгированной формы билирубина в просвет кишечника.
Причины: желчнокаменная болезнь, паразитарные болезни печени, опухоли в печени (злокачественные и доброкачественные), отечность слизистых желчных путей, стеноз, атрезия
Диагностика: общий анализ крови, общий анализ мочи, биохимия крови, УЗИ, МРТ, ЭФГДС, компьютерная томография

16. Надпеченочная желтуха (гемолитическая) возникает вследствие повышенного распада красных кровяных телец и выхода из них свободного билирубина. Такое состояние бывает при злокачественных анемиях, отравлениях различными токсическими веществами и ядами. Симптомы: окрашивание кожи и слизистых происходит в лимонно-желтый цвет, развивается анемия, происходит увеличение селезенки. Диагностика : Лабораторные исследования, ультразвуковая и эндоскопическая диагностика,
Компьютерная и магнитно-резонансная томография.

17. Печеночно-клеточная (печеночная, При
гепатитах повреждаются клетки и, того, снижается
продукция желчи; кроме того, в результате повреждения паренхимы печени
желчь поступает не только в желчные канальцы, но и и кровь. При
печеночной желтухе в крови увеличивается концентрация непрямого
билирубина (нарушено глюкуронирование) и прямого билирубина (желчь
поступает в кровь). В моче обнаруживается прямой билирубин.

18. В первой фазе вещество
подвергается окислению, восстановлению, гидролизу, в результате
образуются группы ОН, - ОН, - SH, -NH, и некоторые другие Во второй
фазе к этим группам присрединяется какое-либо вещество - глюкуроновая
кислота, серная кислота, глицин, глутамин, ацильный остаток
Химическая
модификация и конъюгация
приводят
образованию в молекулах обезвреживаемых веществ гидрофильных групп.
растноримость вещества в воде и облегчает его выведение Это увеличивает растворимость нещества в воде и облегчает его выведение
из организма, Кроме того, химическая модификация токсичных веществ, как
правило, снижает их токсичность,
Главная роль в реакциях первой фазы обезвреживания принадлежит
микросомальным ферментам (монооксигеназам). Основным компонентом
микросомальной
системы окисления является
цитохром P.450.Они могут катализировать не только
гидроксилирование, но и реакции друттипов. В реакциях используются
НАДФ И и молекулярный кислород.
Наиболее распространенная реакция второй стадии присоединение
глюкуроновой
кислоты с
образованием
глюкуронида.
УДФ-глвокуронат (УДФГК);
В реакции с серной кислотой донором остатка серной
кислоты служит 31-фосфоаденозин-5-фосфосульфит (ΦΑΦΕ, ΦΑΦ-SO-H)

19. Нервная ткань состоит из трех клеточных элементов: нейронов (нервные клетки), нейроглии (системы клеток), окружающие нервные клетки в головном и спинном мозге и глиальных макрофагов. Нейроны сосредоточены в сером веществе. Белое вещество ЦНС и периферические нервы состоят главным образом из элементов нейроглии - миелина. Специфику нервной ткани определяет гематоэнцефалический барьер (ГЭБ).
Гематоэнцефалический барьер имеет избирательную проницаемость для различных метаболитов, а также способствует накоплению некоторых веществ в нервной ткани. Например, в нервной ткани на долю глутамата и аспартата приходится примерно 70-75 % от общего количества аминокислот. Таким образом, внутренняя среда нервной ткани намного отличается по химическому составу от других тканей. В состав нервной ткани - липиды (фосфолипиды, гликолипиды и холестерин и нет нейтральных жиров ); вода ; белки (нейроальбумины,нейроглобулины, гистоны, нейросклеропротеины, фосфопротеины, липопротеины и др.)

20. Явления электрической поляризации клетки обусловлены неравномерным распределением ионов К+ и Na+по обе стороны клеточной мембраны. Мембрана обладает избирательной проницаемостью: большей для ионов К+ и значительно меньшей для ионов Na+. Кроме того, в нервных клетках существует механизм, который поддерживает внутриклеточное содержание натрия на низком уровне вопреки градиенту концентрации. Этот механизм получил название натриевого насоса.
При определенных условиях резко повышается проницаемость мембраны для ионов Na+.
В состоянии покоя внутренняя сторона клеточной мембраны заряжена электроотрицательно по отношению к наружной поверхности. Объясняется это тем, что количество ионов Na+, выкачиваемых из клетки с помощью натриевого насоса, не вполне точно уравновешивается поступлением в клетку ионов К+. В связи с этим часть катионов натрия удерживается внутренним слоем противоионов (анионов) на наружной поверхности клеточной мембраны. Таким образом, на мембранах, ограничивающих нервные клетки, поддерживается разность электрических потенциалов (трансмембранная разность электрических потенциалов); эти мембраны электрически возбудимы.
При возбуждении, вызванном тем или иным агентом, селективно изменяется проницаемость мембраны нервной клетки (аксона): увеличивается избирательно для ионов Na+(примерно в 500 раз) и остается без изменения для ионов К+. В результате ионы Na+устремляются внутрь клетки. Компенсирующий поток ионов К+, направляющийся из клетки, несколько запаздывает. Это приводит к возникновению отрицательного заряда на наружной поверхности клеточной мембраны. Внутренняя поверхность мембраны приобретает положительный заряд; происходит перезарядка клеточной мембраны (в частности, мембраны аксона, т.е. нервного волокна), и возникает потенциал действия, или спайк. Продолжительность спайка не превышает 1 мс. Он имеет восходящую фазу, пик и нисходящую фазу. Нисходящая фаза (падение потенциала) связана с нарастающим преобладанием выхода ионов К+ над поступлением ионов Na+– мембранный потенциал возвращается к норме. После проведения импульса в клетке восстанавливается состояние покоя. В этот период ионы Na+, вошедшие в нейрон при возбуждении, заменяются на ионы К+. Этот переход происходит против градиента концентрации, так как ионов Na+во внешней среде, окружающей нейроны, намного больше, чем в клетке после момента ее возбуждения. Переход ионов Na+против градиента концентрации, как отмечалось, осуществляется с помощью натриевого насоса, для работы которого необходима энергия АТФ. В конце концов все это приводит к восстановлению исходной концентрации катионов калия и натрия внутри клетки (аксона), и нерв готов для получения следующего импульса возбуждения.
Холинергические синапсы — синапсы, в которых передача возбуждения осуществляется посредством ацетилхолина. Адренергические синапсы в отличие от холинергических не содержат фермента, разрушающего медиатор в синаптической щели. Вместо этого передача импульса завершается перекачкой медиатора обратно через пресинаптическую мембрану, в которой имеется специальная транспортная система.В связи с этим различают холинергические и адренергические нервы в зависимости от того, какие вещества участвуют в передаче возбуждения в периферических синапсах (местах контакта окончаний нерва с каким-либо органом) или синапсах, соединяющих отдельные нервные клетки.

21. Миофибрилла состоит из одинаковых повторяющихся элементов - саркомеров.
Саркомер ограничен с двух сторон Z-дисками, образованные α-актинином.

К Z-дискам присоединены «тонкие» филаменты. Тонкие филаменты гладких мышц образованы F-актином и тропо миозином, а поперечнополосатых - F-актином, тропо миозином и тропонинами Т,Iи С.В центре саркомера, между «тонкими» филаментами, располагаются «толстые» филаменты. «Толстые»они образованы молекулами миозина.На поверхности «толстого» филамента с промежуткамирасполагаются головки миозина, с помощью которых «толстые» филаменты взаимодействуют с актином «тонких» филаментов. В центре «толстых» филаментов на участке миозиновых головок нет.
Темный участок – называется диск А(анизотропная зона), он образован «толстыми» нитями миозина. Его размер постоянен.Центральная область диска А называется зона Н, она выглядит менее плотной, чем остальная его часть. В зоне Н нет «тонких» нитей актина, в отличие от более темной части, которая образована и «толстыми» и «тонкими» нитями. Размер зоны Н уменьшается при сокращении мышцы.

Полоса Мпересекает центральную область диска А, она образована толстыми нитями, в которых миозин не имеет головок. Полоса М имеет длину 150 нм, в не заходят «тонкие» нити актина.

Светлый участок называется диск I(изотропная зона), он образован «тонкими» нитями актина. Размер дискаIуменьшается при сокращении мышцы.

Диск I делит пополам очень плотная и узкая линия Z, которая образована Z-дисками α-актинина.

мышечная ткань состоит из ( актин миозин) дипептид карнозин (аланилги стидин) креатинфосфат и гликоген
пировиноградная и мо лочная кислоты, а также ферменты гликолиза.
катионы К, Na, Mg, Са

22.  Механизм мышечного сокращения. Сокращение начинается с нервного импульса. В синапсе выделяется ацетилхолин. Он возбуждает сарколемму, деполяризует мембрану и создает на ее поверхности потенциал действия.
2. Потенциал действия распространяется вглубь мышечного волокна, достигает саркоплазматического ретикулума и способствует выходу ионов кальция из ретикулума в саркоплазму.
3. Ионы кальция активируют АТФ-азные центры в головках миозина. АТФ расщепляется, АДФ и ФН остаются на миозине. Центр взаимодействия миозиновых головок блокирован тропонином.
4. Ионы кальция связываются с тропонином и снимают блокировку с миозиновых головок. Головка миозина свободно вращается и при достижении нужного положения связывается с F-актином, образуя с осью фибриллы угол 90.
5. Головки миозина и активные центры актина образуют поперечные спайки – актин-миозиновый комплекс.
6. АДФ и ФН отщепляются от головок миозина, выделившаяся энергия используется для конформационных изменений сократительных белков.
7. Головки миозина изгибаются: изменяется угол миозина с осью фибриллы с 90до 45. Между толстыми и тонкими нитями создается напряжение. Тонкая нить сдвигается по направлению к саркомеру.
8. Новая молекула АТФ связывается с комплексом миозин - F-актин.
9. Комплекс миозин - F-актин обладает низким сродством к актину, и миозиновая головка отделяется от F-актина. Происходит расслабление мышцы.

Энергетика мышечного сокращения
+Источником энергии для сокращения и расслабления служит АТФ. На головках миозина есть каталитические центры, расщепляющие АТФ до АДФ и неорганического фосфата. Т.е. миозин является одновременно ферментом АТФ-азой. Активность миозина как АТФ-азы значительно возрастает при его взаимодействии с актином. При каждом цикле взаимодействия актина с головкой миозином расщепляется 1 молекула АТФ. Следовательно, чем больше мостиков переходят в активное состояние, тем больше расщепляется АТФ, тем сильнее сокращение. Для стимуляции АТФ-азной активности миозина требуются ионы кальция, выделяющиеся из саркоплазматического ретикулома (СР), которые способствуют освобождению активных центров актина от тропомиозина.

23. Снижается содержание миофибриллярных белков, АТФ, креатинфосфата, карнозина и ансерина, падает АТФ-азная активность миозина;
- возрастает концентрация белков стромы и саркоплазматических белков;
- нарушается метаболизм креатина и возникает креатинурия;
- уменьшается активность ферментов саркоплазмы, возрастает активность лизосомальных ферментов.
В мышечной ткани снижается содержание цАМФ, возрастает активность фосфодиэстеразы и нарушается способность аденилатциклазы активироваться адреналином.
При миопатии нарушен синтез креатинфосфата и образуется мало креатинина. Содержание креатинина в моче снижается, креатин выделяется с мочой (креатинурия). Повышается креатиновый показатель (креатин/креатинин).
Распад мышечной ткани: изменяется фосфолипидный состав мышц: снижается уровень фосфатидилхолина, фосфатидилэтаноламина и повышается концентрация сфингомиелина.
Ишемия: Повышается внутриклеточная концентрация катехоламинов и цАМФ, активируется фосфофруктокиназа (фермент гликолиза). Запасы гликогена истощаются, возникает ацидоз. Нарушается мембранная проницаемость, из клетки выходят ионы калия и ферменты. Нарушается окислительное фосфорилирование, что ведет к снижению концентрации АТФ и креатинфосфата. Клетки постепенно гибнут. Одновременно меняется белковый состав, нарушается обмен углеводов, белков, липидов. Жирные кислоты не окисляются, а переходят в триглицериды, из-за чего возникает жировая инфильтрация сердечной мышцы. В сыворотке крови возрастает активность креатинкиназы, лактатдегидрогеназы и аспартатаминотрансферазы

24. Функции : Межклеточный матрикс выполняет роль каркаса, на котором формируется ткань. В тканях он скрепляет клетки друг с другом, поддерживает форму клеток и органов, придает тканям механическую прочность, осуществляет регуляторную функцию.
Структура : В межклеточном матриксе представлены в основном соединения четырех классов. 1) Коллагены
2) эластин
3) Неколлагеновые структурные гликопротеины ( фибронектин и ламинин)
4) Протеогликаны
Гиалуроновая кислота , хондроитинсульфаты, дерматансульфат, кератансульфат, гепарин , интегрины .
Синтез коллагена происходит на полирибосомах ЭПР. С участием ферментов пролилгидроксилазы или лизилгидроксилазы гидроксилируются остатки пролина и лизина в растущих цепях при участии кислорода,
-кетоглутарата, а также иона Fe2+ и аскорбиновой кислоты в качестве кофакторов . По мере синтеза пептидные цепи с помощью сигнального пептида проникают через мембрану в полость ЭПР, там гликозилируются путем присоединения к некоторым остаткам гидроксилизина остатков моносахаридов и объединяются в молекулы проколлагена. Он перемещается в комплекс Гольджи, включается в секреторные гранулы и секретируется. В межклеточном пространстве при действии амино- и карбоксипептидаз от проколлагена отщепляются концевые пропептиды, и образуется тропоколлаген. Его тройная спираль стабилизирована водородными связями с участием остатков гидроксипролина и молекул воды (межфибриллярная структурная вода) и межцепочечными поперечными сшивками между лизиновыми и гидроксилизиновыми остатками. Образование коллагеновых фибрилл происходит путем самосборки. Происходит дезаминирование лизина и гидроксилизина с образованием альдегидных групп. Они взаимодействуют с аминогруппами остатков лизина другой молекулы коллагена, в результате чего образуются межмолекулярные ковалентные сшивки .
Эластин синтезируется фибробластами. Его предшественник - тропоэластин. Он не содержит поперечных связей, растворим. В последующем тропоэластин превращается в зрелый эластин, нерастворимый, содержащий большое количество поперечных связей. Его много в крупных кровеносных сосудах, связках, легких.

25. Протеогликаны - высокомолекулярные углеводно-белковые соединения. Составляют до 30% от сухой массы соединительной ткани.
Полисахаридная группа протеогликанов получила название мукополисахаридов (эти вещества обнаруживали преимущественно в слизистых субстратах). В дальнейшем их стали называть гликозаминогликанами. Это линейные неразветвленные полимеры, построенные из повторяющихся дисахаридных единиц. В их состав входят остатки глюкозамина, либо галактозамина, а также D-глюкуроновой или L- идуроновой кислот.
Функции : гликозаминогликаны могут связывать большие количества воды, в результате чего межклеточное вещество приобретает желеобразный характер.

26. Биохимические изменения соединительной ткани при старении
При старении происходит уменьшение содержания воды и отношения основное вещество/волокна за счет нарастания содержания коллагена и снижения концентрации гликозаминогликанов, особенно гиалуроновой кислоты. Увеличивается число сшивок в коллагене, уменьшается его эластичность (процесс «созревания» фибриллярных структур соединительной ткани). Это нормальный итог протекающих в организме метаболических процессов.

Заболевания, связанные с поражениями соединительной ткани: цинга- болезнь, вызываемая острым недостатком витамина C. Это приводит к нарушению синтеза коллагена, соединительная ткань теряет свою прочность.
Коллагенозы (болезни соединительной ткани) - ревматизм, ревматоидный артрит, системная красная волчанка, системная склеродермия, дерматомиозит. Происходит повреждение всех структурных составных частей соединительной ткани.
Фиброз - патологическое разрастание волокнистой составляющей соединительной ткани, избыточное накопление межклеточного матрикса с появлением рубцовых изменений различных органов.
Мукополисахаридозы - группа наследственных болезней соединительной ткани, обусловленных нарушением обмена гликозаминогликанов в результате генетически обусловленной неполноценности ферментов , участвующих в их расщеплении .

27. Химический состав костной ткани
Межклеточный органический матрикс компактной кости составляет около 20%, неорганические вещества – 70% и вода – 10%. В губчатой кости преобладают органические компоненты, которые составляют более 50%, на
долю неорганических соединений приходится 33-40%. Количество воды приблизительно то же, что и в компактной кости.
Органический матрикс костной ткани: коллаген 1 типа ( в нем несколько больше оксипролина, а также свободных аминогрупп лизиновых и оксилизиновых остатков).
Белки неколлагеновой природы представлены гликопротеинами, белковыми компонентами протеогликанов. Принимают участие в росте и развитии кости, процессе минерализации, водно-солевом обмене. Альбумины участвуют в транспорте гормонов и других веществ из крови.
Преобладающим белком неколлагеновой природы является остеокальцин.
В состав органического матрикса костной ткани входят гликозаминогликаны, основным представителем которых является хондроитин-4-сульфат. Хондроитин-6-сульфат, кератансульфат и гиалуроновая кислота содержатся в небольших количествах. Кроме цитрата, в костной ткани обнаружены сукцинат, фумарат, малат, лактат и другие органические кислоты. Костный матрикс содержит небольшое количество липидов. Липиды играют существенную роль в образовании ядер кристаллизации при минерализации кости.
Неорганический состав костной ткани: В раннем возрасте в костной ткани преобладает аморфныйм фосфат кальция Са3(РО4)2. В зрелой кости преобладающим становится кристаллический гидроксиапатит Са10(РО4)6(ОН)2 . В состав минеральной фазы кости входят ионы натрия, магния, калия, хлора и др.
Метаболизм костной ткани характеризуется двумя противоположными процессами: образованием новой костной ткани остеобластами и резорбцией (деградацией) старой остеокластами. В норме количество новообразованной ткани эквивалентно разрушенной. Костная ткань скелета человека практически полностью перестраивается в течение 10 лет.
Образование костной ткани
На 1 этапе остеобласты синтезируют сначала протеогликаны и гликозаминогликаны, образующие матрикс, а затем продуцируют фибриллы костного коллагена, которые распределяются в матриксе. Костный коллаген является матрицей для процесса минерализации.
На 2 этапе в зоне минерализации при участии лизосомных протеиназ происходит деградация протеогликанов; усиливаются окислительные процессы, распадается гликоген, синтезируется необходимое количество АТФ. Кроме того, в остеобластах увеличивается количество цитрата, необходимого для синтеза аморфного фосфата кальция.
По мере минерализации костной ткани кристаллы гидроксиапатита вытесняют не только протеогликаны, но и воду. Плотная, полностью минерализованная кость практически обезвожена.