гормоны. Гормональная регуляция 3 обмен белков и аминокислот. Обмен нуклеотидов 19 обмен гемопротеинов 26
Скачать 1.98 Mb.
|
«РЕГУЛЯЦИЯ ОБМЕННЫХ ПРОЦЕССОВ. ОБЩИЕ ПУТИ КАТАБОЛИЗМА. БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ»Выберите один правильный ответ 1. К анаболическому процессу относят: окислительное декарбоксилирование пирувата образование лактата из глюкозы распад гликогена окисление жирных кислот образование холестерола 2. В процессах анаболизма используется энергия всех перечисленных веществ, кроме: АТФ ГТФ УТФ ЦТФ цАМФ 3. К катаболическому процессу относят: образование холестерола образование стероидных гормонов образование гликогена образование глюкозы окислительное декарбоксилирование пирувата 4. Основное значение амфиболических процессов: гидролиз пищевых биополимеров образование мономеров при распаде внутриклеточных биополимеров образование восстановительных эквивалентов и молекул АТФ синтез специфических биополимеров связывание катаболических и анаболических процессов 5. Реакции окислительного декарбоксилирования пирувата и цикла Кребса протекают в: 1. рибосомах 2. цитоплазме 3. лизосомах 4. ядре 5. митохондриях 6. В окислительном декарбоксилировании ПВК и 2-оксоглутарата участвуют коферменты: ФП, ТГФК, ТДФ, НАД+, ФАД ТДФ, НАД+, НSКоА, ФП, ФАД ТГФК, ТДФ, ФАД, ЛК, ФП НАДФ+, ФАД, ЛК, ТДФ, НАД+ ТДФ, ФАД, НSКоА, НАД+, ЛК 7. В реакциях окислительного декарбоксилирования пирувата участвует: один кофермент два кофермента три кофермента четыре кофермента пять коферментов 8. Ацетил-КоА распадается в цикле трикарбоновых кислот до: цитрата оксалоацетата Н2О ГТФ 5. 2 СО2 9. В ЦТК при окислении 1 молекулы ацетил-КоА образуется: 12 молекул АТФ 36 молекул АТФ 38 молекул АТФ 10 молекул АТФ 5. 1 молекула ГТФ 10. НАД+ восстанавливается в реакции превращения: пирувата в оксалоацетат цитрата в изоцитрат сукцината в фумарат фумарата в малат малата в оксалоацетат 11. Макроэргическое соединение образуется в реакции: конденсации оксалоацетата с ацетил-КоА гидратации фумарата дегидрирования сукцината карбоксилирования пирувата 5. окислительного декарбоксилирования 2-оксоглутарата 12. Фермент, катализирующий реакцию субстратного фосфорилирования: 1. цитратсинтаза 2. изоцитратдегидрогеназа 3. малатдегидрогеназа 4. сукцинатдегидрогеназа 5. сукцинил-КоА-синтетаза 13. Кофермент, принимающий участие в реакции дегидрирования изоцитрата: 1. биоцитин 2. КоА 3. ФАД 4. ТДФ (ТПФ) 5. НАД+ 14. ТДФ (ТПФ) участвует в реакции: 1. окислительного декарбоксилирования изоцитрата 2. дегидрирования сукцината 3. трансаминировании 2-оксоглутарата 4. дегидрирования малата 5. окислительного декарбоксилирования 2-оксоглутарата 15. ФАД участвует в реакции: 1. карбоксилирования пирувата 2. гидратации фумарата 3. дегидрирования малата 4. дегидрирования изоцитрата 5. дегидрирования сукцината 16. НSКоА участвует в реакции: 1. дегидрирования изоцитрата 2. гидратации фумарата 3. дегидрирования сукцината 4. дегидрирования малата 5. окислительного декарбоксилирования 2-оксоглутарата 17. Двуокись углерода выделяется при 1. превращении цитрата в изоцитрат 2. гидратации фумарата с образованием малата 3. конденсации оксалоацетата и ацетил-КоА 4. окислении малата до оксалоацетата 5. окислении изоцитрата в 2-оксоглутарат 18. Восстановительными эквивалентами являются: 1. НАД+ и ФАД 2. НАДН и ФМН 3. ФАДН2 и НАДФ+ 4.ФМН и НАДФ+ 5. НАДН и ФАДН2 17. Оксалоацетат используется в качестве предшественника при биосинтезе: 1. жирных кислот 2. холестерола 3. кетоновых тел 4. гема 5. глюкозы 19. В синтезе гема участвует: 1. малонил-КоА 2. цитрил-КоА 3. ацетоацетил-КоА 4. ацетил-КоА 5. сукцинил-КоА 20. Метаболиты ЦТК, используемые для синтеза аминокислот: 1. цитрат и сукцинил-КоА 2. малат и изоцитрат 3. 2-оксоглутарат и фумарат 4. оксалоацетат и цитрат 5. оксалоацетат и 2-оксоглутарат 21. АТФ, НАДН и цитрат – аллостерические ингибиторы: 1. фумаразы 2. аконитазы 3. сукцинатдегидрогеназы 4. сукцинил-КоА-синтетазы 5. цитратсинтазы 22. АДФ и ионы Са2+– аллостерические активаторы: 1. малатдегидрогеназы 2. сукцинатдегидрогеназы 3. аконитазы 4. фумаразы 5. изоцитратдегидрогеназы 23. Субстрат дыхательной цепи: 1. сукцинил-КоА 2. оксалоацетат 3. аконитат 4. цитрат 5. НАДН 24. Субстрат дыхательной цепи: 1. аспартат 2. цитрат 3. аланин 4. сукцинил-КоА 5. сукцинат 25. Флавопротеин входит в состав: 1. убихинол: цитохром с- оксидоредуктазы 2.Н+-АТФ-азы 3.цитохромоксидазы 4.каталазы НАДН: убихинон- оксидоредуктазы 26. Окисление НАДН осуществляется комплексом: V II III IV I 27. Убихинон обеспечивает передачу электронов между комплексами: I и II I и IV III и IV I и V I и III 28. Цитохром с обеспечивает передачу электронов между комплексами: I и III I и II I и V II и III III и IV 29. Цитохромоксидаза принимает электроны от цитохрома с и передает на: убихинон железосерные белки воду протон кислород 30. Величина Р/О < 2 при окислении: малата изоцитрата 2-оксоглутарата пирувата Сукцината 31. Величина Р/О < 1 при окислении 1. малата изоцитрата сукцината пирувата аскорбата 32. Величина Р/О < 3 при окислении: 1. сукцината 2. аскорбата 3. НАДФН 4. ФАДН2 5. НАДН 33. Протонофоры разобщают тканевое дыхание и окислительное фосфорилирование вызывая: ингибирования ферментов дыхательной цепи переноса протонов против градиента концентраций переноса ионов по градиенту трансмембранного потенциала нарушения гидрофобного барьера биологической мембраны переноса протонов по градиенту концентраций, минуя V комплекс 34. Разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования вызывает: 1. уменьшению скорости переноса электронов по дыхательной цепи 2. уменьшению скорости поглощения кислорода 3. увеличению коэффициента фосфорилирования 4. уменьшению выделения тепла 5. снижению протонного потенциала 35. Белок- протонофор бурой жировой ткани: валиномицин тироксин транслоказа адениловых нуклеотидов грамицидин А 5. термогенин 36. Протонофоры –разобщители тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования: валиномицин олигомицин антимицин грамицидин жирные кислоты 37. Ионофор – разобщитель цепи транспорта электронов и фосфорилирования АДФ: олигомицин антимицин термогенин жирные кислоты валиномицин 38. Каналообразующий ионофор: жирные кислоты олигомицин валиномицин термогенин грамицидин 39. Олигомицин – это: протонофор ионофор ингибитор дыхательной цепи активатор дыхательной цепи ингибитор окислительного фосфорилирования 40. Угарный газ (СО): разобщитель дыхания и фосфорилирования ингибитор окислительного фосфорилирования активатор свободно-радикального окисления ингибитор НАДН- дегидрогеназы ингибитор цитохромоксидазы 41. Антимицин А ингибирует: лактатдегидрогеназу цитохромоксидазу сукцинатдегидрогеназу глицеролдегидрогеназу убихинол: цитохром с-оксидоредуктазу 42. Фенобарбитал ингибирует: сукцинатдегидрогеназу цитохромоксидазу убихинол: цитохром с-оксидоредуктазу глицерол-3-фосфатдегидрогеназу НАДН: убихинон- оксидоредуктазу 43. Ингибитор I комплекса дыхательной цепи: олигомицин СО цианиды антимицин А ротенон 44. Ингибитор II комплекса дыхательной цепи: олигомицин СО цианиды ротенон малонат 45. Ингибитор III комплекса дыхательной цепи: олигомицин СО цианиды ротенон антимицин А 46. Ингибитор Н+-АТФ-азы: фенобарбитал антимицин А тироксин малонат Олигомицин 47. Ингибитор IV комплекса дыхательной цепи: малонат олигомицин валиномицин ротенон цианиды 48. Ингибитор IV комплекса дыхательной цепи: малонат СО2 барбитураты ротенон СО 49. Включение кислорода в молекулу субстрата катализируют: дегидрогеназы редуктазы дезаминазы пероксидазы оксигеназы 50. Монооксигеназная система детоксикации ксенобиотиков локализована в: 1.эритроцитах 2. миоцитах 3.лейкоцитах 4.адипоцитах 5.гепатоцитах 51. Ферменты микросомального окисления ксенобиотиков локализованы в: 1. наружной мембране митохондрий 2. мембране лизосом 3. плазматической мембране 4. шероховатом эндоплазматическом ретикулуме 5. гладком эндоплазматическом ретикулуме гепатоцитов 52. Монооксигеназная система гидроксилирования стероидных гормонов коры надпочечников локализована в: 1.наружной мембране митохондрий 2.эндоплазматическом ретикулуме 3.плазматической мембране 4.цитозоле 5.внутренней мембране митохондрий 53. Ферменты микросомального окисления участвуют в гидроксилировании субстратов при: 1.синтезе жирных кислот 2. синтезе инсулина 3.окислении жирных кислот 4.восстановлении пирувата 5.детоксикации чужеродных веществ 54. Общий продукт микросомального и митохондриального окисления: 1.АТФ 2.гидроксилированный продукт 3.НАДФН 4.НАДН 5.эндогенная вода 55. Функцией микросомального окисления является: 1.образование перекиси водорода 2.окислительное фосфорилирование 3.субстратное фосфорилирование 4.образование супероксидного анион- радикала 5. гидроксилирование гидрофобных субстратов 56. Угарный газ ингибирует: 1. ксантиноксидазу 2. моноаминоксидазу глутатионредуктазу миелопероксидазу цитохром р450 57. При одноэлектронном восстановлении кислорода образуется: 1.синглетный кислород 2.гидроксильный радикал 3.гидроксидный радикал 4.молекулы воды 5.супероксиданион радикал 58. При четырехэлектронном восстановлении кислорода образуется: 1.гидроксильный радикал 2. гидроксильный анион 3.супероксиданион радикал 4.синглетный кислород 5.молекула воды 59. Молекула пероксида водорода в присутствии двухвалентного железа превращается в: 1.синглетный кислород 2.атомарный кислород 3.супероксиданион радикал 4.воду 5.гидроксильный радикал 60. Все активные формы кислорода способны вызывать перечисленные эффекты, кроме: 1.модифицировать белки 2.приводить к возникновению мутаций 3.инициировать перекисное окисление липидов 4.оказывать бактерицидное действие 5.ингибировать окисление субстратов 61. В лейкоцитах миелопероксидаза катализирует образование: 1.супероксиданиона 2.синглетного кислорода 3.пероксиданиона 4.гидроксиланиона 5.Гипохлорит- аниона 62. Пероксид водорода – субстрат: 1.супероксиддисмутазы 2.НАДФН-оксидазы 3.глутатионредуктазы 4.НАДН-оксидазы 5.каталазы 63. Супероксиданион- радикал субстрат для: 1.каталазы 2.глутатионредуктазы 3.глутатионпероксидазы 4.НАДФН- оксидазы 5.супероксиддисмутазы 64. Фермент, участвующий в нейтрализации супероксиданиона 1.НАДН- оксидаза 2.ксантиноксидаза 3.НАДФН- оксидаза 4.моноаминоксидаза 5.супероксиддисмутаза 65. Восстановление пероксида водорода в присутствии глутатиона катализирует фермент: 1.каталаза 2.НАДФН-оксидаза 3.моноаминоксидаза 4.глутатионредуктаза |