Хим-состав клетки. Химический состав клетки. Химический состав клетки Клетка

• Название: Химический состав клетки Клетка
• Анкор: Хим-состав клетки
• Дата: 14.06.2022
• Размер: 165 Kb.
• Имя файла: Химический состав клетки.docx
• Тип: Документы; #592049

Химический состав клетки

Клетка — элементарная единица жизни на Земле. Она обладает всеми признаками живого организма: растет, размножается, обменивается с окружающей средой веществами и энергией, реагирует на внешние раздражители. Начало биологической эволюции связано с появлением на Земле клеточных форм жизни. Одноклеточные организмы представляют собой существующие отдельно друг от друга клетки. Тело всех многоклеточных — животных и растений — построено из большего или меньшего числа клеток, которые являются своего рода блоками, составляющими сложный организм. Независимо от того, представляет ли собой клетка целостную живую систему — отдельный организм или составляет лишь его часть, она наделена набором признаков и свойств, общим для всех клеток.

В клетках обнаружено около 60 элементов периодической системы Менделеева, встречающихся и в неживой природе. Это одно из доказательств общности живой и неживой природы. В живых организмах наиболее распространены водород, кислород, углерод и азот, которые составляют около 98 % массы клеток. Такое обусловлено особенностями химических свойств водорода, кислорода, углерода и азота, вследствие чего они оказались наиболее подходящими для образования молекул, выполняющих биологические функции. Эти четыре элемента способны образовывать очень прочные ковалентные связи посредством спаривания электронов, принадлежащих двум атомам. Ковалентно связанные атомы углерода могут формировать каркасы бесчисленного множества различных органических молекул. Поскольку атомы углерода легко образуют ковалентные связи с кислородом, водородом, азотом, а также с серой, органические молекулы достигают исключительной сложности и разнообразия строения.

Кроме четырех основных элементов в клетке в заметных количествах (10^ые и 100^ые доли процента) содержатся железо, калий, натрий, кальций, магний, хлор, фосфор и сера. Все остальные элементы (цинк, медь, йод, фтор, кобальт, марганец и др.) находятся в клетке в очень малых количествах и поэтому называются микроэлементами.

Химические элементы входят в состав неорганических и органических соединений. К неорганическим соединениям относятся вода, минеральные соли, диоксид углерода, кислоты и основания. Органические соединения — это белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, жиры (липиды) и липоиды. Кроме кислорода, водорода, углерода и азота в их состав могут входить другие элементы. Некоторые белки содержат серу. Составной частью нуклеиновых кислот является фосфор. Молекула гемоглобина включает железо, магний участвует в построении молекулы хлорофилла. Микроэлементы, несмотря на крайне низкое содержание в живых организмах, играют важную роль в процессах жизнедеятельности. Йод входит в состав гормона щитовидной железы — тироксина, кобальт — в состав витамина В12 гормон островковой части поджелудочной железы — инсулин — содержит цинк. У некоторых рыб место железа в молекулах пигментов, переносящих кислород, занимает медь.

Неорганические вещества

Вода. Н2О — самое распространенное соединение в живых организмах. Содержание ее в разных клетках колеблется в довольно широких пределах: от 10% в эмали зубов до 98% в теле медузы, но среднем она составляет около 80% массы тела. Исключительно важная роль воды в обеспечении процессов жизнедеятельности обусловлена ее физико-химическими свойствами. Полярность молекул и способность образовывать водородные связи делают воду хорошим растворителем для огромного количества веществ. Большинство химических реакций, протекающих в клетке, может происходить только в водном растворе. Вода участвует и во многих химических превращениях.

Общее число водородных связей между молекулами воды изменяется в зависимости от t°. При t° таяния льда разрушается примерно 15% водородных связей, при t° 40°С — половина. При переходе в газообразное состояние разрушаются все водородные связи. Этим объясняется высокая удельная теплоемкость воды. При изменении t° внешней среды вода поглощает или выделяет теплоту вследствие разрыва или новообразования водородных связей. Таким путем колебания t° внутри клетки оказываются меньшими, чем в окружающей среде. Высокая теплота испарения лежит в основе эффективного механизма теплоотдачи у растений и животных.

Вода как растворитель принимает участие в явлениях осмоса, играющего важную роль в жизнедеятельности клетки организма. Осмосом называют проникновение молекул растворителя через полупроницаемую мембрану в раствор какого-либо вещества. Полупроницаемыми называются мембраны, которые пропускают молекулы растворителя, но не пропускают молекулы (или ионы) растворенного вещества. Следовательно, осмос — односторонняя диффузия молекул воды в направлении раствора.

 

Минеральныесоли. Большая часть неорганических в-в клетки находится в виде солей в диссоциированном, либо в твердом состоянии. Концентрация катионов и анионов в клетке и в окружающей ее среде неодинакова. В клетке содержится довольно много К и очень много Nа. Во внеклеточной среде, например в плазме крови, в морской воде, наоборот, много натрия и мало калия. Раздражимость клетки зависит от соотношения концентраций ионов Na⁺, K⁺, Ca²⁺, Mg²⁺. В тканях многоклеточных животных К входит в состав многоклеточного вещества, обеспечивающего сцепленность клеток и упорядоченное их расположение. От концентрации солей в большой мере зависят осмотическое давление в клетке и ее буферные свойства. Буферностью называется способность клетки поддерживать слабощелочную реакцию ее содержимого на постоянном уровне. Буферность внутри клетки обеспечивается главным образом ионами Н2РО4 и НРО4^2-. Во внеклеточных жидкостях и в крови роль буфера играют Н2СО3 и НСО3^-. Анионы связывают ионы Н и гидроксид-ионы (ОН^-), благодаря чему реакция внутри клетки внеклеточных жидкостей практически не меняется. Нерастворимые минеральные соли (например, фосфорнокислый Са) обеспечивает прочность костной ткани позвоночных и раковин моллюсков.

Органические вещества клетки

Белки. Среди органических веществ клетки белки стоят на первом месте как по количеству (10 – 12% от общей массы клетки), так и по значению. Белки представляют собой высокомолекулярные полимеры (с молекулярной массой от 6000 до 1 млн. и выше), мономерами которых являются аминокислоты. Живыми организмами используется 20 аминокислот, хотя их существует значительно больше. В состав любой аминокислоты входит аминогруппа (-NH2), обладающая основными свойствами, и карбоксильная группа (-СООН), имеющая кислотные свойства. Две аминокислоты соединяются в одну молекулу путем установления связи HN-CO с выделением молекулы воды. Связь между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксилом другой называется пептидной. Белки представляют собой полипептиды, содержащие десятки и сотни аминокислот. Молекулы различных белков отличаются друг от друга молекулярной массой, числом, составом аминокислот и последовательностью расположения их в полипептидной цепи. Понятно поэтому, что белки отличаются огромным разнообразием, их количество у всех видов живых организмов оценивается числом 10¹⁰ – 10¹².

Цепь аминокислотных звеньев, соединенных ковалентное пептидными связями в определенной последовательности, называется первичной структурой белка. В клетках белки имеют вид спирально закрученных волокон или шариков (глобул). Это объясняется тем, что в природном белке полипептидная цепочка уложена строго определенным образом в зависимости от химического строения входящих в ее состав аминокислот.

Вначале полипептидная цепь сворачивается в спираль. Между атомами соседних витков возникает притяжение и образуются водородные связи, в частности, между NH- и СО- группами, расположенными на соседних витках. Цепочка аминокислот, закрученная в виде спирали, образует вторичную структуру белка. В результате дальнейшей укладки спирали возникает специфичная для каждого белка конфигурация, называемая третичной структурой. Третичная структура обусловлена действием сил сцепления между гидрофобными радикалами, имеющимися у некоторых аминокислот, и ковалентными связями между SH- группами аминокислоты цистеина (S-S- связи). Количество аминокислот гидрофобными радикалами и цистеина, а также порядок их расположения в полипептидной цепочке специфичны для каждого белка. Следовательно, особенности третичной структуры белка определяются его первичной структурой. Биологическую активность белок проявляет только в виде третичной структуры. Поэтому замена даже одной аминокислоты в полипептидной цепочке может привести к изменению конфигурации белка и к снижению или утрате его биологической активности.

В некоторых случаях белковые молекулы объединяются друг с другом и могут выполнять свою функцию только в виде комплексов. Так, гемоглобин — это комплекс из четырех молекул и только в такой форме способен присоединять и транспортировать О. подобные агрегаты представляют собой четвертичную структуру белка. По своему составу белки делятся на два основных класса — простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот нуклеиновые кислоты (нуклеотиды), липиды (липопротеиды), Ме (металлопротеиды), Р (фосфопротеиды).

Функции белков в клетке чрезвычайно многообразны. Одна из важнейших – строительная функция: белки участвуют в образовании всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внутриклеточных структур. Исключительно важное значение имеет ферментативная (каталитическая) роль белков. Ферменты ускоряют химические реакции, протекающие в клетке, в 10^ки и 100^ни миллионов раз. Двигательная функция обеспечивается специальными сократительными белками. Эти белки участвуют во всех видах движений, к которым способны клетки и организмы: мерцание ресничек и биение жгутиков у простейших, сокращение мышц у животных, движение листьев у растений и др. Транспортная функция белков заключается в присоединении химических элементов (например, гемоглобин присоединяет О) или биологически активных веществ (гормонов) и переносе их к тканям и органам тела. Защитная функция выражается в форме выработки особых белков, называемых антителами, в ответ на проникновение в организм чужеродных белков или клеток. Антитела связывают и обезвреживают чужеродные вещества. Белки играют немаловажную роль как источники энергии. При полном расщеплении 1г. белков выделяется 17,6 кДж (4,2 ккал).

Углеводы. Углеводы, или сахариды — органические вещества с общей формулой (СН2О)n. У большинства углеводов число атомов Н вдвое больше числа атомов О, как в молекулах воды. Поэтому эти вещества и были названы углеводами. В живой клетке углеводы находятся в количествах, не превышающих 1 – 2, иногда 5% (в печени, в мышцах). Наиболее богаты углеводами растительные клетки, где их содержание достигает в некоторых случаях 90% от массы сухого вещества (семена, клубни картофеля и т.д.).

Углеводы бывают простые и сложные. Простые углеводы называются моносахаридами. В зависимости от числа атомов углевода в молекуле моносахариды называются триозами, тетрозами, пентозами или гексозами. Из шести углеродных моносахаридов — гексоз — наиболее важное значение имеют глюкоза, фруктоза и галактоза. Глюкоза содержится в крови (0,1 – 0,12%). Пентозы рибоза и дезоксирибоза входят в состав нуклеиновых кислот и АТФ. Если в одной молекуле объединяются два моносахарида, такое соединение называется дисахаридом. Пищевой сахар, получаемый из тростника или сахарной свеклы, состоит из одной молекулы глюкозы и одной молекулы фруктозы, молочный сахар — из глюкозы и галактозы.

Сложные углеводы, образованные многими моносахаридами, называются полисахаридами. Мономером таких полисахаридов, как крахмал, гликоген, целлюлоза, является глюкоза. Углеводы выполняют две основные функции: строительную и энергетическую. Целлюлоза образует стенки растительных клеток. Сложный полисахарид хитин служит главным структурным компонентом наружного скелета членистоногих. Строительную функцию хитин выполняет и у грибов. Углеводы играют роль основного источника энергии в клетке. В процессе окисления 1 г. углеводов освобождается 17,6 кДж (4,2 ккал). Крахмал у растений и гликоген у животных откладываются в клетках и служат энергетическим резервом.

Нуклеиновыекислоты. Значение нуклеиновых кислот в клетке очень велико. Особенности их химического строения обеспечивают возможность хранения, переноса и передачи по наследству дочерним клеткам информации о структуре белковых молекул, которые синтезируются в каждой ткани на определенном этапе индивидуального развития. Поскольку большинство свойств и признаков клеток обусловлено белками, то понятно, что стабильность нуклеиновых кислот – важнейшее условие нормальной жизнедеятельности клеток и целых организмов. Любые изменения структуры клеток или активности физиологических процессов в них, влияя, таким образом, на жизнедеятельность. Изучение структуры нуклеиновых кислот имеет исключительно важное значение для понимания наследования признаков у организмов и закономерностей функционирования, как отдельных клеток, так и клеточных систем — тканей и органов.

Существуют 2 типа нуклеиновых кислот — ДНК и РНК. ДНК — полимер, состоящий из двух нуклеотидных спиралей, заключенных так, что образуется двойная спираль. Мономеры молекул ДНК представляют собой нуклеотиды, состоящие из азотистого основания (аденина, тимина, гуанина или цитозина), углевода (дезоксирибозы) и остатка фосфорной кислоты. Азотистые основания в молекуле ДНК соединены между собой неодинаковым количеством Н-связей и располагаются попарно: аденин (А) всегда против тимина (Т), гуанин (Г) против цитозина (Ц). Схематически расположение нуклеотидов в молекуле ДНК можно изобразить так:



Рисунок 1. Расположение нуклеотидов в молекуле ДНК

Из рис.1. видно, что нуклеотиды соединены друг с другом не случайно, а избирательно. Способность к избирательному взаимодействию аденина с тимином и гуанина с цитозином называется комплементарностью. Комплементарное взаимодействие определенных нуклеотидов объясняется особенностями пространственного расположения атомов в их молекулах, которые позволяют им сближаться и образовывать Н-связи. В полинуклеотидной цепочке соседние нуклеотиды связаны между собой через сахар (дезоксирибозу) и остаток фосфорной кислоты. РНК так же, как и ДНК, представляет собой полимер, мономерами которого являются нуклеотиды. Азотистые основания трех нуклеотидов те же самые, что входят в состав ДНК (А, Г, Ц); четвертое — урацил (У) – присутствует в молекуле РНК вместо тимина. Нуклеотиды РНК отличаются от нуклеотидов ДНК и по строению входящего в их состав углевода (рибоза вместо дизоксирибозы).

В цепочке РНК нуклеотиды соединяются путем образования ковалентных связей между рибозой одного нуклеотида и остатком фосфорной кислоты другого. По структуре различаются двух цепочечные РНК. Двух цепочечные РНК являются хранителями генетической информации у ряда вирусов, т.е. выполняют у них функции хромосом. Одно цепочечные РНК осуществляют перенос информации о структуре белков от хромосомы к месту их синтеза и участвуют в синтезе белков.

Существует несколько видов одно цепочечной РНК. Их названия обусловлены выполняемой функцией или местом нахождения в клетке. Большую часть РНК цитоплазмы (до 80 – 90%) составляет рибосомальная РНК (рРНК), содержащаяся в рибосомах. Молекулы рРНК относительно невелики и состоят в среднем из 10 нуклеотидов. Другой вид РНК (иРНК), переносящие к рибосомам информацию о последовательности аминокислот в белках, которые должны синтезироваться. Размер этих РНК зависит от длины участка ДНК, на котором они были синтезированы. Транспортные РНК выполняют несколько функций. Они доставляют аминокислоты к месту синтеза белка, "узнают" (по принципу комплементарности) триплет и РНК, соответствующий переносимой аминокислоте, осуществляют точную ориентацию аминокислоты на рибосоме.

Жирыилипоиды. Жиры представляют собой соединения жирных высокомолекулярных кислот и трехатомного спирта глицерина. Жиры не растворяются в воде – они гидрофобны. В клетке всегда есть и другие сложные гидрофобные жироподобные вещества, называемые липоидами. Одна из основных функций жиров — энергетическая. В ходе расщепления 1 г. жиров до СО2 и Н2О освобождается большое количество энергии – 38,9 кДж (9,3 ккал). Содержание жира в клетке колеблется в пределах 5 – 15% от массы сухого вещества. В клетках живой ткани количество жира возрастает до 90%. Главная функция жиров в животном (и отчасти — растительном) мире — запасающая.

При полном окислении 1 г жира (до углекислого газа и воды) выделяется около 9 ккал энергии. (1 ккал = 1000 кал; калория (кал, cal) — внесистемная единица количества работы и энергии, равная количеству теплоты, необходимому для нагревания 1 мл воды на 1 °C при стандартном атмосферном давлении 101,325 кПа; 1 ккал = 4,19 кДж). При окислении (в организме) 1 г белков или углеводов выделяется только около 4 ккал/г. У самых разных водных организмов — от одноклеточных диатомовых водорослей до гигантских акул — жир случит «поплавком», уменьшая среднюю плотность тела. Плотность животных жиров составляет около 0,91 – 0,95 г/см³. Плотность костной ткани позвоночных близка к 1,7 – 1.8 г/см³, а средняя плотность большинства других тканей близка к 1 г/см³. Понятно, что жира нужно довольно много, чтобы «уравновесить» тяжелый скелет.

Жиры и липоиды выполняют и строительную функцию: они входят в состав клеточных мембран. Благодаря плохой теплопроводности жир способен к защитной функции. У некоторых животных (тюлени, киты) он откладывается в подкожной жировой ткани, образуя слой толщиной до 1 м. Образование некоторых липоидов предшествует синтезу ряда гормонов. Следовательно, этим веществам присуща и функция регуляции обменных процессов.

Отличия между ДНК и РНК
Показатели	ДНК	РНК
Местоположение	Ядро клетки, в составе хроматина, немного в митохондриях (0,2% от всей ДНК)	Во всех частях
Сахар (пентоза)	Дезоксирибоза	Рибоза
Азотистые основания	Аденин Гуанин Цитозин Тимин	Аденин Гуанин Цитозин Урацил
Количество цепей в молекуле	99,99% - двойная спираль, 0,01% одноцепочечная	99,99% - одноцепочечная, 0,01% двухцепочечная
Форма молекулы	Все одноцепочечные - кольцевые. Большинство двухцепочечных - линейные, часть - кольцевые.	Линейные молекулы

Генетический код и его свойства

Ранее мы подчёркивали, что нуклеотиды имеют важную для формирования жизни на Земле особенность ― при наличии в растворе одной полинуклеотидной цепочки спонтанно происходит процесс образования второй (параллельной) цепочки на основании комплементарного соединения родственных нуклеотидов. Одинаковое число нуклеотидов, в обоих цепочках и их химическое родство, является непременным условием для осуществления такого рода реакций. Однако при синтезе белка, когда информация с иРНК реализуется в структуру белка никакой речи о соблюдении принципа комплементарности идти не может. Это связано с тем, что в иРНК, и в синтезированном белке различно не только число мономеров, но и, что особенно важно, отсутствует структурное сходство между ними (с одной стороны нуклеотиды, с другой аминокислоты). Понятно, что в этом случае возникает необходимость создания нового принципа точного перевода информации с полинуклеотида в структуру полипептида. В эволюции такой принцип был создан и в его основу был заложен генетический код.

Генетический код ― это система записи наследственной информации в молекулах нуклеиновых кислот, основанная на определённом чередовании последовательностей нуклеотидов в ДНК или РНК, образующих кодоны, соответствующие аминокислотам в белке.

Генетический код имеет несколько свойств:

• 
  Триплетность.
  
• 
  Вырожденность или избыточность.
  
• 
  Однозначность.
  
• 
  Полярность.
  
• 
  Неперекрываемость.
  
• 
  Компактность.
  
• 
  Универсальность.
  

Следует отметить, что некоторые авторы предлагают ещё и другие свойства кода, связанные с химическими особенностями входящих в код нуклеотидов или с частотой встречаемости отдельных аминокислот в белках организма и т.д. Однако эти свойство вытекают из вышеперечисленных, поэтому там мы их и рассмотрим.

Триплетность

Генетический код, как и многое сложно организованные система имеет наименьшую структурную и наименьшую функциональную единицу. Триплет ― наименьшая структурная единица генетического кода. Состоит она из трёх нуклеотидов. Кодон ― наименьшая функциональная единица генетического кода. Как правило, кодонами называют триплеты иРНК. В генетическом коде кодон выполняет несколько функций. Во-первых, главная его функция заключается в том, что он кодирует одну аминокислоту. Во-вторых, кодон может не кодировать аминокислоту, но, в этом случае, он выполняет другую функцию (см. далее). Как видно из определения, триплет ― это понятие, которое характеризует элементарную структурную единицу генетического кода (три нуклеотидов). Кодон ― характеризует элементарную смысловую единицу генома ― три нуклеотида определяют присоединение к полипептидной цепочки одной аминокислоты.

Элементарную структурную единицу вначале расшифровали теоретически, а затем её существование подтвердили экспериментально. И действительно, 20 аминокислот невозможно закодировать одним или двумя нуклеотидом т.к. последних всего 4. Три нуклеотида из четырёх дают 43 = 64 варианта, что с избытком перекрывает число имеющихся у живых организмах аминокислот (см.табл. 1).

Представленные в таблице 64 сочетания нуклеотидов имеют две особенности. Во-первых, из 64 вариантов триплетов только 61 являются кодонами и кодируют какую-либо аминокислоту, их называют смысловые кодоны. Три триплета не кодируют.

Таблица 1.



 

Кодоны информационной РНК и соответствующие им аминокислотыявляются стоп-сигналами, обозначающие конец трансляции. Таких триплетов три ― УАА, УАГ, УГА, их ещё называют «бессмысленные» (нонсенс кодоны). В результате мутации, которая связана с заменой в триплете одного нуклеотида на другой, из смыслового кодона может возникнуть бессмысленный кодон. Такой тип мутации называют нонсенс-мутация. Если такой стоп-сигнал сформировался внутри гена (в его информационной части), то при синтезе белка в этом месте процесс будет постоянно прерываться ― синтезироваться будет только первая (до стоп-сигнала) часть белка. У человека с такой патологией будет ощущаться нехватка белка и возникнут симптомы, связанные с этой нехваткой. Например, такого рода мутация выявлена в гене, кодирующем бета-цепь гемоглобина. Синтезируется укороченная неактивная цепь гемоглобина, которая быстро разрушается. В результате формируется молекула гемоглобина, лишённая бета-цепи. Понятно, что такая молекула вряд ли будет полноценно выполнять свои обязанности. Возникает тяжёлое заболевания, развивающееся по типу гемолитической анемии (бета-ноль талассемия, от греческого слова «Таласа» ― Средиземное море, где эта болезнь впервые обнаружена).

Механизм действия стоп-кодонов отличается от механизма действия смысловых кодонов. Это следует из того, что для всех кодоны, кодирующие аминокислоты, найдены соответствующие тРНК. Для нонсенс-кодонов тРНК не найдены. Следовательно, в процессе остановки синтеза белка тРНК не принимает участие.

Кодон АУГ (у бактерий иногда ГУГ) не только кодируют аминокислоту метионин и валин, но и является инициатором трансляции.

Вырожденность, или избыточность

61 из 64 триплетов кодируют 20 аминокислот. Такое трёхразовое превышение числа триплетов над количеством аминокислот позволяет предположить, что в переносе информации могут быть использованы два варианта кодирования. Во-первых, не все 64 кодона могут быть задействованы в кодировании 20 аминокислот, а только 20 и, во-вторых, аминокислоты могут кодироваться несколькими кодонами. Исследования показали, что природа использовала последний вариант.

Код, при котором одна аминокислота кодируется несколькими триплетами, называется вырожденным или избыточным. Почти каждой аминокислоте соответствует несколько кодонов. Так, аминокислота лейцин может кодироваться шестью триплетами — УУА, УУГ, ЦУУ, ЦУЦ, ЦУА, ЦУГ. Валин кодируется четырьмя триплетами, фенилаланин — двумя и только триптофан и метионин кодируются одним кодоном. Свойство, которое связано с записью одной и той же информации разными символами носит название вырожденность.

Число кодонов, предназначенных для одной аминокислоты, хорошо коррелируется с частотой встречаемости аминокислоты в белках. И это, скорее всего, не случайно. Чем больше частота встречаемости аминокислоты в белке, тем чаще представлен кодон этой аминокислоты в геноме, тем выше вероятность его повреждения мутагенными факторами. Поэтому понятно, что мутированный кодон имеет больше шансов кодировать туже аминокислоту при высокой его вырожденности. С этих позиций вырожденность генетического кода является механизмом защищающим геном человека от повреждений.

Необходимо отметить, что термин вырожденность используется в молекулярной генетики и в другом смысле. Так основная часть информации в кодоне приходится на первые два нуклеотида, основание в третьем положении кодона оказывается малосущественным. Этот феномен называют “вырожденностью третьего основания”. Последняя особенность сводит до минимума эффект мутаций. Например, известно, что основной функцией эритроцитов крови является перенос кислорода от легких к тканям и углекислого газа от тканей к легким. Осуществляет эту функцию дыхательный пигмент — гемоглобин, который заполняет всю цитоплазму эритроцита. Состоит он из белковой части ― глобина, который кодируется соответствующим геном. Кроме белка в молекулу гемоглобина входит ген, содержащий железо. Мутации в глобиновых генах приводят к появлению различных вариантов гемоглобинов. Чаще всего мутации связаны с заменой одного нуклеотида на другой и появлением в гене нового кодона, который может кодировать новую аминокислоту в полипептидной цепи гемоглобина. В триплете, в результате мутации может быть заменён любой нуклеотид ― первый, второй или третий.

Известно несколько сотен мутаций, затрагивающих целостность генов глобина. Около 400 из них связаны с заменой единичных нуклеотидов в гене и соответствующей аминокислотной заменой в полипептиде. Из них только 100 замен приводят к нестабильности гемоглобина и различного рода заболеваниям от легких до очень тяжелых. 300 (примерно 64%) мутаций-замен не влияют на функцию гемоглобина и не приводят к патологии. Одной из причин этого является упомянутая выше “вырожденность третьего основания”, когда замена третьего нуклеотида в триплете, кодирующем серин, лейцин, пролин, аргинин и некоторые другие аминокислоты приводит к появлению кодона-синонима, кодирующего ту же аминокислоту. Фенотипически такая мутация не проявится. В отличие от этого любая замена первого или второго нуклеотида в триплете в 100 % случаях приводит к появлению нового варианта гемоглобина. Но и в этом случае тяжёлых фенотипических нарушений может и не быть. Причиной этому является замена аминокислоты в гемоглобине на другую сходную с первой по физико-химическим свойствам. Например, если аминокислота, обладающая гидрофильными свойствами, заменена на другую аминокислоту, но с такими же свойствами.

Гемоглобин состоит из железопорфириновой группы гема (к ней и присоединяются молекулы кислорода и углекислоты) и белка — глобина. Гемоглобин взрослого человека (НвА) содержит две идентичные a-цепи и две b-цепи. Замена в гене, кодирующем b-цепь гемоглобина первого или второго нуклеотида практически всегда приводит к появлению в белка новых аминокислот, нарушению функций гемоглобина и тяжёлым последствия для больного. Например, замена “Ц” в одном из триплетов ЦАУ (гистидин) на “У” — приведет к появлению нового триплета УАУ, кодирующего другую аминокислоту — тирозин. Фенотипически это проявится в тяжёлом заболевании. Аналогичная замена в 63 положении b-цепи полипептида гистидина на тирозин приведет к дестабилизации гемоглобина. Развивается заболевание метгемоглобинемия. Замена, в результате мутации, глутаминовой кислоты на валин в 6-м положении b-цепи является причиной тяжелейшего заболевания — серповидно-клеточной анемии. Не будем продолжать печальный список. Отметим только, что при замене первых двух нуклеотидов может появится аминокислота по физико-химическим свойствам похожая на прежнюю. Так, замена 2-го нуклеотида в одном из триплетов, кодирующего глутаминовую кислоту (ГАА) в b-цепи на “У” приводит к появлению нового триплета (ГУА), кодирующего валин, а замена первого нуклеотида на “А” формирует триплет ААА, кодирующий аминокислоту лизин. Глутаминовая кислота и лизин сходны по физико-химическим свойствам — они обе гидрофильны. Валин — гидрофобная аминокислота. Поэтому, замена гидрофильной глютаминовой кислоты на гидрофобный валин, значительно меняет свойства гемоглобина, что, в конечном итоге, приводит к развитию серповидноклеточной анемии, замена же гидрофильной глютаминовой кислоты на гидрофильный лизин в меньшей степени меняет функцию гемоглобина — у больных возникает легкая форма малокровия. В результате замены третьего основания новый триплет может кодировать туже аминокислоты, что и прежней. Например, если в триплете ЦАУ урацил был заменён на цитозин и возник триплет ЦАЦ, то практически никаких фенотипических изменений у человека выявлено не будет. Это понятно, т.к. оба триплета кодируют одну и туже аминокислоту ― гистидин.

В заключении уместно подчеркнуть, что вырожденность генетического кода и вырожденность третьего основания с общебиологических позиция являются защитными механизмами, которые заложены в эволюции в уникальной структуре ДНК и РНК.

Однозначность

Каждый триплет (кроме бессмысленных) кодирует только одну аминокислоту. Таким образом, в направлении кодон ― аминокислота генетический код однозначен, в направлении аминокислота ― кодон ― неоднозначен (вырожденный).

И в этом случае необходимость однозначности в генетическом коде очевидна. При другом варианте при трансляции одного и того же кодона в белковую цепочку встраивались бы разные аминокислоты и в итоге формировались белков с различной первичной структурой и разной функцией. Метаболизм клетки перешёл бы в режим работы «один ген ― несколько поипептидов». Понятно, что в такой ситуации регулирующая функция генов была бы полностью утрачена.

Полярность

Считывание информации с ДНК и с иРНК происходит только в одном направлении. Полярность имеет важное значение для определения структур высшего порядка (вторичной, третичной и т.д.). Ранее мы говорили о том, что структуры низшего порядка определяют структуры более высшего порядка. Третичная структура и структуры более высокого порядка у белков, формируются сразу же как только синтезированная цепочка РНК отходит от молекулы ДНК или цепочка полипептида отходит от рибосомы. В то время, когда свободный конец РНК или полипептида приобретает третичную структуру, другой конец цепочки ещё продолжает синтезироваться на ДНК (если транскрибируется РНК) или рибосоме (если транскрибируется полипептид).

Поэтому однонаправленный процесс считывания информации (при синтезе РНК и белка) имеет существенное значение не только для определения последовательности нуклеотидов или аминокислот в синтезируемом веществе, но для жёсткой детерминации вторичной, третичной и т.д. структур.

Неперекрываемость

Код может быть перекрывающимся и не перекрывающимся. У большинства организмов код не перекрывающийся. Перекрывающийся код найден у некоторых фагов.

Сущность не перекрывающего кода заключается в том, что нуклеотид одного кодона не может быть одновременно нуклеотидом другого кодона. Если бы код был перекрывающим, то последовательность из семи нуклеотидов (ГЦУГЦУГ) могла кодировать не две аминокислоты (аланин-аланин) (рис.33, А) как в случае с не перекрывающимся кодом, а три (если общим является один нуклеотид) (рис. 33, Б) или пять (если общими являются два нуклеотида) (см. рис. 33, В). В последних двух случаях мутация любого нуклеотида привела бы к нарушению в последовательности двух, трёх и т.д. аминокислот.

Однако установлено, что мутация одного нуклеотида всегда нарушает включение в полипептид одной аминокислоты. Это существенный довод в пользу того, что код является не перекрывающимся. Неперекрываемость генетического кода связана с ещё одним свойством ― считывание информации начинается с определённой точки ― сигнала инициации. Таким сигналом инициации в иРНК является кодон, кодирующий метионин АУГ. Следует отметить, что у человека всё-таки имеется небольшое число генов, которые отступают от общего правила и перекрываются.

Компактность

Между кодонами нет знаков препинания. Иными словами триплеты не отделены друг от друга, например, одним ничего не значащим нуклеотидом. Отсутствие в генетической коде «знаков препинания» было доказано в экспериментах.

Универсальность

Код един для всех организмов, живущих на Земле. Прямое доказательство универсальности генетического кода было получено при сравнении последовательностей ДНК с соответствующими белковыми последовательностями. Оказалось, что во всех бактериальных и эукариотических геномах используется одни и те же наборы кодовых значений. Есть и исключения, но их не много.

Первые исключения из универсальности генетического кода были обнаружены в митохондриях некоторых видов животных. Это касалось кодона терминатора УГА, который читался так же как кодон УГГ, кодирующий аминокислоту триптофан. Были найдены и другие более редкие отклонения от универсальности.

Для повторения:

Генетический код ― это система записи наследственной информации в молекулах нуклеиновых кислот, основанная на определённом чередовании последовательностей нуклеотидов в ДНК или РНК, образующих кодоны, соответствующие аминокислотам в белке. Генетический код имеет несколько свойств.

1. Триплетность. Триплет состоит из трёх нуклеотидов. 61 кодон ― смысловые, т.е. кодируют какую-либо аминокислоту, три ― бессмысленные, т.е. не кодируют аминокислоты.

2. Вырожденность или избыточность. Одна аминокислота может кодироваться несколькими кодонами.

3. Однозначность. Один кодон кодирует только одну аминокислоту.

4. Полярность. Считывание информации с ДНК и с иРНК происходит только в одном направлении.

5. Неперекрываемость. Генетический код является не перекрывающимся.

6. Компактность. Между кодонами нет знаков препинания.

7. Универсальность. Код един для всех живущих на земле организмов.