Фізіологія, передача імпульсів. контрольні запитання. Каталітична(прискорюють біохімічні реакції в процесі обміну речовин) 2)структурна
 Скачать 30.93 Kb.
|
|
Контрольні запитання і завдання Назвати біологічні функції білків. 1)каталітична(прискорюють біохімічні реакції в процесі обміну речовин); 2)структурна– у тварин утворюють рогові покриви, є основою сполучення між клітинами (на структурний білок сполучної тканини колаген припадає третина всіх білків організму за масою); 3)рухова, виконують скорочувальні білки, які у всіх живих організмів побудовані і функціонують за спільним принципом, наприклад, актин і міозин у м’язовому волокні; 4)транспортна – перенесення по крові гормонів, газів (гемоглобін і міоглобін), заліза, залишків жирних кислот (альбумін крові), та ін.; активний транспорт багатьох речовин через клітинну мембрану; 5)регуляторна–регулювання швидкості біохімічних процесів (гормони гіпофізу, підшлункової залози, які є білками або похідними амінокислот); нейроолігопептиди забезпечують в головному мозку складні психічні і фізіологічні явища (пептид страху, пам’яті тощо); білки є регуляторами зчитування спадкової інформації з ДНК; рецепторами мембран, які забезпечують трансформацію і передачу в клітину інформації (гормонального сигналу); 6)захиснафункція білків полягає у синтезі антитіл у відповідь на появу чужорідних молекул (білок інтерферон, що знешкоджує чужорідну нуклеїнову кислоту; токсини; 7)енергетична – білки можуть бути джерелом енергії для людини, (повне окиснення 1 г – 17 кДж енергії), проте білки не відкладаються про запас , під час розщеплення білків вивільняється токсичний продукт – аміак, на детоксикацію якого витрачається енергія. 8)інформаційна функція білків полягає в тому, що через білки відбувається передача генетичної інформації з покоління в покоління. Які речовини утворюються при гідролізі білків? Амінокислоти і речовини небілкової природи (вуглеводи, ортофосфатна кислота тощо). Схарактеризуйте будову, класифікацію та властивості протеїногенних кислот. Протеіногенними називаються 20 амінокислот, які кодуються генетичним кодом і включаються в білки в процесі трансляції. Классификация этих аминокислот основана как на строении, так и на полярности боковых цепей. Класифікація: Аліфатичні (гліцин, аланін, валін, ізолейцин, пролін ) . Аліфатичні амінокислоти володіють неполярними (гідрофобними) бічними ланцюгами. Їх залишки беруть участь у формуванні гідрофобного ядра білка. На поверхні білкової глобули зустрічаються відносно рідко. Ароматичні(Фенілаланін, Тирозин, Триптофан) . Бічний ланцюг фенілаланіну повністю гідрофобний; дві інші ароматичні амінокислоти, хоча і містять полярні групи в бічних ланцюгах, мають значні гідрофобні частини. У зв'язку з цим залишки всіх ароматичних амінокислот можуть входити до складу гідрофобного ядра білка і відносно рідко зустрічаються на поверхні глобули. Нейтральні (мінімальні) . У гліцину бічний ланцюг зводиться до одного водню. Істотне властивість залишку гліцину - наявність на карті Рамачандран помітно більш широких дозволених областей, ніж у інших залишків, в зв'язку з чим гліцин важливий для завдання потрібної конформації білкової ланцюга. Протеїногенні амінокислоти — це переважно безбарвні кристалічні речовини, багато з яких добре розчиняються у воді й погано — в органічних розчинниках. Здатність α-амінокислот розчинятися у воді є важливим фактором, який забезпечує їх біологічні властивості. Чому амінокислоти мають амфотерні властивості? Бо їхня особливість полягає в тому, що кислотні й основні властивості проявляють різні групи атомів у молекулі, причому просторово розділені. Саме цим обумовлена властивість молекул амінокислот реагувати одна з одною (амінокислоти амфотерні, тому як в молекулах містяться функціональні групи: карбоксильная відповідає за кислотні властивості і аміно за основні). Які основні фізико-хімічні властивості білків? 1. Денатурація. Зміна температури, іонної сили, pH, а також обробка органічними або деякими дестабілізуючими агентами може привести до порушення нативної конформації, що і називається денатурацією. 2. Ренатівація. При певних умовах денатурований білок може бути ренатівірован (оборотна денатурація – відновлюють нативну конформацію. Наприклад, при видаленні сечовини діалізом поліпептиди мимовільно відновлюють свою нативну конформацію. Те ж відбувається при повільному охолодженні денатурованого нагріванням білка. 3. Молекулярна маса. Білки є високомолекулярними сполуками. Наприклад, в складі рибонуклеази (ферменту, що розщеплює РНК) міститься 124 амінокислотних залишку, і її молекулярна маса становить приблизно 14 000. 4. Амфотерность. Найважливішим властивістю білків є їх здатність проявляти як кислі, так і основні властивості, тобто виступати в ролі амфотерних електролітів. Це забезпечується за рахунок різних диссоциирующих угруповань, що входять до складу радикалів амінокислот. 5. Розчинність в воді. Білки мають більшу спорідненість до води, т. Е. Вони гідрофільних. Молекули білка, як заряджені частинки, притягують до себе диполі води, які розташовуються навколо білкової молекули і утворюють водну або гідрадну оболонку. Ця оболонка охороняє молекули білка від склеювання і випадання в осад. 6. Висолювання. Білки мають властивість оборотного осадження, т. Е. Випаданням білка в осад під дією певних речовин, після видалення яких він знову повертається в своє початкове (нативное) стан. Для висолювання білків використовують солі лужних і лужноземельних металів (найчастіше в практиці використовують сульфат натрію і амонію). Що таке пептидний зв'язок? Реакції утворення пептидів. Пептидний зв'язок— хімічний зв'язок, що виникає між двома молекулами внаслідок реакції конденсації (переходу у твердий стан) між карбоксильною групою (-СООН) однієї і аміногрупою (-NH2) іншої, при цьому виділяється одна молекула води (H2O). Пептиди - органічні речовини, що складаються із залишків амінокислот, з'єднаних пептидним зв'язком. Утворення пептидів відбувається в результаті реакції конденсації амінокислот. При взаємодії аміногрупи однієї амінокислоти з карбоксильною групою іншої між ними виникає ковалентний азот-вуглецевий зв'язок, яку і називають пептидного. Залежно від кількості амінокислотних залишків, що входять до складу пептиду, розрізняють дипептиди, трипептиди, тетрапептіди і т.д. Амінокислотний склад білків. Його вплив на біологічну дію. Білки - неперіодичні полімери, мономерами яких є α-амінокислоти. Залежно від амінокислотного складу, білки бувають: повноцінними - містять весь набір амінокислот; неповноцінними - якісь амінокислоти в їх складі відсутні. Якщо білки складаються тільки з амінокислот, їх називають простими. Якщо білки містять крім амінокислот ще й неамінокіслотний компонент (простетичної групу), їх називають складними. Простетичної група може бути представлена металами (металопротеїни), вуглеводами (глікопротеїни), ліпідами (ліпопротеїни), нуклеїновими кислотами (нуклеопротеїнами). Всі амінокислоти містять: 1) карбоксильну групу (-СООН), 2) аміногрупу (-NH2), 3) радикал або R-групу (інша частина молекули). Будова радикала у різних видів амінокислот - різне. Залежно від кількості аміногрупп і карбоксильних груп, що входять до складу амінокислот, розрізняють: нейтральні амінокислоти, які мають одну карбоксильну групу і одну аміногрупу; основні амінокислоти, які мають більше однієї аміногрупи; кислі амінокислоти, які мають більше однієї карбоксильної групи. Амінокислоти є амфотерними сполуками, так як в розчині вони можуть виступати як в ролі кислот, так і основ. У водних розчинах амінокислоти існують в різних іонних формах. Вплив. Амінокислотний склад і амінокислотна послідовність надзвичайно сильно впливають на біологічну дію пептидів і білків. Наприклад, гормони окситоцин і вазопресин відрізняються лише двома амінокислотами, проте така невелика відмінність у будові цих нонапептидів зумовлює специфічну дію кожного з них. Так, окситоцин міститься тільки в організмі жінок (скорочення непосмугованих м'язів). Вазопресин міститься як у жіночому, так і в чоловічому організмах (регулює обмін мінеральних сполук, зумовлюючи антидіуретичну дію. Первинна структура білків; N- та С-кінцеві амінокислоти. Первинна структура — пептидна або амінокислотна послідовність, тобто послідовність амінокислотних залишків в пептидному ланцюжку. В основі утворення первинної структури лежать пептидні зв'язки. До складу білка входять як кислі, так і лужні амінокислоти, тому будь-який білок має амфотерні властивості. Саме первинна структура кодується відповідним геном і у найбільшій мірі визначає властивості готового білка. Два кінці амінокислотного ланцюжка називаються C-кінцем або карбоксильним кінцем і N-кінцем або аміно-кінцем, заснувуючись природі вільної групи на кожному кінці. Структурна організація білків. Вторинна, третинна й четвертинна структури білків. (ст. 4-6) Фактори, що стабілізують третинну структуру білкової молекули. Альбуміни й глобуліни. Третинна структура стабілізується тільки коли деякі частини білка закріплені структурно специфічними взаємодіями, наприклад іонними зв'язками (солевими містками), водневими зв'язками і стерічною упаковкою бічних ланцюжків. Третинна структура позаклітинних білків може також стабілізуватися дисульфідними зв'язками, які скорочують ентропію розгорненого стану. Дисульфідні зв'язки надзвичайно рідкі в цитоплазмених білках, тому що цитозоль зазвичай є відновлюючим оточенням. Глобуліни, альбуміни і фібриноген називають основними білками плазми крові.Глобуліни складають майже половину білків крові; визначають імунні властивості організму; визначають згортання крові; беруть участь в перенесенні заліза і в інших процессах. Альбумін сироватки - це білок, що становить більше половини від загальної кількості білків плазми крові. Основні функції: підтримання онкотичного тиску крові, транспорт різних хімічних речовин, участь в метаболічних процесах. Що таке денатурація білка? Чим вона може бути зумовлена? Денатурація білка — це тимчасове або постійне порушення четвертинної, третинної і вторинної структури білка. Воно може бути викликане нагріванням, дією радіації, струшуванням тощо. Денатурація білка відбувається при варінні яєць, приготуванні їжі тощо 12. Класифікація білків. Протеіни і протеїди. Біологічні функції білків( у 1). Усі білки можна поділити на дві великі групи - прості (протеїни) та складні (протеїди). Прості білки складаються лише з амінокислот, складні білки, крім поліпептидного ланцюга, містять небілкову частину, яку називають простетичною групою. Залежно від природи простетичної групи складні білки поділяють на: ● нуклеопротеїди (простетична група - нуклеїнові кислоти); ● ліпопротеїди (простетична група - ліпіди); ● фосфопротеїди (простетична група - залишки фосфатної кислоти); ● металопротеїди (простетична група - катіони металів у поєднанні з деякими небілковими молекулами, наприклад, у гемоглобіні - з порфіриновим ядром); ● хромопротеїди (простетична група - пігментна сполука); ● глікопротеїди (простетична група - вуглеводи). 13. Напишіть схеми реакцій синтезу (ди-), трипептидів із відповідних амінокислот, згідно наданого завдання. 14. Білок вміщує 0,8 % цистеїну НS–СН–С(NH2)Н–СООН. Розрахувати мінімальну молекулярну масу цього білка. 15. Гемоглобін вміщує 0,34 % феруму. Розрахувати мінімальну молекулярну масу гемоглобіну Розв’язання: Ar(Fe) = 56. Складаю пропорцію: 0,34% - 56, 100% - х, Звідси х = 56·100/0,34, х = 16471 Відповідь: Мінімальна відносна молекулярна маса гемоглобіну становить 16471. |