Главная страница

5fan_ru_Кофакторы ферментов_ ионы металлов и коферменты. Коферме. Кофакторы ферментов ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов (на примере витаминов В6, рр, В2)


Скачать 115.95 Kb.
НазваниеКофакторы ферментов ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов (на примере витаминов В6, рр, В2)
Дата21.06.2021
Размер115.95 Kb.
Формат файлаdoc
Имя файла5fan_ru_Кофакторы ферментов_ ионы металлов и коферменты. Коферме.doc
ТипДокументы
#219747

Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов (на примере витаминов В6, РР, В2).
Большинство ферментов для проявления ферментативной активности нуждается в низкомолекулярных органических соединениях небелковой природы (коферментах) и/или в ионах металлов (кофакторах).

Кофакторы выполняют функцию стабилизаторов молекулы субстрата, активного центра фермента и конформации белковой молекулы фермента, а именно третичной и четвертичной структур. В некоторых случаях ионы металла служат "мостиком" между ферментом и субстратом. Они выполняют функцию стабилизаторов активного центра, облегчая присоединение к нему субстрата и протекание химической реакции. В ряде случаев ион металла может способствовать присоединению кофермента. Перечисленные выше функции выполняют такие металлы, как Mg2+, Mn2+, Zn2+, Co2+, Мо2+. В отсутствие металла эти ферменты активностью не обладают. Такие ферменты получили название "металлоэнзимы". Схематично данный процесс взаимодействия фермента, субстрата и металла можно представить следующим образом:

E-Me-S
Кофермент, локализуясь в каталитическом участке активного центра, принимает непосредственное участие в химической реакции, выступая в качестве акцептора и донора химических группировок, атомов, электронов. Кофермент может быть связан с белковой частью молекулы ковалентными и нековалентными связями. В первом случае он называется простетической группой (например, FAD, FMN, биотин, липоевая кислота). Вместе с тем известны примеры, когда кофермент присоединяется к ферменту нековалентными связями настолько прочно, что не диссоциирует от белковой молекулы, например тиаминдифосфат. Во втором случае кофермент взаимодействует с ферментом только на время химической реакции и может рассматриваться в качестве второго субстрата. Примеры - NAD+, NADP+. Апофермент обеспечивает специфичность действия и отвечает за выбор типа химического превращения субстрата. Один и тот же кофермент, взаимодействуя с различными апоферментами, может участвовать в разных химических превращениях субстрата. Например, пиридоксальфосфат в зависимости от того, с каким апоферментом взаимодействует, участвует в реакциях трансаминирования или декарбоксилирования аминокислот.

Химическая природа коферментов, их функции в ферментативных реакциях чрезвычайно разнообразны. Традиционно к коферментам относят производные витаминов, хотя помимо них есть значительный класс небелковых соединений, принимающих участие в проявлении каталитической функции ферментов.

К коферментам относят следующие соединения:

  • производные витаминов;

  • гемы, входящие в состав цитохромов, каталазы, пероксидазы, гуанилатциклазы, NO-синтазы и являющиеся простетической группой ферментов;

  • нуклеотиды - доноры и акцепторы остатка фосфорной кислоты;

  • убихинон, или кофермент Q, участвующий в переносе электронов и протонов в ЦПЭ;

  • фосфоаденозилфосфосульфат, участвующий в переносе сульфата;

  • S-аденозилметионин (SAM) - донор метильной группы;

  • глутатион, участвующий в окислительно-восстановительных реакциях.

Витамин РР входит в состав кофермента НАД+ и НАДФ+, который принимает участие в ферментативных реакциях по последовательному механизму. Две ферментативные реакции, катализируемые ферментами Е1 и Е2, сопряжены друг с другом посредством кофермента NAD+, служащего в каждом из этих случаев субстратом. Для первого фермента субстратом служит окисленная форма NAD, в качестве второго субстрата выступает донор водорода - пример последовательных реакций, продуктом - восстановленная форма NAD, для фермента Е2 - наоборот.



Витамин В5 – принимает участие в синтезе кофермента А (Ацетил-КоА). Кофермент А (КоА) — кофермент ацетилирования; один из важнейших коферментов; принимает участие в реакциях переноса ацильных групп. Молекула КоА состоит из остатка адениловой кислоты, связанной пирофосфатной группой с остаткомпантотеновой кислоты, соединённой пептидной связью с остатком β-меркаптоэтаноламина.

С КоА связан ряд биохимических реакций, лежащих в основе окисления и синтеза жирных кислот, биосинтеза жиров, окислительных превращений продуктов распада углеводов. Во всех случаях КоА действует в качестве промежуточного звена, связывающего и переносящего кислотные остатки на другие вещества. При этом кислотные остатки в составе соединения с КоА подвергаются тем или иным превращениям, либо передаются без изменений на определённые метаболиты.

Витамин В2 – принимает участие в формировании кофактора ФАД и ФМН. Флавинадениндинуклеотид — кофактор, принимающий участие во многих окислительно-восстановительных биохимических процессах. FAD существует в двух формах — окисленной и восстановленной, его биохимическая функция, как правило, заключается в переходе между этими формами. FAD может быть восстановлен до FADH2, при этом он принимает два атома водорода. Молекула FADH2 является переносчиком энергии и восстановленный кофермент может быть использован как субстрат в реакции окислительного фосфорилирования вмитохондрии. Молекула FADH2 окисляется в FAD, при этом выделяется энергия, эквивалентная (запасаемая в форме) двум молям ATФ.


написать администратору сайта