билеты. Комплементарность взаимодействия молекул белка с лигандом. Обратимость связывания. Основы функционирования белков

• Название: Комплементарность взаимодействия молекул белка с лигандом. Обратимость связывания. Основы функционирования белков
• Дата: 05.10.2022
• Размер: 488.86 Kb.
• Имя файла: билеты.docx
• Тип: Документы; #716082
• страница: 19 из 21

3 АЦЕТИЛ-КОА, ПУТИ ОБРАЗОВАНИЯ, СУДЬБА В ОРГАНИЗМЕ.

Ацетилкофермент А, ацетил-коэнзим А, сокращённо ацетил-КоА — важное для обмена веществ соединение,

используемое во многих биохимических реакциях. Его главная функция — доставлять атомы углерода с

ацетил-группой в цикл трикарбоновых кислот, чтобы те были окислены с выделением энергии. По своей

химической структуре ацетил-КоА — тиоэфир между коферментом А (тиолом) и уксусной кислотой (носителем

ацильной группы). Ацетил-КоА образуется во время второго шага кислородного клеточного дыхания,

декарбоксилирования пирувата, который происходит в матриксе митохондрии. Ацетил-КоА затем поступает в

цикл трикарбоновых кислот.

Ацетил-КоА — важный компонент биологического синтеза нейротрансмиттера ацетилхолина. Холин, в

соединении с ацетил-КоА, катализируется ферментом холин-ацетилтрансферазой, чтобы образовать

ацетилхолин и коэнзим А.

СУДЬБА АЦЕТИЛ-КОА

- может пойти в ЦТК – при этом образуется 12

молекул АТФ;

- на синтез жирных кислот;

- на синтез кетоновых тел;

- на биосинтез холестерина
4 .КОЛЛАГЕН: ОСОБЕННОСТИ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА, ПЕРВИЧНОЙ И ПРОСТРАНСТВЕННОЙ

СТРУКТУРЫ. РОЛЬ АСКОРБИНОВОЙ КИСЛОТЫ В ГИДОКСИЛИРОВАНИИ ПРОЛИНА И ЛИЗИНА.

Коллаген – фибриллярный белок с вытянутой нитевидной формой молекул, содержит углеводные остатки, в

основном галактозу. Большинство коллагенов имеет форму фибрилл и построены из структурных единиц

(тропоколлагена), состоящих из трех α-полипептидных цепей. Более 80% всего коллагена тела человека

находится в коже, костях, связках, сухожилиях и хрящах.

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ

α-цепь коллагена содержит около 1000 аминокислот и отличается однообразным и монотонным

аминокислотным составом. Примерно одну треть аминокислот составляет глицин; каждой пятой аминокислотой

являются иминокислоты – пролин или гидроксипролин, а каждой десятой – аланин. В молекуле коллагена

присутствует около 1% гидроксилизина, содержится очень мало незаменимых аминокислот. Гидроксипролин и

гидроксилизин практически не встречаются в других белках; они образуются из пролина и лизина в ходе

посттрансляционной модификации полипептидных цепей при участии витамина С.

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА

цепи коллагена можно представить в виде повторяющихся триплетов: ГЛИ-Х-У, где Х – чаще всего пролин, а Y

– гидроксипролин.

ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА

каждая из трех цепей в молекуле коллагена имеет конформацию ломаной спирали (трансспираль), отличную

от глобулярных белков. В трансспирали отсутствуют водородные связи, а вместо них стабилизацию

обеспечивают силы сферического отталкивания пирролидиновых колец в остатках пролина и гидроксипролина.

Три цепи перевиваются друг с другом, образуя плотный жгут. Все три цепи ориентированы параллельно, т.е. на

одном конце молекулы имеются N-концы цепей, на другом, соответственно, С-концы. Такая структура

называется суперспиралью или тропоколлагеном. Объединение трех цепей друг с другом осуществляется с

помощью поперечных водородных связей, образующихся между кислородом карбонильной группы и

водородом иминогруппы пептидных связей соседних цепей.

Особо важную роль в стабилизации молекулы тропоколлагена имеют связи, возникающие между ОН-группами

гидроксипролина соседних цепей. В местах пересечения трех спиралей всегда находится глицин, который не

имеет бокового радикала, чем обеспечивается их плотное прилегание друг к другу.

РОЛЬ АСКОРБИНОВОЙ КИСЛОТЫ В ГИДОКСИЛИРОВАНИИ ПРОЛИНА И ЛИЗИНА

Аскорбиновая кислота абсолютно необходима для гидроксилирования пролина и лизина в коллагене.

Гидроксилазы пролина и лизина содержат в активном центре атом железа Fe2+. Для сохранения атома железа

в ферроформе необходим восстанавливающий агент. Роль этого агента выполняет кофермент гидроксилаз –

аскорбиновая кислота, которая легко окисляется в дегидроаскорбиновую кислоту. Гидроксилирование

пролина необходимо для стабилизации двойной спирали коллагена, ОН-группы гидроксипролина участвуют в

образовании водородных связей. А гидроксилирование лизина очень важно для последующего образования

ковалентных связей между молекулами коллагена при сборке коллагеновых фибрилл.

Билет 33 (18, 99, 60, - )
2 МЕТИЛИРОВАНИЕ ДНК. ПРЕДСТАВЛЕНИЕ О МЕТИЛИРОВАНИИ ЧУЖЕРОДНЫХ И ЛЕКАРСТВЕННЫХ

СОЕДИНЕНИЙ.

МЕТИЛИРОВАНИЕ ДНК

– это модификация молекулы ДНК без изменения самой нуклеотидной последовательности ДНК.

Метилирование ДНК заключается в присоединении метильной группы к цитозину в позиции С5 цитозинового

кольца

ПРЕДСТАВЛЕНИЕ О МЕТИЛИРОВАНИИ ЧУЖЕРОДНЫХ И ЛЕКАРСТВЕННЫХ СОЕДИНЕНИЙ

В организме метилированию могут подвергаться амины, фенолы и тиолы. В результате метилирования

образуются соответствующие N-, О- и S-метильные конъюгаты. При метилировании чужеродных соединений и

некоторых метаболитов переносчиком метильных групп является кофермент S-аденозилметионин. С участием

метильных групп этого кофермента происходит метилирование перечисленных выше соединений. Реакции

метилирования происходят под влиянием ферментных систем (метилтрансфераз)

Инактивация гистамина Обезвреживание никотинамида.
3.НАСЛЕДСТВЕННЫЕ НАРУШЕНИЯ ОБМЕНА МОНОСАХАРИДОВ: ГАЛАКТОЗЕМИЯ,

НЕПЕРЕНОСИМОСТЬ ФРУКТОЗЫ, ПРИЧИНЫ, БИОХИМИЧЕСКИЕ НАРУШЕНИЯ И ПРОЯВЛЕНИЯ.

ГАЛАКТОЗЕМИЯ – рецессивно наследуемое заболевание, при котором общее содержание моносахаридов в

крови повышается за счет уровня галактозы, достигая 11,1–16,6 ммоль/л. Концентрация глюкозы в крови

существенно не изменяется. Кроме галактозы, в крови накапливается также галактозо-1-фосфат.

Галактоземия приводит к умственной отсталости и катаракте хрусталика. Возникновение данной болезни у

новорожденных связано с недостатком фермента гексозо-1- фосфатуридилилтрансферазы. С возрастом

наблюдается ослабление этого специфического нарушения обмена углеводов.

ВРОЖДЕННАЯ НЕПЕРЕНОСИМОСТЬ ФРУКТОЗЫ – наследственное заболевание, вызываемое дефектом

фермента фруктозо-1-фосфат-альдолазы. При этом накапливается фруктозо-1-монофосфорный эфир. Он

обладает токсическим действием на клетки печени и почек, ингибирует ферменты гликогенолиза, развивается

гипогликемия, поражение печени, желтуха, протеинурия.
Билет 34 (- , 92, 59, 178)
2 ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ: АМИНОТРАНСФЕРАЗЫ; КОФЕРМЕНТНАЯ ФУНКЦИЯ ВИТАМИНА В6.

СПЕЦИФИЧНОСТЬ АМИНОТРАНСФЕРАЗ.

ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ

Трансаминирование – процесс переноса аминогруппы с α-аминокислоты на кетокислоту при участии

ферментов трансаминаз (В6 – фосфопиридоксаль). Этому процессу подвергаются все аминокислоты, кроме

лизина, треонина и пролина.

АМИНОТРАНСФЕРАЗЫ

Реакцию трансаминирования катализируют

высокоактивные аминотрансферазы:

аланинаминотрансфераза (АЛТ) и

аспартатаминотрансфераза (АСТ), которые обладают

субстратной специфичностью.

КОФЕРМЕНТНАЯ ФУНКЦИЯ ВИТАМИНА В6

В переносе аминогруппы активное участие принимает кофермент трансаминаз пиридоксальфосфат,

производное витамина В6, который в процессе реакции обратимо превращается в пиридоксаминфосфат,

играющий роль переносчика аминогруппы от одной аминокислоты к другой

СПЕЦИФИЧНОСТЬ АМИНОТРАНСФЕРАЗ

АЛТ и АСТ – органоспецифические ферменты, в норме в крови их активнрсть равна 5-40 ЕД/л, т.е. активность

трансаминаз сравнительно низкая. При заболеваниях, сопровождающихся деструкцией (некрозом) клеток,

происходит выход ферментов в кровь и повышение их активности. Определение активности АЛТ и АСТ имеет

большое диагностическое значение. Для дифференциальной диагностики заболеваний печени и сердца

определяют соотношение активности АСТ/АЛТ в сыворотке крови – «коэффициент де Ритиса», который в норме

составляет 1,33±0,42.

При гепатитах активность АЛТ увеличивается в 6-8 раз по сравнению с нормой, а АСТ – в 2-4 раза.

«Коэффициент де Ритиса» уменьшается примерно до 0,6. Особенно важное значение для диагностики имеет

повышение активности АЛТ при безжелтушных формах вирусного гепатита. У детей при гепатитах активность

АЛТ возрастает еще в дожелтушный период развития болезни. Однако, при церрозе печени «Коэффициент де

Ритиса» приближается к 1,0, что свидетельствует о некрозе клеток, при котором в кровь выходят обе фракции

(цитоплазматическая и митохондриальная).

При инфаркте миокарда активность АСТ увеличивается в 8-10 раз, а АЛТ – в 1,5 -2,0 раза. Значение

«Коэффициента де Ритиса» резко возрастает. Инфекционные и токсические миокардиты характеризуются

повышением АСТ, это же самое наблюдается при операциях на сердце.

При стенокардии, пороках сердца, инфаркте легкого активность аминотрансфераз в крови не возрастает.
3 .ПРЕДСТАВЛЕНИЕ О СТРОЕНИИ И ФУНКЦИЯХ УГЛЕВОДНОЙ ЧАСТИ ГЛИКОЛИПИДОВ И

ГЛИКОПРОТЕИНОВ. СИАЛОВЫЕ КИСЛОТЫ.

ГЛИКОПРОТЕИНЫ,

Класс под названием гликопротеины или, более корректно, гликоконъюгаты – это белки, содержащие

углеводный компонент, ковалентно присоединенный к полипептидной основе. Содержание углеводов в них

варьирует от 1 до 85% по массе.

Выделяют два подкласса белков, содержащих углеводы: протеогликаны и гликопротеины. Между этими

подклассами имеются существенные отличия

Для собственно гликопротеинов характерно низкое содержание углеводов. Углеводный остаток является

олигосахаридом, имеет нерегулярное строение и содержит маннозу, галактозу, глюкозу, и их

аминопроизводные, также N-ацетилнейраминовую кислоту. Олигосахаридные цепи участвуют в

гликопротеинах в образовании высокоспецифичных участков узнавания и центров связывания. Они

присоединены к аминокислотам белков либо N-гликозидной связью - к амидному азоту аспарагина, либо Огликозидной связью - к гидроксигруппе остатков серина, треонина, гидроксилизина.

Функции:

1. Структурная – клеточная стенка бактерий, костный матрикс,

например, коллаген, эластин.

2. Защитная – например, антитела, интерферон, факторы

свертывания крови (протромбин, фибриноген).

3. Рецепторная – присоединение эффектора приводит к

изменению конформации белка-рецептора, что вызывает

внутриклеточный ответ.

4. Гормональная – гонадотропный, адренокортикотропный и

тиреотропный гормоны.

5. Ферментативная – холинэстераза, нуклеаза.

6. Транспортная – перенос веществ в крови и через мембраны, например, трансферрин, транскортин, альбумин,

Na+

,К+

-АТФаза.

Функции олигосахаридных цепей в составе гликопротеинов:

1) модулируют физико-химические свойства белков, такие, как растворимость, вязкость, заряд и

денатурируемость;

2) осуществляют защиту белков от протеолиза внутри клетки и во внеклеточном пространстве (особенно это

относится к ферментам пристеночного пищеварения энтероцитов);

3) влияют на протеолитический процессинг белков-предшественников с образованием продуктов меньшего

размера;

4) участвуют в проявлении биологической активности, например, хорионического гонадотропина.

5) влияют на процессы проницаемости мембран, внутриклеточную миграцию, сортировку и секрецию;

6) влияют на различные стадии эмбрионального развития и процесс дифференцировки;

7) могут влиять на выбор мест метастазирования раковых клеток.

ГЛИКОЛИПИДЫ в виде глицерогликолипидов не встречаются в нашем организме, только как

сфингогликолипиды - сложные липиды, в состав которых входит ненасыщенный аминоспирт сфингозин, его

гомологи или аналоги. Сфингогликолипиды содержат моносахариды, обычно галактозу, или олигосахариды

(цереброзиды); или олигосахариды и остатки сиаловых кислот (ганглиозиды).

Гликолипиды – гидрофобная часть представлена церамидом, гидрофильная – углеводным остатком,

присоединенным гликозидной связью к гидроксильной группе у первого углеродного атома церамида.

Функции:

1. Структурная, формируют в нервной ткани серое

и белое вещество.

2. Обеспечивают взаимодействие с клетками.

3. Играют роль рецепторов, проведение импульса.

4. Энергетическая.

Способы присоединения углевода к белку

СИАЛОВЫЕ КИСЛОТЫ

Сиаловые кислоты – аминосахар, производное нейраминовой кислоты.

Входит в состав компонентов гликопротеинов.

Широко распространена в тканях животных.

У человека в норме наибольшее кол-во сиаловых кислот обнаруживается в сыворотке

крови, где их содержание резко повышается при рядя заболеваний. Обнаруживается в

слюнных железа, в секретах различных слизистых оболочек.

Они придают отрицательные свойства→ повышение гидрофильности→повышение

Растворимости.
4 .ОСОБЕННОСТИ ЭНЕРГЕТИЧЕСКОГО ОБМЕНА В МЫШЦАХ. КРЕАТИНФОСФАТ.

ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН В МЫШЦАХ

Энергетический обмен в мышцах отличается от всех тканей

тем, что в состоянии покоя он очень низкий, а при

интенсивной физической нагрузке он значительно

возрастает.

Различия энергетического обмена наблюдаются и в самих

мышцах. В белых (белых) волокнах преобладает

анаэробный гликолиз, субстратом которого является только

глюкоза. В красных (медленных) мышцах преобладает

аэробное окисление жирных кислот, кетоновых тел и

глюкозы.

Миокард в норме в качестве субстратов для синтеза АТФ

использует жирные кислоты (65 — 70%), глюкозу (15 —

20%) и молочную кислоту (10 — 15%). Роль аминокислот,

кетоновых тел и пирувата в энергообеспечении миокарда

сравнительно невелика.

Основным потребителем АТФ в мышечной ткани является

процесс мышечного сокращения. Запасы АТФ в скелетной мышце при сокращении быстро истощаются, и их

хватает менее чем на секундное сокращение.

Для того, чтобы обеспечить интенсивно работающую мышцу достаточным количеством энергии, в мышце

существует несколько источников АТФ.

1. АТФ образуется по классическому пути в реакциях

субстратного и окислительного фосфорилирования.

2. АТФ образуется из 2 АДФ при участии

миоаденилаткиназы: АДФ + АДФ → АТФ + АМФ;

3. АТФ образуется при работе креатинфосфатного

челнока.

КРЕАТИНФОСФАТ играет важную роль в обеспечении

энергией работающей мышцы в начальный период (у него

энергоемкость выше, чем АТФ, поэтому он используется в

первую очередь).

В результате неферментативного дефосфорилирования

креатинфосфат превращается в креатин, выводимый с мочой.
Билет 35 (41, 98, - , 162)
1 .ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ, КОЭФФИЦИЕНТ Р/О. РАЗОБЩЕНИЕ ТКАНЕВОГО

ДЫХАНИЯ И ОКИСЛИТЕЛЬНОГО ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ.

Окислительное фосфорилирование – это получение полезной энергии в дыхательной цепи (т.е. стадии

дыхательной цепи, в которых за счет энергии переноса электронов синтезируются молекулы АТФ).

КОЭФФИЦИЕНТ Р/О

– отношение неорганического фосфата к атому О2

– количество фосфатных групп, утилизированных при восстановлении одного атома кислорода, т.е. количество

образующихся молекул АТФ при переносе пары электронов и пары протонов по дыхательной цепи.

Количество молекул АТФ, а, значит, коэффициент фосфорилирования зависит от того, каким был

первичный акцептор водорода: если окисление субстрата происходило при участии НАД-зависимой

дегидрогеназы, образуется 3 АТФ (полная дыхательная цепь), если водород акцептировался ФАД-зависимо

дегидрогеназой, то первый пункт фосфорилирования отсутствует, и образуется 2 АТФ, а цепь является

укороченной. Тип дегидрогеназы зависит от её субстратной специфичности.

РАЗОБЩЕНИЕ ТКАНЕВОГО ДЫХАНИЯ И ОКИСЛИТЕЛЬНОГО ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ

СПЕЦИФИЧЕСКИЕ ИНГИБИТОРЫ ТКАНЕВОГО ДЫХАНИЯ

-К ним относятся вещества, прекращающие работу того или иного комплекса дыхательной цепи.

—Ингибитором комплекса I является ряд растительного происхождения РОТЕНОН. Некоторые народности

раньше использовали его в рыбной ловле.

—Ингибиторами комплекса IV являются ЦИАНИДЫ, угарный газ СО, сероводород H2S.

ВЕЩЕСТВА-РАЗОБЩИТЕЛИ ПРОЦЕССОВ ОКИСЛЕНИЯ И ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ (гидрофобные вещества)

Они не прекращают процессов окисления, но снижают синтез АТФ. Дыхательная цепь работает, а АТФ при этом

синтезируется в меньшем количестве, чем в норме. Тогда энергия, получаемая при переносе электронов по цепи

МтО, выделяется в виде тепла. Такое состояние, когда происходит окисление субстратов, а фосфорилирование

(образование АТФ из АДФ и Ф) не идет, называется РАЗОБЩЕНИЕМ ОКИСЛЕНИЯ И ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ. К

такому состоянию может приводить действие веществ-разобщителей:

Разобщители являются слабыми кислотами, растворимыми в жирах. В межмембранном пространстве они

связывают протоны, и затем диффундируют в матрикс, тем самым снижая 

.

Подобным действием обладает и йодсодержащие гормоны щитовидной железы – тироксин и трийодтиронин.

При состояниях, сопровождающихся гиперфункцией щитовидной железы (например, Базедова болезнь),

больным не хватает энергии АТФ: они много едят (нужно большое количество субстратов для окисления), но при

этом теряют в весе. Большая часть энергии выделяется в виде тепла.

Схема цепи митохондриального окисления не раскрывает механизма образования АТФ путем

окислительного фософорилирования. Этот механизм объясняется гипотезой П.Митчелла.

Поцесс усиливается при замерзании →термогенез
2 .ТРАНСМЕТИЛИРОВАНИЕ. МЕТИОНИН И S-АДЕНОЗИЛМЕТИОНИН. СИНТЕЗ КРЕАТИНА, АДРЕНАЛИНА

И ФОСФАТИДИЛХОЛИНОВ.

ТРАНСМЕТИЛИРОВАНИЕ

Трансметилирование (син. переметилирование)– необратимые реакции переноса метильной группы от донора

к акцептору

Биологическая роль:

 синтеза адреналина из норадреналина;

 синтеза анзерина из карнозина;

 метилирования азотистых оснований в

нук-леотидах и др.;

 инактивации метаболитов (гормонов,

медиаторов и др.) и обезвреживания чужеродных

соединений, включая и лекарственные

препараты.

МЕТИОНИН И S-АДЕНОЗИЛМЕТИОНИН

Метионин - незаменимая аминокислота,

участвует в реакциях дезаминирования, является источником атома

серы для синтеза цистеина. Метионил-тРНК участвует в инициации

процесса трансляции. Метальная группа метионина - мобильный

одноуглеродный фрагмент, используемый для синтеза ряда

соединений. Перенос метильной группы метионина на

соответствующий акцептор называют реакцией

трансметилирования. Метальная группа в молекуле метионина

прочно связана с атомом серы, поэтому непосредственным донором

этого одноутлеродного фрагмента служит активная форма аминокислоты.

Реакция активация метионина Активной формой метионина является S-аденозилметионин (SAM) -

сульфониевая форма аминокислоты, образующаяся в результате присоединения метионина к молекуле

аденозина. Аденозин образуется при гидролизе АТФ. Эту реакцию катализирует фермент метионин

аденозилтрансфераза, присутствующий во всех типах клеток. Структура (-S+

-CH3) в SAM - нестабильная

группировка, определяющая высокую активность метильной группы (отсюда термин "активный метионин"). Эта

реакция уникальна для биологических систем, так как, по-видимому, является единственной известной реакцией,

в результате которой освобождаются все три фосфатных остатка АТФ. Отщепление метильной группы от SAM

и перенос её на соединение-акцептор катализируют ферменты метилтрансферазы. SAM в ходе реакции

превращается в S-аденозилгомоцистеин (SAT)

СИНТЕЗ КРЕАТИНА

Конечным продуктом распада аминокислот в организме, наряду с

мочевиной, является креатинин, который образуется в мышечной

ткани из креатинфосфата. Креатин и креатинфосфат – важнейшие

азотистые вещества мышц, участвующие в химических процессах,

связанных с ресинтезом АТФ, являющегося участником

мышечного сокращения. Это небелковые азотистые вещества

мышц. Креатин синтезируется в почках и печени из трех

аминокислот, затем поступает в мышечную ткань.

Диагностическое значение: содержание креатинина в сыворотке

крови резко возрастает при почечной недостаточности, застойной

сердечной недостаточности, акромегалии, при избытке в пище белков животного происхождения

СИНТЕЗ АДРЕНАЛИНА

Биологическая роль:

 является гормоном мозгового вещества

надпочечников;

 является нейромедиатором.

 повышает давление;

 учащает ритм сердечных сокращений;

 оказывает стимулирующее действие на ЦНС:

повышает уровень бодрствования, умственную и

физическую активность, вызывает ощущение

тревоги, беспокойства или напряжения,

повышает устойчивость организма к стрессу и

шоку.

СИНТЕЗ ФОСФАТИДИЛХОЛИНОВ

Фосфатидилхолины (лецитины) -

наиболее распространённая группа

глицерофосфолипидов, участвующих в

образовании мембран клеток и

липопротеинов, в составе которых

осуществляется транспорт липидов

Биологическая роль:

 входит в состав клеточных мембран;

 участвует в образовании липопротеинов, в составе

которых осуществляется транспорт липидов.
4 .ОСНОВНЫЕ МЕХАНИЗМЫ ФИБРИНОЛИЗА. АКТИВАТОРЫ ПЛАЗМИНОГЕНА КАК

ТРОМБОЛИТИЧЕСКИЕ СРЕДСТВА.

Фибринолиз – ферментативное расщепление волокон фибрина с образованием растворимых пептидов,

которые удаляются из сосудистого русла.

ОСНОВНЫЕ МЕХАНИЗМЫ ФИБРИНОЛИЗА

Ретрагированный сгусток фибрина в организме человека и животных под

влиянием протеолитического фермента плазмы крови – плазмина

подвергается постепенному рассасыванию с образованием ряда

растворимых в воде продуктов гидролиза – пептидов. В норме плазмин

находится в крови в форме неактивного предшественника –

плазминогена.

Плазминоген активируется при участии калликреина, активатор крови

(или участие ТАП – тканевой активатор плазминогена), который

образуется из своего неактивного предшественника – прекалликреина

под действием высокомолекулярного кининогена (ВМК) и фактора

Хагемана (XIIа).

АКТИВАТОРЫ ПЛАЗМИНОГЕНА КАК ТРОМБОЛИТИЧЕСКИЕ

СРЕДСТВА

- α2-антиплазмин;

- α2-макроглобулин;

- ингибиторы активаторов плазминогена.

Билет 36 (34, 39, *92*, 157)
1 ИСТОРИЯ ОТКРЫТИЯ И ИЗУЧЕНИЯ ВИТАМИНОВ. КЛАССИФИКАЦИЯ ВИТАМИНОВ. ФУНКЦИИ

ВИТАМИНОВ.

Витамины – группа-низкомолекулярных

-биологически активных органических соединений

-разнообразной структуры и состава

-необходимы для правильного развития и жизнедеятельности организмов

-относятся к незаменимым факторам питания.

-не синтезирующиеся в организме человека и животных

-высокой биологической активностью

-принимающие непосредственное участие в • осуществлении метаболических процессов

выполнение физиологических функций

Источники витаминов -Продукты питания, содержащие в том числе провитамины

-Микрофлора кишечника (В1, В3, В6, В9, В12, Н, К)

-Синтез в организме человека (витамин D)

-Биологически активные добавки, лекарственные формы.

-Провитамины – соединения, содержащие в своей структуре витамины, но не обладающие

биологической активностью. Провитамин может синтезироваться или поступает с пищей

ИСТОРИЯ ОТКРЫТИЯ И ИЗУЧЕНИЯ ВИТАМИНОВ

История путешествий и мореплаваний, наблюдения врачей указывали на существование особых болезней,

непосредственно связанных с неполноценным питанием, хотя оно содержало все известные к тому времени

питательные вещества.

Некоторые болезни, обусловленные недостатком в питании каких-либо веществ, носили даже эпидемический

характер. Так, широкое распространение в ХIX веке получило заболевание, названное цингой (скорбут);

летальность 70-80%.

Джеймс Линд (шотландский врач)-1747открыл свойство цитрусовых предотвращать цингу

Джеймс Кук(мореплаватель) -на практике доказал роль растительной пищи в предотвращении цинги, введя в

корабельный рацион кислую капусту

Примерно в это же время большое распространение, особенно в странах Юго-Восточной Азии и Японии,

получило заболевание бери-бери. В Японии около 30% всего населения было поражено этой болезнью.

Такаки (японский врач) пришел к заключению, что в мясе, молоке и свежих овощах содержатся какие-то

вещества, предотвращающие заболевание бери-бери.

Николай Лунин(русский биолог) -1880 изучал роль минеральных веществ в питании мыши, поглощавшие

искусственную пищу, составленную из всех известных частей молока (казеина, жира, сахара и солей), чахли и

погибали. А мышки, получавшие натуральное молоко, были здоровы. . В своей работе «О значении

минеральных солей для питания животных» Лунин писал : «Представляет большой интерес исследовать эти

вещества и изучить их значение для питания» "Из этого следует, что в молоке содержатся еще другие

вещества, незаменимые для питания"

Эйкман - 1889 причина болезни "бери-бери", распространенной среди жителей Японии и Индонезии,

питавшихся в основном очищенным рисом. Кур кормили очищенным зерном, и птицы страдали заболеванием,

напоминавшим "бери-бери". Замена на рис неочищенный - болезнь проходила.

Нобелевская премия по физиологии и медицине (1929) за открытие витаминов:

--Фредерик Хопкинс- 1906- предположил, что помимо белков, жиров, углеводов и т. д. пища содержит ещё

какие-то вещества, необходимые для человеческого организма, которые он назвал «accessory factors»

--Казимир Функ (польский ученый) -в 1911 году -первым выделил витамин (В )в кристаллическом виде -термин -

от латинского "vita" - "жизнь"- амины жизни

КЛАССИФИКАЦИЯ ВИТАМИНОВ

Название витамина: Буквенное, Химическое, Клиническое

Витамеры - большинство известных витаминов представлено не одним, а несколькими соединениями

обладающими сходной биологической активностью

По физико-химическим свойствам:

жирорастворимые: А, Д, Е, К. 1. Витамин А(антиксерофтальмический); ретинол

2. Витамин Д (антирахитический); кальциферолы

3. Витамин Е (антистерильный, витамин размножения); токоферолы

4. Витамин К (антигеморрагический); нафтохиноны

водорастворимые: 1. Витамин В1 (антиневритный); тиамин

С, В1, В2, В6, В12, Вс, Н, РР, Р, В3 2. Витамин В2 (витамин роста); рибофлавин

3. Витамин В6 (антидерматитный, адермин); пиридоксин

4. Витамин В12 (антианемисеский); кобаламин

5. Витамин РР(5) (антипеллагрический); ниацин, никотинамид

6. Витамин В9 (антианемический); фолевая кислота

7. Витамин В3 (антидерматитный); пантотеновая кислота

8. Витамин Н (антисеборейный, фактор роста бактерий, дрожжей и грибов);

биотин

9. Витамин С (антискорбутный); аскорбиновая кислота

10. Витамин Р (капилляроукрепляющий, витамин проницаемости);

биофлавоноиды

Витаминоподобные: полиненасыщенные высшие жирные кислоты, ПАБК, убихинон, холин, инозит и др.

По источникам получения:

 продукты растительного происхождения

 продукты животного происхождения

 микрофлора кишечника.

Провитамины – это предшественники витаминов, или неактивные формы витаминов.

-Известно, что провитамином витамина А являются α-, β-, γ-каротины и под воздействием

каротиназы кишечника они активируются и превращаются в витамин А.

Эргостерин УФО вит. Д2

7-дегидрохолестерол УФО вит. Д3

ФУНКЦИИ ВИТАМИНОВ.

Витамин А (ретинол, антиксерофтальмический):

o участвует в свето- и цветовосприятии, т.к. в виде ретиналя является составной частью зрительных

пигментов – родопсина и йодопсина, содержащихся в сетчатке глаза;

o регулирует рост и дифференцировку клеток, репродукцию и эмбриональное развитие (ретиноевая к-та)

o обеспечивает регенерацию эпителиальной ткани.

Витамин D (кальциферол, антирахитический витамин):

o в кишечнике усиливает всасывание кальция и фосфора;

o в почечных канальцах увеличивает реабсорбцию кальция и фосфора;

o в костной ткани вызывает резорбцию и выведение кальция и фосфора в кровь.

Витамин Е (токоферол, антистерильный, витамин размножения)

o Один из самых мощных природных антиоксидантов, он связывает свободные радикалы, и тем самым:

o предотвращает повреждение липидов мембран и ДНК;

o повышает биологическую активность витамина А за счет защиты его ненасыщенной боковой цепи от

окисления.

Витамин К (нафтохинон, антигеморрагический):

o участвует в процессах свертывания крови следующим образом:

o стимулирует синтез II, VII, IX и X факторов свертывания крови в печени;

o обеспечивает γ-карбоксилирование остатков глутаминовой кислоты этих факторов для лучшего

взаимодействия с ионами Са2+

.

Витамин В1 (тиамин, антиневритный, аневрин):

o декарбоксилировании α-кетокислот;

o перенос активного альдегида (транскетолаза).

Витамин В2 (рибофлавин, витамин роста):

o в составе дыхательных ферментов, перенос водорода;

o входит в состав окислительно-восстановительных ферментов.

Витамин B3 (пантотеновая кислота, антидерматитный):

o Обеспечивает кофермент А – КоА:

o транспорт ацильных групп (остатков карбоновых кислот);

o синтез жирных кислот, холестерина, ацетилхолина.

Витамин В5 (PP, ниацин, никотиновая кислота, никотинамид, антипеллагрический)

o Входит в состав НАД и НАДФ:

o синтеза и окисления карбоновых кислот, холестерола;

o обмен глутаминовой кислоты и других аминокислот;

o обмен углеводов;

o акцептор и донор электронов и протонов.

Витамин В6 (пиридоксин, антидерматитный):

o обмен аминокислот (трансаминирование, декарбоксилирование), триптофана, синтезе гема

Витамин В9 (Вс, фолиевая кислота, витамин роста, антианемический):

o транспорт одноуглеродных групп (метильных, оксиметильных, формильных);

o участвует в синтезе пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований, следовательно, в синтезе ДНК.

Витамин В12 (кобаламин, цианкобаламин, антианемический):

o участвует в двух видах реакций – реакции изомеризации и метилирования.

o Участвует в процессах:

o окисления остатков жирных кислот с нечетным числом атомов углерода;

o утилизации углеродного скелета треонина, валина, лейцина, изолейцина, метионина, холестерола;

o трансметилирования аминокислоты гомоцистеина при синтезе метионина, который в дальнейшем

активируется и используется для синтеза адреналина, креатина, холина, фосфатидилхолина и др.;

o превращения производных фолиевой кислоты, необходимых для синтеза нуклеотидовпредшественников ДНК и РНК.

Витамин Н (Н, биотин, антисеборейный):

o фиксация CO2;

o входя в состав карбоксилаз и транскрбоксилаз, в реакциях карбоксилирования (пирувата и ацетил-KoA).

Витамин C (аскорбиновая кислота, антицинготный, антискорбутный):

o участвует в ОВР в качестве кофермента оксидоредуктаз: гидроксилирование пролина и лизина (синтез

коллагена);

o является антиоксидантом;

o восстанавливает Fe3+ до Fe2+

, способствуя его всасыванию.
2.СТРОЕНИЕ МИТОХОНДРИЙ И СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ.

ТРАНСМЕМБРАННЫЙ ЭЛЕКТРОХИМИЧЕСКИЙ ПОТЕНЦИАЛ.

СТРОЕНИЕ МИТОХОНДРИЙ

Митохондрии – двухмембранные органеллы, имеющие вид округлых телец. Наружная мембрана гладкая, а

внутренняя образует многочисленные впячивания – кристы. Внутри находится матрикс. Имеют собственную

ДНК. Наружная мембрана проницаема практически для всех веществ, а внутренняя лишь для некоторых

(например, вещества из челночных механизмов).

Внутренняя мембрана митохондрий содержит

- НАД-зависимые дегидрогеназы;

- ФАД-зависимые дегидрогеназы;

- коэнзим Q (КоQ, убихинон);

- система цитохромов;

- АТФ-синтетаза

СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ

ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ

1) Образующиеся в реакциях катаболизма

НАДН и ФАДН2 передают атомы

водорода (т.е. протоны водорода и

электроны) на ферменты дыхательной

цепи.

2) Электроны движутся по ферментам

дыхательной цепи и теряют энергию.

3) Эта энергия используется на

выкачивание протонов Н+ из матрикса в

межмембранное пространство.

4) В конце дыхательной цепи электроны

попадают на кислород и

восстанавливают его до воды.

5) Протоны Н+ стремятся обратно в

матрикс и проходят через АТФ-синтазу.

6) При этом они теряют энергию, которая используется для синтеза АТФ.

Таким образом, восстановленные формы НАД и ФАД окисляются ферментами дыхательной цепи. Благодаря

этому происходит присоединение фосфата к АДФ, т.е.фосфорилирование. Поэтому весь процесс целиком

получил название окислительное фосфорилирование.

СХЕМА ГЛАВНОЙ (ПОЛНОЙ) ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ МИТОХОНДРИАЛЬНОГО ОКИСЛЕНИЯ

Комплекс I – НАДН-KoQ-редуктаза,

комплекс III – KoQH2-редуктаза, к

комплекс IV – цитохромоксидаза.

комплекс II – сукцинат-KoQ-редуктаза, (существует отдельно от остальных комплексов и не входит в состав

главной цепи)

—Эти комплексы транспортируют водород от никотинамидных дегидрогеназ на кислород воздуха, в результате

чего создается электрохимический градиент концентраций протонов - +

. Он возникает на внутренней

мембране митохондрий между матриксом и межмембранным пространством. Его составляют два основных

фактора:

1) Электрический мембранный потенциал .

2) Градиент pH (осмотический или химический градиент).

ТРАНСМЕМБРАННЫЙ ЭЛЕКТРОХИМИЧЕСКИЙ ПОТЕНЦИАЛ.

+=-p

+

- положительная величина. Его можно выразить как в вольтах (V), так и в единицах энергии (кДж/моль).

Изменение значения pH на одну единицу соответствует 0,06V или 5,7 кДж/моль.

Энергия + используется для следующих процессов:

1) Синтез АТФ.

2) Получение тепла (особенно важно для бурого жира и для мышечной ткани птиц).

3) Выполнение осмотической работы (транспорт фосфата в матрикс митохондрии).

4) Мышечная работа (в некоторых случаях).
4 .ОБМЕН ЖЕЛЕЗА: ВСАСЫВАНИЕ, ТРАНСПОРТ КРОВЬЮ, ДЕПОНИРОВАНИЕ. НАРУШЕНИЕ ОБМЕНА

ЖЕЛЕЗА: ЖЕЛЕЗОДЕФИЦИТНАЯ АНЕМИЯ, ГЕМОХРОМАТОЗ.

Железо поступает в организм человека с пищей растительного и животного происхождения, где находится в

окисленном состоянии (Fe3+). Оно связано с белками или солями органических кислот. Освобождению железа

из солей органических кислот способствует кислая среда желудочного сока (превращается в Fe2+).

ВСАСЫВАНИЕ

железо поступает в энтероциты, где связывается с белком – апоферритином. В послеоперационный или

послеродовой периоды, при кровопотерях потребность в железе возрастает, при этом апоферритина

вырабатывается меньше во избежание его задержки в энтероцитах. Когда потребность в железе невелика,

скорость синтеза апоферритина повышается. Постоянное слущивание клеток слизистой оболочки в просвет

кишечника освобождает организм от излишков железа. При недостатке железа в организме апоферритин в

энтероцитах почти не синтезируется.

ТРАНСПОРТ КРОВЬЮ

в плазме крови железо транспортирует белок трансферрин, который синтезируется в печени. Он может

связать только окисленное железо (Fe3+). Поступающее в кровь железо окисляет фермент ферроксидаза

(церулоплазмин). Железо транспортируется трансферрином в органы кроветворения – селезенку, печень,

костный мозг.

ДЕПОНИРОВАНИЕ

железо, поступившее в органы кроветворения, хранится в форме ферритина. Ферритин состоит из 24

полипептидных цепей и имеет вид полой сферы (в центре находится железо), оболочка которой образована

белковой частью молекулы. Ферритин при необходимости может отдать железо на синтез собственных

железосодержащих белков (в костной ткани – гемоглобин, в печени – цитохромы).

НАРУШЕНИЕ ОБМЕНА ЖЕЛЕЗА

Железодефицитная анемия – заболевание, развивающееся в результате недостатка железа в организме.

При этом снижается синтез гема и ферритина в неэритроидных тканях и гемоглобина в эритроидных тканях,

что приводит к уменьшению размеров эритроцитов и их пигментации (гипохромные эритроциты малых

размеров).

- повторяющихся кровотечениях;

- беременности;

- частых родах;

- язвах и опухолях ЖКТ;

- после операций на ЖКТ.

Гемохроматоз – наследственное заболевание, развивающееся в результате избыточного всасывания железа

в кишечнике. Когда количество железа в клетках превышает объем ферритинового депо, железо начинает

откладываться в белковой части молекулы ферритина, вследствие чего образуется гемосидерин. Накопление

гранул гемосидерина в различных органах приводит к их повреждению. Накопление гемосидерина в

поджелудочной железе приводит к сахарному диабету, в печени – к циррозу печени, а в миокардиоцитах – к

сердечной недостаточности. Пациентов с гемохроматозом лечат регулярными кровопусканиями,

еженедельно или один раз в месяц в зависимости от тяжести состояния пациента.

Билет 37 (141, 31, 96, - )
1 .СТРОЕНИЕ И СЕКРЕЦИЯ КОРТИКОСТЕРОИДОВ. ИЗМЕНЕНИЯ КАТАБОЛИЗМА ПРИ ГИПО- И

ГИПЕРКОРТИЦИЗМЕ.

КОРТИКОСТЕРОИДЫ– гормоны стероидной природы коркового вещества надпочечников.

 глюкокортикоиды (оказывают влияние на обмен углеводов, белков, жиров и нуклеиновых кислот);

 минералокортикоиды (оказывают влияние на обмен солей и воды).

Также в небольшом количестве синтезируются и половые гормоны.

Секреция глюкокортикоидов регулируется гормоном гипофиза – кортикотропином (адренокортикотропным

гормоном, АКТГ). В свою очередь синтез АКТГ в гипофизе, а значит, и кортикостероидов в корковом веществе

надпочечников регулируется гипоталамусом, который секретирует кортиколиберин.

Стимулом для усиления секреции альдостерона являются снижение давления в приводящей артериоле

почек или снижение ионов натрия в первичной моче в дистальных канальцах почек.

Кортизол стимулирует образование глюкозы в печени,

усиливая глюконеогенез и одновременно увеличивая

скорость освобождения аминокислот - субстратов

глюконеогенеза из периферических тканей. В печени

кортизол индуцирует синтез ферментов катаболизма

аминокислот (аланинаминотрансферазы, триптофанпирролазы и тирозинаминотрансферазы и ключевого фермента

глюконеогенеза - фосфоенолпиру-ваткарбоксикиназы).

Кроме того, кортизол стимулирует синтез гликогена в печени

и тормозит потребление глюкозы периферическими

тканями. Это действие кортизола проявляется в основном

при голодании и недостаточности инсулина. У здоровых

людей эти эффекты кортизола уравновешиваются

инсулином.

Избыточное количество кортизола стимулирует

липолиз в конечностях и липогенез в других частях тела

(лицо и туловище). Кроме того, глюкокортикоиды усиливают

липолитическое действие катехоламинов и гормона роста.

ГИПО- И ГИПЕРКОРТИЦИЗМ

Первичная недостаточность надпочечников (Гипокортицизм, болезнь Аддисона, «бронзовая

болезнь») –снижение секреции глюкокортикоидов. Причинами первичной недостаточности коры

надпочечников (при которой поражена или плохо функционирует сама кора надпочечников): аутоиммунные

агрессии, туберкулез, гипоплазии, опухоли/метастазы в надпочечниках, генетические дефекты синтеза

гормонов, снижение чувствительности надпочечников к АКТГ

Для этого заболевания характерны:

• гипогликемия,

• повышенная чувствительность к инсулину,

• анорексия и снижение веса,

• слабость,

• гипотензия,

• гипонатриемия и гиперкалиемия,

• усиление пигментации кожи и слизистых (увеличение АКТГ, обладающего небольшим меланотропным

действием).

Вторичная недостаточность возникает при дефиците АКТГ или снижении его эффекта на надпочечники –

возникают все симптомы гипокортицизма, кроме пигментации.

Гиперпродукция глюкокортикоидов (гиперкортицизм) также бывает первичным и вторичным.

Первичный– синдром Кушинга (синдром гиперкортицизма, стероидный диабет) проявляется:

• снижением толерантности к глюкозе – аномальная гипергликемия после еды или сахарной нагрузки,

• гипергликемией из-за активации глюконеогенеза,

• ожирением лица и туловища (связано с повышенным влиянием инсулина при гипергликемии на жировую

ткань) – буйволиный горбик, фартучный (лягушачий) живот, лунообразное лицо,

• глюкозурией,

• повышением катаболизма белков и повышение азота крови,

• остеопорозом и усилением потерь кальция и фосфатов из костной ткани,

• снижением роста и деления клеток – лейкопения, иммунодефициты, истончение кожи, язвенная болезнь

желудка и ДПК

• нарушением синтеза коллагена и гликозаминогликанов,

• гипертензией из-за активации ренин-ангиотензиновой системы.

Вторичная – болезнь Иценко-Кушинга (избыток АКТГ) проявляется схоже с первичной формой.
2 ОБМЕН ВЕЩЕСТВ, ЭТАПЫ: ПИТАНИЕ, ТРАНСПОРТ, МЕТАБОЛИЗМ, ВЫДЕЛЕНИЕ ПРОДУКТОВ

МЕТАБОЛИЗМА. ОРГАНИЧЕСКИЕ И МИНЕРАЛЬНЫЕ КОМПОНЕНТЫ ПИЩИ..

ОБМЕН ВЕЩЕСТВ

—это совокупность химических реакций, протекающих в организме

—представляет собой высоко координированную и целенаправленную клеточную активность, обеспеченную

участием многих взаимосвязанных ферментативных систем, и включает два неразрывных процесса

анаболизм и катаболизм

—процессы, происходящие в просвете желудочно-кишечного тракта, не входят в понятие метаболизма,

поскольку полость желудочно-кишечного тракта рассматривается как часть внешней среды

—включает в себя более чем 100 000 разнообразных реакций, но существуют основные метаболические пути,

построенные по единому плану. Такие пути могут быть линейными и разветвленными. Ферменты,

катализирующие реакции, протекающие на этих путях, в организме объединены в мультиферментные системы.

В мультиферментных системах продукт предыдущей реакции является субстратом для последующей.

—это двуединый процесс, складывающийся из 2-х частей: катаболизма и анаболизма. В ходе катаболизма

происходит разрушение, расщепление сложных веществ до более простых. В процессе анаболизма организм

синтезирует собственные сложные из простых.

—Оба процесса связаны между собой большим числом реакций, хотя в клетке часто бывают пространственно

разделены.

—существуют химические реакции из числа обратимых, которые в равной степени можно отнести как к

катаболизму, так и анаболизму. Принадлежность той или иной реакции к одному из этих процессов

определяется -в какую сторону сдвинуто ее равновесие в данный момент времени

Анаболизм

— это биосинтез белков, полисахаридов, липидов, нуклеиновых кислот и других макромолекул из простых

молекул

—сопровождается усложнением структуры, то требует затрат энергии. Источник-энергия АТФ.

—используется энергия, освобождающаяся при катаболизме (эндергонические реакции)

Катаболизм

—расщепление и окисление сложных органических молекул до простых конечных продуктов

—сопровождается высвобождением энергии, заключенной в химических связях веществ

—Большая часть энергии рассеивается в виде тепла, а часть используется для синтеза АТФ.

—Конечные продукты превращений органических веществ у животных и человека - СО2, Н2О и мочевина

—сопровождаются выделением энергии (экзергонические реакции).

Направление химической реакции определяется значением ΔG.

Экзергоническая реакция=величина отрицательна-реакция протекает самопроизвольно и сопровождается

уменьшением свободной энергии

 Если при этом абсолютное значение ΔG велико, то реакция идёт практически до конца, и её можно

рассматривать как необратимую.

Эндергоническая реакция= ΔG положительно, то реакция будет протекать только при поступлении свободной

энергии извне

 Если абсолютное значение ΔG велико, то система устойчива, и реакция в таком случае практически не

осуществляется

 При ΔG, равном нулю, система находится в равновесии.

Энергетически сопряжённые реакции- в биологических системах термодинамически невыгодные

(эндергонические) реакции могут протекать лишь за счёт энергии экзергонических реакций

—Многие происходят при участии аденозинтрифосфата (АТФ), играющего роль сопрягающего фактора.

Высокоэнергетические фосфаты (макроэргические соединения)— группа органических фосфатов, гидролиз

которых приводит к освобождению большого количества свободной энергии.

ЭТАПЫ

I. Переваривание – ферментативное расщепление белков, жиров и углеводов до растворимых в воде

аминокислот, моно- и дисахаридов, глицерина, жирных кислот и других соединений, происходящее в

различных отделах желудочно-кишечного тракта.

II. Транспорт веществ:

 всасывание (резорбция);

 физический транспорт кровью и лимфой;

 трансмембранный перенос в клетку.

III. Метаболизм (анаболизм + катаболизм), результатом которого является ферментативное расщепление

питательных веществ до конечных продуктов. Часть этих продуктов используется для построения

составных частей мембран, цитоплазмы, для синтеза биологически активных веществ и

воспроизведения клеток и тканей. Расщепление веществ сопровождается выделением энергии,

которая используется для процесса синтеза и обеспечения работы каждого органа и организма в

целом.

Связь анаболизма и катаболизма: энергия и вещества, выделяющиеся в катаболических процессах,

используются в анаболических. Биомолекулы, образующиеся при анаболизме, разрушаются в

катаболических реакциях.

Значение метаболизма:

 снабдить клетку энергией;

 обеспечить строительными блоками;

 собрать макромолекулы для построения клеточных структур;

 обеспечить синтез и распад сецифических и функционально активных молекул (ферментов,

гормонов, медиаторов и др.), необходимых для выполнения клеткой своих функций.

IV. Выведение конечных продуктов обмена из организма (СО2, вода, мочевина, аммиак, мочевая

кислота, билирубин и др.) в составе мочи, кала, пота, через легкие и т.д.

ОРГАНИЧЕСКИЕ И МИНЕРАЛЬНЫЕ КОМПОНЕНТЫ ПИЩИ

Основные компоненты пищи, которые необходимы в разных количествах и соотношениях: вода, витамины,

углеводы, жиры, белки, минеральные вещества. Необходимо рассказать про атомарное содержание и функции

в-в

ПОНЯТИЕ ОБ ОСНОВНЫХ И МИНОРНЫХ КОМПОНЕНТАХ ПИЩИ

1) Основные пищевые вещества (макронутриенты):

o белки (100 г/сут);

o липиды (100 г/сут);

o углеводы (450 г/сут).

2) Минорные пищевые вещества (микронутриенты): – природные компоненты пищи установленной

химической структуры (витаминоподобные соединения, некоторые минералы, индольные соединения,

флавоноиды, изофлавоны, фитостерины и др.), присутствующие в пище в миллиграммах и

микрограммах, играющие важную и доказанную роль в адаптационных реакциях организма и

поддержании здоровья, но не являющиеся эссенциальными пищевыми веществами.

o витамины (А, Д, Е, К, С, группа В);

o минеральные вещества (Na, K, Ca, Mg, Fe, Cl, P и т.д.).
3 .РОЛЬ ГЛУТАМИНА В ОБЕЗВРЕЖИВАНИИ И ТРАНСПОРТЕ АММИАКА. ГЛУТАМИН КАК ДОНОР

АМИДНОЙ ГРУППЫ ПРИ СИНТЕЗЕ РЯДА СОЕДИНЕНИЙ. ГЛУТАМИНАЗА ПОЧЕК; ОБРАЗОВАНИЕ И

ВЫВЕДЕНИЕ СОЛЕЙ АММОНИЯ.

РОЛЬ ГЛУТАМИНА В ОБЕЗВРЕЖИВАНИИ И ТРАНСПОРТЕ АММИАКА

Основной реакцией связывания аммиака, протекающей во всех тканях организма, является синтез глутамина

под действием глутаминсинтетазы.

Основными тканями – поставщиками глутамина служат мышцы, мозг и печень.

Глутамин легко транспортируется через клеточные мембраны путем облегченной диффузии и поступает из

тканей в кровь. С током крови глутамин транспортируется в кишечник и почки.

ГЛУТАМИН КАК ДОНОР АМИДНОЙ ГРУППЫ

Высокий уровень глутамина в крови и легкость его поступления в клетки обусловливают использование

глутамина во многих анаболических процессах.

Глутамин – основной донор азота в организме. Амидный азот глутамина используется для синтеза АК,

пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, аспарагина, аминосахаров, гистидин, триптофан и т.д.

ОБРАЗОВАНИЕ И ВЫВЕДЕНИЕ СОЛЕЙ АММОНИЯ

Непосредственный синтез аммонийных солей

или аммониегенез происходит в просвете канальцев почек из

секретируемых сюда аммиака и ионов водорода и фильтрующихся

органических и неорганических анионов первичной мочи. Около 10%

всего аммиака выводится почками в виде аммонийных солей.