Лекція-4-Цитологія. Лекція Тема Немембранні органели клітини рибосоми, клітинний центр, цитоскелет
 Скачать 83.5 Kb.
|
|
Лекція № 4. Тема: Немембранні органели клітини:рибосоми, клітинний центр, цитоскелет Цитозоль - частина цитоплазми, що займає простір між мембранними органелами. Звичайно на нього припадає біля половини загального об’єма клітини. Цитозоль містить багато ферментів проміжного обміну, крім того, він заповнений рибосомами, що синтезують білки. Понад 50% всіх білків, які утворюються на рибосомах, залишаються в цитозолі, де і виконують свої функції. Рибосома - органела клітини, яка здійснює біосинтез білка. Рибосома являє собою часточку складної форми, що має діаметр біля 20 нм; складається з двох неоднакових субодиниць - великої та малої, на які вони можуть розкладатись (дисоціювати). Розрізняють два основних типи рибосом - еукаріотичні (з константами седиментації: цілої рибосоми 80 S, малої субодиниці - 40 S, великої - 60 S) та прокаріотичні (відповідно 70 S, 30S , 50 S). Крім того в мітохондріях та хлоропластах містяться дрібні рибосоми, що здійснюють автономний біосинтез білка. Молекули рРНК складають 50-63% маси рибосоми та утворюють її структурний каркас. Кожен з білків рибосоми представлений в ній однією молекулою, тобто на одну рибосому припадає декілька десятків різних білків (приблизно 55 для рибосом прокаріотів та 100 для рибосом еукаріотів). Більшість білків специфічно пов’язана з певними ділянками рРНК. Деякі білки (так звані фактори ініціації, елонгації та термінації процеса трансляції) входять до складу рибосом тільки під час біосинтеза білка. При відсутності біосинтеза білка субчастки рибосом знаходяться в динамічній рівновазі з цілими рибосомами. Асоціація субчасток рибосом здійснюється поетапно за участю спочатку малої субодиниці, іРНК, факторів ініціації трансляції та формілметіоніл-тРНК (у прокаріотів) або метіонін-тРНК (у еукаріотів), після чого цей комплекс приєднується до великої субодиниці. Приєднання можливе при наявності іонів Магнія. Рибосома має специфічні місця для приєднання аміноацил-тРНК, пептидил-тРНК, місця утворення пептидного зв’зку та гідролізу ГТФ, що забезпечує рух рибосоми вздовж молекули іРНК. Одну молекулу іРНК можуть транслювати одночасно декілька рибосом, утворюючи комплекс - полірибосому. Кількість полірибосом в клітині свідчить про інтенсивність біосинтеза білка. Крім рибосом в цитозолі містяться білкові структури, які сприяють збереженню клітинами певної форми, а також забезпечують рух елементів цитоплазми та клітини в цілому. Така складна сітка білкових філаментів, що пронизує цитозоль, одержала назву цитоскелета. Цитоскелет можна назвати також цитомускулатурою - саме цитоскелет безпосередньо відповідає за ковзання клітини по субстрату, скорочення м’язевих волокон та різноманітні процеси формоутворення під час зародкового розвитку хребетних тварин. Крім того він забезпечує активний рух клітинних органел в цитоплазмі. Можна припустити, що цитоскелет відіграв значну роль в еволюції еукаріотичних клітин. Різноманітні функції цитоскелета залежать від трьох головних типів білкових ниток - актинових філаментів, мікротрубочок та проміжних філаментів. Нитки цих трьох типів побудовані з різних структур, залежно від того, з якими додатковими білками вони взаємодіють. Деякі з цих білків поєднують філаменти один з одним або з іншими компонентами клітини, наприклад, з плазматичною мембраною. Інші визначають місце та час збирання актинових філаментів та мікротрубочок, регулюючи швидкість та ступінь їх полімерізації. І, нарешті, є білки, завдяки взаємодії яких з філаментами, здійснюються рухи; найбільш вивчені приклади - скорочення м’язів, що залежить від актинових філаментів, та рух війок, що залежить від мікротрубочок. Багато білків, які складають актиновий цитоскелет (останній властивий всім клітинам), вперше було відкрито в м’язових волокнах. Всі види локомоції у хребетних засновані на здатності скелетних м’язів швидко скорочуватись, що призводить до руху з’єднаних з ними кісток скелета; а такі види мимовільних рухів, як робота серця та перистальтика кишкового тракту, обумовлені скороченням серцевого та гладеньких м’язів, відповідно. М’язове скорочення - результат роботи складного білкового апарату, який в зачатковій формі присутній в усіх еукаріотичних клітинах. В процесі еволюції м’язових клітин елементи цитоскелету піддались значній гіпертрофії та спеціалізації, що зробило скорочувальний механізм м’язів надзвичайно стабільним та ефективним. Основна частина цитоплазми м’язових волокон - міофібрили - циліндричні елементи завтовшки 1-2 мкм. На ізольованих міофібрилах чітко видно поперечні смужки, від яких і залежить характерна поперечна посмугованість волокон скелетних м’язів. Якщо до ізольованих міофібрил додати АТФ та Са2+ , вони одразу ж скорочуються, саме вони є генераторами сили при скороченні м’язових клітин. Кожна міофібрила являє собою ланцюжок мініатюрних скорочувальних одиниць, що складаються з товстих та тонких філаментів. Білки тонких та товстих філаментів були ідентифіковані як актин та міозин, відповідно. Актин, якого в цитоскелеті більше, ніж будь-якого білка, часто утворює разом з міозином структури, що здатні до скорочення. Актинові філаменти на електронограмах виглядають як однорідні нитки завтовшки 8 нм. Актинові філаменти являють собою щільну спіраль, яка зібрана з однаково орієнтованих мономерів актина. Ці філаменти мають полярність, тобто обидва кінці різні, Ця полярність відіграє важливу роль в здійсненні руху клітин. Товсті філаменти складаються з міозина. Міозин є майже в усіх клітинах хребетних і завжди знаходиться в складі скорочувальних пучків, що утворюються в цитоплазмі актиновими філаментами. Міозин - еволюційно менш консервативний білок порівняно з актином, відомо декілька його форм. При полімерізації in vitro міозин скелетних м’язів, наприклад, утворює значно більші за розміром філаменти, ніж міозини нем’язових клітин. Кожна молекула міозина складається з шести поліпептидних ланцюгів - двох однакових важких ланцюгів та двох пар легких ланцюгів. Протеолітичний фермент папаїн розщеплює молекулу міозину на довгу альфа-спіральну ділянку (міозиновий стрижень або міозиновий хвіст) та дві роздільні глобулярні міозинові головки. Ці дві частини міозину виконують дві різні функції - хвіст відповідає за збирання товстих філаментів, а за допомогою головок здійснюється рух цих філаментів відносно актинових ниток. Головки молекул міозину, що виступають з боків міозинових філаментів, здійснюють АТФ-залежний цикл, в якому головки міозину приєднуються до сусідніх актинових філаментів, змінюють свою конформацію таким чином, що примушують актинові та міозинові філаменти зміщуватись відносно одне одного, а потім знову віддаляються від ниток актина. Ефективній роботі цього цикла сприяють спеціальні допоміжні білки, які підтримують просторову організацію актинових та міозинових філаментів у вигляді паралельних пучків з правильною орієнтацією. Ще два допоміжних білка - тропонін та тропоміозин- забезпечують регуляцію скорочення скелетних та серцевого м’язів іонами кальцію. Актин та міозин присутні також і в гладеньких м’язах, та в більшості нем’язових клітин. Скорочення в них здійснюється за таким же принципом, але елементарні скорочувальні блоки тут дрібніші і не мають високого ступеня впорядкованості. Скорочувальний апарат м’язових та нем’язових клітин точно налаштований на виконання специфічних функцій залежно від типу клітин. Актинові філаменти. В багатьох еукаріотичних клітинах актин міститься в значних кількостях, складаючи до 5% від вмісту загального білка в клітині. Хоча він розповсюджений по всій цитоплазмі, в переважній більшості тваринних клітин існує особливо густа сітка з актинових філаментів та асоційованих з ними білків під плазматичною мембраною. Ця сітка утворює клітинний кортекс, який надає механічної міцності поверхневому шару клітини та дозволяє клітині змінювати свою форму і рухатись. Структура кортексу може відрізнятись у різних клітин і навіть в різних ділянках однієї клітини. Іноді це щільна трьомірна сітка з актинових філаментів, в яку не можуть потрапляти органели та інші великі часточки; в інших випадках кортекс помітно більш тонкий та нагадує двомірну структуру. В одних ділянках тваринних клітин невеликі пучки актинових філаментів, що відходять від зовнішнього боку кортекса, заповнюють виступи клітинної поверхні, тоді як в інших актинові філаменти втягують мембрану всередину клітини. В більшості тваринних клітин приблизно половина всіх молекул актина знаходиться в неполімерізованій формі - у вигляді вільних мономерів або невеликих комплексів з іншими білками. Між цим пулом актина та актиновими філаментами існує динамічна рівновага, що допомогає здійснювати рух клітинної поверхні. Актинові філаменти, як ми вже зазначили, часто пов’язані між собою в жорсткі трьохмірні сітки за допомогою спеціальних білків. Найбільш розповсюджений серед них - білок філамін. Він складається з двох поліпептидних ланцюгів, поєднаних «голова до голови», ділянки зв’язування з актиновими філаментами знаходяться на хвостових кінцях. Гелі, що утворюються in vitro актиновими філаментами та допоміжними білками, що їх зшивають, мають досить дивні механічні властивості: вони зберігають форму, якщо до них прикласти значне, але короткочасне зусилля, але вони легко деформуються у відповідь на довготривалі слабкі зусилля. Екстракти, що отримані з тваринних клітин багатьох типів, утворюють гель, якщо до них додати АТФ та підігріти до 37о С. Однак, при збільшенні концентрації кальція (понад 10-7М) актиновий гель починає перетворюватись на золь. З клітинних екстрактів вдалось виділити декілька білків, які сприяють перетворенню геля на золь в присутності кальція. Серед них - білок гельзолін - компактний білок з молекулярною масою біля 90000. Пов’язуючи іони кальція, гельзолін активується, розриває актинові філаменти, утворює «шапки» на плюс-кінцях філаментів , що призводить до руйнації сітки. Ці фрагментуючі білки активуються при таких концентраціях кальція (біля 10-6 М), які створюються в цитозолі лише на короткий час, можливо вони слугують посередниками в реакціях клітинного кортекса у відповідь на зовнішні сигнали. Наприклад, коли фагоцитуючий лейкоцит вступає до контакту з мікроорганізмом, сітка актинових філаментів в цій ділянці кортекса розпадається, що дозволяє поверхневому шару цитоплазми оточити та поглинути клітину мікроорганізма. В штучних сумішах з актинових філаментів, філаміна та гельзоліна спостерігаються кальцій-залежні перетворення геля на золь та навпаки, однак до скорочення ці суміші не здатні і в них не виникають течії, як в багатих актином гелях, що отримані з клітин. Для цього необхідний міозин. Безпосередні докази ролі взаємодій актина з міозином для здійснення рухів цитоплазми були одержані на великих рослинних клітинах. Система, що створює потоки в великих багатоядерних клітинах водоростей з великими вакуолями знаходиться між шаром цитоплазми, що рухається та нерухомим шаром хлоропластів, що лежать під плазматичною мембраною. Вона складається з пучків актину, нем’язового міозину та так званого міні-міозину. Молекула міні-міозину складається з однієї глобулярної головки та короткого гнучкого хвоста. Очищені міні-міозини in vitro приєднуються до мембранних органел та можуть переміщувати їх вздовж пучків актинових філаментів. Можливо, саме так здійснюється активний транспорт багатьох органел в клітинах. Організація актинових сіток кортекса залежить від плазматичних білків. Сили, що виникають в кортикальному шарі актинових ниток та відповідальні за рухом клітинної поверхні, повинні передаватись на мембрану саме через мембранні білки. Проте, які це білки та яким чином вони взаємодіють з актином, відомо на жаль мало. Але очевидно, що є принаймні три функціональних типи приєднання актина до плазматичної мамбрани: перший головним чином надає мембрані міцності та визначає її форму; другий дає можливість актиновим філаментам втягувати ділянки мембрани всередину; третій тип, при якому актинові філаменти викликають швидке випинання ділянок мембрани назовні. З останнім типом пов’язано утворення мікроворсинок. Молекули актина можуть спонтанно полімерізуватись в присутності АТФ з утворенням філаментів. В клітині ріст актинового філамента відбувається завжди на плюс-кінці. Динамічні виступи клітинної поверхні з актиновими філаментами всередині -звичайна риса тваринних клітин, особливо тих, які в цей час мігрують або змінюють свою форму. Клітини, які культивують, часто утворюють дуже багато тонких жорстких виростів завтовшки біля 0,1 мкм та довжиною 5-10 мкм, що одержали назви мікрошипів. Мікрошип містить пухкі пучки з 20 актинових філаментів, орієнтованих плюс-кінцями назовні. Кінець аксона нервової клітини, що росте, випускає ще більш довгі мікрошипи - філоподії, довжина яких може досягати 50 мкм. Ці виступи клітинної поверхні дуже рухливі, вони можуть дуже швидко з’являтись та зникати. Крім мікрошипів клітини, які повзуть, та конуси росту періодично викидають зі свого краю тонкі пластинчасті відростки - ламелоподії. Одні ламелоподії добре прикріплюються до субстратів, інші навпаки. Під час руху таких утворень відбувається тредмілінг мономерів філамента (одночасна полімерізація на плюс-кінці та деполімерізація на мінус-кінці, що відбуваються з однаковою швидкістю). Саме з полімерізацією актина може бути пов’язане утворення та рух мікрошипів та ламелоподій. Це можна довести за допомогою використання різних речовин, що блокують полімерізацію актина на плюс-кінцях актинових філаментів. Так, цитохалазини - родина метаболітів, що виробляються різними цвільовими грибками, пригнічують багато форм руху клітин хребетних. Механізм дії цитохалазинів - зв’язування плюс-кінців філаментів та блокування приєднання нових мономерів. Фалоїдин - високотоксичний алкалоїд блідої поганки - на відміну від цитохалазинів стабілізує актинові філаменти, пригнічуючи їх деполімерізацію. Однак він дуже пагано транспортується крізь плазматичну мембрану, і для того щоб він подіяв, його треба додавати до клітини шляхом мікроін’єкції. При такому способі введення фалоїдин блокує міграцію як амеб, так і культивованих клітин хребетних, що вказує на ключову роль динамічного збирання - розбирання актинових філаментів в цій формі рухливості. Крім актинових філаментів значна роль в утворення цитоскелету належить мікротрубочкам.Мікротрубочки звичайно являють собою порожні білкові циліндри із зовнішнім діаметром 25 нм. Мікротрубочки складаються з молекул тубуліна, кожна з яких являє собою гетерополімер, що утворюється двома міцно зв’язаними глобулярними субодиницями. Ці субодиниці - споріднені білки ( біля 450 амінокислот в кожному), отримали назву альфа- та бета-тубулінів. Хоча тубулін присутній практично в усіх клітинах еукаріотів, головним джерелом його для біохімічних досліджень є головний мозок хребетних. Під час збирання мікротрубочок молекули тубуліну утворюють лінійні протофіламенти, в яких альфа-тубулін одного димера контактує з бета-тубуліном наступного. Повна мікротрубочка містить 13 таких протофіламентів, що укладені паралельно навкруги центральної частини, яка на електронограмах здається порожньою. Мікротрубочки, як і актинові філаменти полярні і мають два кінця: плюс -кінець, на якому мікротрубочка нарощується швидко та мінус- кінець, на якому вона зростає повільно. Плюс-кінці мікротрубочок знаходяться на верхівках війок, джгутиків. Порівняння полімерів актина та тубуліна. Актин Тубулін Мол. Маса поліпептида 42000 50000 (альфа-тубулін) 50000 (бета-тубулін) Неполімерна форма Глобулярний мономер Глобулярний димер Нуклеотид, що зв’язується неполімерною формою АТФ(1 на мономер) ГТФ (2 на димер) ------------------------------------------------------------------------------------------------------------------ Як і актин так і інші білки цитоскелету, тубулін у більшості організмів закодований цілою родиною близько споріднених генів. У одноклітинної зеленої водорості хламідомонади (Chlamydomonas) виявилось два гена альфа-тубуліна та два гена бета-тубуліна, тоді як у плодової мушки дрозофіли (Drosophila) - по чотири. Амінокислотні послідовності тубулінів у різних організмів дуже подібні, хоча вони і не такі консервативні, як у актина: бета-тубулін дріжджів, наприклад, на 70% ідентичний за послідовністю амінокислот до бета-тубуліну курки., тоді як актини цих видів мають 90% ідентичних амінокислотних залишків. Мікротрубочки утворюють органели руху - війки та джгутики. Війка - це складний комплекс мікротрубочок та пов’язаних з ними білків. В осьовій структурі війки (аксонемі) мікротрубочки дещо видозмінені та розташовані характерним чином. Відкриття цієї системи стало одним з найбільш вражаючих результатів електронно-мікроскопічних досліджень: дев’ять спарених трубочок були розташовані по колу, в центрі якого знаходились дві поодинокі мікротрубочки. Така структура типу 9+2 характерна для війок та джгутиків майже всіх еукаріотів, від найпростіших до людини. Якщо мікротрубочки центральної пари однакові, і кожна являє собою окремий порожній циліндр, то зовнішні дублети складаються з двох неоднакових мікротрубочок, які тісно об’єднані - однієї повної та однієї неповної (субфібрили А та В відповідно). По лінії контакту ці субфібрили мають ділянку спільної стінки. Повна мікротрубочка утворена кільцем з 13 субодиниць, а неповна (субфібрила В) - тільки з 11. Хоча більшість мікротрубочок складається тільки з двох субодиниць тубуліну, для побудови спеціальних видів мікротрубочок (дублети мікротрубочок у війках) використовуються додаткові білки. Якщо примусити мукротрубочки війок або джгутиків дисоціювати в розбавленому сольовому розчині, то з такої суміші вдається виділити особливо стійкі фрагменти: субфібрили А - стрічки, які складаються з 2-4 протофіламентів. Окрім тубуліну ці фрагменти містять білок тектин, який утворює довгі нитки завтовшки 2-3 нм, можливо споріднені до проміжних філаментів В аксонемі з мікротрубочками пов’язано багато інших білкових структур, взаємодія яких забезпечує війку енергією і дає можливість використати цю енергію для хвильоподібних рухів. Найбільш важливу роль відіграють короткі бічні виступи («ручки»), що відходять від кожного дублета мікротрубочок зовнішнього кільця у напрямку до сусіднього дублету. Пари таких виступів розташовуються по всій довжині субфібрили А з інтервалами 24 нм. Вони складаються з білка динеїна, який відіграє вирішальну роль у забезпеченні руху війок та джгутиків. Другий білок - нексин - утворює між сусідніми дублетами поперечні зв’язки. Від кожного зовнішнього дублета всередину відходить радіальна «спиця», яка доходить до внутрішнього чохла, який оточує центральну пару мікротрубочок. Утворення джгутиків або війок здійснюється в клітинах за участю готової «затравки» або матриці, якою є центріоля. Центріоля - невелика циліндрична органела завтовшки біля 0,2 мкм та довжиною 0,4 мкм. Стінку центріолі утворюють дев’ять груп з трьох мікротрубочок, що зливаються (9 триплетів), причому кожен триплет нахилений в бік центральної осі під кутом 45о до кола. Сусідні триплети з’єднані між собою через певні інтервали. Найчастіше центріолі об’єднані в пари, де вони розташовані під прямим кутом одна до одної і утворюють центральну частину центросоми (клітинного центра). Центросома організує цитоплазматичні мікротрубочки в інтерфазних клітинах, в клітинах, що поділяються, вона подвоюється та дає початок двом полюсам мітотичного веретена. Центріоля - незмінний компонент аксонеми війки і тоді вона одержує назву базального тільця. Центральна пара мікротрубочок, що властива війкам та джгутикам, в центріолі відсутня. Найчастіше центріолі подвоюються перед початком реплікації ДНК. Насамперед відбувається розділення двох «половинок» центріолярної пари, потім на кожній такій половинці добудовується дочірня центріоля - знову під прямм кутом до першої. Однак відомі випадки , коли центріолі в клітинах виникали de novo. Незвичайний спосіб подвоєння центріолей та їх безперервність в довгому ряду клітинних поколінь примусили в свій час припустити, що центріолі являють собою повністю автономні органели, що самореплікуються. Хоча ми знаємо, що це не зовсім так і за певних умов вони можуть утворюватись в цитоплазмі de novo, можливо все ж, що якась частина інформації, яка необхідна для формування центріолей, міститься в них самих. Майже в усіх тваринних клітинах актин та тубулін містяться в значних кількостіх, але тубуліна все ж менше порявняно з актином. Мікротрубочки звичайно існують в клітинах у вигляді окремих ниток, які розходяться в різні сторони через всю цитоплазму з невеликої ділянки поблизу ядра. Мікротрубочки утворюють систему волокон, по якій можуть переміщуватись різні пухирці та інші органели, оточені мембраною, тим самим вони впливають на полярність клітини, можуть регулювати її форму та рух та визначають орієнтацію площини клітинного поділу. Багато систем мікротрубочок в клітинах досить лабільні, причому ця лабільність важлива для їх функціонування. Один з найбільш яскравих прикладів - це веретено поділу, яке утворюється після того, як на початку мітоза мікротрубочки розпадаються. Мікротрубочки мітотичного веретена перебувають в стані надзвичайно швидкого збирання та розбирання, що пояснює надзвичайну чутливість веретена до різних препаратів, які здатні зв’язуватись з тубуліном. Один з алкалоїдів рослинного походження колхіцин міцно зв’язується з молекулами тубуліна та перешкоджає їх полімеризації. Речовини, що мають подібну дію, називають антимітотичними агентами. До таких агентів належать вінбластин та вінкристин. Ці речовини використовують в терапії раку. Руйнування мікротрубочок веретена вибірково вбиває клітини, що швидко поділяються, це пояснює використання таких речовин. Інша речовина - таксол- має протилежну дію. Він міцно зв’язується з мікротрубочками та стабілізує їх. Стабілізація мікротрубочок таксолом фіксує клітини під час мітотичного поділу. Мікротрубочки полярні, мають плюс- та мінус-кінці, які характеризуються різною швидкістю росту. Кінці, що більш віддалені від центра клітини - це плюс-кінці. Збирання тубуліна в мікротрубочку нагадує полімерізацію актина. В нормі вона супроводжується гідролізом однієї молекули нуклеотида ГТФ. Для мікротрубочок характерна динамічна нестабільність. Більшість мікротрубочок в тваринних клітинах росте від центросоми, яка слугує центром організації мікротрубочок. З мікротрубочками пов’язаний внутрішньоклітинний транспорт органел. Так, рух пухирців та органел у напрямку плюс-кінців мікротрубочок потребує додаткового білка - кінезину, тоді як рух в зворотньому напрямку повязаний з іншим білком - цитоплазматичним динеїном. Крім того, мікротрубочки визначають розташування в клітині ендоплазматичної сітки та комплексу Гольджі. Проміжні філаменти - це жорсткі та міцні білкові волокна в цитоплазмі більшості клітин вищих еукаріотів. Структура їх нагадує переплетені канати завтовшки 8-10 нм. У більшості тваринних клітин вони формують характерний кошик навкруги ядра, звідки вони прямують до периферії клітини. Особливо багато проміжних філаментів у клітинах, що піддаються механічним навантаженням, наприклад, в епітеліях, в нервових волокнах та гладеньких м’язах. На відміну від актина та тубуліна, які являють собою глобулярні білки, субодиниці проміжних філаментів мають витягнуту фібрилярну форму. Вони об’єднуються в продольні пучки, де перекриваються по довжині, так що утворюють довгі нитки з високою механічною стійкістю. Проміжні філаменти на відміну від актинових філаментів та мікротрубочок побудовані з поліпептидів з різною молекулярною масою - від 40 до 130 тис. в залежності від типа клітини. Проміжні філаменти за їх первинною структурою поділяють на 4 великі групи. Головні типи білків проміжних філаментів. Поліпептид Локалізація Тип 1 Кислі кератини Епітеліальні клітини та похідні епі- дермісу Нейтральні та основні кератини Тип 2 Віментин Клітини мезенхімного походження Десмін М’язеві клітини Гліальний фібрилярний кислий білок Гліальні клітини (астроцити) Тип 3 Білки нейрофіламентів Нейрони Типи 4 Ядерні ламіни А,В та С Ядерна ламіна Незважаючи на значну відмінність в розмірах, всі білки проміжних філаментів цитоплазми кодуються генами однієї мультигенної родини. В усіх цих білках в первинній структурі поліпептиду є гомологчна середня ділянка приблизно з 310 амінокислот, яка утворює альфа-спіраль з трьома короткими не-альфа-спіральними вставками. Цей гомологічний центральний домен, який при димерізації білка утворює жорстку структуру з двох спіралей. Такі димерні субодиниці складаються у великі пучки, формуючи проміжні філаменти. Стрижневі домени створюють структурну серцевину проміжних філаментів, тоді як глобулярні домени рбумовлюють різноманіття властивостей. Таким чином, актинові філаменти, мікротрубочки та проміжні філаменти утворюють цитоскелет, який відіграє провідну роль у визначенні форми та полярності клітин, а також забезпечують здатність клітин до руху. Цитоскелет однієї клітини може впливати ан цитоскелет її сусідів як через міжклітинні з’єднання, так і опосередковано, через зовнішньоклітинний матрикс. Таким чином координуються зміни форми клітин в процесі розвитку тканин та органів. |