Биология. ЛЕКЦИЯ-№-2-СЛОЖНЫЕ-БЕЛКИ-–-ФОСФОПРОТЕИДЫ-ГЛИКОПРОТЕИДЫ-ХРОМОПРОТ. Лекция 2 сложные белки фосфопротеиды, гликопротеиды, хромопротеиды, липопротеиды и нуклеопротеиды план
 Скачать 119.37 Kb.
|
10%), овальбумин – ФП яичного белка (10%), ихтуллин – в икре рыб (фосфорной кислоты более 10%). Казеиноген (от лат caseus – сыр) – основной белок молока, составляет около 80% от белков коровьего молока. Казеиноген получают из молока путем осаждения кислотой при рН 4,6 и температуре 20С. Казеиногены – это семейство различных однотипных белков, состоящих из 4 фракций – альфа, кси, бета и гамма. В коровьем молоке идентифицировано до 17 подфракций казеиногена. Из фракций казеиногена особое значение имеет кси казеиноген, с которым связаны процессы сычужного свертывания молока при производстве сыров. 4,7) из-за остатков фосфорной кислоты, поэтому осаждаются кислотами. Это полноценные белки. Значение ФП – они служат пластическим материалом (источники незаменимых аминокислот и фосфора) и играют важную роль в росте организма, поэтому особенно нужны детям. Представители – казеиноген молока (фосфорной кислоты | ||||||||||||||||||||||||||||||||
Фосфопротеиды – строение, представители, значение
Гликопротеиды - строение, представители, значение
Хромопротеиды - строение, представители, значение
Металлопротеиды – строение, представители, роль
Липопротеиды – понятие о строении сывороточных и мембранных ЛП, значение
Нуклеопротеиды - строение, представители, значение
| Гликопротеины | Протеогликаны |
| Структурные компоненты простетических групп | |
| 1. Моносахариды (глюкоза, галактоза, манноза). | 1. Гиалуроновая кислота. |
| 2. Олигосахариды (мальтоза, лактоза, сахароза). | 2. Хондроитиновая кислота. |
| 3. Ацетилированные аминопроизводные моносахаридов. | 3. Гепарин. |
| 4. Дезоксисахариды. | - |
| 5. Нейраминовые и сиаловые кислоты. | - |
| Биологические функции | |
| 1. Рецепторы мембран. | 1. Гиалуроновая и хондроитиновая кислоты: механическая, структурная, опорная (основа всех видов соединительной ткани). |
| 2. Защитные белки. | 2. Гепарин - антикоагулянт, ингибитор тромбо-образования. |
| 3. Иммуноглобулины. | - |
| 4. Групповые вещества крови. | - |
| 5. Фибриноген, протромбин. | - |
| 6. Транспортные белки крови. | - |
| 7. Ферменты мембран. | - |
| 8. Гормоны (тропные гормоны гипофиза). | - |
Хромопротеиды - строение, представители, значение.
ХП это окрашенные белки (chroma – краска). Молекулы состоят из простого белка и простетической группы, окрашенной обычно за счет металла или витамина. Среди ХП различают дыхательные белки и дыхательные ферменты, которые образуют подгруппу гемопротеидов. Кроме гемопротеидов в группу ХП входят пигменты (родопсин, меланин), магний-порфирины (хлорофилл), желтые ферменты – флавиновые ферменты (выполняют роль дыхательных ферментов).
К дыхательным белкам относятся гемоглобин (Нb) – красный пигмент крови и миоглобин (Мgb) – красный пигмент мышц.
Гемоглобин состоит из простого белка типа гистонов – глобина и 4-х гемов (простетическая группа). Глобин состоит из 2-х п/п альфа цепей (по 141 аминокислоте в каждой) и 2-х бета-цепей (по 146 аминокислот в каждой). Видовая специфичность гемоглобина обусловлена особенностями аминокислотного состава глобина. Например, в глобине человека нет иле. Глобин, соединяясь с гемом, превращает малорастворимую и инертную структуру в хорошо растворимую и активную форму, способную связывать кислород. В свою очередь гемы придают устойчивость большим молекулам глобина.
Гем – производное порфирина, состоит из 4-х пиррольных колец, связанных в циклическую структуру метиновыми мостиками. Порфин с заместителями у бета-углерода называется порфирином. Различные порфирины различаются друг от друга характером заместителей. Гемы гемоглобина у 1,3,5,8 атомов углерода содержат СН3 группу (метил), у 2,4 – винильные радикалы, у 6,7 – остатки пропионовых кислот. Соединяясь с ионом железа, порфирин образует гем. железо присоединяется к атомам азота II и IV колец ковалентными и к III и I колец нековалентными (координационными связями). Строение всех 4-х гемов идентичное – показать на табл или пленке и дать списать. Каждый гем соединен с одной п/п цепью (альфа или бета) двумя координационными связями иона железа с имидазольными кольцами гистидинов. Одна из этих связей постоянна, а другая разрывается, когда к гемоглобину присоединяется кислород.
В 1957 году биохимики Д.Кендрью и М.Перутц получили Нобелевскую премию за расшифровку строения молекулы гемоглобина.
Во время развития организма гемоглобин претерпевает определенные изменения: на ранних стадиях у эмбриона содержится эмбриональный гемоглобин Е, который после 3-4 месяцев развития заменяется фетальным F, содержащим 2 альфа и 2 гамма цепи. Кровь новорожденного содержит 80% фетального гемоглобина, но к концу первого года жизни он почти полностью заменяется на гемоглобин А. В крови взрослого человека все же присутствует 1,5% фетального гемоглобина. Он имеет большее сродство к кислороду, чем гемоглобин взрослого организма – гемоглобин А и обеспечивает снабжение плода кислородом при меньшем его парциальном давлении. В дополнение к основному гемоглобину взрослого человека А1, имеется гемоглобин А2, молекула которого состоит из 2 альфа цепей и 2 сигма цепей. На долю гемоглобина А2 приходится 2,5% от всего гемоглобина.
Роль гемоглобина. Гемоглобин – основной белок эритроцитов. В 1-ом эритроците содержится 340 млн молекул гемоглобина, каждая из которых состоит из 103 атомов С, Н, О, N, S и 4 атомов железа. Основная роль – перенос кислорода от легких к тканям (оксигенация – показать на доске) и углекислого газа от тканей к легким. Гемоглобин образует буферные системы, которые участвуют в поддержании КОС. При распаде гемоглобина образуются пигменты кала, мочи и желчи. Гемоглобин участвует в обезвреживании оксида азота, который может присоединяться к нему и образовывать нитрозгемоглобин.
Молекула миоглобина состоит из 1-го гема и 1-ой п/п цепи (из 153 аминокислот). Гем миоглобина такой же как у гемоглобина. Роль миоглобина – транспорт кислорода от оксигемоглобина к ферментам дыхательной цепи в клетке – показать на доске реакцию.
Содержится, в основном, в цитоплазме мышечных клеток. Также служит в качестве депо кислорода. Миоглобина больше в натренированных мышцах – у диких животных, особенно у ныряющих – кашалота, тюленей (например, у зайца больше, чем у кролика). Миоглобин специфический белок мышц, поэтому его появление вы сыворотке крови говорит о поражении мышечной ткани (заболевания мышц, инфаркт миокарда).
Дыхательные ферменты. Это биологические катализаторы, ускоряющие ход ОВР в клетках и тканях. это сложные белки, среди них различают гемсодержащие (Цх, каталаза, пероксидазы) и негемовые (флавиновые ферменты). У первых простетической группой являются гемы различного строения, а у вторых – производные витамина В2 (рибофлавина).
К группе ХП относятся также белки-пигменты, которые состоят из продукта окисления тирозина – меланина и простого белка. Это пигменты коричневого и черного цвета, содержатся в волосах, коже, сетчатке глаз. От их количества зависит окраска этих органов.
Металлопротеиды – строение, представители, роль
МП – это сложные белки, содержащие в молекуле металлы, но в отличие от ХП здесь металлы свободны и выполняют роль простетической группы. Связь между белком и ионами металлов может быть прочной и непрочной у различных МП.
Представители:
а) ферритин
этот белок содержит 20% трехвалентного (окисленного) железа и выполняет роль депо железа в организме. Белок откладывается в печени и селезенке. Ферритин имеет оболочку (апоферритин) и ядро молекулы, в котром накапливаются до 4500 атомов железа в форме гидроксилфосфата. Железо связано прочной связью с азотом белковой части. Некоторая часть ферритина находится в плазме крови. Определение ферритина в плазме крови позволяет более точно оценить запасы железа. Единственной причиной снижения концентрации ферритина в плазме является уменьшение запасов железа. Концентрация ниже 20 мкг/л указывает на истощение, а ниже 12 мкг/л на полное отсутствие запасов железа. Однако ферритин является острофазовым белком и пациентов с дефицитом железа на фоне острого заболевания концентрация ферритина в плазме может быть в пределах нормы. У пациентов с анемией и хроническим заболеванием концентрация ферритина в плазме укажет на то, имеется ли одновременно дефицит железа и хватит ли его запасов для встраивания в гемоглобин при возросших потребностях, если основное заболевание может быть вылечено. Концентрация ферритина в плазме повышается при избытке железа, например, при гемахроматозе, но может также быть повышена у больных с заболеваниями печени и некоторыми типами рака, что связано с высвобождением белка из тканей. Таким образом, повышение концентрации ферритина следует интерпретировать с осторожностью, но нормальная концентрация говорит об отсутствии перегрузки железом;
Б) трансферрин
Этот белок содержит около 0,13% железа и выполняет роль переносчика железа (главным образом в составе бета-глобулинов), которое в молекуле связано непрочно с ОН-группой тирозина. Каждая молекула трансферрина связывает два иона двухвалентного железа. Атом металла связывается с трансферрином только в присутствии бикарбонатов, которые необходимы для образования комплекса железо-трансферрин. В норме трансферрин насыщен железом примерно на одну треть. Как и все транспортные белки синтезируется в печени, а также в молочной железе, лимфоидной ткани, яичках и яичниках;
В) лактоферрин
Находится в молоке, бронхиальном секрете, цитоплазме нейтрофилов. В кислой среде сродство лактоферрина к железу более высокое, чем трансферрина; в этой связи в очагах воспаления и тканевого ацидоза железо может находиться в малорастворимых комплексах и поэтому не транспортироваться в кровь. Это объясняет снижение содержания железа в сыворотке крови в условиях воспаления (железо также транспортируется гаптоглобином, гемопексином, альбуминами)
Г) гемосидерин
Молекула гемосидерина образуется в результате частичного разрушения ферритина. Роль гемосидерина изучена не достаточно. Это водонерастворимый комплекс, содержащий также УГВ и нуклеотиды. Содержится в РЭС печени и селезенки;
Д) церулоплазмин
Иначе этот белок называется феррооксидазой. По химической природе это ГП, в составе которого находится 6-8 атомов двухвалентной меди. Этот белок находится в крови, спинномозговой и синовиальной жидкости. Роль этого белка в транспорте меди, также обладает ферментативной активностью (подробно см. типы окисления, АОС);
Е) железосерные белки – находятся в комплексе с флавопротеидами и цитохромом b в цепи биологического окисления и выполняют роль дополнительных компонентов в процессе окисления;
Ж) металлотионеины – находятся в печени, почках и кишечнике. Выполняют антитоксическую роль (обезвреживание тяжелых металлов).
К МП относят ряд ферментов, для которых металл является «мостиком» между белковой и небелковой частями, или непосредственно участвует в выполнении каталитической функции. Например, карбоангидраза и карбоксипептидаза содержат цинк; купрум-фермент и цитохромоксидаза содержат медь; глутатионпероксидаза содержит селен; митохондриальная супероксиддисмутаза содержит марганец, а цитозольная форма этого фермента содержит медь или цинк
Липопротеиды – понятие о строении сывороточных и мембранных ЛП, значение
– на обычной лекции - читают по учебнику, только понятие.
ЛП – это сложные комплексы, включающие в себя большие количества непрочно связанных между собой молекул различных представителей липидов (ФЛ, ХСН, ТАГ, СЖК, СФЛ). Различают свободные (ЛП крови) и структурные ЛП (в составе мембран, ЭПР, органоидов). Свободные (сывороточные) ЛП построены по типу мицелл, т.е. имеют гидрофобное ядро, содержащее ХСН и ТАГи. Ядро окружено гидрофильной оболочкой из белков и ФЛ. Различают альфа-ЛП (ЛПВП), бета-ЛП (ЛПНП), пребета-ЛП (ЛПОНП), которые отличаются разным содержанием липидов и белка. ЛП – это транспортная форма липидов, в которых липиды становятся легко растворимыми в воде и легко переносятся кровью. Структурные ЛП построены иначе: внутри – белок, снаружи – липиды. Их функция тесно связана с метаболизмом клетки.
Нуклеопротеиды - строение, представители, значение (на обычной лекции не начинать, перенести на следующую – ДНК, РНК)
НП впервые обнаружены в ядрах клеток, поэтому получили свое название (nucleus – ядро). Они также обнаружены в цитоплазме и различных органеллах (рибосомы, митохондрии). НП имеют очень большую массу (млн и даже млрд Da), свойства кислые за счет большого количества фосфорной кислоты, растворимы в воде и растворах щелочей, осаждаются в кислотах. НП состоят из простого белка и НК. В различных НП количество НК колеблется от 40-65%, например, в рибосомах про- и эукариот. В вирусных НП количество НК колеблется от 2-5%. В зависимости от вида НК НП бывают ДНП (содержат ДНК) и РНП (содержат РНК). Белковый компонент неоднороден, он состоит из большого количества основных белков типа гистонов (у высших животных и человека) или протаминов (у рыб и низших животных), а также все НП содержат альбумины и глобулины. Гистоны защищают ДНК и регулируют функции генов, а негистоновые белки, как правило, обладают свойствами ферментов.
НК – это полинуклеотид, состоящий из мононуклеотидов. МНД состоит из фосфорной кислоты и нуклеозида. Нуклеотиды могут выполнять коферментную функцию (Лелюар). Нуклеозид состоит из азотистого основания (пуринового – аденин, гуанин; пиримидинового – цитозин, урацил, тимин) и пентозы (рибозы или дезоксирибозы) – показать на пленке или табл и дать списать.
Роль НП: принимают непосредственное участие в синтезе всех белков клеток и тканей, обуславливают специфичность их строения и свойств, участвуют в передаче наследственных признаков при делении клеток.
Литература – основная и дополнительная
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. «Биологическая химия», 1998 – С. 78-94.
Полосухина Т.Я., Аблаев Н.Р. «Материалы к курсу биологической химии», 1977 – С.8-11, 13, 34.
Верболович П.А., Полосухина Т.Я., Каипова З.Н. и др. «Практикум по органической, физической и биологической химии», 1973 – лаб.раб.№№ 215, 218, 220-222
Верболович П.А., Аблаев Н.Р. «Лекции по отдельным разделам биохимии», 1985 - С.27-36.
Сеитов З.С. «Биохимия», 2000 – С. 124-134.
Зайчик А.Ш., Чурилов Л.П. «Основы патохимии»2000 – С.218-245.
В.Дж.Маршалл «Клиническая биохимия» 1999 – С. 296.