Презентация_Лекция_02_Белки. Лекция 2Конформация белков принципы формирования
 Скачать 1.3 Mb.
|
|
Лекция 2 Конформация белков: принципы формирования 1. Связи, определяющие конформацию белковых молекул ковалентные связи: пептидная дисульфидная нековалентные взаимодействия: ионные взаимодействия водородная связь гидрофобные взаимодействия ван-дер-ваальсовы взаимодействия 2. Уровни пространственной организации белковых молекул первичная структура белков вторичная структура белков третичная структура белков четвертичная структура белков Лекция 2 Белки Структура (конформация) и функции белков При всем разнообразии функций, работа белков всегда базируется на высоко специфическом — как у ключа с замком – взаимодействии белка с обрабатываемой молекулой. Для специфического взаимодействия (для узнавания обрабатываемой молекулы) белку необходима достаточно «твѐрдая» пространственная структура. Даже небольшие изменения в конформации белков часто ведут к потере или резкому изменению их активности. Лекция 2 Белки Ковалентная пептидная (амидная) связь Пептидная связь – ковалентная связь, которая возникает при образовании пептидов и белков в результате взаимодействия α-карбоксильной группы ( —СООН) одной аминокислоты с α-аминогруппой (—NH 2 ) другой аминокислоты. Лекция 2 Белки Структура и свойства пептидной связи Плоская связь: четыре атома пептидной связи лежат в одной плоскости; «Полуторная» связь Затруднено вращение вокруг связи -С-N- Возможно вращение вокруг связей -C α -C- и –N-С α - Атом кислорода карбоксильной группы и атом водорода аминогруппы находятся транс-положении относительно связи - C-N- Лекция 2 Белки Образование дисульфидной связи Лекция 2 Белки Слабые нековалентные взаимодействия водородная связь Водородная связь - это взаимодействие между двумя электроотрицательными атомами полярных или заряженных функциональных групп разных молекул посредством атома водорода: А−Н ... В (A и B – электроотрицательные атомы: (- О, -S или -N-; чертой обозначена ковалентная связь, тремя точками - водородная связь). Водородная связь обусловлена электростатическим притяжением атома водорода (несущим положительный заряд δ+) к атому электроотрицательного элемента, имеющего отрицательный заряд δ−. Водородные связи - образуются между полярными (гидрофильными) незаряженными группами радикалов аминокислот, имеющими подвижный атом водорода, и группами с электроотрицательным атомом (-О, -S или - N-). Лекция 2 Белки Слабые нековалентные взаимодействия: электростатические взаимодействия или ионные связи Ион это частица, образующаяся в результате отдачи или принятия электрона. Ионной связью , называется химическая связь, образующаяся между ионами: положительно заряженным катионом (Na + ) и отрицательно заряженным анионом (Cl - ). Электростатические взаимодействия или ионные связи образуются между отрицательно заряженной карбоксильной группой (-COO - ), находящейся в радикалах кислых аминокислот ( аспарагиновой и глутаминовой), и положительно заряженной амино- или иминогруппой (-NH 3 + ), находящихся в радикалах оснОвных аминокислот (аргинина, лизина, гистидина). Лекция 2 Белки Слабые нековалентные взаимодействия: гидрофобные взаимодействия Группы, которые могут образовывать водородные связи с молекулами воды, называются гидрофильными . Гидрофильные соединения хорошо растворимы в воде. Молекулы или части молекул, неспособные образовывать водородные связи с водой называются гидрофобными группами. Гидрофобные группы – плохо или вовсе не растворимы в воде. Гидрофобные взаимодействия возникают в результате контакта между неполярными радикалами, неспособными разорвать водородные связи между молекулами воды. Молекулы воды вытесняются на поверхность гидрофильных молекул. Лекция 2 Белки Слабые нековалентные взаимодействия Лекция 2 Белки Уровни пространственной организации белков Уровни структурной организации белковых молекул: первичная структура – последовательность аминокислотных остатков, связанных полипептидной связью; вторичная структура – локальные упорядоченные структуры в молекуле белка (a- спираль и один тяж b- структуры); третичная структура – полная укладка в пространстве одной полипептидной цепи (белковая глобула); четвертичная структура – укладка субъединиц в пространстве. Лекция 2 Белки Уровни пространственной организации белков Уровни структурной организации белковых молекул: первичная структура – последовательность аминокислотных остатков, связанных полипептидной связью; вторичная структура – локальные упорядоченные структуры в молекуле белка (a-спираль и один тяж b-структуры); третичная структура – полная укладка в пространстве одной полипептидной цепи (белковая глобула); четвертичная структура – укладка субъединиц в пространстве. Лекция 2 Белки Первичная структура белка Первичная структура белка - специфическая последовательность аминокислот в полипептидной цепи (цепях) и положение сульфидных связей (если они есть). Свойства первичной структуры: последовательность аминокислот в первичной структуре белка строго определена и носит уникальный характер; первичная структура белка является основой для формирования последующих структур белка за счѐт взаимодействия радикалов аминокислотных остатков полипептидной цепи, Лекция 2 Белки Типы взаимодействий в молекуле белка Типы взаимодействий в молекуле белков: ионные или электростатические взаимодействия; водородные связи; гидрофобные взаимодействия; дисульфидные связи; ван-дер-ваальсовы взаимодействия; Все эти типы взаимодействий принимают участие в формировании, поддержании и стабилизации пространственной структуры (конформации) белковых молекул. Они действуют между отдельными атомами и группами атомов. Силы, которые способствуют формированию пространственной структуры белков и удерживающие еѐ в стабильном состоянии, являются очень слабыми силами. Огромное число атомов в молекулах белков приводит к тому, что суммарная энергия этих слабых взаимодействий становится сравнима с энергией ковалентных связей. Лекция 2 Белки Вторичная структура белка: α-спираль a- спираль – образуется водородными связями между группами N-H одной пептидной связи и кислородом группы С=О, принадлежащей другой пептидной связи, расположенной через четыре аминокислотных остатка над первой в следующем витке спирали. Лекция 2 Белки Вторичная структура белка: α-спираль и β-складка α-спираль β-складка Лекция 2 Белки Конформация белков: третичная структура Третичная структура - пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных слабыми нековалентными взаимодействиями между функциональными группами радикалов аминокислот: - дисульфидные связи; - водородные связи; - ионные связи; - гидрофобные взаимодействия. Лекция 2 Белки Третичная структура белковой молекулы При взаимодействии с окружающими молекулами воды полипептидная цепь сворачивается следующим образом: - радикалы неполярных аминокислот оказываются изолированными от водного раствора, так как из-за отсутствия полярных групп не образуют водородных связей с водой; - радикалы полярных и заряженных аминокислот повернуты в сторону воды и их полярные группы, образующие водородные связи с водой, оказываются но поверхности белковой молекулы. Лекция 2 Белки Третичная структура: ленточная модель В ленточной модели третичной структуры белка: красным цветом изображены α-спирали; жѐлтым цветом изображены β-складки; серым цветом изображены неструктурированные участки полипептидной цепи. Лекция 2 Белки Третичная структура белков Третичная структура белков – это трѐхмерная структура полипептидной цепи, которая определяется первичной и вторичной структурой и характеризуется наличием биологической активности. Лекция 2 Белки Третичная структура белков Альбумин куриного яйца Состоит преимущественно из a- спиралей, чередующихся с неструктурированными участками. Эти участки позволяют белку сворачиваться в компактную глобулу. Лекция 2 Белки Третичная структура белков Мембранный белок порин Состоит преимущественно из b- структур, представляет собой пустотелый цилиндр. Встраиваясь в мембрану (стенку) клетки, он пропускает внутрь клетки определенные органические молекулы. На рисунке показана одна из таких молекул, аминоспирт H 2 NC(CH 2 OH) 3 – вещество, участвующее в передаче нервных импульсов. Лекция 2 Белки Третичная структура белков Молекула миозина Состоит из двух переплетѐнных a- спиралей (фибриллярная часть), которые соединены с двумя глобулами. Белок характеризуется наличием доменной структуры. Доменами называют области в третичной структуре белка, которым свойственна определенная автономия структурной организации. Нередко домены выполняют и собственные задачи, тогда такие домены носят название функциональных доменов. Лекция 2 Белки Четвертичная структура белков Четвертичная структура - способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой или разной третичной структурой. Взаимодействие полипептидных цепей при формировании четвертичной структуры происходит за счет образования водородных и ионных связей, а также гидрофобных взаимодействий. Каждая отдельно взятая полипептидная цепь, получившая название протомера или субъединицы, чаще всего не обладает биологической активностью. Биологическая активность белка проявляется только при наличии четвертичной структуры. Лекция 2 Белки Четвертичная структура белков Гемоглобин состоит из четырех субъединиц: двух α-субъединиц, содержащих по 141 остатку аминокислот; двух β-субъединиц, содержащих по 146 остатков аминокислот. субъединицы уложены приблизительно в виде тетраэдра; с каждой субъединицей связана одна молекула гема; Лекция 2 Белки Четвертичная структура белков Образование четвертичной структуры молекулы белка ферритина Третичная структура каждой из субъединиц ферритина представляет собой структуру из 4-х параллельно уложенных цепей. При объединении субъединиц в единый ансамбль образуется четвертичная структура, в которую может входить до 24 молекул ферритина. |