Главная страница
Навигация по странице:

  • Функции аквапоринов в растениях

  • Регуляция работы аквапоринов у растений

  • Аквапорины. Материал из Википедии свободной энциклопедии Текущая версия страницы пока


    Скачать 94.65 Kb.
    НазваниеМатериал из Википедии свободной энциклопедии Текущая версия страницы пока
    Дата28.12.2018
    Размер94.65 Kb.
    Формат файлаdocx
    Имя файлаАквапорины.docx
    ТипДокументы
    #62153

    Аквапорины

    [править | править код]

    Материал из Википедии — свободной энциклопедии

    Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 20 февраля 2017; проверки требует 1 правка.

    Перейти к навигацииПерейти к поиску

    https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/a5/aquaporin-sideview.png/220px-aquaporin-sideview.png

    Структура молекулы Аквапорина-1

    Аквапорины — интегральные мембранные протеины, формирующие поры в мембранах клеток. Семейство аквапоринов входит в более крупное семейство основных внутренних белков (англ. major intrinsic proteins, MIP), наиболее типичный представитель которых — основной внутренний белок волокон хрусталика (MIP).
    Содержание

    • 1История открытия

    • 2Функции

    • 3Аквапорины млекопитающих

    • 4Аквапорины растений

      • 4.1Функции аквапоринов в растениях

      • 4.2Регуляция работы аквапоринов у растений

    • 5Генетика

    • 6См. также

    • 7Примечания

    История открытия[править | править код]

    За открытие аквапоринов Питер Агре получил в 2003 году Нобелевскую премию по химии, совместно с Родриком Маккинноном, удостоившимся награды за изучение структуры и механизмов работы калиевых каналов.

    Функции[править | править код]

    Аквапорины, или "водные каналы", избирательно пропускают молекулы воды, позволяя ей поступать в клетку и покидать её, в то же время препятствуя протоку ионов и других растворимых веществ. Другие акваглицеропорины пропускают не только воду, но и глицерин, CO2аммиак и мочевину, в зависимости от диаметра и формы образуемой поры, однако аквапорины совершенно непроницаемы для заряженных частиц, и это их свойство позволяет сохранять электрохимический мембранный потенциал.

    Аквапорины содержатся в мембранах множества клеток человека, а также бактерий и других организмов. Аквапорины выполняют незаменимую роль в системе водного транспорта растений.

    Аквапорины млекопитающих[править | править код]

    У млекопитающих описано 13 типов аквапоринов, из них 6 обнаруживаются в почках.[1] Возможно, некоторые аквапорины еще не описаны. В таблице приведены наиболее исследованные типы белка:

    Тип

    Локализация[2]

    Функции[2]

    Аквапорин 1

    • почки (апикально)

      • PCT

      • PST

      • tDLH

    Реабсорбция воды

    Аквапорин 2

    • почки (апикально)

      • ICT

      • CCT

      • OMCD

      • IMCD

    Реабсорбция воды в ответ на вазопрессин

    Аквапорин 3

    • почки (базолатерально)

      • medullary collecting duct

    Реабсорбция воды

    Аквапорин 4

    • почки (базолатерально)

      • medullary collecting duct

    Реабсорбция воды

    Аквапорины растений[править | править код]

    https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/22/cell-type_specificity_of_tip-yfp_expression_in_the_root_axis_cropped.jpg/300px-cell-type_specificity_of_tip-yfp_expression_in_the_root_axis_cropped.jpg

    8-дневный корень арабидопсиса. Коричневый цвет - эпидермис, красный - осевой цилиндр, синий - эндодерма, зелёный - перицикл. Исследование экспрессии аквапоринов тонопласта (TIP) показывает разную локализацию различных подтипов белков этого семейства. Из статьи авт. Gattolin et al., 2009.[3]

    У растений описано пять групп аквапоринов:[4]

    • Интегральные белки плазматической мембраны, Plasma membrane Intrinsic Protein (PIP)[5]

    • Интегральные белки тонопласта, Tonoplast Intrinsic Protein (TIP)[6]

    • Интегральные нодулин-26-подобные белки, Nodulin-26 like Intrinsic Protein (NIP)[7]

    • Малые основные интегральные белки, Small basic Intrinsic Protein (SIP)[8]

    • Интегральные X белки, X Intrinsic Protein (XIP)[9]

    Данные пять групп аквапоринов на основе последовательностей, кодирующих их ДНК, были разделены на эволюционные подгруппы. Аквапорины плазматической мембраны (PIP) делятся на две подгруппы: PIP1 и PIP2. Аквапорины тонопласта (TIP) классифицируются на 5 подгрупп: TIP1, TIP2, TIP3, TIP4 и TIP5. В каждой подгруппе выделяют изоформы, например: PIP1;1, PIP1;2. Важно также отметить, что набор аквапоринов не только видоспецифичен, но также ткане- и цитоспецифичен; также следует учитывать, что паттерн экспрессии аквапоринов изменяется в ходе онтогенеза.[10]

    Функции аквапоринов в растениях[править | править код]

    У растений вода поглощается корнями, главным образом, в зоне всасывания, для которой характерно наличие корневых волосков - цитоплазматических выростов трихобластов. После поглощения вода проходит кору корня и поступает в проводящие ткани. Выделяют три пути латерального (от периферии корня к центральной его части)[11]:

    • апопластный транспорт - транспорт по пространству клеточных стенок и межклетников;

    • транспорт от клетки к клетке:

      • симпластный транспорт - транспорт по цитоплазме клеток, сообщающихся через плазмодесмы;

      • трансмембранный траснпорт - транспорт от клетки к клетке связан с пересечением плазматических мембран при участии аквапоринов плазматической мембраны и тонопласта.[12][10]

    Было показано, что при погружении корней в хлорид ртути (наиболее общеупотребительный ингибитор аквапоринов растений) поток воды значительно снижается, в то время как транспорт ионов не изменяется.[13] Данный факт подверждает наличие специализированных механизмов поглощения воды корнями растений, не связанных с транспортом ионов.

    Также важно отметить, что аквапорины играют важную роль в поддержании нормальной осмолярности цитоплазмы и принимают участие в росте растительных клеток растяжением, регулируя трансмембранный поток воды в клетку.[10] В частности, предполагается участие аквапоринов в регидратации обезвоженных пыльцевых зёрен на рыльце пестика и регуляция трансмембранного потока воды в растущую пыльцевую трубку. [14]

    Подавление экспрессии генов аквапоринов в растениях приводит к снижению гидравлической проводимости и снижению интенсивности фотосинтеза в листьях.[15]

    Регуляция работы аквапоринов у растений[править | править код]

    Регуляция работы аквапоринов позволяет контролировать их пропускающую способность, что может быть необходимо, например при засухе, когда необходимо ограничить потери воды клетками.[16] Закрывание/открывание аквапоринов достигается путем посттрансляционных модификаций, которые приводят к изменения конформации белка. В настоящее время у растений известно два механизма, контролирующих состояние аквапоринов:

    • дефосфорилирование остатка серина - отщепление остатка фосфорной кислоты (осуществляется при водном дефиците);

    • протонирование остатка гистидина (при затоплении).

    Показано в частности, что фосфорилирование/дефосфорилирование аквапоринов играет важную роль в открывании и закрывании лепестков тюльпана в ответ на изменения температуры.[17][18]

    Генетика[править | править код]

    Мутации в гене аквапорина-2 вызывают у человека наследственный нефрогенный несахарный диабет.[19]


    написать администратору сайта