презентация белки. 1рус презентация белки свойс (3). Общие свойства белков. Простые белки

• Название: Общие свойства белков. Простые белки
• Анкор: презентация белки
• Дата: 07.12.2020
• Размер: 205.75 Kb.
• Имя файла: 1рус презентация белки свойс (3).pptx
• Тип: Документы; #157722

Общие свойства белков. Простые белки

Белки (протеины) – высокомолекулярные биологические полимеры, содержащие остатки альфа-аминокислот, содержат азот

Разнообразие белков. В природе встречаются белки 1010-1012. Эти белки обеспечивают жизнедеятельность 106 животных организмов. Общие белки составляют 45% массы сухого вещества человеческого тела. Доля белков в мышцах, легких, селезенке, почках соответствует 70-80% сухого вещества 

Функции белков

Структурная функция белков

Структурная (опорная, пластическая) функция – белки определяют структуру тел растений, микроорганизмов, животных и входят в состав клетки, мембран. Широко известный, костный оссеин (коллаген), кератин для волос и ногтей.

Каталитическая функция белков

Ферменты-специальные белки, которые обеспечивают скорость химических реакций в организме.

Питательная функция белков

Основными источниками питания для развивающего плода являются полноценные белки (яйца, икра, молочные белки и т. д.), поэтому в организм животного необходимо регулярно попадать незаменимые аминокислоты, не образующиеся в организме.
Транспортная функция

Белки транспортируют через кровь нерастворимые в воде соединения, например, альбумины жирные кислоты, билирубин, гормоны, глобулины – липиды, металлы. Гемоглобин транспортирует газы

Защитная функция белков

Иммунная система обеспечивает синтез специфических белков иммуноглобулинов (антител). Эти белки образуются в ответ при попадании в организм посторонних веществ или бактерий

Например, фибриноген, участвующей в процессе свертывания крови, предохраняет от кровопотери

Сократительная функция белков

Сократительная функция - способность перемещаться в пространстве, частота сердечных сокращений, дыхание, кишечное сокращение (перистальтика), сужение сосудов и расширение – все это происходит за счет мышечных белков (актина, миозина).

Регуляторная функция белков

Многие гормоны, регулирующие метаболизм, получены химическим путем из белков, пептидов или аминокислот. По своей природе клеточные рецепторы, связывающиеся с гормонами, также являются белками. Белки участвуют в поддержании гомеостаза организма, регулируя кислотно-щелочной баланс (КЩБ), средний pH, онкотическое давление (например, альбумины)

Электротрансформирующая функция

Электротрансформирующая функция белков характеризуется преобразованием электрической и осмотической энергии в энергию макроэргов (АТФ). 

Участие в передаче генетической информации

Негистоновые белки (ферменты и неферментные белки) участвуют в синтезе ДНК, РНК и регуляции этих процессов.

Полноценность белков

Полноценные белки - содержат все 8 незаменимых аминокислот (аминокислоты, которые не синтезируются в организме человека), к ним относятся: валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин.

К полноценным белкам относятся, например, альбумины, глобулины, казеиноген в молоке, ихтуллин икры рыб.

Если в белке не хватает хотя бы одной незаменимой аминокислоты, белок считается неполноценным (коллаген, эластин, кератин, миозин)

ОБЩИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ

Высокая молекулярная масса

Молекулярная масса белков (протаминов) колеблется от 6000 дальтон (Да) до десяти миллионов дальтон (нуклеопротеинов).

Методы определения молекулярной массы белков

Основными методами определения молекулярной массы белков являются гравиметрия, осмометрия, ультрацентрифугирование, гель-электрофорез, гель-фильтрация, гель-хроматография.

Близкий элеменарный состав

Содержание основных элементов в белке одинаковое: C-53%, 0-22%, N-16%, H-7%, S-2%.

Белковый Коэффициент

(КБ) - количество белка, соответствующее 1 г азота:

КБ = = 6,25

Определив количество азота в белке и умножив его на 6,25, вы можете найти количество белка в объекте: m = N x 6,25, где m - количество белка.

Форма белковой молекулы

В зависимости от пространственной конфигурации и формы белки могут быть глобулярные и фибриллярные

Определив соотношение длины и ширины молекулы (коэффициент асимметрии), белки можно поделить по фомам Если коэффициент 1-2,8, то белок глобулярный (globula - шар), а его форма - сферическая или эллипсоидальная. Такие белки растворимы в воде и слабых растворах солей, выполняют динамические функции (каталитические, регуляторные, защитные, транспортные и др.).

Если коэффициент асимметрии больше 10, белки являются фибриллярными (fibrilla - волокно). Они различаются длиной и удлинением. Фибриллярные белки выполняют структурную (коллаген, эластин, кератин) и сократительную (миозин, актин) функции.

Общая природа продуктов распада

Во время ферментативного гидролиза в организме все простые белки расщепляются на промежуточные продукты в аминокислоты (АК):

Белки  полипептиды  пептиды  аминокислоты

Полипептиды (молекулярная масса до 6000 Да, содержащие от 10 до 50 аминокислот), пептиды (молекулярная масса до 100 Да, до 10 АК)

Аминокислоты - структурная единица белков

Мономер белковой молекулы

Аминокислоты (АК), которые образуют полипептидную цепь, являются мономерами белковой молекулы.

Химическая природа аминокислот

Все АК являются производными карбоновых кислот, в которых один атом водорода в α-углероде замещен аминогруппой. Любая АК имеет карбоксильную группу, аминогруппу и боковую цепь (радикал).

Только глицин имеет атом водорода вместо радикала и аминогруппу вместо аминогруппы пролина. Из 150 природных аминокислот 20 содержатся в животных белках.

Классификация аминокислот

АК подразделяется:

по строению радикала: ациклический и циклический;

по функциональным группам: моноаминмонокарбоновые (МАМК) - gly, ala, ser, cis, tre; моноаминдикарбоновые (МАДК) - глю, асп; диаминмонокарбон (ДАМК) - лиз, арг .;

по полярности радикалов: полярные и неполярные. Различают полярные: ионные и неионные ;

По физиологии: заменимые, условно заменимые и незаменимые.

Незаменимые АК (три, фен, лиз, вал, тре, мет, лей, иле) в организме животного не синтезируется, поэтому должны поступать в организм регулярно.

Условно заменимые (арг, гис) в организме недостаточно синтезируются, поэтому их количество необходимо дополнять с пищей.

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме.

Цветные реакции на белки

Общие цветные реакции

Для белков характерны общие цветные реакции. К ним относятся биуретовая реакция на пептидные связи и нингидриновая реакция на α-аминокислоты.

Биуретовая реакция

Этот метод основан на способности пептидной группы белка и полипептида образовывать сложный комплекс с ионами меди (II) - Cu2+ в щелочной среде. Интенсивность окраски зависит от количества пептидных связей.

Нингридиновая реакция

Метод нингидриновой реакции основан на способности альфа-аминокислот, пептидов, белков образовывать комплекс синего цвета в результате взаимодействия с аминогруппами. Интенсивность окраски зависит от количества аминокислот в растворе. Поэтому его используют для определения концентрации аминокислот.

Значение общих цветных реакций

В результате цветных реакций можно определить присутствие белка и аминокислот в биологическом материале и степень гидролиза белковых соединений, то есть присутствие белков, полипептидов, пептидов или аминокислот в растворе.

 

Цветные реакции на отдельные аминокислоты

Реакция Мульдера (ксантопротеиновая) выявляет триптофан, фенилаланин и тирозин; Диазореактив Паули выявляет триптофан, тирозин, гистидин; Реакция Миллона - тирозин; Шульце-Распайля и Адамкевича - триптофан; реакция с нитропруссидом натрия и реакция Фоля – на аминокислоты, содержащие серу; гипобромит натрия - может выявить аргинин.

Реакция Мульдера (ксантопротеиновая)

Этот метод основан на способности ароматических аминокислот (триптофана, фенилаланина, тирозина) образовывать динитропроизводные желтого цвета в результате взаимодействия с концентрированной HNO3. В щелочной среде они образуют оранжевые хиноидные структуры.

Реакция Фоля

Метод основан на способности образовывать сульфид натрия, который дает черный осадок сульфида свинца серосодержащих аминокислот при нагревании с плюмбитом натрия в щелочной среде.

Реакция с нитропруссидом натрия

Метод основан на образовании красновато-лилового комплекса сульфида натрия с нитропруссидом натрия, образующегося при щелочном гидролизе цистеина.

Реакция Миллона

Метод основан на способности нитротирозина, имеющего светло-розовый цвет, образовывать соли ртути при нагревании тирозина с раствором Миллона.

Реакция Шульце-Распайль

Сахароза гидролизуется под действием концентрированной серной кислоты, после чего образовавшиеся моносахариды дегидратируются и превращаются в оксиметилфурфурол. Триптофан реагирует с оксиметилфурфуролом с образованием красно-вишневого комплекса.

Реакция Адамкевича

Метод основан на реакции триптофана в кислой среде с альдегидом - глиоксиловой кислотой. В результате реакции образуется продукт конденсации (пурпурное кольцо), состоящий из двух молекул триптофана, окрашенных в пурпурный цвет.

Диазореакция Паули на циклические аминокислоты

Метод основан на способности гистидина, триптофана, тирозина образовывать оранжевые азосоединения с диазобензол-серной кислотой.

Реакция Сакагучи на аргинин с гипобромитом натрия

Она основана на образовании красного соединения аргинина с гипобромитом и α-нафтолом в присутствии щелочи. Группа гуанидина в аргинине сначала окисляется гипобромитом, а окисленный аргинин соединяется с α-нафтолом с образованием красного продукта конденсации.

Клиническое и диагностическое значение цветных реакций

Цветные реакции на отдельные аминокислоты используются для определения первичной структуры белка и для определения полноценности белка.