белки биохимия. Пространственная конфигурация белковых молекул
 Скачать 70.79 Kb.
|
|
Национальный государственный Университет физической культуры, спорта и здоровья имени П.Ф. Лесгафта, Санкт – Петербург Факультет Летних олимпийских видов спорта Кафедра Теории и методики гимнастики Реферат на тему : «Пространственная конфигурация белковых молекул» Выполнила студентка 1 курса Очного отделения Факультета летних олимпийских видов спорта Гетманская А.Д. 2019 год Строение белков Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот. В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь. Белки — это полимеры, состоящие из остатков аминокислот, различающихся природой радикала R. Их называют биополимерами: В состав белков входят 20 наиболее универсальных, так называемых «магических» аминокислот и до десятка более редких. Химические связи в белковой молекуле: а) электростатическое взаимодействие б) водородные связи в) дисульфидные связи (двойная изогнутая линия означает хребет полипептидной связи) г)ионные связи и другие Ковалентные связи в молекуле белка могут быть двух типов- дисульфидные и пептидные. Функции белков: 1)Структурная 4)Транспортная 7)Энергетическая 2)Каталитическая 5)Регуляторная 3)Сократительная 6)Защитная Пространственная конфигурация белковой молекулы Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков. Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.  Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов. Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия. Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).    Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны. Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо. Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток. Таким образом, имеется четыре уровня структуры белковой молекулы. Все уровни структуры взаимосвязаны, и последовательность остатков аминокислот, или первичная структура, полностью определяет конформацию белковой молекулы. Проявление биологической активности зависит от высших уровней их структурной организации. ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКА Для обозначения процесса, при котором нативные (т.е. натуральные) свойства белка теряются, используют термин ДЕНАТУРАЦИЯ. ДЕНАТУРАЦИЯ - это лишение белка его природных, нативных свойств, сопровождающееся разрушением четвертичной (если она была), третичной, а иногда и вторичной структуры белковой молекулы, которое возникает при разрушении дисульфидных и слабых типов связей, участвующих в образовании этих структур. Первичная структура при этом сохраняется, потому что она сформирована прочными ковалентными связями. Разрушение первичной структуры может произойти только в результате гидролиза белковой молекулы длительным кипячением в растворе кислоты или щелочи. НАТИВНОСТЬ(Natura(лат.) – природа) - это уникальный комплекс физических, физико-химических, химических и биологических свойств белковой молекулы, который принадлежит ей, когда молекула белка находится в естественном, природном (нативном) состоянии. ФАКТОРЫ, ВЫЗЫВАЮЩИЕ ДЕНАТУРАЦИЮ БЕЛКОВ Факторы, которые вызывают денатурацию белков, можно разделить на физические и химические. Физические факторы 1. Высокие температуры. Для разных белков характерна различная чувствительность к тепловому воздействию. Часть белков подвергается денатурации уже при 40-500С. Такие белки называют термолабильными. Другие белки денатурируют при гораздо более высоких температурах, они являются термостабильными. 2. Ультрафиолетовое облучение 3. Рентгеновское и радиоактивное облучение 4. Ультразвук 5. Механическое воздействие (например, вибрация). Химические факторы 1. Концентрированные кислоты и щелочи. Например, трихлоруксусная кислота (органическая), азотная кислота (неорганическая). 2. Соли тяжелых металлов (например, CuSO4). 3. Органические растворители (этиловый спирт, ацетон) 4. Растительные алкалоиды. 5. Мочевина в высоких концентрациях Обратимость денатурации • invitroчаще всего денатурация необратима • Invivo, в организме, возможна быстрая ренатурация. Это связано с выработкой в живом организме специфических белков, которые «узнают» структуру денатурированного белка, присоединяются к нему с помощью слабых типов связи и создают оптимальные условия для ренатурации. • Такие специфические белки известны как «белки теплового шока», «белки стресса» или шапероны. • При различных видах стресса происходит индукция синтеза таких белков: • при перегреве организма (40-440С), • при вирусных заболеваниях, Источники: https://licey.net/free/6-biologiya/21-lekcii_po_obschei_biologii/stages/257-lekciya_3_stro - общие сведения о белках Семчиков Ю. Д. И др. Введение в химию полимеров: Учебное пособие для пед. ВУЗов/Ю. Д. Семчиков и др. М., Высш.шк.,1988 г Кучеренко Н.Е. Биохимия: учебник/Н.Е Кучеренко и др.- К: Выща шк., Изд-во при Киевском ун-те, 1988 г https://studfiles.net/preview/6660146/page:2/ - структуры белка и денатурация https://biohimist.ru/osnovy-biokhimii/8-prostranstvennaja-struktura-belkovoj-molekuly.html - пространственная структура белковой молекулы. С.С.Михайлов :Спортивная биохимия |