Структурная функция белков
Выполнила : студентка гр.141702 : Бакакина М.А
Сущность выполняемой функции
- Структурная функция белков заключается в том, что белки
- участвуют в образовании практически всех органоидов клеток, во многом определяя их структуру (форму);
- образуют цитоскелет, придающий форму клеткам и многим органоидам и обеспечивающий механическую форму ряда тканей; входят в состав межклеточного вещества, во многом определяющего структуру тканей и форму тела животных.
Белки межклеточного вещества
- В теле человека белков межклеточного вещества больше, чем всех остальных белков. Основными структурными белками межклеточного вещества являются фибриллярные белки.
Характерные особенности фибриллярных белков
- Белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру, в которой отношение длинной оси молекулы к короткой (степень асимметрии) составляет от 80 до 150.
- Большинство фибриллярных белков не растворяется в воде, имеет большую молекулярную массу и высокорегулярную пространственную структуру, которая стабилизируется, главным образом, взаимодействиями (в том числе и ковалентными) между различными полипептидными цепями.
- Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.
Коллаген
- Семейство белков, в теле человека составляют до 25 — 30 % общей массы всех белков. Кроме структурной функции коллаген выполняет также механическую, защитную, питательную и репаративную функции.
- Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей.
- Всего у человека имеется 28 типов коллагена. Все они сходны по структуре.
Структура коллагена и эластина
Эластин
- Эластин широко распространён в соединительной ткани, особенно в коже, лёгких и кровеносных сосудах. Общими характеристиками для эластина и коллагена являются большое содержание глицина и пролина. В эластине значительно больше валина и аланина и меньше глутаминовой кислоты и аргинина, чем в коллагене. В эластине содержатся десмозин и изодесмозин. эти соединения можно обнаружить только в эластине. Эластин нерастворим в водных растворах (как и коллаген), в растворах солей, кислот и щелочей даже при нагревании. В эластине большое количество аминокислотных остатков с неполярными боковыми группами, что, по-видимому, обусловливает высокую эластичность его волокон.
Белки цитоскелета
Кератин
- Один из основных структурных белков — кератин. В основном из кератина состоят мёртвые клетки ороговевающего эпителия и их производные (волосы млекопитающих, рога, копыта, когти, перья птиц, чешуя рептилий и др.). В живых клетках эпителиальных тканей кератины образуют промежуточные филаменты.
- Кератины разделяются на две группы: α-кератины и β-кератины. Прочность кератина уступает, пожалуй, только хитину. Характерной особенностью кератинов является их полная нерастворимость в воде при pH 7,0. Содержат в молекуле остатки всех аминокислот. Отличаются от других фибриллярных структурных белков (например, коллагена) в первую очередь повышенным содержанием остатков цистеина. Первичная структура полипептидных цепей a-кератинов не имеет периодичности.
Тубулин
- Тубулин относится к филаментозным белкам. Димеры тубулина после полимеризации превращаются в нити (протофиламенты). Из них собираются микротрубочки, образующие цитоскелет, который помогает клетке поддерживать форму, обеспечивает связь между органеллами и выполняет ряд других функций.
Актин
- Актин — тоже филаментозный белок. Из его мономеров при полимеризации образуются тонкие филаменты мышц и микрофиламенты немышечных клеток.
Миозин
- Хотя миозин обычно относят к моторным белкам, в мышечных клетках он входит в состав постоянных структур. В скелетных и сердечной мышцах миозин входит в состав саркомеров, образуя толстые филаменты.
Спасибо за внимание !
 |
Скачать 1.5 Mb.