АО АО "Медицинский университет Астаны" ПРЕЗЕНТАЦИЯ на тему: «БИОХИМИЯ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ» Работу выполнил: Орловский Д. Выполнил: Орловский Д. Группа : 253 Факультет: ОМ Кафедра: биохими Работу принял: Казбекова А.Т. Должность: преподаватель Дата сдачи: Астана 2019 - Различные формы подвижности характерны практически для всех живых организмов. У многоклеточных организмов генерацию движения за счет энергии АТФ осуществляют высокоспециализированные органы – мышцы.
- Мышечная ткань занимает первое место по объему среди других тканей человека; на ее долю при рождении приходится чуть меньше 25%, у людей среднего возраста — более 40%, а у пожилых — чуть меньше 30% общей массы тела.
Функции: 1. Передвижение тела в пространстве; 2. перемещение частей тела относительно друг друга; 3. поддержание позы; 4. обеспечивают работу сердечно-сосудистой, дыхательной, мочеполовой, желудочно-кишечной системы; 5. выработка тепла; 6. механическая защита внутренних органов; 7. депо аминокислот, т.к. содержат много белков. 8. депо воды и солей. Виды мышечной ткани - I. Скелетные волокна
- 1). фазные (они генерируют потенциал действия);
- а). быстрые (белые);
- б). медленные (красные);
- 2). тонические (не генерируют полноценный потенциал действия).
- II. Гладкие волокна
- 1. Тонические. Не способны развивать быстрые сокращения.
- 2. Фазно-тонические. Способны развивать быстрые сокращения.
- III. Миокард
Химический состав В мышечной ткани взрослых животных и человека содержится от 72 до 80% воды и от 20 до 28 % сухого остатка. Сухой остаток представлен на 18,5-26,5% органическими и на 1,4-1,5% неорганическими веществами. Основной органический компонент мышц - это белки, на них приходиться около 20% (от 16,5 до 20,9%) от всей мышечной массы. Химический состав мышечной ткани Вода – 72 – 77% Белки – 20% Углеводы – 0,5 – 3% Липиды – 1 – 3% Минеральные вещества – 1% Классификация мышечных белков 1. Белки сарколеммы : липопротеиды, коллаген, эластин- не растворимы в воде, обеспечивают избирательную проницаемость для ионов и молекул, а также эластичность и прочность. В состав саркоплазмы входят - белки-ферменты гликолиза;
- дыхательный пигмент миоглобин, - большим сродством к кислороду, чем гемоглобин;
- белки-ферменты, катализирующие процессы тканевого дыхания, окислительного фосфорилирования, ферменты белкового и липидного обмена.
2.Белки ядер – это гистоны, в составе хромосом.– участие в передаче наследственной информации. 3.Белки митохондрий – ферменты цикла Кребса, дыхательной цепи и β-окисления жирных кислот. К группе миофибриллярных белков относят белки, тесно связанные с сократительной функцией мышц: актин, миозин, тропомиозин, тропонин. - Функциональная единица мышечной ткани -мышечное волокно (мышечная клетка) - многоядерная клетка. По форме напоминает веретено, которое может быть вытянуто на всю длину мышцы. Снаружи мышечное волокно окружено электровозбудимой мембраной – сарколеммой, внутри находиться внутриклеточная жидкость - саркоплазма. Центральная часть саркоплазмы практически полностью заполнена миофибриллами, на периферии, вдоль сарколеммы, располагаются ядра и митохондрии.
Двигательная единица – это совокупность образований – нейрон и все мышечные волокна (обычно 10-1000), которые этот нейрон через свои аксоны иннервирует. Миофибриллы занимают большую часть объема мышечных клеток, -состоят из чередующихся светлых и темных участков, или дисков. –-из большого числа мышечных нитей двух типов - толстых и тонких Каждая миофибрилла состоит из нескольких тысяч саркомеров (до 1000). Саркомер - Участок миофибриллы между соседними Z-линиями - функциональная единица миофибриллы. толстые и тонкие нити состоят только из белков Толстые нити - из белка миозина. Миозин - белок – 2 очень длинные полипептидные цепи. - образуют двойную спираль, но на одном конце эти нити расходятся и формируют шаровидное образование -глобулярную головку. Молекула миозина – 2 части - глобулярную головку и хвост. Тонкие нити - из трех белков: актина, тропонина и тропомиозина. Основа тонкой нити - двойная спираль из 2 цепей фибриллярного актина (300 молекул глобулярного актина). актин 1.)Основной глобулярный белок . тонких нитей – 1 проявляет высокую способность к полимеризации с образованием длинных цепей, называемых фибриллярным актином (вид бус). 2.может соединяться с миозиновыми головками,что ведет к образованию между тонкими и толстыми нитями поперечных мостиков, или спаек. тропомиозин 2) Регуляторный белок тонких нитей –форма двойной спирали – тоже образована полипептидными цепями, но меньше двойной спирали актина. Тромиозин - в желобке двойной спирали актина. тропонин - 3).Регуляторный белок - присоединяется к тропомиозину и фиксирует его положение в желобке актина, при котором блокируется взаимодействие миозиновых головок с молекулами глобулярного актина тонких нитей.
Механизм мышечного сокращения В основе мышечного сокращения лежат два процесса: 1.спиральное скручивание сократительных белков; 2.циклически повторяющееся образование и диссоциация комплекса между цепью миозина и актином. - происходит преобразование энергии химических связей АТФ в механическую работу, совершаемую мышцей.
Регуляция сокращения и расслабления Мышечное сокращение - под воздействием двигательного нервного импульса, от аксонов на мембрану миоцитов через нервно-мышечный синапс, что ведет к резкому повышению проницаемости мембраны для Са2. 1. Са2+ - в саркоплазму (цитоплазму) мышечной клетки из депо – цистерн саркоплазматической сети . Концентрация Са2+ в саркоплазме мгновенно увеличивается в 100 раз 2. Са2+ с тропонином - меняют его конформацию. = молекулы тропомиозина смещаются и освобождают участок актиновых молекул, для связывания с миозиновыми головками 4. ферментативная активность головок миозина, - расщепление молекулы АТФ: АТФ + H2O = AДФ + Фн – ΔG 5. За счёт энергии, при расщеплении АТФ, = конформация в головке - подобно шарниру, поворачивается и мостик между толстыми и тонкими нитями оказывается под углом 45º, = к скольжению мышечных нитей навстречу друг другу 6. мостики разрываются. = АТФазная активность снижается и гидролиз АТФ прекращается. 7. если двигательный импульс продолжает поступать и в саркоплазме – все процессы повторяются, = к дальнейшему движению толстых и тонких нитей навстречу друг = укорочение миофибрилл и мышечного волокна. Особенность мышечной ткани - очень быстрые изменения концентрации АТФ (в 100 раз). Механизмы энергообеспечения мышечной ткани 2. при сокращении мышцы- нарушается ее кровоснабжение. Механизмы преодоления: 1. мышечная ткань содержит миоглобин - связывает кислород; 2. мышечная ткань отличается большим содержанием фосфорорганических соединений,- позволяет без окислительного распада углеводов сокращаться мышце. Запасы АТФ небольшие, они используются за 0,5 сек сокращения, но при этом уровень АТФ не снижается, т.к. есть механизмы ресинтеза АТФ. Пути ресинтеза АТФ 1). креатинкиназная реакция: самый быстрый ,максимально эффективен, не требует присутствия кислорода, не дает побочных нежелательных продуктов, включается мгновенно (хватает только на 20 с работы). Обратная реакция - в митохондриях с использованием АТФ. АДФ --------> АТФ + АМФ. - катализируется аденилаткиназой. Главное значение - в образовании АМФ - мощного аллостерического активатора ключевых ферментов гликолиза, гликогенолиза, ГБФ-пути. АМФ подвергается распаду и выводится как мочевая кислота. 3). анаэробное окисление, - образуется молочная кислота. - характерна для быстрых белых мышц. Нарушения метаболизма при ИБС 1. -снижается уровень кислорода, окислительное фосфсрилирование, - увеличиваются анаэробные процессы. 2. ведет к снижению уровня гликогена и повышению уровня лактата, развивается ацидоз. 3. ингибирование активности фосфофруктокиназы (блокируется гликолиз) - снижается уровень АТФ, креатинфосфата. 4. Нарушается проницаемость мембран -, выход калия и ферментов в кровь (ферментемия). 5.Содержание фибриллярных белков падает, увеличивается - белков стромы. 6. Нарушается окисление жиров в миокарде =жировая инфильтрация миокарда.
С П А С И Б О |
Скачать 1.39 Mb.