документ по бх. Документ Microsoft Office Word (28). Элементарный состав белков
 Скачать 91.78 Kb.
|
|
Введение Белки (протеины), класс сложных азотсодержащих соединений, наиболее характерных и важных (наряду с нуклеиновыми кислотами) компонентов живого вещества. Белки выполняют многочисленные и разнообразные функции. Большинство белков – ферменты, катализирующие химические реакции. Многие гормоны, регулирующие физиологические процессы, тоже являются белками. Такие структурные белки, как коллаген и кератин, служат главными компонентами костной ткани, волос и ногтей. Сократительные белки мышц обладают способностью изменять свою длину, используя химическую энергию для выполнения механической работы. К белкам относятся антитела, которые связывают и нейтрализуют токсичные вещества. Некоторые белки, способные реагировать на внешние воздействия (свет, запах), служат в органах чувств рецепторами, воспринимающими раздражение. Многие белки, расположенные внутри клетки и на клеточной мембране, выполняют регуляторные функции. В первой половине 19 в. многие химики, и среди них в первую очередь Ю.фон Либих, постепенно пришли к выводу, что белки представляют собой особый класс азотистых соединений. Название «протеины» (от греч. protos – первый) предложил в 1840 голландский химик Г.Мульдер. ЭЛЕМЕНТАРНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ. При анализе белковых веществбыли найдены в определённых соотношениях углерод, кислород, водород, азот, фосфор, сера. Так, например, в белках содержится углерода от 50,6 до 54,5%,кислорода от 21,5 до 23,5%,азота от15,0 до 17,6%,водорода от 6,5 до 7,3%,серы от 0,3 до 2,5%фосфора от 0,5 до 0,6%. Количество белков в тканях определяют по содержанию в них общего азота, умножая полученное число на коэффициент 6,25.Этим методом вычисляют содержание белка в тканях, жидкостях, препаратах и т.п. В сухом веществе мозга содержится белков почти в два раза меньше по сравнению с мышечной тканью. Наименьшее количество белков имеется в костной ткани и зубах. МОЛЕКУЛЯРНЫЙ ВЕС БЕЛКОВ. Белки являются высокомолекулярными органическими соединениями. Молекулярный вес белков колеблется в больших пределах - от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Используя метод ультрацентрифугирования, шведский физик и химик Сведберг получил данные, которые были подтверждены немецким исследователем Бергманом при помощи химического анализа продуктов гидролиза белка, т.е. аминокислот. Молекулярные веса белков различаются между собой. Наименьшим молекулярным весом обладает рибонуклеаза, а наибольшим - фибриноген крови. Цифры, характеризующие молекулярные веса белков, у различных авторов довольно близки, несмотря на то, что они определяли их различными методами. Кон определял молекулярные веса белков по содержанию серы и железа, Сведберг – методом ультрацентрифугирования, а Бергман - по аминокислотному составу. Определение молекулярного веса методом криоскопии (по температуре замерзания растворов) и эмбулиоскопии (по температуре кипения) для исследования белков не подходит, так как их растворы не дают резкого снижения температуры, а при нагревании белки разрушаются. ФОРМА БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ. В природе встречаются белковые частицы, как в виде нитей - фибрилл, так и в виде шариков - глобул. Иногда фибриллярная и шаровидная форма встречаются в виде комплекса, как, например, в мышечной ткани комплекс актина с миозином. Фибриллярные белки содержатся и в крови в виде фибриногена. Глобулярными белками являются альбумин и глобулин крови. В настоящее время считают, что белковые вещества мышцы, выполняюшие сократительную функцию, имеют фибрилярную форму, а белковые вещества, выполняющие питательную функцию, - шаровидную форму. РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКОВ. Белковые вещества как высокомолекулярные соединения в водной среде дают коллоидные растворы. Каждая коллоидная частица вступает во взаимодействие с водой, в результате чего вокруг неё образуется водная или сольватная оболочка. В водной среде белковые соединения обладают электрическим зарядом благодаря наличию в аминокислотах полярных групп: ОСАЖДАЕМОСТЬ БЕЛКОВ. В растворах белки крайне не устойчивы и легко выпадают в осадок от прибавления различных солей и водоотнимающих средств. Белки можно осадить спиртом, ацетоном, растворами сернокислого аммония, крепкой соляной кислотой, трихлоруксусной и пикриновыми кислотами, танином и многими другими реактивами. В зависимости от задачи, которую ставит исследователь, он использует тот или иной осадитель. Если необходимо выделить из раствора белки неизменными, то используют чаще всего соли сернокислого аммония. При этом в зависимости от концентрации соли в осадок будут переходить разные белковые фракции. Так, например, альбумин крови осаждается только при полном насыщении сернокислым аммонием, а глобулин - при полунасыщении. Для выделения ферментов широко используется ацетон. Как соль сернокислого аммония, так и ацетон почти не денатурируют белковые вещества, в то время как этиловый спирт, хотя и является хорошим осадителем белков, вызывает их денатурацию. Этим пользуются исследователи тогда, когда нужно законсервировать какие-либо ткани животных и растений. Танин используется как хорошее средство при дублении кожи и предотвращения сильной интоксикации продуктами распада белков. Денатурация белка приводит к нарушению упорядоченной структуры белковой молекулы, к снижению растворимости и биологической активности, увеличению вязкости и т.п. ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКАЯ ТОЧКА БЕЛКОВ. Изоэлектрической точкой называют такую концентрацию водородных ионов, т.е. такое значение ?I, при котором имеется равновесная концентрация положительных и отрицательных зарядов у белковой молекулы. При изоэлектрической точке молекула белка электронейтральна и не передвигается в электрическом поле. В таком состоянии молекулы белка легко могут выпасть в осадок, чем и пользуются при разделении белковых веществ при их совместном присутствии. Большинство белков имеют изоэлектрическую точку при ?I от 4 до 8.Изоэлектрическая точка фермента желудочного сока пепсина находятся в резко кислой среде,?I=1,0,а цитохрома N - в резко щелочной среде,?I=10,65. Белковые вещества в водной среде проявляют свойства амфотерности, т.е. они ведут себя и как кислоты, имея карбоксильные группы, и как основания, благодаря наличию аминных групп. Но если раствор белка подкислять, то его кислотная диссоциация будет подавляться, и белок будет заряжаться положительно - образуется катион белка. Если добавлять щёлочь, то щёлочная диссоциация белка будет подавляться, белок будет заряжаться отрицательно, появится анион белка. ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ. Первые исследования о составе белковых веществ были выполнены итальянским учёным Браконо, который установил, что при гидролизе желатины получается кристаллическое вещество, обладающее сладким вкусом, за что это соединение было названо гликоколом (glicos - сладкий). По химическому составу это была аминоуксусная кислота. Понадобилось около 80 лет, чтобы доказать, что все белки состоят из аминокислот. К 1900 г. уже было известно 15 аминокислот, входящих в состав белковых веществ. Заслуга в расшифровке структурных единиц белков принадлежит немецкому исследователю Фишеру, который, используя 6 N соляную кислоту, подверг гидролизу многочисленные белковые соединения, встречающиеся в природе. В гидролизате белков им были обнаружены аминокислоты, различающиеся между собой по числу аминных и карбоксильных групп, по числу открытых и замкнутых цепочек. Наличие карбоксильных групп можно выявить титрованием щёлочью, предварительно связав группы форльдегидом (метод Серенсена,1909). Аминные группы в аминокислотах можно определить при помощи реакции с азотистой кислотой (метод Ван-Слайка,1910). Оба эти метода широко используются и в настоящее время при анализе продуктов гидролиза белка. Позднее были разработаны методы количественного определения отдельных аминокислот. В последние годы для разделения аминокислот широко применяется метод хроматографического анализа, предложенный русским учёным М.С.Цветом ещё в 1903 г. КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ. В настоящее время в природных белках найдено 20 различных аминокислот, которые разделяются по числу аминных и карбоксильных групп на: 1.)моноаминомонокарбоновые; 2.)диаминомонокарбоновые; 3.)моноаминодикарбоновые; 4.)диаминодикарбоновые; 5.)гомоциклические; 6.)гетероциклические. МОНОАМИНОМОНОКАРБОНОВЫЕ КИСЛОТЫ. В группу моноаминокарбоновых входят аминокислоты, содержащие одну аминную и одну карбоксильную группу. Сюда относятся слейдующие аминокислоты: глицин, аланин, валин, лейцин и изолейцин, а также содержащие оксигруппу серин, треонин и серусосодержащие кислоты - цистеин, цистин и метионин. Строение этих аминокислот видно из приведенных ниже формул. В водной среде эти аминокислоты электронейтральны, так как они образуют внутренние соли благодаря взаимодействию аминной и карбоксильной групп. ДИАМИНОМОНОКАРБОНОВЫЕ КИСЛОТЫ. В эту группу входят три аминокислоты: орнитин, аргинин, лизин. При растворении этих аминокислот в воде они будут проявлять основные, т.е. щелочные, свойства, так как у них преобладают аминные группы. При электрофорезе эти аминокислоты направятся к катоду. МОНОАМИНОДИКАРБОНОВЫЕ КИСЛОТЫ. В эту группу входят имеющие одну аминную и две карбоксильных группы. Сюда относятся: аспарагиновая и глютаминовые кислоты. В водной среде эти кислоты будут давать, кислую реакцию, а при электрофорезе они направятся к аноду. Аспарагиновая кислота была открыта в 1884 г., глютаминовая ─ 1886 г. В белковых веществах эти аминокислоты встречаются в больших количествах и играют важную роль в соединениях, связывающих аммиак и являющиеся донаторами аммиака в тканях. ДИАМИНОДИКАРБОНОВЫЕ КИСЛОТЫ. В белках, выделенных из некоторых бактерий, найдена аминокислота, содержащая две карбоксильных и две аминных группы. Эта кислота получила название диаминопимелиновой. ГОМОЦИКЛИЧЕСКИЕ (АРОМАТИЧЕСКИЕ) АМИНОКИСЛОТЫ. К числу гомоциклических аминокислот принадлежат две кислоты: тирозин (параоксифенилаланин), открытый в 1846 г., и фенилаланин, открытый 1880 г. Эти кислоты играют важную роль в организме. ГЕТЕРОЦИКЛИЧЕСКИЕ АМИНОКИСЛОТЫ. В ряду гетероциклических аминокислот встречаются слейдующие аминокислоты: пролин, оксипролин, гистидин, триптофан. По своей химической природе эти аминокислоты являются производными гетероциклических соединений. Пролин и оксипролин содержат в своём составе гетероцикл пирродилина, гистидин - имидазол, а триптофан - индол. Пролин и оксипролин встречаются в больших количествах в белках соединительной ткани - коллагенах. Гистидин и триптофан встречаются в большинстве белков, как животного, так и растительного происхождения, придавая им полноценность, так как эти аминокислоты весьма необходимы для организма. Мы рассмотрели строение аминокислот, которые получается в результате гидролиза белковых веществ. Некоторые из этих аминокислот считаются незаменимыми, так как они не могут синтезироваться в организме человека и должны быть обязательно доставленны с пищей. К числу незаменимых аминокислот относятся триптофан, фенилаланин, треонин, метионин, лизин, валин, лейцин, изолейцин. ЦВЕТНЫЕ РЕАКЦИИ НА АМИНОКИСЛОТЫ. Аминокислоты, входящие в состав белков, можно выявить при помощи универсальной цветной реакции с нингидрином. В присутствие этого соединения все аминокислоты дают синее окрашивание, чем и пользуются для проявления аминокислот при хроматографическом анализе. Кроме того, имеются цветные реакции на отдельные аминокислоты: реактив Миллона на тирозин (смесь соли окиси и закиси ртути), реактив Адамкевича на триптофан (смесь глиоксиловой и серной кислот), реакция Фоля на цистеин (уксуснокислый свинец в щелочной среде), реактив Паули на гистидин (сульфоновая и азотистые кислоты) и др. СТРОЕНИЕ БЕЛКОВЫХ ВЕЩЕСТВ. Вопрос о строении белковых веществ впервые был поставлен А.Я.Данилевским в 1888 г. Он высказал предположение, что аминокислоты соединяются в белках по типу пептидов, т.е. за счёт своих аминных и карбоксильных групп. Данилевский считал, что белки состоят из полипептидных цепей, которые в свою очередь соединяются между собой за счёт дополнительных связей, благодаря чему они обладают большой прочностью. Этими дополнительными связями могут быть связи за счёт сульфигидридных групп цистеина, за счёт гидроксильных и карбоксильных групп оксикислот - тиразина, серина и др. и, наконец, за счёт водородных атомов, присоединённых к азоту. Атомы, водорода, согласно схеме, как бы распределяются между атомом кислорода одной пептидной цепи и атомом азота - другой и таким образом связывают полипептиды друг с другом в виде мостиков из водорода. Из известных нам 22 аминокислот может получиться огромное количество различных белковых веществ у живых организмов. Отдельные белки, встречающиеся в организмах, отличаются один от другого не только составом аминокислот, но и порядком их сочетания. В 1902 г. Фишер подтвердил теорию А.Я.Данилевского о том, что аминокислоты связаны между собой именно по типу кислотных амидов (─CO─NH).Впоследствии Фишер и Абдергальден произвели синтез полипетидов вне организма, пользуясь хлорангидридами аминокислот. Они получили полипептид, состоящий из 19 аминокислот. Это соединение, хотя и давало биуретовую реакцию, не обладало всеми свойствами природных белков. А.Я.Данилевский также получил белковоподобное соединение, но в отличие от Абдергальдена и Фишера он использовал не чистые аминокислоты, а пептоны, образовавшиеся при гидролизе белка. Несмотря на большие успехи в области изучения строения белковых молекул, мы в настоящее время ещё не знаем точной структуры их, а потому до сих пор никому не удалось получить искусственный белок. Различают видовую и тканевую специфичность белков, т.е. различают белковые вещества у разных видов животных и белковые вещества различных тканей у одного и того же животного. Например, аминокислотный состав белковых веществ различных животных неодинаков. Эти три белка - фибриноген, гемоглобин и казеин - отличаются один от другого процентным содержанием тех или иных аминокислот, кроме того, эти белки могут отличаться и порядком сочетания аминокислот в молекулах. При однаковом количестве аминокислот в белке они могут в разной последовательно соединяться между собой. Как архитектор из одинакового количества кирпичей может построить разной формы здания, так и природа из одинакового количества аминокислот может построить различные белковые молекулы. ВАЖНЕЙШИЕ ПРОСТЫЕ БЕЛКИ (ПРОТЕИНЫ) ПРОТАМИНЫ И ГИСТОНЫ[c.50] Гистоны. Гистоны являются основными белками (менее щелочными, чем протамины), входящими в состав соматических клеток. У высших организмов нуклеогистоны составляют основной компонент хромосом. Существует несколько типов гистонов. Их молекулярный вес лежит в пределах от 10 000 до 20 000. По-видимому, гистон имеет свою собственнуювторичную структуру. Поскольку ДНК в комплексе с гистоном не может служить затравкой при синтезе РНК, было высказано предположение, 1тогистоны каким-то образом регулируют активность гена. Изучение протаминов и гистонов находится еще в самой начальной стадии.[c.358] Аргинин является незаменимой аминокислотой , содержащейся во всех белках, особенно ее много в протаминах и гистонах.[c.422] Протамины и гистоны представляют большой интерес потому, что они, как мы увидим, являются составной частью многих важных сложных белков (нуклеопротеидов), входящих в состав клеточных ядер. Отсюда понятно, почему протамины и гистоны удается наиболее легко получать из тканей, богатых ядерным веществом, в частности из железистых тканей. В сперме рыб протамины встречаются и в свободном состоянии.[c.50] Нуклеиновые кислоты содержат многочисленные остатки фосфорной кислоты, в связи с чем они обладают отчетливо выраженными кислотными свойствами и могут образовывать с белками солеобразные соединения. Вопрос об образовании и свойствах искусственных нуклеопротеидов уже обсуждался в гл. XI. Благодаря наличию кислотных свойств нуклеиновые кислоты соединяются в первую очередь с основными белками, в частности с протаминами и гистонами. И те и другие найдены главным образом в ядрах, и до сих пор еще неясно, содержатся ли они также и в цитоплазме. Интерес представляет тот факт, что ядра содержат либо протамины, либогистоны , но никогда не содержат оба этих белка одновременно [65].[c.393] На основании рентгеноструктурного анализа и правил Чаргаффа в 1953 г. Уотсон и Крик предложили двуспиральную модель строения ДНК (вторичная структура). Молекула ДНК построена из двух анти-параллельных полинуклеотидных цепей, образующих правую спираль(описано пять вариантов А-Е и Z-фopмa — левая спираль). Обе цепи удерживаются между собой водородными связями междукомплементарными парами оснований (А-Т — две водородных связи, Г-Ц — три водородных связи). Углеводно-фосфорные остовы обеих цепей обращены наружу, а основания — внутрь спирали плоскости оснований параллельны и между ними имеется гидрофобное взаимодействие(стэкинг-взаимодействие). Вдоль оси отдельной цепи на каждые 0,34 нм приходится один мононуклеотид, шаг спирали 3,4 нм, в один виток укладывается 10 нуклеотидных остатков, диаметр спирали 2 нм. Отрицательно заряженные фосфатные группы, во-первых, образуют два спиральных желобка — малый и большой во-вторых, отталкиваются и стремятся вытянуть цепь ДНК. Именно поэтому в реальной клетке ДНК связана с положительно заряженными белками (протамины и гистоны) иполиаминами (спермин, спермидин). Структура ДНК может изменяться в зависимости от ионного микроокружения в клетке.[c.292] Протамины были найдены в клетках спермы рыб, а гистоны — в ядрах ядерных эритроцитов [66]. Соединения этих веществ с нуклеиновыми кислотами экстрагируются из клеток 1 М раствором хлористого натрия. При диализе полученных экстрактов протамины диффундируют через полупроницаемую мембрану, а нуклеиновые кислоты остаются внутри диализатора [67]. В состав соединений нуклеиновых кислот с протаминами и гистонами в большинстве случаев входит дезоксирибонуклеиновая кислота. Рибонуклеиновая кислста была найдена в той части ядра, которая не растворяется в 1 М растворе хлористого натрия. Эта рибонуклеиновая кислота связана не с протаминами или гистонами , а с истинными белками [68, 69].[c.393] Нуклеопротеиды — самые сложные вещества в природе. Этосоединения белков (протеинов) с полинуклеотидами, т. е. нуклеиновыми /сысло/ гал и (см. стр. 532), содержащиеся в клеточных ядрах, структурных элементах цитоплазмы. Чаще всего с нуклеиновыми кислотами соединены протамины и гистоны . Они присутствуют во всех без исключения живых организмах.[c.442] Основные (щелочные) белки — это протамины и гистоны,, которые содержат много основных аминокислот лизина, гистидина н особенно аргинина. Протамины н гистоны образуют с нуклеиновыми кислотами нуклеопротеиды. Другие белки могут содержаться в ядре в виде самостоятельной фазы. Ядрышко состоит из больших гранул, которые по размеру близки к рибосомам (диаметр их 15 нм) и содержат большое количество РНК. Основное вещество ядра называется н у к л е о-плазмой, В ядре находятся хромосомы — носители наследственности, Хромосомы имеют хроматиновые структуры, основными компонентами которых являются ДНК и РНК.[c.56] Основной характер протаминов и гистонов обусловлен присутствием в них большого количества диаминокислот аргинина, гистидина и лизина. Кислотные свойства нуклеиновых кислот зависят от диссоциации имеющихся в них остатков фосфорной кислоты. Нуклеиновые кислотыпредставляют собой высокомолекулярные соединения, построенные из большого количества мононуклеотидов. Нуклеиновые кислоты в зависимости от входящего в их состав углевода — рибо-зы или дезоксирибозы — носят соответствующие названия — рибонуклеиновая кислота, или РНК, и дезоксирибонуклеиновая кислота, или ДНК.Рибонуклеиновая кислота (РНК) содержится преимущественно в протоплазме клеток (в рибосомах, митохондриях, гиалоплазме) и в небольшом количестве находится в ядре и ядрышке. Дезоксирибонукледновая кислота (ДНК) содержится преимущественно в я [c.45] Н у к л е о п р о т е и д ы. Построены из нуклеине- /-ве.иговые молекулы 2-пу-вых кислот и основных белков (протаминов и гистонов) стоепространство 0 40 А (мо-являются существенными составными частямихромосом. мет аллои) /-иу шо Гкн-К нуклеопротеидам относятся инфекционные вирусы (вирус слота, табачной мозаики , нолиомиэлита и др.) некоторые из них[c.399] Протамины и гистоны. Данная группа белков отличается рядом характерных физико-химических свойств, своеобразием аминокислотного состава и представлена в основном белками с небольшой молекулярной массой. Протамины обладают выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина. Так,сальмин, выделенный из молок семги, состоит на 85% из аргинина. Высоким содержанием аргинина отличается другой хорошо изученныйбелок—клу-пеин, выделенный из молок сельди из 30 аминокислот в нем на долю аргинина приходится 21 остаток. Расшифрована первичная структураклу-пеина. Протамины хорошо растворимы в воде, изоэлектрическая точкаих водных растворов находится в щелочной среде. По современным представлениям, протамины скорее всего являются пептидами, а не белками, поскольку их молекулярная масса не превышает 5000. Они составляют белковый компонент в структуре ряда сложных белков.[c.73] Белки, обладаюшие основным характером, т. е. несущие положительный заряд, как, аапри ер, протамины и гистоны, хорошо осаждаются алкалоидными реактивами в нейтральной среде без подкисления.[c.43] Белки осаждаются, если убрать оба фактора устойчивости белковой молекулы — заряд и гидратную оболочку. Это обеспечивается нагреванием при достижении изоэлектрической точки. Для больщинст-ва белков изоэлектрическая точка соответствует слабокислой среде (pH около 5,0). Протамины и гистоны имеют изоэлектрическую точку в щелочной среде(pH около 8,0). Кроме pH среды важную роль в осаждении белков при нагревании играет концентрация солей.[c.27] Протамины и. гистоны. Отличаются высоким содержаниемдиаминокислот, отсутствием серусодержащих ампнокнслот и ограниченным числом аминокислот, входящих в их состав. Белки основногохарактера с небольшим, сравнительно с другими белками, молекулярным весом. Они растворимы в воде и разбавленных кислотах и осаждаются из растворов при добавлении аммиака, щелочей или белков. К протаминам относятся белки, выделенные из спермы рыб (клупеин, сальмин, стурнн и др.), где они находятся в соединении с нуклеиновыми кислотами. Протамины, растворяясь в воде, дают щелочные растворы, не коагулирующие при нагревании они содержат до 87% аргинина. Основной характер у них более резко выражен, чем у гистонов. Гистоны содержат около 20—30% диаминокислот, обладают ясно выраженным основным характером, в клетках животных находятся в виде соединений снуклеиновыми кислотами или пигментами (в составе нуклеопротеидов и хромопротеидов).[c.175] П р о т а м и и ы и гистоны являются наиболее простыми белками. Они отличаются от других белков тем, что имеют слабош елочной характер. Вследствие этого, первые исследователи рассматривали протамины игистоны не как белковые вещества, а как особые органические основания, близкие к растительным алкалоидам. Впоследствии стало известно, чтощелочной характер этих ,белков обусловлен тем, что в состав их молекулы входят преимущественно аминокислоты—л и з и н, а р г и и и и и гистидин, обладающие основными свойствами.Количество содержащихся в протаминах диаминокислот доходит до 80% и более. Альбумины — белки, растворимые в воде и осаждающиеся в насыщенном растворе сульфата аммония; характеризуются относительно небольшим молекулярным весом (15000— 65000). В плазме крови человека содержится в среднем 43 г/л альбуминов; они обусловливают 80% онкотического давления крови (см. Осмотическое давление). Соединения альбуминов с катионами металлов называют альбуминатами. При ряде заболеваний (нефроз, нефрит и пр.) альбумины из крови переходят в мочу (см. Протеинурия), при этом, если процессы синтеза не компенсируют убыли альбуминов в крови, снижение онкотического давления крови приводит к отекам тканей. См. также Белки, Глобулины. Альбумины (от лат. albumen, albuminis — белок) — представители природных белков. В отличие от глобулинов, обладают свойством растворяться в чистой воде и разбавленных растворах кислот, щелочей и солей. Из водных растворов альбуминов осаждаются сернокислым аммонием только при полном насыщении раствора (в отличие от других белков, осаждаемых при меньшей концентрации этой соли). А. осаждаются также спиртом, а при нагревании растворов до t° 75° свертываются. Альбумины широко распространены в живых организмах. Типичные представители А.: альбумин сыворотки крови, лактальбумин сыворотки молока, овоальбумин яиц. В плотных тканях организма человека содержание А. относительно невелико (не превышает 5—10% всех белков); в сыворотке крови содержание их гораздо больше и составляет в норме 55—60% всех ее белков (3,3—4,0% веса сыворотки). А. сыворотки крови образуются только в печени, откуда постоянно переходят в кровяное русло. Количество альбуминов в сыворотке, таким образом, в значительной степени зависит от интенсивности биосинтеза их в печени. Физиологическая роль А. сыворотки очень велика: эти белки во многом определяют не только свойства самой сыворотки, но и ряд процессов обмена в организме в целом. Благодаря своему сравнительно небольшому молекулярному весу (65 000) они оказывают большое влияние на осмотическое и онкотическое давление крови и, следовательно, на обмен воды между нею и тканями. При более или менее выраженном уменьшении содержания альбумина в сыворотке крови способность последней удерживать воду снижается, что ведет к повышенному переходу воды из сыворотки во внеклеточное пространство тканей, т. е. к возникновению отеков. Особенностью всех А., в первую очередь сывороточного, является способность образовывать комплексы с очень большим количеством других соединений. Практически в сыворотке крови альбумины всегда содержатся в виде комплексов с различными катионами и анионами, липидами, углеводами, пигментами, гормонами и т. п. Благодаря образованию этих комплексов осуществляется перенос кровью многих соединений из одного органа в другие, а также регулирование влияния ряда веществ на процессы жизнедеятельности организма. Так, например, транспорт кровью почти не растворимого в воде чистого билирубина возможен потому, что большая часть его в крови образует хорошо растворимое соединение с А. Связывание альбуминов и ионов кальция в виде неионизированного соединения играет очень большую роль в поддержании постоянной концентрации в сыворотке крови ионов кальция, оказывающих многообразное влияние на функции различных органов и тканей. Такую же роль играет образование комплексов А. с тироксином, гормонами коры надпочечников, половыми и т. д. Уменьшение содержания А. в сыворотке крови, наблюдающееся при очень многих заболеваниях, особенно при хронических инфекционных процессах, поражениях печени и почек, травмах костной системы, после тяжелых операций, может поэтому вызвать значительные вторичные изменения в обмене различных веществ в организме больного и наложить отпечаток на течение основного заболевания. Борьба с возникшей гипоальбуминемией (введение растворов альбуминов, сыворотки крови, соответствующая диета) является поэтому необходимым терапевтическим мероприятием при всех патологических состояниях, сопровождающихся более или менее выраженным уменьшением содержания А. в сыворотке крови. В отличие от альбуминов глобулины не растворимы в воде, а растворимы в слабых солевых растворах. |