документ по бх. Документ Microsoft Office Word (28). Элементарный состав белков
 Скачать 91.78 Kb.
|
|
a1-ГЛОБУЛИНЫ В эту фракцию входят разнообразные белки. a1-глобулины имеют высокую гидрофильность и низкую молекулярную массу - поэтому при патологии почек легко теряются с мочой. Однако их потеря не оказывает существенного влияния на онкотическое давление крови, потому что их содержание в плазме крови невелико. Функции a1-глобулинов 1. Транспортная. Транспортируют липиды, при этом образуют с ними комплексы - липопротеины. Среди белков этой фракции есть специальный белок, предназначенный для транспорта гормона щитовидной железы тироксина - тироксин-связывающий белок. 2. Участие в функционировании системы свертывания крови и системы комплемента - в составе этой фракции находятся также некоторые факторы свертывания крови и компоненты системы комплемента. 3. Регуляторная функция. Некоторые белки фракции a1-глобулинов яляются эндогенными ингибиторами протеолитических ферментов. Наиболее высока в плазме концентрация a1-антитрипсина. Содержание его в плазме от 2 до 4 г/л (очень высокое), молекулярная масса - 58-59 кДа. Главная его функция - угнетение эластазы - фермента, гидролизующего эластин (один из основных белков соединительной ткани). a1-антитрипсин также является ингибитором протеаз: тромбина, плазмина, трипсина, химотрипсина и некоторых ферментов системы свертывания крови. Количество этого белка увеличивается при воспалительных заболеваниях, при процессах клеточного распада, уменьшается при тяжелых заболеваниях печени. Это уменьшение - результат нарушения синтеза a1-антитрипсина, и связано оно с избыточным расщеплением эластина. Существует врожденная недостаточность a1-антитрипсина. Считают, что недостаток этого белка способствует переходу острых заболеваний в хронические. К фракции a1-глобулинов относят также a1-антихимотрипсин. Он угнетает химотрипсин и некоторые протеиназы форменных элементов крови. a2-ГЛОБУЛИНЫ. Высокомолекулярные белки. Эта фракция содержит регуляторные белки, факторы свертывания крови, компоненты системы компемента, транспортные белки. Сюда относится и церулоплазмин. Этот белок имеет 8 участков связывания меди. Он является переносчиком меди, а также обеспечивает постоянство содержания меди в различных тканях, особенно в печени. При наследственном заболевании - болезни Вильсона - уровень церулоплазмина понижается. Вследствие этого повышается концентрация меди в мозге и печени. Это проявляется развитием неврологической симптоматики, а также циррозом печени. Гаптоглобины. Содержание этих белков составляет приблизительно 1/4 часть от всех a2-глобулинов. Гаптоглобин образует специфические комплексы с гемоглобином, освобождающимся из эритроцитов при внутрисосудистом гемолизе. Вследствие высокой молекулярной массы этих комплексов они не могут выводиться почками. Это предотвращает потерю железа организмом. Комплексы гемоглобина с гаптоглобином разрушаются клетками ретикуло-эндотелиальной системы (клетки системы мононуклеарных фагоцитов), после чего глобин расщепляется до аминокислот, гем разрушается до билирубина и экскретируется желчью, а железо остается в организме, и может быть реутилизировано. К этой же фракции относится и a2-макроглобулин. Молекулярная масса этого белка 720 кДа, концентрация в плазме крови 1.5-3 г/л. Он является эндогенным ингибитором протеиназ всех классов, а также связывает гормон инсулин. Время полужизни a2-макроглобулина очень малое - 5 минут. Это универсальный “чистильщик” крови, комплексы “a2-макроглобулин-фермент” способны сорбировать на себе иммунные пептиды, например, интерлейкины, факторы роста, фактор некроза опухолей, и выводить их из кровотока. С1-ингибитор - гликопротеид, является основным регуляторным звеном в классическом пути активации комплемента (КПК), способен угнетать плазмин, калликреин. При недостатке С1-ингибитора развивается ангионевротический отек. b-ГЛОБУЛИНЫ К этой фракции относятся некоторые белки системы свертывания крови и подавляющее большинство компонентов системы активации комплемента (от С2 до С7). Основу фракции b-глобулинов составляют Липопротеины Низкой Плотности (ЛПНП) (Подробнее о липопротеинах: смотрите лекции “Метаболизм липидов»). C-реактивный белок . Содержится в крови здоровых людей в очень низких концентрациях ,менее 10 мг/л. Его функция неизвестна. Концентрация С-реактивного белка значительно увеличивается при острых воспалительных заболеваниях. Поэтому С-реактивный белок называют белком "острой фазы" (к белкам острой фазы относятся также альфа-1-антитрипсин, гаптоглобин). гамма-ГЛОБУЛИНЫ В этой фракции содержатся в основном АНТИТЕЛА - белки, синтезируемые в лимфоидной ткани и в клетках РЭС, а также некоторые компоненты системы комплемента. Функция антител - защита организма от чужеродных агентов (бактерии, вирусы, чужеродные белки), которые называются АНТИГЕНАМИ. Главные классы антител в крови: - иммуноглобулины G (IgG) - иммуноглобулины M (IgM) - иммуноглобулины A (IgA), к которым относятся IgD и IgE. Только IgG и IgM способны активировать систему комплемента. С-реактивный белок также способен связывать и активировать С1-компонент комплемента, но эта активация непродуктивна и приводит к накоплению анафилотоксинов. Накопившиеся анафилотоксины вызывают аллергические реакции. К группе гамма-глобулинов относится также криоглобулины. Это белки, которые способны выпадать в осадок при охлаждении сыворотки. У здоровых людей их в сыворотке нет. Они появляются у больных с ревматическим артритом, миеломной болезнью. Среди криоглобулинов существует белок фибронектин. Это высокомолекулярный гликопротеин (молекулярная масса 220 кДа). Он присутствует в плазме крови и на поверхности многих клеток (макрофагов, эндотелиальных клеток, тромбоцитов, фибробластов). Функции фибронектина: 1. Обеспечивает взаимодействие клеток друг с другом; 2. Способствует адгезии тромбоцитов; 3. Предотвращает метастазирование опухолей. Плазменный фибронектин является опсонином - усиливает фагоцитоз. Играет важную роль в очищении крови от продуктов распада белков, например, распада коллагена. Вступая в связь с гепарином , участвует в регуляции процессов свертывания крови. В настоящее время этот белок широко изучается и используется для диагностики особенно при состояниях, сопровождающихся угнетением системы макрофагов (сепсис и др.) Интерферон - это гликопротеин. Имеет молекулярную массу около 26 кДа. Обладает видовой специфичностью. Вырабатывается в клетках в ответ на внедрение в них вирусов. У здорового человека его концентрация в плазме мала. Но при вирусных заболеваниях его концентрация увеличивается. Глютелины — растительные белки, не растворимые в нейтральныхсолевых растворах и в этиловом спирте растворяются только в разбавленных (0,2%) растворах щелочей. Содержатся главным образом в семенах злаков. Изучены мало . Глютелины некоторых злаков называют глютенинами (от франц. gluten — клейковина). Наиболее изучен глютенин пшеницы.[c.297] В табл. 20 приведен состав белковых веществ ячменя и солода. Из нее видно, что наиболее сильному гидролизу подвергается гордеин, несколько меньшему — глютелин количество альбумина и глобулина почти не изменяется. Одновременно в 4—5 раз увеличивается содержание аминокислот. О их составе некоторое представление может дать анализячменя и пивоваренного солода (табл. 21, по Сандегрену).[c.133] Культура зерна Альбумины Глобулины Проланпны Глютелины[c.8] У злаковых в матрице белковых телец содержатся проламины (глиадин, гордеин, авенин, зеин) и в несколько большем количествеглютелины, соединенные с глобулинами и альбуминами [41, 75, 61, 63, 121, 77, 115, 3, 53, 74]. В зерновке риса [107] были выявлены белковые тельцадвух типов, различающихся по плотности. Одни содержали проламины, а другие — глютенины.[c.133] Согласно классификации, которую дает Осборн, белки бобовых в основном представлены глобулинами (60—90 %) и альбуминами (10—20%). Как указывает Боултер [11], некоторые виды содержат, кроме того, фракцию глютелина (до 15 %), до настоящего времени слабо изученную.[c.150] Формирование клейковины пшеницы. Замешивание теста из муки сочень малым количеством воды (0,6—1 л на 1 кг сухой муки) приводит ксоединению белков пшеницы, которые образуют фибриллы. После периода покоя белки принимают структуру сети в этом минимальном количествеводы. Данное явление наблюдали в электронный микроскоп и описали Бернардэн и Казарда (11,12]. Оно,. видимо, обусловлено возникновениемдисульфидных мостиков и водородных связей внутри и между молекулами, в которых липиды играют заметную роль. Эти данные подтверждают ранее выдвинутые гипотезы и дополняют их (см. главу 6). В самом деле, лишь нативная клейковина обнаруживает вязкоупругие свойства, возникающие при этом и противостоящие механическим воздействиям. Если глиадины или глютелины извлекают раздельно, то их свойства различны то же происходит при извлечении липидов. В этих условиях приготовлениепищевой клейковины из пшеницы отличается от приготовления других белковых изолятов.[c.487] Белок пшеничного зерна можно разделить, пользуясь различными растворителями, на фракции. Наиболее резко выражены четыре фракции, выделяемые из белка пшеницы альбуминов — водорастворимых белков глобулинов — солерастворимых проламинов или глиадинов, растворимых е спирте, и глютелинов, или глютенинов, растворимых в очень слабых водных растворах щаточей.[c.32] Альбуминоиды (протеиноиды, склеропротеины) — белки, резко отличаюпще-ся от других белков по свойствам. Они растворяются лишь придлительной обработке концентрированными кислотами п щелочами, причем с расщеплением молекул. В животных организмах выполняют опорные и покровные функции в растениях не встречаются. Представители фиброин— белок шелка кератин — белок волос, шерсти, рогового вещества,эпидермиса кожи эластин — белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий коллаген — белковое вещество кожи, костей, хрящей, соединительных тканей.[c.297] Синтез белков включает ступенчатое присоединение аминокислот в заранее заданной последовательности в настоящее время он ограничивается лишь лабораторным приготовлением относительно простых молекул. Процедура синтеза облегчается, если аминокислота ковалентно связана с водонерастворимым полимером, и этот метод может лечь в основу будущих промышленных процессов получениясинтетического белка (т. 4, стр. 338), Сообщается, что потенциально съедобное вещество образуется в результате статистическойполимеризации аминокислот в протеиноиды , имеющие молекулярный вес более 8000.[c.611] Протеиноиды — нерастворимые белки, входящие в состав шелка, волос, рогов, ногтей, копыт и сухожилий. Имеют нитевидную (фибриллярную) форму молекул . Содержат серу.[c.267] Протеиноиды ( белковоподобные вещества), или альбуминоиды,— твердые белки опорных тканей. Входят в состав волос, рогов, копыт, перьев, сухожилий, связок, соединительной ткани и т. д. Протеиноиды не растворяются в воде, разведенных кислотах, щелочах и солевых растворах. В протеиноидах содержится большое количество глицина, аланина, тирозина. Многие протеиноиды не пригодны для питания.[c.214] В состав почечной ткани входит около 83% воды и 17% плотного остатка, состоящего по преимуществу из различных белков (глобулинов, нуклеопротеидов, протеиноидов и др.).[c.455] К группе простых белков, или протеинов, обычно относят протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины, протеиноиды и ряд других белков, не принадлежащих ни к одной из перечисленных групп (например, многие белки-ферменты, мышечный белок миозин и др.).[c.48] Большое значение имеют различные белки опорных тканей — костной ткани, хрящей, сухожилий, волос, шерсти, шелка и др., объединяемыеобщим названием протеиноидов, т. е. белковоподобных веществ.[c.52] Особенностью многих протеиноидов является их непригодность для питания вследствие неспособности пищеварительных соков переваривать их. К таким белкам, не поддающимся действию ферментов пищеварительных соков , относятся, например белки рогов, копыт, шерсти и др.[c.52] Сера входит в состав почти всех белков тела. Особенно много серы находится в протеиноидах опорных тканей, например в кератине волос, рогах, шерсти и т. д., отличающихся высоким содержанием аминокислоты цистина. Сера встречается также в составе эфиросерных кислот, трипеп-тида глютатиона, витаминов, гормонов (например, в окситоцине) и рядедругих органических соединений , играющих большую роль в обмене веществ.[c.391] Из отдельных представителей протеиноидов интерес представляетколлаген, входящий в состав соединительной ткани. Простейшим методом получения этого протеиноида является обработка кости разведеннойсоляной кислотой. Минеральные составные части кости переходят при этом в раствор, тогда как на коллаген, как на не растворимое в разведенных кислотах вещество, соляная кислота заметного действия не оказывает.[c.52] С. Фокс показал [20], что нагреванием из аминокислот можно получить сополимеры (протеиноиды), содержащие до 18 аминокислот, являющихсямоделями первичного белка. Фокс и Янг нашли, что протеиноид образует врастворе солей характерные микросферы. Они содержат мембраны и дажедвойные слои . Введение в микросферы гидроокиси цинка вызывает появление у них способности расщеплять АТФ. С. Фокс считает, что эти микроструктуры по свойствам напоминают клетки.[c.52] Протеиноиды, альбуминоиды, склеропротеины— белковые вещества, характеризующиеся большой химической стойкостью и находящиеся в таких частях животного организма (или его выделениях), которые выполняют механические функции. В растениях они не найдены. Кроме сходства физиологических функций, их объединяет и общность других свойств. Так, например, они совершенно нерастворимы в воде и растворах нейтральных солей, а также в разбавленных кислотах и щелочах. Растворить их удается только при энергичной обработке кислотами или щелочами, причем первоначальная структура их испытывает при этом значительные изменения. Не поддаются они действию и протеолитических ферментов, по крайней мере в обычных условиях.[c.327] Из протеиноидов позвоночных следует отметить коллаген, эластин и кератин. Коллаген представляет главную составную часть соединительной ткани кожи и сухожилий и основное органическое вещество костей и хрящей. Коллаген устойчив к действию некоторых протеолитических ферментов он расщепляется пепсином, но не трипсином. При действиихолодной воды на указанные ткани коллаген не растворяется его можно перевести в раствор лишь при более высокой температуре, но при этом строение его изменяется.[c.328] В группу протеинов, или простых белков, обычно включают также так называемые протеиноиды. Эти вещества имеют лишь некоторые свойствабелков, по ряду же свойств они значительно отличаются от большинства белков, прежде всего малой растворимостью. К протеиноидам относится ряд белков, играющих в организмах животных и растений опорную, механическую, защитную роль.[c.311] Представителями протеиноидов являются кератин, входящий в состав кожи, волос (шерсти), ногтей, рогов фиброин, входящий в состав шелка, и т. д. Некоторые из этих белков имеют наиболее простое строение и изучены больше других белков.[c.311] В работах Фокса (1966—1968) экспериментально исследоваласьсамоорганизация в полипептидных цепях, образуемых при термической поликонденсации эквимолярных смесей 18 канонических аминокислот(кроме Асп и Глу) в присутствии солей фосфорной кислоты, игравших рольводоотнимающих средств. Прп этом образуются цепи неравномерного состава, синтетические полипептиды, названные Фоксом протеиноидами. Эти соединения обладают каталитической активностью, сходной с ферментативной с их помощью удалось проводить реакции гидролиза, декарбокснлнрования, амннирования и дезаминирования. Однакополимеразная активность у протеиноидов пе обнаружена.[c.537] Протеиноиды вызывали большой интерес и тщательно изучались выяснилось, что они способны образовывать мембраны и замкнутые полости, а отдельные микросферы, соединяясь, дают цепочки и более сложные сочетания. По мнению С. Фокса, зоны вулканической деятельности могли быть теми местами, в которых протекал первичный синтез — конденсация протеиноидов. Дожди вымывали эти соединения, выносили их к отмелям рек или морей, где, вероятно, происходили в дальнейшем процессы усложнения протеиноидных структур.[c.210] |