Главная страница

Биохимия. Био 9. Тельной ткани. Соединительная ткань


Скачать 2.96 Mb.
НазваниеТельной ткани. Соединительная ткань
АнкорБиохимия
Дата04.12.2022
Размер2.96 Mb.
Формат файлаpdf
Имя файлаБио 9.pdf
ТипДокументы
#827014

Тема Биохимия соединительной ткани.
Особенности химического состава и метаболизма соединительной ткани.
Подгатовил: Базарханов.И.Б

Особенности строения и
метаболизма соедини-
тельной ткани.
Соединительная ткань
— это
сложнейшая структурная и много-
функциональная система, которая
объединяет в единое целое
различные органы и ткани
организма и составляет примерно
50% от массы тела
.
Соединительная ткань является
основной составляющей в
челюстно-лицевой области.

К соединительной ткани относятся: ткани костей, зубов, хрящей, сухожилий, подкожная клетчатка, жировая ткань, кровь, лимфа и др.
Соединительная ткань
может образовывать
твердые структуры
костей и зубов;
Может принимать
форму канатов
, придавая
сухожилиям большую прочность на разрыв;
Может формировать
прозрачное вещество
роговицы глаза и т.д.


Несмотря на разнообразие
консистенции соединительной
ткани, в ее строении есть
общая закономерность.

Соединительная ткань =
в
неклеточный матрикс
+
клетки
разного типа
(фибробласты,

хондро- и остеобласты,
макрофаги, мезенхимные и
тучные клетки, меланоциты).

Внеклеточный матрикс в
соединительной ткани
занимает
больше места
,
чем
сами клетки.

Схема строения и химического состава соединительной ткани
СОЕДИНИТЕЛЬНАЯ ТКАНЬ
РАЗНЫЕ ТИПЫ
КЛЕТОК
ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ
МАТРИКС
ВОЛОКНА
МАТРИКС
КОЛЛАГЕНЫ
И ЭЛАСТИНЫ
НЕКОЛЛАГЕНОВЫЕ
БЕЛКИ,
ПОЛИСАХАРИДЫ
фибробласты,
хондро- и остеобласты,
макрофаги, мезенхимные
И
тучные клетки,
меланоциты
(ГЛИКОЗАМИНОГЛИКАНЫ)
ПРОТЕОГЛИКАНЫ,
ГЛИКОПРОТЕИНЫ

Строение соединительной ткани

Внеклеточный матрикс (ВКМ) соединительной ткани:
ВКМ содержит
волокна и матрикс
.
Они состоят из
разнообразных белков и
полисахаридов
,
в образовании которых
участвуют бластные клетки соединитель-
ной ткани:
фибробласты
коллаген и эластин;
тучные клетки
– гистамин и гепарин;
хондро- и
остеобласты
– компоненты хрящей и костей;
меланоциты
– меланин.
Специфическое взаимодействие этих
молекул обеспечивает
образование высоко-
упорядоченной
трехмерной структуры
внеклеточного матрикса.

Белки внеклеточного матрикса (ВКМ)
можно разделить на 2 группы:

Коллагены и эластины
-
семейство фибриллярных
белков, которые
образуют
волокна
.
Они составляют
75%
от общего количества белков и
являются основными
структурными белками ВКМ;

Неколлагеновые белки
(около
25%
) -
это
регуляторные белки,
ферменты,
а также
адгезивные
белки
, обеспечивающие
связывание различных
компонентов матрикса между
собой и с клеточными
мембранами.

Полисахариды внеклеточного матрикса

Представлены
гликозамингликанами (ГАГ),
которые состоят из структурных единиц -
дисахаридов
. Гликозамингликаны различаются
составом повторяющихся в них дисахаридов и их
количеством. Могут быть в свободном или
связанном виде.

Гликозамингликаны связываясь с белками,
образуют:
1.
протеогликаны
– высокомолекулярные
соединения, включающие
белковый (5%)
и
углеводный (95%)
компоненты;
2.
гликопротеины
– включающие
10-
20% углеводов
и
80-90%
белков
.

Коллагены, эластины -
особенности строения и
метаболизма
Молекулы
коллагенов
имеют общий
принцип организации: суперспираль,
полученная при скручивании
трех
полипептидных α – цепей
, где
отдельные цепи связаны
водородными связями.
Количество аминокислот
в каждой из α – цепей
около
1000
.

Особенности аминокислотного состава коллагена
Полипептидная α - цепь коллагена состоит из
повторяющихся триплетов:
[Гли-Х-Y],
где Гли – глицин, Х и Y могут быть любыми
аминокислотами, но чаще всего:
Х –пролин или аланин
Y -
гидроксипролин или гидроксилизин.
Коллаген содержит
33%
глицина
.
На рисунке аминокислотные остатки
глицина окрашены в черный цвет,
а других аминокислот – в белый.

С
хематически цепь коллагена может быть представлена следующим образом:
Гли
-
Х- ГиПро –
Гли
-
Про – ГиЛиз –
Гли
- X-
ГиПро

Коллаген содержит в основном
заменимые аминокислоты и
очень мало метионина,
тирозина и гистидина.

Коллаген почти
не содержит
цистеина и триптофана.

Изгибы α - цепи вызывает
аминокислотный остаток
пролина.

Глицин
обеспечивает
плотность укладки трех
полипептидных цепей т.к. не
имеет радикала и может
находится внутри тройной
спирали.

Синтез коллагена
Коллаген синтезируется в основном внутри
фибробластов - клеток соединительной ткани в виде
препроколлагена
,
содержащего на N – конце
сигнальную последовательность из
100
аминокислотных остатков
,
облегчающих перемещение
α – цепей в просвет ЭПР.

Рибосома

Синтезируемый
белок

Мембрана
ЭПР

Везикулярное пространство ЭПР

N-
концевая сигнальная
последовательность


написать администратору сайта