Бх. 001. ферменты это 1 катализаторы
 Скачать 22.43 Kb.
|
|
001. ФЕРМЕНТЫ – ЭТО 1) катализаторы 2) витамины 3) регуляторы 4) рецепторы 002. ПО ХИМИЧЕСКОЙ ПРИРОДЕ ФЕРМЕНТЫ – ЭТО 1) белки 2) углеводы 3) липиды 4) металлы 003. ФЕРМЕНТЫ ОТЛИЧАЮТСЯ ОТ НЕОРГАНИЧЕСКИХ КАТА-ЛИЗАТОРОВ ТЕМ, ЧТО 1) не изменяются в процессе реакции 2) не катализируют термодинамически невозможные реакции 3) не сдвигают положение равновесия обратимых реакций 4) обладают специфичностью 004. ФЕРМЕНТЫ, КАТАЛИЗИРУЮЩИЕ ОДНУ И ТУ ЖЕ РЕАК-ЦИЮ, НО ОТЛИЧАЮЩИЕСЯ ПО СОСТАВУ И ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИМ СВОЙСТВАМ, НАЗЫВАЮТСЯ 1) изоферментами 2) сопряженными ферментами 3) конкурирующими ферментами 4) лимитирующими ферментами 005. ПРОСТОЙ ФЕРМЕНТ СОСТОИТ ИЗ 1) аминокислот 2) аминокислот и ионов металлов 3) аминокислот и витаминов 4) аминокислот и липидов 006. СЛОЖНЫЙ ФЕРМЕНТ СОСТОИТ ИЗ 1) аминокислот 2) аминокислот и кофактора 3) глюкозы и ионов металлов 4) нуклеотидов 007. У ПРОСТЫХ ФЕРМЕНТОВ В СОСТАВ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ВХОДЯТ 1) нуклеиновые кислоты 2) ионы металлов 3) аминокислоты 4) углеводы 008. У СЛОЖНЫХ ФЕРМЕНТОВ ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ АК-ТИВНОГО ЦЕНТРА ПРЕДСТАВЛЕН 1) только аминокислотами 2) аминокислотами и кофактором 3) аминокислотами и углеводами 4) фосфолипидами 009. КОНСТАНТА МИХАЭЛИСА (КМ) ХАРАКТЕРИЗУЕТ 1) сродство фермента к субстрату 2) эффективность активатора 3) эффективность ингибитора 4) сродство фермента к продукту 010. АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТА ОПРЕДЕЛЯЕТСЯ 1) по скорости убывания субстрата 2) по изменению конформации субстрата 3) по скорости образования фермент-субстратного комплекса 4) по изменению температуры 011. КОНСТАНТА МИХАЭЛИСА – ЭТО 1) концентрация субстрата, при которой скорость реакции является максимальной 2) концентрация субстрата, при которой скорость реакции равна половине максимальной 3) насыщающая концентрация субстрата 4) концентрация продукта 012. АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФЕРМЕНТА – ЭТО 1) участок фермента, отвечающий за связывание субстрата и обра-зование продукта 2) участок фермента, отвечающий за регуляцию активности 3) участок фермента, отвечающий за связывание с клеточными структурами 4) участок фермента, отвечающий за присоединение кофактора 013. КОФАКТОР – ЭТО 1) небелковая часть фермента 2) белковая часть фермента 3) часть аллостерического центра 4) часть конкурентного ингибитора 014. КОФЕРМЕНТЫ ОТ ПРОСТЕТИЧЕСКИХ ГРУПП ОТЛИЧА-ЮТСЯ 1) прочностью связи с апоферментом 2) прочностью связи с аллостерическим центром 3) местоположением в молекуле фермента 4) ролью в процессе ферментного катализа 015. ТЕМПЕРАТУРА ТЕЛА ВЫШЕ 40ОС ОПАСНА ДЛЯ ЖИЗНИ ЧЕЛОВЕКА 1) из-за денатурации многих белков, включая ферменты 2) из-за резкого увеличения скорости ферментативных реакций и ис-тощения запасов субстратов 3) из-за переполнения клеток продуктами ферментативных реакций 4) из-за теплового разрушения небелковых лигандов ферментов 016. СДВИГ рН В ЛЮБУЮ СТОРОНУ ОТ ОПТИМАЛЬНОГО ЗНА-ЧЕНИЯ 1) изменяет конформацию фермента 2) не изменяет конформацию фермента 3) изменяет первичную структуру фермента 4) разрушает дисульфидные связи в ферменте 017. ФЕРМЕНТЫ УСКОРЯЮТ ХИМИЧЕСКИЕ РЕАКЦИИ 1) снижением энергии активации 2) повышением энергии активации 3) повышением температуры реакции 4) снижением температуры реакции 018. ИЗМЕНЕНИЕ КОНФОРМАЦИИ ФЕРМЕНТА ПРИ АЛКАЛОЗЕ ВЫЗВАНО 1) разрушением водородных и ионных связей 2) разрушением дисульфидных связей 3) разрушением пептидных связей 4) разрушением гидрофобных связей 019. ДЕНАТУРАЦИЯ ФЕРМЕНТА ПРИВОДИТ К ЕГО ИНАКТИ-ВАЦИИ ВСЛЕДСТВИЕ 1) изменения конформации активного центра или его утраты 2) разрушения кофактора в активном центре 3) исчезновения аллостерического центра 4) расщепления молекулы фермента на отдельные фрагменты 020. ПРИ ОТНОСИТЕЛЬНОЙ СПЕЦИФИЧНОСТИ ФЕРМЕНТЫ ДЕЙСТВУЮТ НА 1) один субстрат 2) субстраты из одного биологического класса молекул 3) определенный тип связи 4) любые субстраты 021. ПО ТЕОРИИ ФИШЕРА 1) субстрат должен абсолютно соответствовать конформации актив-ного центра 2) субстрат может не соответствовать конформации активного цен-тра фермента 3) кофактор должен абсолютно соответствовать конформации ак-тивного центра 4) кофактор может не соответствовать конформации активного цен-тра 022. ПО ТЕОРИИ КОШЛАНДА 1) активный центр фермента формируется окончательно при связы-вании с субстратом 2) активный центр имеет необходимую конформацию до взаимодей-ствия с субстратом 3) активный центр фермента формируется окончательно при связы-вании с коферментом 4) форма активного центра не зависит строения кофактора и суб-страта 023. ДЛЯ ОЧИСТКИ ГНОЙНЫХ РАН ИСПОЛЬЗУЮТ ОБРАБОТКУ ПЕПТИДАЗАМИ, ТАК КАК ОНИ 1) расщепляют белки разрушенных клеток и этим очищают рану 2) расщепляют гликолипиды разрушенных клеток и этим очищают рану 3) расщепляют нуклеиновые кислоты и этим очищают рану 4) расщепляют углеводы разрушенных клеток и этим очищают рану 024. ДОБАВЛЕНИЕ ТРИПСИНА (ПЕПТИДАЗЫ ПОДЖЕЛУДОЧ-НОЙ ЖЕЛЕЗЫ) К ФЕРМЕНТАМ 1) не изменит их активность 2) приведет к потере их активности 3) приведет к повышению их активности 4) приведет разрушению кофактора 025. ПРЯМЫМ ДОКАЗАТЕЛЬСТВОМ БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ ФЕРМЕНТА ЯВЛЯЕТСЯ 1) его способность влиять на энергию активации 2) его способность ускорять и прямую, и обратную реакции 3) его способность ускорять достижение положения равновесия об-ратимой реакции 4) прекращение каталитического действия при добавлении в раствор вещества, разрушающего пептидные связи 026. ДЛЯ СОХРАНЕНИЯ СЛАДКОГО ВКУСА СВЕЖЕСОБРАН-НЫЕ ПОЧАТКИ КУКУРУЗЫ ПОМЕЩАЮТ НА НЕСКОЛЬКО МИ-НУТ В КИПЯЩУЮ ВОДУ ДЛЯ ТОГО, ЧТОБЫ 1) они стали мягкими 2) денатурировать ферменты, превращающие глюкозу в крахмал 3) было легко освободить зерна 4) разрушить пептидные связи 027. ИЗМЕНЕНИЕ КОНФОРМАЦИИ ФЕРМЕНТА ПРИ АЦИДОЗЕ ВЫЗВАНО 1) разрушением водородных и ионных связей 2) разрушением дисульфидных связей 3) разрушением пептидных связей 4) разрушением гидрофобных связей 028. ПРИ АБСОЛЮТНОЙ СПЕЦИФИЧНОСТИ ФЕРМЕНТЫ ДЕЙ-СТВУЮТ НА 1) один субстрат 2) определенный тип связи в субстрате 3) определенный тип связи в продукте 4) любые субстраты 029. ПРИ ДЕЙСТВИИ СОЛЕЙ ТЯЖЁЛЫХ МЕТАЛЛОВ НА ФЕР-МЕНТЫ ПРОИЗОЙДЁТ 1) изменение оптимума рН 2) их денатурация 3) увеличение устойчивости к нагреванию 4) изменение субстратной специфичности 030. ТРИХЛОРУКСУСНАЯ ОРГАНИЧЕСКАЯ КИСЛОТА ПРИ ДЕЙСТВИИ НА ФЕРМЕНТЫ 1) обеспечивает поддержание активной формы субстрата 2) создаёт оптимум рН для их работы 3) вызывает их денатурацию 4) участвует в связывании кофактора с активным центром 031. ОДНИМ ИЗ МОЩНЫХ ДЕНАТУРИРУЮЩИХ ФАКТОРОВ ДЛЯ ФЕРМЕНТОВ СЛУЖИТ 1) действие высоких концентраций солей щелочных металлов 2) повышение температуры среды более 50˚С 3) накопление высоких концентраций продуктов реакции 4) блокирование аллостерического центра каким-нибудь ингибито-ром 032. АПОФЕРМЕНТ - ЭТО 1) комплекс белка и кофактора 2) белковая часть фермента 3) ионы металлов в составе фермента 4) витамины, необходимые для работы фермента 033. ОБЩИМ СВОЙСТВОМ ФЕРМЕНТА И НЕОРГАНИЧЕСКОГО КАТАЛИЗАТОРА ЯВЛЯЕТСЯ 1) их регулируемость 2) неизменная концентрация в процессе реакции 3) работа в мягких условиях 4) высокая специфичность 034. НЕОРГАНИЧЕСКИЕ КАТАЛИЗАТОРЫ ТАК ЖЕ, КАК И ФЕРМЕНТ, 1) обладают высокой специфичностью действия 2) снижают энергию активации процесса 3) являются высокомолекулярными молекулами 4) подвергаются действию регуляторов 035. КОНКУРЕНТНЫЙ ИНГИБИТОР 1) по строению похож на субстрат 2) по строению не похож на субстрат 3) по строению похож на продукт 4) по строению похож на кофактор 036. АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЕ ИНГИБИТОРЫ 1) действуют обратимо 2) действуют необратимо 3) присоединяются к активному центру 4) конкурируют с субстратом 037. ХАРАКТЕРНОЙ ОСОБЕННОСТЬЮ АЛЛОСТЕРИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ ЯВЛЯЕТСЯ ТО, ЧТО 1) ингибиторы действуют на них необратимо 2) регуляторы связываются со специальным центром 3) регуляторы присоединяются к активному центру 4) действие регуляторов зависит от концентрации субстрата 038. ОГРАНИЧЕННЫЙ ПРОТЕОЛИЗ - ЭТО 1) присоединение олиго- или полипептида к ферменту 2) отщепление олиго- или полипептида от фермента 3) присоединение олиго- или полипептида к аллостерическому цен-тру фермента 4) отщепление олиго- или полипептида от аллостерического центра фермента 039. НАИБОЛЕЕ ПОЛНО АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФЕРМЕНТА ХА-РАКТЕРИЗУЕТ ФРАЗА 1) это центр, связывающий субстрат 2) это аллостерический центр 3) это группа аминокислот, расположенная последовательно в по-липептидной цепи 4) это каталитический центр + центр, связывающий субстрат 5) это аллостерический центр + центр, связывающий субстрат 040. НА СКОРОСТЬ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ МОГУТ ВЛИЯТЬ СЛЕДУЮЩИЕ ФАКТОРЫ а) концентрация фермента б) концентрация субстрата в) рН г) температура д) действие ингибиторов (активаторов) Выберите правильную комбинацию ответов 1) а, б, в 2) в, г, д 3) а, б, в, г, д 4) б, г, д 5) б, в, г, д 041. ИНДИКАТОРНЫМИ ФЕРМЕНТАМИ ИНФАРКТА МИОКАР-ДА ЯВЛЯЮТСЯ а) ЛДГ1 б) аспартатаминотрансфераза в) альдолаза г) глутаматдегидрогеназа д) креатининфосфокиназа – МВ Выберите правильную комбинацию ответов 1) а, в, г 2) б, в, г 3) а, б, д 4) в, г, д 5) а, г, д 042. ТОКСИЧЕСКОЕ ВЛИЯНИЕ СОЛЕЙ ТЯЖЕЛЫХ МЕТАЛЛОВ НА ФЕРМЕНТЫ И ДРУГИЕ ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ БЕЛКИ ОБУ-СЛОВЛЕНО а) денатурацией белка б) инактивацией ферментов в) гидролизом белка г) разрушением первичной структуры белка д) образованием нерастворимых комплексных соединений между белками и тяжелыми металлами Выберите правильную комбинацию ответов: 1) а, б, д 2) а, б, в 3) б, в, г 4) в, г, д 5) а, г, д 043. ФЕРМЕНТЫ, РЕГУЛИРУЮЩИЕ СКОРОСТЬ МЕТАБОЛИЧЕС-КИХ ПУТЕЙ, а) обычно действуют на ранних стадиях метаболических путей б) действуют в местах ключевых разветвлений метаболических путей в) катализируют практически необратимые реакции г) являются лимитирующими ферментами Выберите правильную комбинацию ответов: 1) а, б, г 2) а, б, в 3) б, в, г 4) а, б, в, г 5) а, в, г 044. ПЕРВИЧНАЯ ЭНЗИМОПАТИЯ ВОЗНИКАЕТ 1) при нарушении синтеза фермента 2) при действии печёночных ядов 3) при нехватке какого-либо витамина в пище 4) при неправильном питании 045. К ЭНЗИМОПАТОЛОГИЯМ ОТНОСЯТСЯ а) дисахаридозы б) гликогенозы в) фенилкетонурия г) панкреатит д) липидозы Выберите правильную комбинацию ответов: 1) а, б, д 2) а, б, в, д 3) б, в, г, д 4) в, г, д 5) а, г, д 046. КИНАЗЫ КАТАЛИЗИРУЮТ РЕАКЦИИ 1) переноса групп внутри молекулы 2) образование С–О связей в молекулах 3) разрыв С–С связей в молекулах 4) перенос фосфатной группы от молекулы донора к акцептору 5) присоединения воды к молекулам 047. ФЕРМЕНТЫ ГИДРАТАЗЫ ОТНОСЯТСЯ К КЛАССУ 1) оксидоредуктаз 2) трансфераз 3) гидролаз 4) лиаз 5) изомераз 048. ОБРАТИМЫЕ ИНГИБИТОРЫ а) соединения, которые нековалентно взаимодействуют с фермен-том б) могут диссоциировать от фермента в) могут конкурировать с субстратом за активный центр г) соединения, которые ковалентно взаимодействуют с ферментом Выберите правильную комбинацию ответов: 1) а, б, г 2) а, б, в 3) б, в, г 4) а, б, в, г 5) а, в, г 049. НЕОБРАТИМЫЕ ИНГИБИТОРЫ 1) изменяют субстратную специфичность фермента 2) легко отщепляются от фермента 3) при снижении концентрации субстрата замещают его в актив-ном центре 4) связывают и выводят из действия определённые функциональ-ные группы активного центра 050. К КЛАССУ ОКСИДОРЕДУКТАЗ ОТНОСЯТСЯ ФЕРМЕНТЫ а) киназы б) оксигеназы в) дегидрогеназы г) редуктазы д) оксидазы Выберите правильную комбинацию ответов: 1) а, б, д 2) а, б, в, д 3) б, в, г, д 4) в, г, д 051. АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЙ ФЕРМЕНТ ОБЛАДАЕТ СЛЕДУЮЩИ-МИ СВОЙСТВАМИ а) это часто олигомерный белок б) у него есть аллостерический центр в) субстрат может быть для него аллостерическим эффектором г) конечный продукт метаболического пути может быть для него аллостерическим эффектором д) присоединение аллостерического эффектора изменяет конфор-мацию фермента Выберите правильную комбинацию ответов: 1) а, б, д 2) а, б, в, г, д 3) б, в, г, д 4) в, г, д 052. ПРИ АЛЛОСТЕРИЧЕСКОМ ИНГИБИРОВАНИИ ФЕРМЕНТОВ а) уменьшается скорость превращения субстрата в продукт б) изменяется конформация фермента в) эффектор присоединяется в активном центре г) нарушается пространственное соответствие активного центра субстрату д) эффектор присоединяется в аллостерическом центре Выберите правильную комбинацию ответов: 1) а, б, д 2) а, б, в, г, д 3) б, в, г, д 4) в, г, д 5) а, б, г, д 053. В ОСНОВЕ ЭНЗИМОДИАГНОСТИКИ ЛЕЖАТ СЛЕДУЮЩИЕ ОСОБЕННОСТИ СОСТАВА И РАСПРЕДЕЛЕНИЯ ФЕРМЕНТОВ В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА а) состав ферментов у взрослого человека в основном постоянен б) состав ферментов у взрослого человека может меняться при болезнях в) более специфичным для тканей является соотношение разных ферментов и изоферментов г) метаболические пути в разных тканях похожи, и есть лишь не-сколько тканеспецифических ферментов Выберите правильную комбинацию ответов: 1) а, б, г 2) а, б, в 3) б, в, г 4) а, б, в, г 5) а, в, г 054. ПРИ ХИМИЧЕСКОЙ МОДИФИКАЦИИ ЭФФЕКТОР ПРИСО-ЕДИНЯЕТСЯ К ФЕРМЕНТУ 1) ионной связью 2) ковалентной связью 3) водородной связью 4) металлической связью 055. В ОТЛИЧИЕ ОТ КОВАЛЕНТНОЙ МОДИФИКАЦИИ ПРИ ОГРАНИЧЕННОМ ПРОТЕОЛИЗЕ 1) происходит только активация 2) процесс является обратимым 3) к молекуле присоединяется пептидный фрагмент 4) наблюдается диссоциация субъединиц молекулы 056. ТРАНСФЕРАЗЫ КАТАЛИЗИРУЮТ РЕАКЦИИ 1) присоединения воды по двойной связи 2) разрыв С–С связи с последующим присоединением воды по месту разрыва 3) перенос химических групп от молекулы к молекуле 4) перенос электронов 057. СИНТЕТАЗАМИ НАЗВАЮТ ФЕРМЕНТЫ, КАТАЛИЗИРУЮ-ЩИЕ РЕАКЦИИ 1) образования более сложных молекул за счёт энергии АТФ 2) не нуждающиеся в молекулах АТФ 3) образования молекул с макроэргическими связями 4) переноса энергии от первичных макроэргов на АДФ 058. ИЗОФЕРМЕНТЫ ОТЛИЧАЮТСЯ ДРУГ ОТ ДРУГА а) кинетическими параметрами б) локализацией в тканях в) отношением к регуляторам г) химическим составом д) субстратами Выберите правильную комбинацию ответов: 1) а, б, д 2) а, б, в, г 3) б, в, г, д 4) в, г, д 5) а, б, г, д 059. ИЗОМЕРАЗЫ КАТАЛИЗИРУЮТ РЕАКЦИИ 1) присоединения воды к субстрату 2) фосфорилирования субстрата 3) гликозилирования субстрата 4) взаимопревращения изомеров 5) гидрирования изомеров 060. ОКСИГЕНАЗЫ КАТАЛИЗИРУЮТ РЕАКЦИИ 1) внедрения кислорода в субстрат 2) фосфорилирования субстрата 3) дегидрирования субстрата 4) аминирования субстрата 5) декарбоксилирования субстрата 061. ОБРАТИМОСТЬ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ ЗАВИСИТ ОТ 1) температуры 2) ионной силы раствора 3) термодинамического состояния системы 4) концентрации фермента 5) структуры активного центра 062. КОНКУРЕНТНЫЕ ИНГИБИТОРЫ 1) повышают КМ фермента 2) понижают КМ фермента 3) повышают Vmax 4) понижают Vmax 5) не изменяют КМ и Vmax 063. АБСОЛЮТНУЮ СПЕЦИФИЧНОСТЬ К СУБСТРАТУ ПРОЯВ-ЛЯЕТ ФЕРМЕНТ 1) лизоцим 2) карбоксипептидаза 3) мальтаза 4) химотрипсин 5) папаин 064. ФЕРМЕНТЫ, КАТАЛИЗИРУЮЩИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯР-НЫЙ ПЕРЕНОС ГРУПП, НАЗЫВАЮТСЯ 1) гидроксилазами 2) мутазами 3) киназами 4) рацимазами 5) оксигеназами 065. ПРЕВРАЩЕНИЕ: 2Н2О2 = 2Н2О + О2 ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ПРИ УЧАСТИИ 1) оксигеназы 2) каталазы 3) пероксидазы 4) оксидазы 5) НАД-зависимой дегидрогеназы 066. НЕСПЕЦИФИЧЕСКАЯ РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ЗА СЧЕТ ИЗМЕНЕНИЯ 1) температуры 2) рН среды 3) ионной силы клеточного содержимого 4) концентрации субстратов 5) всех указанных параметров 067. РЕЗКОЕ УСИЛЕНИЕ БИОСИНТЕЗА ФЕРМЕНТА ПОД ВЛИЯ-НИЕМ МЕТАБОЛИТА СООТВЕТСТВУЮЩЕЙ РЕАКЦИИ ПРОИС-ХОДИТ В РЕЗУЛЬТАТЕ 1) аллостерической регуляции 2) индукции биосинтеза фермента 3) изостерической регуляции 4) неспецифической регуляции 5) изменения концентрации «ключевого» метаболита 068. УЧАСТОК МОЛЕКУЛЫ ФЕРМЕНТА, ОТВЕЧАЮЩИЙ ЗА ПРИСОЕДИНЕНИЕ СУБСТРАТА 1) каталитический центр 2) субстратный центр 3) аллостерический центр 4) активный центр 069. УЧАСТОК МОЛЕКУЛЫ ФЕРМЕНТА, ОТВЕЧАЮЩИЙ ЗА ПРИСОЕДИНЕНИЕ КОНКУРЕНТНОГО ИНГИБИТОРА 1) каталитический центр 2) субстратный центр 3) аллостерический центр 4) активный центр 070. УЧАСТОК МОЛЕКУЛЫ ФЕРМЕНТА, ОТВЕЧАЮЩИЙ ЗА ПРИСОЕДИНЕНИЕ НЕКОНКУРЕНТНОГО ИНГИБИТОРА 1) каталитический центр 2) субстратный центр 3) аллостерический центр 4) активный центр 071. ФЕРМЕНТ ГИАЛУРОНИДАЗА ИСПОЛЬЗУЕТСЯ В МЕДИ-ЦИНЕ ДЛЯ 1) удаления токсинов 2) лечения злокачественных новообразований 3) рассасывания рубцов 4) улучшения пищеварения 5) предотвращения тромбообразования 072. ФЕРМЕНТ ПЕПСИН ИСПОЛЬЗУЕТСЯ В МЕДИЦИНЕ ДЛЯ 1) обработки гнойных ран 2) предотвращения тромбообразования 3) улучшения пищеварения 4) рассасывания рубцов 5) лечения вирусного конъюнктивита 073. ПРИ БОЛЕЗНИ ТЕЯ-САКСА ОТМЕЧЕНА НЕДОСТАТОЧ-НОСТЬ ГЕКСОЗАМИНИДАЗЫ А, ОТВЕТСТВЕННОЙ ЗА ДЕГРА-ДАЦИЮ ГАНГЛИОЗИДОВ. КЛЕТОЧНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ ЭТОГО ФЕРМЕНТА 1) цитозоль 2) эндоплазматический ретикулум 3) лизосомы 4) митохондрии 5) ядро 074. БОЛЕЗНЬ ТЕЯ-САКСА ОБУСЛОВЛЕНА ДЕФИЦИТОМ ГЕК-СОЗАМИНИДАЗЫ-А., КОТОРАЯ ОТНОСИТСЯ К КЛАССУ 1) трансфераз 2) гидролаз 3) лиаз 4) лигаз 5) оксидоредуктаз 075. К РАЗВИТИЮ БОЛЕЗНИ ГИРКЕ ПРИВОДИТ ДЕФИЦИТ ФЕРМЕНТА 1) альдозы 2) липазы 3) глюкозо-6-фосфатазы 4) гликогенфосфорилазы 5) гексокиназы 076. НАРУШЕНИЕ МЕТАБОЛИЗМА СФИНГОЛИПИДОВ ПРИ БО-ЛЕЗНИ ТЕЯ-САКСА И ГОШЕ ВЫЗЫВАЕТСЯ 1) накоплением гликозаминогликанов 2) снижение распада сфинголипидов 3) снижение синтеза цереброзидов 4) увеличение синтеза цереброзидов 5) нарушение регуляции биосинтеза ганглиозидов |