Главная страница

1 белки ферменты. 1. Какие из отмеченных свойств характерны для белков Коллоидные


Скачать 76.5 Kb.
Название1. Какие из отмеченных свойств характерны для белков Коллоидные
Дата20.10.2022
Размер76.5 Kb.
Формат файлаdoc
Имя файла1 белки ферменты.doc
ТипДокументы
#743966

1. Какие из отмеченных свойств характерны для белков

+1. Коллоидные

-2. Термостабильность

-3. Устойчивость к изменениям рН

+4. Амфотерность

+5. Денатурация
2. Какова роль ковалентных связей белков:

+1. Стабилизируют третичную структуру белка

-2. Поддерживают алфа-спиральную конфигурацию полипептидной цепи

+3. Используются при соединении аминокислот в первичной структуре белка
3. Для каких белков преобладающей является бета-структура полипептидной цепи:

-1. Гемоглобин

+2. Фиброин шелка

-3. Миоглобин

-4. Сывороточный альбумин
4. Какие связи участвуют в образовании третичной структуры белка:

-1. Пептидные

+2. Водородные

+3. Ионные

+4. Дисульфидные

+5. Ван-дер-Ваальса
5. Что обеспечивает четвертичная структура белков:

-1. Растворимость

-2. Видовую специфичность

+3. Кооперативный эффект
6. Нативная структура белка определяется:

-1. Первичной структурой

-2. Вторичной структурой

+3. Третичной структурой
7. Генетически детерминирована:

+1. Первичная структура

-2. Вторичная структура

-3. Третичная структура

-4. Четвертичная структура белка
8. Какие из отмеченных свойств характерны для нативных белков:

+1. Специфическое взаимодействие

-2. Термостабильность

-3. Устойчивость к изменению рН
9. Что обеспечивает первичная структура белков:

-1. Растворимость

+2. Видовую специфичность

-3. Функциональную активность

+4. Формирование последующих уровней структурной организации молекулы
10. Какое из отмеченных свойств характерно для денатурированных белков:

-1. Наличие водородных связей

+2. Наличие пептидных связей

-3. Наличие вторичной и третичной структуры

-4. Гиперхромный эффект

-5. Хорошая растворимость в воде
11. Какие белки обладают наибольшей степенью альфа-спирализации полипептидной цепи:

-1. Коллаген

-2. Инсулин

+3. Гемоглобин

+4. Миоглобин

-5. Кератин
12. Как тип четвертичной структуры влияет на характер выполняемой белком функции:

-1. Определяет конформацию молекулы

-2. Формирует активный центр

+3. Обеспечивает кооперативный эффект
13. Какие свойства характерны для белков:

+1. Амфотерность

-2. Устойчивость к изменению рН

+3. Способность вращать плоскость поляризованного луча

+4. Термолабильность
14. Назовите первый этап выделения белков из ткани:

-1. Экстракция растворителями

-2. Выделение индивидуальных белков из смеси

-3. Определение молекулярной массы и проверка гомогенности

+4. Гомогенизация

-5. Осветление экстракта
15. В каком направлении будут перемещаться белки сыворотки крови при электрофорезе при рН=8.6

-1. Катоду

+2. Аноду

-3. Остаются на старте
16. Усредненная ИЭТ всех белков цитоплазмы в пределах 5^5. Какой заряд имеют белки цитоплазмы при физиологическом значении рН=7.36

-1. +

+2. -
17. Какой белок будет выходить первым из колонки^ заполненной сефадексом - G-100^ если смесь содержит белки с М.м.

+1. 430 тыс

-2. 95 тыс

-3. 10 тыс
18. Какой метод можно использовать для группового фракционирования белков:

-1. Кристаллизацию

+2. Осаждение органическими растворителями

-3. Препаративное ультрацентрифугирование

+4. Высаливание
19. Какие вещества служат для высаливания белков:

+1. Щелочноземельные металлы;

-2. Сахароза

-3. Кислоты

-4. Тяжелые металлы
20. Какой метод можно использовать для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей:

-1. Высаливание

-2. Ультрацентрифугирование

-3. Электрофорез

+4. Диализ
21. На чем основан метод гель-фильтрации:

+1. Различиях молекулярной массы

-2. Различиях величин заряда

+3. Различиях формы и размеров молекул

-4. Различиях растворимости
22. От чего зависит скорость седиментации белков:

-1. От числа растворенных молекул

+2. От молекулярной массы белков

-3. От величины заряда белковых молекул
23. Смесь аминокислот содержащая 1. валин 2. аспарагиновую кислоту 3. лизин была подвергнута фракционированию методом элекрофореза на бумаге при рН=6.6. Какие аминокислоты останутся на линии старта?

+1. Валин

-2. Аспарагиновая кислота

-3. Лизин
24. На каком свойстве белков основано фракционирование органическими растворителями:

-1. Величине молекулярной массы

-2. Амфотерности

+3. Гидратации

-4. Самосборка
25. На каких свойствах белков основан метод аффинной хроматографии:

-1. Амфотерности

-2. Способности к ионизации

-3. Величине молекулярной массы

-4. Растворимости

+5. Специфическом взаимодействии с лигандами
26. Пептидная связь в белках:

+1. Имеет частично двойной характер

-2. Является нековалентной

+3. Невозможно свободное вращение

+4. Является плоской

-5. Имеет cis-конформацию в альфа-спирали
27. Какая из перечисленных аминокислот является диаминокарбоновой кислотой (4 группа):

-1. Лейцин

+2. Лизин

-3. Серин

-4. Глицин

-5. Пролин
28. Кроме глицина все аминокислоты^ входящие в состав белков^ являются:

-1. Левовращающими изомерами

-2. Имеют D-конфигурацию

-3. Оптически неактивны

+4. Имеют L-конфигурацию

-5. Являются L- или D-аминокислотами
29. Какие ферменты обладают относительной групповой специфичностью:

-1. D-оксидаза

-2. Липаза

+3. Пепсин

-4. Уреаза

+5. Трипсин
30. Как называется дополнительная группа фермента^ прочно связанная с его белковой частью:

-1. Кофактор

-2. Кофермент

-3. Холофермент

-4. Апофермент

+5. Простетическая группа
31. При какой температуре ферменты денатурируют:

-1. 0 °С

+2. 80-100 °С

-3. 20-30 °С

-4. 30-40 °С
32. Какие изоформы лактатдегидрогеназы локализованы преимущественно в сердце:

+1. ЛДГ1

+2. ЛДГ2

-3. ЛДГ3

-4. ЛДГ4

-5. ЛДГ5
33. Какие свойства присущи как неорганическим катализаторам^ так и ферментам одновременно:

+1. Не сдвигают подвижного равновесия

-2. Высокая специфичность

+3. Влияют только на скорость химической реакции

-4. Регулируемость количества и активности

-5. Физиологические условия протекания
34. К какому классу относят ферменты^ катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием АТФ:

-1. Лиазы

+2. Лигазы

-3. Оксидоредуктазы

-4. Трансферазы
35. Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов:

-1. 50-60 °С

-2. 15-20 °С

-3. 80-100 °С

+4. 35-40 °С
36. Если константа Михаэлиса велика^ то для достижения 1/2 Vmax потребуется:

-1. Мало субстрата

+2. Много субстрата

-3. Количество субстрата не играет роли
37. Уравнение Михаэлиса и Ментен описывает на графике зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата:

-1. Реакцию нулевого порядка

-2. Реакцию смешанного порядка

+3. Реакцию первого порядка

-4. Всю кривую
38. Чем выше константа Михаэлиса^ тем сродство фермента к субстрату:

-1. Выше

+2. Ниже

-3. Остается неизменным
39. Какой фермент обладает абсолютной специфичностью:

-1. Химотрипсин

-2. Пепсин

+3. Уреаза

-4. Липаза

-5. L-оксидаза
40. Как называется участок молекулы фермента^ ответственный одновременно и за присоединение вещества^ подвергающегося ферментативному действию^ и за осуществление ферментативного катализа:

-1. Гидрофобный центр

-2. Каталитический центр

+3. Активный центр

-4. Адсорбционный центр

-5. Аллостерический центр
41. При каком рН большинство ферментов проявляют максимальную активность:

-1. Кислом^ рН=1.5-2.0

-2. Щелочном, рН=8.0-9.0

+3. Близком к нейтральному

-4. Только при рН=7^0
42. Какие изоферменты лактатдегидрогеназы локализованы преимущественно в печени:

-1. ЛДГ1

-2. ЛДГ2

-3. ЛДГ3

+4. ЛДГ4

+5. ЛДГ5
43. Как ферменты влияют на энергию активации:

-1. Увеличивают

+2. Уменьшают

-3. Не изменяют
44. К какому классу относятся ферменты^ катализирующие внутримолекулярный перенос группы:

-1. Оксидоредуктазы

-2. Лиазы

+3. Изомеразы

-4. Трансферазы
45. Какое значение рН является оптимальным для пепсина:

+1. 1-2

-2. 3-5

-3. 5-7

-4. Близкое к нейтральному
46. Сродство фермента к субстрату характеризует:

-1. Константа седиментации

+2. Константа Михаэлиса

-3. Константа равновесия
47. Уравнение Холдейна и Бриггса описывает на графике зависимости скорости химической реакции от концентрации субстрата:

-1. Реакцию первого порядка

+2. Всю кривую

-3. Реакцию нулевого порядка

-4. Реакцию смешанного порядка
48. График^ построенный по уравнению Лайнуивера и Берка^ позволяет точно определить:

-1. Концентрацию фермента

+2. Константу Михаэлиса

-3. Концентрацию субстрата

-4. Скорость реакции

+5. Максимальную скорость реакции
49. Коэффициент де Ритиса (АсАТ/АлАТ) уменьшается при:

-1. Инфаркте миокарда

+2. Гепатите

-3. Подагре
50. Органоспецифичными для печени являются ферменты:

+1. Аргиназа

-2. Альдолаза Ф-1,6-БФ

-3. Кислая фосфатаза

-4. Гистидаза
51. Ферментом мембранного происхождения в сыворотке крови является:

-1. Липаза

+2. гамма-глутаминилтрансфераза

-3. Орнитинкарбамоилтрансфераза

-4. Гексокиназа
52. Для заместительной терапии используются ферменты:

-1. Лактатдегидрогеназа

-2. Катехол-О-метилтрансфераза

+3. Пепсин

-4. Фосфолипаза С
53. К аминокислотам с гидрофобными радикалами относятся:

+1. лейцин

+2. валин

-3. аспарагиновая кислота

-4. лизин

-5. аргинин
54. Радикалы аминокислот взаимодействуют при образовании:

-1. первичной структуры

-2. вторичной структуры

+3. третичной структуры
55. Какие реакции будут положительны с пептидом цис-фен-глу-три:

+1. биуретовая

+2. ксантопротеиновая

+3. Фоля
56. В образовании водородных связей могут участвовать радикалы аминокислот:

+1. асн

+2. глн

+3. сер

-4. ала

-5. лей
57. Порядок чередования аминокислот в белках обуславливает:

+1. первичная структура

-2. вторичная структура

-3. третичная структура

-4. четвертичная структура
58. Наименование структуры^ стабилизируемой водородными связями между пептидными группировками:

-1. первичная

+2. вторичная

-3. третичная

-4. четвертичная
59. Пространственное расположение и характер взаимодействия пептидных цепей в олигомерном белке характеризует:

-1. первичную структуру

-2. вторичную структуру

-3. третичную структуру

+4. четвертичную структуру
60. Конформация полипептидной цепи^ стабилизируемая связями между радикалами аминокислот^ является:

-1. первичной структурой

-2. вторичной структурой

+3. третичной структурой

-4. четвертичной структурой
61. С миоглобином могут взаимодействовать:

+1. кислород

-2. оксид азота

-3. перекись водорода

-4. углекислый газ
62. Каким количеством аминокислот отличаются гемоглобины A и S:

+1. 1

-2. 3

-3. 5

-4. 7

-5. 9
63. Для ферментов^ обладающих абсолютной специфичностью^ характерно:

+1. превращение одного единственного субстрата

-2. превращение группы субстратов с одинаковым типом связей

-3. превращение стереоизомеров одного типа
64. Для точного количественного определения величины максимальной скорости реакции предпочтителен график^ построенный по уравнению:

-1. Михаэлиса-Ментен

-2. Холдейна-Бриггса

+3. Лайнуивера-Бэрка
65. Для точного количественного определения величины константы Михаэлиса предпочтителен график^ построенный по уравнению:

-1. Михаэлиса-Ментен

-2. Холдейна-Бриггса

+3. Лайнуивера-Бэрка
66. Линейная зависимость скорости реакции от концентрации фермента достигается при:

-1. недостатке субстрата

-2. равном количестве субстрата и фермента

+3. избытке субстарата
67. Какие цветные реакции можно использовать для обнаружения белков:

+1. биуретовую

+2. ксантопротеиновую

+3. Миллона

-4. Либермана-Бурхарда
68. Превращения пирувата в лактат отличаются по скорости в мышце сердца и печени^ поскольку лактатдегидрогеназа в этих органах:

+1. представлена разными изоформами

-2. имеет разные кофакторы

-3. расположена в разных компартментах
69. Реакция асп+тРНК+АТФ R Rасп-тРНК + АМФ +ФФ катализируется ферментами класса:

-1. оксидоредуктаз

-2. трансфераз

-3. гидролаз

-4. лиаз

-5. изомераз

+6. лигаз
70. Реакция алкоголь+НАД R ацетальдегид +НАДН+Н+ катализируется ферментом класса:

+1. оксидоредуктазы

-2. трансферазы

-3. гидролазы

-4. лиазы

-5. изомеразы

-6. лигазы
71. Реакция триглицериды+вода - глицерин+жирные кислоты катализируется ферментом класса:

-1. оксидоредуктаз

-2. трансфераз

+3. гидролаз

-4. лиаз

-5. изомеразы

-6. лигазы
72. Реакция глюкозо-6-фосфат R фруктозо-6-фосфат катализируется ферментом класса:

-1. оксидоредуктаз

-2. трансфераз

-3. гидролаз

-4. лиаз

+5. изомераз

-6. лигаз
73. Активность фосфорилазы изменяется благодаря:

+1. фосфорилированию-дефосфорилированию

-2. аминированию-дезаминированию

-3. денатурации-ренативации
74. Для очистки поверхности ран используют:

-1. альдолазу

-2. гексокиназу

+3. трипсин

-4. лактатдегидрогеназу

-5. фосфоглюкомутазу
75. Для уменьшения антигенных свойств ферментов-лекарственных препаратов используют:

-1. частичный протеолиз ферментов

-2. тепловую денатурацию

+3. инкапсулирование

+4. применение протеолипосом
76. Ферменты - аналитические реагенты для определения субстратов должны обладать:

+1. абсолютной специфичностью

-2. аллостерическим центром

-3. чувствительностью к тяжелым металлам

-4. зависимостью от АТФ
77. Для снятия повязки с поверхности раны используют слабый раствор перекиси водорода в расчете на действие:

+1. каталазы

-2. глутаматдегидрогеназы

-3. супероксиддисмутазы

-4. трипсина

-5. гиалуронидазы
78. В состав гистонов входят положительно заряженные аминокислоты:

+1. лизин

+2. аргинин

-3. аланин

-4. тирозин

-5. триптофан


написать администратору сайта