1 белки ферменты. 1. Какие из отмеченных свойств характерны для белков Коллоидные
 Скачать 76.5 Kb.
|
|
1. Какие из отмеченных свойств характерны для белков +1. Коллоидные -2. Термостабильность -3. Устойчивость к изменениям рН +4. Амфотерность +5. Денатурация 2. Какова роль ковалентных связей белков: +1. Стабилизируют третичную структуру белка -2. Поддерживают алфа-спиральную конфигурацию полипептидной цепи +3. Используются при соединении аминокислот в первичной структуре белка 3. Для каких белков преобладающей является бета-структура полипептидной цепи: -1. Гемоглобин +2. Фиброин шелка -3. Миоглобин -4. Сывороточный альбумин 4. Какие связи участвуют в образовании третичной структуры белка: -1. Пептидные +2. Водородные +3. Ионные +4. Дисульфидные +5. Ван-дер-Ваальса 5. Что обеспечивает четвертичная структура белков: -1. Растворимость -2. Видовую специфичность +3. Кооперативный эффект 6. Нативная структура белка определяется: -1. Первичной структурой -2. Вторичной структурой +3. Третичной структурой 7. Генетически детерминирована: +1. Первичная структура -2. Вторичная структура -3. Третичная структура -4. Четвертичная структура белка 8. Какие из отмеченных свойств характерны для нативных белков: +1. Специфическое взаимодействие -2. Термостабильность -3. Устойчивость к изменению рН 9. Что обеспечивает первичная структура белков: -1. Растворимость +2. Видовую специфичность -3. Функциональную активность +4. Формирование последующих уровней структурной организации молекулы 10. Какое из отмеченных свойств характерно для денатурированных белков: -1. Наличие водородных связей +2. Наличие пептидных связей -3. Наличие вторичной и третичной структуры -4. Гиперхромный эффект -5. Хорошая растворимость в воде 11. Какие белки обладают наибольшей степенью альфа-спирализации полипептидной цепи: -1. Коллаген -2. Инсулин +3. Гемоглобин +4. Миоглобин -5. Кератин 12. Как тип четвертичной структуры влияет на характер выполняемой белком функции: -1. Определяет конформацию молекулы -2. Формирует активный центр +3. Обеспечивает кооперативный эффект 13. Какие свойства характерны для белков: +1. Амфотерность -2. Устойчивость к изменению рН +3. Способность вращать плоскость поляризованного луча +4. Термолабильность 14. Назовите первый этап выделения белков из ткани: -1. Экстракция растворителями -2. Выделение индивидуальных белков из смеси -3. Определение молекулярной массы и проверка гомогенности +4. Гомогенизация -5. Осветление экстракта 15. В каком направлении будут перемещаться белки сыворотки крови при электрофорезе при рН=8.6 -1. Катоду +2. Аноду -3. Остаются на старте 16. Усредненная ИЭТ всех белков цитоплазмы в пределах 5^5. Какой заряд имеют белки цитоплазмы при физиологическом значении рН=7.36 -1. + +2. - 17. Какой белок будет выходить первым из колонки^ заполненной сефадексом - G-100^ если смесь содержит белки с М.м. +1. 430 тыс -2. 95 тыс -3. 10 тыс 18. Какой метод можно использовать для группового фракционирования белков: -1. Кристаллизацию +2. Осаждение органическими растворителями -3. Препаративное ультрацентрифугирование +4. Высаливание 19. Какие вещества служат для высаливания белков: +1. Щелочноземельные металлы; -2. Сахароза -3. Кислоты -4. Тяжелые металлы 20. Какой метод можно использовать для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей: -1. Высаливание -2. Ультрацентрифугирование -3. Электрофорез +4. Диализ 21. На чем основан метод гель-фильтрации: +1. Различиях молекулярной массы -2. Различиях величин заряда +3. Различиях формы и размеров молекул -4. Различиях растворимости 22. От чего зависит скорость седиментации белков: -1. От числа растворенных молекул +2. От молекулярной массы белков -3. От величины заряда белковых молекул 23. Смесь аминокислот содержащая 1. валин 2. аспарагиновую кислоту 3. лизин была подвергнута фракционированию методом элекрофореза на бумаге при рН=6.6. Какие аминокислоты останутся на линии старта? +1. Валин -2. Аспарагиновая кислота -3. Лизин 24. На каком свойстве белков основано фракционирование органическими растворителями: -1. Величине молекулярной массы -2. Амфотерности +3. Гидратации -4. Самосборка 25. На каких свойствах белков основан метод аффинной хроматографии: -1. Амфотерности -2. Способности к ионизации -3. Величине молекулярной массы -4. Растворимости +5. Специфическом взаимодействии с лигандами 26. Пептидная связь в белках: +1. Имеет частично двойной характер -2. Является нековалентной +3. Невозможно свободное вращение +4. Является плоской -5. Имеет cis-конформацию в альфа-спирали 27. Какая из перечисленных аминокислот является диаминокарбоновой кислотой (4 группа): -1. Лейцин +2. Лизин -3. Серин -4. Глицин -5. Пролин 28. Кроме глицина все аминокислоты^ входящие в состав белков^ являются: -1. Левовращающими изомерами -2. Имеют D-конфигурацию -3. Оптически неактивны +4. Имеют L-конфигурацию -5. Являются L- или D-аминокислотами 29. Какие ферменты обладают относительной групповой специфичностью: -1. D-оксидаза -2. Липаза +3. Пепсин -4. Уреаза +5. Трипсин 30. Как называется дополнительная группа фермента^ прочно связанная с его белковой частью: -1. Кофактор -2. Кофермент -3. Холофермент -4. Апофермент +5. Простетическая группа 31. При какой температуре ферменты денатурируют: -1. 0 °С +2. 80-100 °С -3. 20-30 °С -4. 30-40 °С 32. Какие изоформы лактатдегидрогеназы локализованы преимущественно в сердце: +1. ЛДГ1 +2. ЛДГ2 -3. ЛДГ3 -4. ЛДГ4 -5. ЛДГ5 33. Какие свойства присущи как неорганическим катализаторам^ так и ферментам одновременно: +1. Не сдвигают подвижного равновесия -2. Высокая специфичность +3. Влияют только на скорость химической реакции -4. Регулируемость количества и активности -5. Физиологические условия протекания 34. К какому классу относят ферменты^ катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием АТФ: -1. Лиазы +2. Лигазы -3. Оксидоредуктазы -4. Трансферазы 35. Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов: -1. 50-60 °С -2. 15-20 °С -3. 80-100 °С +4. 35-40 °С 36. Если константа Михаэлиса велика^ то для достижения 1/2 Vmax потребуется: -1. Мало субстрата +2. Много субстрата -3. Количество субстрата не играет роли 37. Уравнение Михаэлиса и Ментен описывает на графике зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата: -1. Реакцию нулевого порядка -2. Реакцию смешанного порядка +3. Реакцию первого порядка -4. Всю кривую 38. Чем выше константа Михаэлиса^ тем сродство фермента к субстрату: -1. Выше +2. Ниже -3. Остается неизменным 39. Какой фермент обладает абсолютной специфичностью: -1. Химотрипсин -2. Пепсин +3. Уреаза -4. Липаза -5. L-оксидаза 40. Как называется участок молекулы фермента^ ответственный одновременно и за присоединение вещества^ подвергающегося ферментативному действию^ и за осуществление ферментативного катализа: -1. Гидрофобный центр -2. Каталитический центр +3. Активный центр -4. Адсорбционный центр -5. Аллостерический центр 41. При каком рН большинство ферментов проявляют максимальную активность: -1. Кислом^ рН=1.5-2.0 -2. Щелочном, рН=8.0-9.0 +3. Близком к нейтральному -4. Только при рН=7^0 42. Какие изоферменты лактатдегидрогеназы локализованы преимущественно в печени: -1. ЛДГ1 -2. ЛДГ2 -3. ЛДГ3 +4. ЛДГ4 +5. ЛДГ5 43. Как ферменты влияют на энергию активации: -1. Увеличивают +2. Уменьшают -3. Не изменяют 44. К какому классу относятся ферменты^ катализирующие внутримолекулярный перенос группы: -1. Оксидоредуктазы -2. Лиазы +3. Изомеразы -4. Трансферазы 45. Какое значение рН является оптимальным для пепсина: +1. 1-2 -2. 3-5 -3. 5-7 -4. Близкое к нейтральному 46. Сродство фермента к субстрату характеризует: -1. Константа седиментации +2. Константа Михаэлиса -3. Константа равновесия 47. Уравнение Холдейна и Бриггса описывает на графике зависимости скорости химической реакции от концентрации субстрата: -1. Реакцию первого порядка +2. Всю кривую -3. Реакцию нулевого порядка -4. Реакцию смешанного порядка 48. График^ построенный по уравнению Лайнуивера и Берка^ позволяет точно определить: -1. Концентрацию фермента +2. Константу Михаэлиса -3. Концентрацию субстрата -4. Скорость реакции +5. Максимальную скорость реакции 49. Коэффициент де Ритиса (АсАТ/АлАТ) уменьшается при: -1. Инфаркте миокарда +2. Гепатите -3. Подагре 50. Органоспецифичными для печени являются ферменты: +1. Аргиназа -2. Альдолаза Ф-1,6-БФ -3. Кислая фосфатаза -4. Гистидаза 51. Ферментом мембранного происхождения в сыворотке крови является: -1. Липаза +2. гамма-глутаминилтрансфераза -3. Орнитинкарбамоилтрансфераза -4. Гексокиназа 52. Для заместительной терапии используются ферменты: -1. Лактатдегидрогеназа -2. Катехол-О-метилтрансфераза +3. Пепсин -4. Фосфолипаза С 53. К аминокислотам с гидрофобными радикалами относятся: +1. лейцин +2. валин -3. аспарагиновая кислота -4. лизин -5. аргинин 54. Радикалы аминокислот взаимодействуют при образовании: -1. первичной структуры -2. вторичной структуры +3. третичной структуры 55. Какие реакции будут положительны с пептидом цис-фен-глу-три: +1. биуретовая +2. ксантопротеиновая +3. Фоля 56. В образовании водородных связей могут участвовать радикалы аминокислот: +1. асн +2. глн +3. сер -4. ала -5. лей 57. Порядок чередования аминокислот в белках обуславливает: +1. первичная структура -2. вторичная структура -3. третичная структура -4. четвертичная структура 58. Наименование структуры^ стабилизируемой водородными связями между пептидными группировками: -1. первичная +2. вторичная -3. третичная -4. четвертичная 59. Пространственное расположение и характер взаимодействия пептидных цепей в олигомерном белке характеризует: -1. первичную структуру -2. вторичную структуру -3. третичную структуру +4. четвертичную структуру 60. Конформация полипептидной цепи^ стабилизируемая связями между радикалами аминокислот^ является: -1. первичной структурой -2. вторичной структурой +3. третичной структурой -4. четвертичной структурой 61. С миоглобином могут взаимодействовать: +1. кислород -2. оксид азота -3. перекись водорода -4. углекислый газ 62. Каким количеством аминокислот отличаются гемоглобины A и S: +1. 1 -2. 3 -3. 5 -4. 7 -5. 9 63. Для ферментов^ обладающих абсолютной специфичностью^ характерно: +1. превращение одного единственного субстрата -2. превращение группы субстратов с одинаковым типом связей -3. превращение стереоизомеров одного типа 64. Для точного количественного определения величины максимальной скорости реакции предпочтителен график^ построенный по уравнению: -1. Михаэлиса-Ментен -2. Холдейна-Бриггса +3. Лайнуивера-Бэрка 65. Для точного количественного определения величины константы Михаэлиса предпочтителен график^ построенный по уравнению: -1. Михаэлиса-Ментен -2. Холдейна-Бриггса +3. Лайнуивера-Бэрка 66. Линейная зависимость скорости реакции от концентрации фермента достигается при: -1. недостатке субстрата -2. равном количестве субстрата и фермента +3. избытке субстарата 67. Какие цветные реакции можно использовать для обнаружения белков: +1. биуретовую +2. ксантопротеиновую +3. Миллона -4. Либермана-Бурхарда 68. Превращения пирувата в лактат отличаются по скорости в мышце сердца и печени^ поскольку лактатдегидрогеназа в этих органах: +1. представлена разными изоформами -2. имеет разные кофакторы -3. расположена в разных компартментах 69. Реакция асп+тРНК+АТФ R Rасп-тРНК + АМФ +ФФ катализируется ферментами класса: -1. оксидоредуктаз -2. трансфераз -3. гидролаз -4. лиаз -5. изомераз +6. лигаз 70. Реакция алкоголь+НАД R ацетальдегид +НАДН+Н+ катализируется ферментом класса: +1. оксидоредуктазы -2. трансферазы -3. гидролазы -4. лиазы -5. изомеразы -6. лигазы 71. Реакция триглицериды+вода - глицерин+жирные кислоты катализируется ферментом класса: -1. оксидоредуктаз -2. трансфераз +3. гидролаз -4. лиаз -5. изомеразы -6. лигазы 72. Реакция глюкозо-6-фосфат R фруктозо-6-фосфат катализируется ферментом класса: -1. оксидоредуктаз -2. трансфераз -3. гидролаз -4. лиаз +5. изомераз -6. лигаз 73. Активность фосфорилазы изменяется благодаря: +1. фосфорилированию-дефосфорилированию -2. аминированию-дезаминированию -3. денатурации-ренативации 74. Для очистки поверхности ран используют: -1. альдолазу -2. гексокиназу +3. трипсин -4. лактатдегидрогеназу -5. фосфоглюкомутазу 75. Для уменьшения антигенных свойств ферментов-лекарственных препаратов используют: -1. частичный протеолиз ферментов -2. тепловую денатурацию +3. инкапсулирование +4. применение протеолипосом 76. Ферменты - аналитические реагенты для определения субстратов должны обладать: +1. абсолютной специфичностью -2. аллостерическим центром -3. чувствительностью к тяжелым металлам -4. зависимостью от АТФ 77. Для снятия повязки с поверхности раны используют слабый раствор перекиси водорода в расчете на действие: +1. каталазы -2. глутаматдегидрогеназы -3. супероксиддисмутазы -4. трипсина -5. гиалуронидазы 78. В состав гистонов входят положительно заряженные аминокислоты: +1. лизин +2. аргинин -3. аланин -4. тирозин -5. триптофан |