!000 тестов по биохимии. 1. Первичная структура белков последовательность расположения аминокислот в полипептидной цепи, соединенных

• Название: 1. Первичная структура белков последовательность расположения аминокислот в полипептидной цепи, соединенных
• Дата: 11.07.2022
• Размер: 203.7 Kb.
• Имя файла: !000 тестов по биохимии.docx
• Тип: Документы; #628853
• страница: 4 из 13

Какой связью соединены аминокислоты в молекуле белка?

1. 
   водородной
   
2. 
   ионной
   
3. 
   пептидной*
   
4. 
   дисульфидной
   

305. 
     
     Из каких компонентов построена молекула пептида?
     

1. 
   аминокислоты*
   
2. 
   глюкоза
   
3. 
   нуклеотиды
   
4. 
   жирные кислоты
   

306. 
     Для какого белка впервые была расшифрована аминокислотная последовательность:
     

1. 
   гемоглобин
   
2. 
   коллаген
   
3. 
   инсулина *
   
4. 
   миоглобин
   

307. 
     Белок имеет молекулярную массу:
     

1. 
   500-1200 Дальтон
   
2. 
   1000-2500 Дальтон
   
3. 
   600-1000 Дальтон
   
4. 
   более 6000 Дальтон *
   

308. 
     При денатурации белков отмечается:
     

1. 
   увеличение растворимости
   
2. 
   изменение первичной структуры
   
3. 
   возникновение заряда на молекуле белка
   
4. 
   потеря биологической активности*
   

309. 
     Типы связей, характерные для первичной структуры:
     

1. 
   водородная
   
2. 
   дисульфидная
   
3. 
   пептидная *
   
4. 
   ионная
   

310. 
     Разновидности вторичной структуры белка:
     

1. 
   cпираль*
   
2. 
   глобула
   
3. 
   субъединица
   
4. 
   фибрилла
   

311. 
     
     Что является движущей силой в возникновении вторичной структуры белка?
     

1. 
   способность остатков аминокислот к образованию водородных связей *
   
2. 
   гидрофобное взаимодействие
   
3. 
   термостабильность
   
4. 
   термолабильность
   
5. 
   
   

312. 
     К фибриллярным белкам относятся:
     

1. 
   инсулин
   
2. 
   гемоглобин
   
3. 
   альбумин
   
4. 
   коллаген *
   

313. 
     К глобулярным белкам относятся:
     

1. 
   миоглабин*
   
2. 
   фибрин
   
3. 
   миозин
   
4. 
   коллаген
   

314. 
     
     Для какого белка впервые была установлена третичная структура?
     

1. 
   инсулин
   
2. 
   коллаген
   
3. 
   казеин
   
4. 
   миоглабин *
   

315. 
     Белки, обладающие четвертичной структурой:
     

1. 
   протамин
   
2. 
   гистоны
   
3. 
   гимоглобин*
   
4. 
   инсулин
   

316. 
     Казеин относится к классу:
     

1. 
   нуклеопротеинов
   
2. 
   липопротеинов
   
3. 
   фасфопротеинов*
   
4. 
   хромопротеинов
   

317. 
     
     Какие два свойства характерны для белков?
     

1. 
   амфотерность*
   
2. 
   устойчивость к изменению рН
   
3. 
   термостабильность*
   
4. 
   устойчивость к изменению температуры
   

318. 
     Иммуноглобулины относятся к классу:
     

1. 
   нуклеопротеинов
   
2. 
   фосфопротеинов
   
3. 
   металлопротенов
   
4. 
   гликопратеинов *
   

319. 
     При талассемии наблюдается угнетение синтеза:
     

1. 
   мочевины
   
2. 
   гема
   
3. 
   одной из цепей гемоглобина*
   
4. 
   фибриногенов
   

320. 
     При серповидноклеточной анемии нарушается структура:
     

1. 
   альбуминов
   
2. 
   гемаглобина*
   
3. 
   глобулинов
   
4. 
   фибриногенов
   

321. 
     
     Какое количество углерода содержится в белках?
     

1. 
   10 – 20 %
   
2. 
   20 – 30 %
   
3. 
   50 – 54 %*
   
4. 
   25 – 35 %
   

322. 
     
     Какое количество азота содержится в белках?
     

1. 
   4– 6 %
   
2. 
   3 – 4 %
   
3. 
   15 – 17 % *
   
4. 
   2 – 3 %
   

323. 
     
     К какому классу соединений относятся гистоны?
     

1. 
   сложные
   
2. 
   пептиды
   
3. 
   аминокислоты
   
4. 
   прастые белки *
   

324. 
     
     Что такое фолдинг белка?
     

1. 
   сворачивание полипептидной цепи *
   
2. 
   расщепление на пептиды
   
3. 
   выпадение в осадок
   
4. 
   денатурация белков
   

325. 
     К металлопротеинам относятся:
     

1. 
   инсулин
   
2. 
   глюкагон
   
3. 
   глутатион
   
4. 
   трансферрин *
   

326. 
     Принцип метода ксантопротеиновой реакции заключается в:
     

1. 
   нитровании бензольного кольца *
   
2. 
   образовании комплекса Руэмана
   
3. 
   образовании осадка сульфида свинца
   
4. 
   образовании комплекса с ионами меди
   

327. 
     Принцип реакции Фолья заключается в:
     

А. нитровании бензольного кольца

В. образовании комплекса Руэмана

С. образовании осадка сулфида свинца*

D. образовании комплекса с ионами меди

328. 
     Принцип биуретовой реакции заключается в:
     

A. нитровании бензольного кольца

2. 
   образовании комплекса Руэмана
   
3. 
   образовании осадка сульфида свинца
   
4. 
   образовании комплекса с ионами меди*
   

329. 
     Для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей используют:
     

1. 
   храмотография
   
2. 
   ценрофугирование
   
3. 
   секвенирование
   
4. 
   диализ *
   

330. 
     
     На каких свойствах белков основан метод аффинной хроматографии?
     

1. 
   амфотерности
   
2. 
   способности к ионизации
   
3. 
   величине молекулярной массы
   
4. 
   специфическом взаимодействии с лигандами*
   

331. 
     Конечные продукты гидролиза простого белка:
     

1. 
   аминокислоты *
   
2. 
   нуклеотиды
   
3. 
   азотистые основания
   
4. 
   глюкоза
   

332. 
     Принцип метода биуретовой реакции заключается в:
     

1. 
   образовании комплекса Руэмана
   
2. 
   образовании комплекса с ионами меди*
   
3. 
   образовании осадка сульфида свинца
   
4. 
   нитровании ароматических аминокислот
   

333. 
     При денатурации белков происходит изменение следующих свойств:
     

1. 
   молекулярной массы
   
2. 
   амфотерности
   
3. 
   первичной структуры
   
4. 
   биологической активности*
   

334. 
     
     При какой температуре денатурируют ферменты?
     

1. 
   10 – 20⁰ С
   
2. 
   20 – 30⁰ С
   
3. 
   30 – 40⁰ С
   
4. 
   42 – 43⁰ С *
   

335. 
     Температура, оптимальная для действия большинства ферментов:
     

1. 
   50 – 60⁰ С
   
2. 
   38 – 40⁰ С *
   
3. 
   80 – 100⁰ С
   
4. 
   0 – 20⁰ С
   

336. 
     Активаторы панкреатической липазы:
     

1. 
   HCl
   
2. 
   трипсин
   
3. 
   желчные кислоты *
   
4. 
   реннин
   

337. 
     Чаще всего для разделения белков методом высаливания используют разные концентрации солей…
     

1. 
   хлорид серебрa
   
2. 
   хлорид натрия
   
3. 
   сулфата аммония*
   
4. 
   сулфат меди II
   

338. 
     
     На каком свойстве ионов основано их расположение в ряду Гофмейстера?
     

1. 
   усиления или ослабления их влияния на свойства растворителя *
   
2. 
   молекулярной массе
   
3. 
   денатурирующей способности
   
4. 
   по заряду
   

339. 
     
     При каком значении рН большинство ферментов проявляет максимальную активность?
     

1. 
   6,0 – 8,0 *
   
2. 
   1,5 – 2,0
   
3. 
   4,0–12,0
   
4. 
   7,0
   

340. 
     Фермент уреаза обладает специфичностью:
     

1. 
   стереохимической
   
2. 
   абсолютной *
   
3. 
   относительной групповой
   
4. 
   относительной
   
5. 
   
   

341. 
     Превращение ферментом субстрата в продукт осуществляется:
     

1. 
   аллостерическим центром
   
2. 
   центром связывания с субстратом
   
3. 
   регуляторного центра
   
4. 
   каталитическим участком активного центра *
   

342. 
     Ферменты из класса оксидоредуктаз катализируют реакции:
     

1. 
   окислително-восстановителные*
   
2. 
   межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов
   
3. 
   расщепления внутримолекулярных связей при участии молекулы воды
   
4. 
   присоединение групп по двойным связям
   

343. 
     Ферменты из класса трансфераз катализируют реакции:
     

1. 
   межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов *
   
2. 
   окислительно-восстановительные
   
3. 
   присоединение групп по двойным связям
   
4. 
   изомеризация
   

344. 
     Ферменты из класса гидролаз катализируют реакции:
     

1. 
   окислительно-восстановительные
   
2. 
   межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов
   
3. 
   расщепления внутримолекулярных связей при участии молекулы воды*
   
4. 
   присоединение групп по двойным связям
   

345. 
     Ферменты из класса лиаз катализируют реакции:
     

1. 
   окислительно-восстановительные
   
2. 
   межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов
   
3. 
   изомеризация
   
4. 
   присоединение групп по двойным связям *
   

346. 
     Международная единица активности фермента – это такое его количество, которое нарабатывает:
     

1. 
   1 мкмол продукта за 1 минуту *
   
2. 
   1 моль продукта за 1 минуту
   
3. 
   1 моль продукта за 1 сек.
   
4. 
   1 г продукта за 1 минуту
   

347. 
     В структуре сложного фермента любая небелковая часть называется:
     

1. 
   апофермент
   
2. 
   кофактор*
   
3. 
   кофермент
   
4. 
   холофермент
   

348. 
     Изоферменты – это множественные формы ферментов, которые:
     

1. 
   катализируют разные реакции
   
2. 
   не различаются по активности
   
3. 
   обладает одиноковой молекулярной массой
   
4. 
   катализируют одну и ту же реакцию *
   

349. 
     
     Как ферменты влияют на энергию активации?
     

1. 
   уменьшают*
   
2. 
   увеличивают
   
3. 
   не изменяют
   
4. 
   резко повышает
   

350. 
     Мономерами нуклеиновых кислот являются:
     

1. 
   нуклеотиды *
   
2. 
   аминокислоты
   
3. 
   моносахариды
   
4. 
   пептиды
   

351. 
     Перенос генетической информации от ДНК к месту синтеза белка осуществляет:
     

1. 
   ДНК-полимераза
   
2. 
   тРНК
   
3. 
   рРНК
   
4. 
   мРНК*
   

352. 
     Структура «клеверный лист» характерна для:
     

1. 
   третичной структуры ДНК
   
2. 
   мРНК
   
3. 
   рРНК
   
4. 
   тРНК *
   

353. 
     
     В каком типе НК присутствует тимин?
     

1. 
   рРНК
   
2. 
   мРНК
   
3. 
   ДНК *
   
4. 
   иРНК
   

354. 
     Субстратами для синтеза ДНК у эукариот являются:
     

1. 
   нуклеотиддифосфаты
   
2. 
   нуклеотидтрифосфаты
   
3. 
   фрагменты Оказаки
   
4. 
   дезоксирибонуклеозидтрифосфаты *
   

355. 
     При полном гидролизе дезоксирибонуклеопротеинов образуются:
     

1. 
   нуклеозиды
   
2. 
   пуриновые основания *
   
3. 
   рибоза
   
4. 
   Нуклеотиды
   

356. 
     Сплайсинг – это:
     

1. 
   получение молекулы РНК
   
2. 
   вырезание экзонов
   
3. 
   сшивание экзонов
   
4. 
   вырезание интронов и сшивание экзонов *
   

357. 
     Активация аминокислот для синтеза белка – это присоединение аминокислоты к:
     

1. 
   мРНК
   
2. 
   малой субъединице рибосомы
   
3. 
   большой субъединице рибосомы
   
4. 
   тРНК *
   

358. 
     Мочевая кислота является конечным продуктом катаболизма:
     

1. 
   углеводов
   
2. 
   пуриновых оснований *
   
3. 
   циклических аминокислот
   
4. 
   белка
   

359. 
     Гиперурикемия наблюдается при:
     

1. 
   паренхиматозной желтухе
   
2. 
   подагре*
   
3. 
   ожирении
   
4. 
   альбинизме
   

360. 
     Активацию аминокислот для синтеза белка осуществляет фермент:
     

1. 
   ацил-КоА синтетаза
   
2. 
   аминоацил-тРНК-синтетаза*
   
3. 
   моноаминоксидаза
   
4. 
   транспептидаза
   

361. 
     В микросомальном окислении участвуют ферменты:
     

1. 
   НАДФН-цитохром Р-450-редуктаза *
   
2. 
   цитохромоксидаза
   
3. 
   пероксидаза
   
4. 
   транслоказа
   

362. 
     Биологическая роль микросомального окисления:
     

1. 
   участие в тканевом дыхании
   
2. 
   обезвреживание ксенобиотиков *
   
3. 
   наработка энергии
   
4. 
   биосинтез белков
   

363. 
     К ферментам антиоксидантной защиты относятся:
     

1. 
   глюкозооксидаза
   
2. 
   транскетолаза
   
3. 
   глутатионпероксидаза *
   
4. 
   трансфераза
   

364. 
     Каталаза разрушает:
     

1. 
   белки
   
2. 
   перекись водорода *
   
3. 
   углеводы
   
4. 
   липид
   

365. 
     Автотрофные организмы используют энергию:
     

1. 
   электрическую
   
2. 
   механическую
   
3. 
   энергию солнца*
   
4. 
   осмотическую
   

366. 
     Гетеротрофные организмы способны использовать энергию:
     

1. 
   неорганических веществ
   
2. 
   осмотическую
   
3. 
   органических биополимеров *
   
4. 
   минеральных компонентов
   

367. 
     Автотрофы синтезируют органические вещества в результате:
     

1. 
   гликолиза
   
2. 
   протеолиза
   
3. 
   Гликогенолиза
   
4. 
   фотосинтеза *
   

368. 
     Анаболизмом называется:
     

1. 
   расщепление органических веществ
   
2. 
   гидролиз биополимеров
   
3. 
   перенос соединений через мембраны
   
4. 
   биосинтез соединений из молекул-предшественников*
   

369. 
     Катаболизмом называется:
     

1. 
   гидролиз биополимеров в организме *
   
2. 
   биосинтез сложных веществ
   
3. 
   фотосинтез
   
4. 
   хемосинтез
   

370. 
     К анаболическим путям относятся:
     

1. 
   биосинтез жирных кислот *
   
2. 
   гликолиз
   
3. 
   гликогенолиз
   
4. 
   перенос через мембраны
   

371.