Главная страница
Навигация по странице:

  • Из каких компонентов построена молекула пептида

  • Что является движущей силой в возникновении вторичной структуры белка

  • Для какого белка впервые была установлена третичная структура

  • Какие два свойства характерны для белков

  • Какое количество углерода содержится в белках

  • К какому классу соединений относятся гистоны

  • Что такое фолдинг белка

  • На каких свойствах белков основан метод аффинной хроматографии

  • При какой температуре денатурируют ферменты

  • На каком свойстве ионов основано их расположение в ряду Гофмейстера

  • При каком значении рН большинство ферментов проявляет максимальную активность

  • Как ферменты влияют на энергию активации

  • В каком типе НК присутствует тимин

  • !000 тестов по биохимии. 1. Первичная структура белков последовательность расположения аминокислот в полипептидной цепи, соединенных


    Скачать 203.7 Kb.
    Название1. Первичная структура белков последовательность расположения аминокислот в полипептидной цепи, соединенных
    Дата11.07.2022
    Размер203.7 Kb.
    Формат файлаdocx
    Имя файла!000 тестов по биохимии.docx
    ТипДокументы
    #628853
    страница4 из 13
    1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   13

    Какой связью соединены аминокислоты в молекуле белка?

    1. водородной

    2. ионной

    3. пептидной*

    4. дисульфидной





    1. Из каких компонентов построена молекула пептида?

    1. аминокислоты*

    2. глюкоза

    3. нуклеотиды

    4. жирные кислоты




    1. Для какого белка впервые была расшифрована аминокислотная последовательность:

    1. гемоглобин

    2. коллаген

    3. инсулина *

    4. миоглобин




    1. Белок имеет молекулярную массу:

    1. 500-1200 Дальтон

    2. 1000-2500 Дальтон

    3. 600-1000 Дальтон

    4. более 6000 Дальтон *




    1. При денатурации белков отмечается:

    1. увеличение растворимости

    2. изменение первичной структуры

    3. возникновение заряда на молекуле белка

    4. потеря биологической активности*




    1. Типы связей, характерные для первичной структуры:

    1. водородная

    2. дисульфидная

    3. пептидная *

    4. ионная




    1. Разновидности вторичной структуры белка:

    1. cпираль*

    2. глобула

    3. субъединица

    4. фибрилла





    1. Что является движущей силой в возникновении вторичной структуры белка?

    1. способность остатков аминокислот к образованию водородных связей *

    2. гидрофобное взаимодействие

    3. термостабильность

    4. термолабильность



    1. К фибриллярным белкам относятся:

    1. инсулин

    2. гемоглобин

    3. альбумин

    4. коллаген *




    1. К глобулярным белкам относятся:

    1. миоглабин*

    2. фибрин

    3. миозин

    4. коллаген


    1. Для какого белка впервые была установлена третичная структура?

    1. инсулин

    2. коллаген

    3. казеин

    4. миоглабин *




    1. Белки, обладающие четвертичной структурой:

    1. протамин

    2. гистоны

    3. гимоглобин*

    4. инсулин




    1. Казеин относится к классу:

    1. нуклеопротеинов

    2. липопротеинов

    3. фасфопротеинов*

    4. хромопротеинов





    1. Какие два свойства характерны для белков?

    1. амфотерность*

    2. устойчивость к изменению рН

    3. термостабильность*

    4. устойчивость к изменению температуры



    1. Иммуноглобулины относятся к классу:

    1. нуклеопротеинов

    2. фосфопротеинов

    3. металлопротенов

    4. гликопратеинов *




    1. При талассемии наблюдается угнетение синтеза:

    1. мочевины

    2. гема

    3. одной из цепей гемоглобина*

    4. фибриногенов




    1. При серповидноклеточной анемии нарушается структура:

    1. альбуминов

    2. гемаглобина*

    3. глобулинов

    4. фибриногенов





    1. Какое количество углерода содержится в белках?

    1. 10 – 20 %

    2. 20 – 30 %

    3. 50 – 54 %*

    4. 25 – 35 %





    1. Какое количество азота содержится в белках?

    1. 4– 6 %

    2. 3 – 4 %

    3. 15 – 17 % *

    4. 2 – 3 %





    1. К какому классу соединений относятся гистоны?

    1. сложные

    2. пептиды

    3. аминокислоты

    4. прастые белки *





    1. Что такое фолдинг белка?

    1. сворачивание полипептидной цепи *

    2. расщепление на пептиды

    3. выпадение в осадок

    4. денатурация белков




    1. К металлопротеинам относятся:

    1. инсулин

    2. глюкагон

    3. глутатион

    4. трансферрин *




    1. Принцип метода ксантопротеиновой реакции заключается в:

    1. нитровании бензольного кольца *

    2. образовании комплекса Руэмана

    3. образовании осадка сульфида свинца

    4. образовании комплекса с ионами меди




    1. Принцип реакции Фолья заключается в:

    А. нитровании бензольного кольца

    В. образовании комплекса Руэмана

    С. образовании осадка сулфида свинца*

    D. образовании комплекса с ионами меди


    1. Принцип биуретовой реакции заключается в:

    A. нитровании бензольного кольца

    1. образовании комплекса Руэмана

    2. образовании осадка сульфида свинца

    3. образовании комплекса с ионами меди*




    1. Для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей используют:

    1. храмотография

    2. ценрофугирование

    3. секвенирование

    4. диализ *





    1. На каких свойствах белков основан метод аффинной хроматографии?

    1. амфотерности

    2. способности к ионизации

    3. величине молекулярной массы

    4. специфическом взаимодействии с лигандами*




    1. Конечные продукты гидролиза простого белка:

    1. аминокислоты *

    2. нуклеотиды

    3. азотистые основания

    4. глюкоза




    1. Принцип метода биуретовой реакции заключается в:

    1. образовании комплекса Руэмана

    2. образовании комплекса с ионами меди*

    3. образовании осадка сульфида свинца

    4. нитровании ароматических аминокислот




    1. При денатурации белков происходит изменение следующих свойств:

    1. молекулярной массы

    2. амфотерности

    3. первичной структуры

    4. биологической активности*





    1. При какой температуре денатурируют ферменты?

    1. 10 – 200 С

    2. 20 – 300 С

    3. 30 – 400 С

    4. 42 – 430 С *




    1. Температура, оптимальная для действия большинства ферментов:

    1. 50 – 600 С

    2. 38 – 400 С *

    3. 80 – 1000 С

    4. 0 – 200 С




    1. Активаторы панкреатической липазы:

    1. HCl

    2. трипсин

    3. желчные кислоты *

    4. реннин




    1. Чаще всего для разделения белков методом высаливания используют разные концентрации солей…

    1. хлорид серебрa

    2. хлорид натрия

    3. сулфата аммония*

    4. сулфат меди II




    1. На каком свойстве ионов основано их расположение в ряду Гофмейстера?

    1. усиления или ослабления их влияния на свойства растворителя *

    2. молекулярной массе

    3. денатурирующей способности

    4. по заряду





    1. При каком значении рН большинство ферментов проявляет максимальную активность?

    1. 6,0 – 8,0 *

    2. 1,5 – 2,0

    3. 4,0–12,0

    4. 7,0




    1. Фермент уреаза обладает специфичностью:

    1. стереохимической

    2. абсолютной *

    3. относительной групповой

    4. относительной



    1. Превращение ферментом субстрата в продукт осуществляется:

    1. аллостерическим центром

    2. центром связывания с субстратом

    3. регуляторного центра

    4. каталитическим участком активного центра *




    1. Ферменты из класса оксидоредуктаз катализируют реакции:

    1. окислително-восстановителные*

    2. межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов

    3. расщепления внутримолекулярных связей при участии молекулы воды

    4. присоединение групп по двойным связям




    1. Ферменты из класса трансфераз катализируют реакции:

    1. межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов *

    2. окислительно-восстановительные

    3. присоединение групп по двойным связям

    4. изомеризация




    1. Ферменты из класса гидролаз катализируют реакции:

    1. окислительно-восстановительные

    2. межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов

    3. расщепления внутримолекулярных связей при участии молекулы воды*

    4. присоединение групп по двойным связям




    1. Ферменты из класса лиаз катализируют реакции:

    1. окислительно-восстановительные

    2. межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов

    3. изомеризация

    4. присоединение групп по двойным связям *




    1. Международная единица активности фермента – это такое его количество, которое нарабатывает:

    1. 1 мкмол продукта за 1 минуту *

    2. 1 моль продукта за 1 минуту

    3. 1 моль продукта за 1 сек.

    4. 1 г продукта за 1 минуту




    1. В структуре сложного фермента любая небелковая часть называется:

    1. апофермент

    2. кофактор*

    3. кофермент

    4. холофермент




    1. Изоферменты – это множественные формы ферментов, которые:

    1. катализируют разные реакции

    2. не различаются по активности

    3. обладает одиноковой молекулярной массой

    4. катализируют одну и ту же реакцию *





    1. Как ферменты влияют на энергию активации?

    1. уменьшают*

    2. увеличивают

    3. не изменяют

    4. резко повышает




    1. Мономерами нуклеиновых кислот являются:

    1. нуклеотиды *

    2. аминокислоты

    3. моносахариды

    4. пептиды




    1. Перенос генетической информации от ДНК к месту синтеза белка осуществляет:

    1. ДНК-полимераза

    2. тРНК

    3. рРНК

    4. мРНК*



    1. Структура «клеверный лист» характерна для:

    1. третичной структуры ДНК

    2. мРНК

    3. рРНК

    4. тРНК *





    1. В каком типе НК присутствует тимин?

    1. рРНК

    2. мРНК

    3. ДНК *

    4. иРНК




    1. Субстратами для синтеза ДНК у эукариот являются:

    1. нуклеотиддифосфаты

    2. нуклеотидтрифосфаты

    3. фрагменты Оказаки

    4. дезоксирибонуклеозидтрифосфаты *




    1. При полном гидролизе дезоксирибонуклеопротеинов образуются:

    1. нуклеозиды

    2. пуриновые основания *

    3. рибоза

    4. Нуклеотиды




    1. Сплайсинг – это:

    1. получение молекулы РНК

    2. вырезание экзонов

    3. сшивание экзонов

    4. вырезание интронов и сшивание экзонов *




    1. Активация аминокислот для синтеза белка – это присоединение аминокислоты к:

    1. мРНК

    2. малой субъединице рибосомы

    3. большой субъединице рибосомы

    4. тРНК *




    1. Мочевая кислота является конечным продуктом катаболизма:

    1. углеводов

    2. пуриновых оснований *

    3. циклических аминокислот

    4. белка




    1. Гиперурикемия наблюдается при:

    1. паренхиматозной желтухе

    2. подагре*

    3. ожирении

    4. альбинизме




    1. Активацию аминокислот для синтеза белка осуществляет фермент:

    1. ацил-КоА синтетаза

    2. аминоацил-тРНК-синтетаза*

    3. моноаминоксидаза

    4. транспептидаза




    1. В микросомальном окислении участвуют ферменты:

    1. НАДФН-цитохром Р-450-редуктаза *

    2. цитохромоксидаза

    3. пероксидаза

    4. транслоказа




    1. Биологическая роль микросомального окисления:

    1. участие в тканевом дыхании

    2. обезвреживание ксенобиотиков *

    3. наработка энергии

    4. биосинтез белков




    1. К ферментам антиоксидантной защиты относятся:

    1. глюкозооксидаза

    2. транскетолаза

    3. глутатионпероксидаза *

    4. трансфераза




    1. Каталаза разрушает:

    1. белки

    2. перекись водорода *

    3. углеводы

    4. липид




    1. Автотрофные организмы используют энергию:

    1. электрическую

    2. механическую

    3. энергию солнца*

    4. осмотическую




    1. Гетеротрофные организмы способны использовать энергию:

    1. неорганических веществ

    2. осмотическую

    3. органических биополимеров *

    4. минеральных компонентов




    1. Автотрофы синтезируют органические вещества в результате:

    1. гликолиза

    2. протеолиза

    3. Гликогенолиза

    4. фотосинтеза *




    1. Анаболизмом называется:

    1. расщепление органических веществ

    2. гидролиз биополимеров

    3. перенос соединений через мембраны

    4. биосинтез соединений из молекул-предшественников*




    1. Катаболизмом называется:

    1. гидролиз биополимеров в организме *

    2. биосинтез сложных веществ

    3. фотосинтез

    4. хемосинтез




    1. К анаболическим путям относятся:

    1. биосинтез жирных кислот *

    2. гликолиз

    3. гликогенолиз

    4. перенос через мембраны




    1. 1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   13


    написать администратору сайта