1. предмет, задачи, методы и место биохомии среди других биологических дисциплин
 Скачать 1 Mb.
|
|
107. Синтез гемоглобина и его регуляция. Нормальные и аномальные формы гемоглобина. Гемоглобинопатии, порфирии. Трансферрины и ферритин. Биосинтез гема (простетич.группа гемоглобина) предшественник порфобилиноген, ферменты, учавствующие в биосинтезе гемма локализованы в печени, костном мозге, слиз. кишечника, почках. Далее 4 молек. Порфобилиногена конденсируются ,образуется уропорфириноген 3.Он подвергается пятикратному окислению и двукратному декарбоксилированию-формир-ся протопорфирин 9.Затем в молекулу протопорфирина9 включается ион железа и образ-ся гем. Регуляция: реакцию синтеза гема катализирует пиридоксальзависимый фермент аминолевулинатсинтаза. Аллостерическим ингибитором и корепрессором синтеза аминолевулинатсинтазы является гем. Нормальные формы гемоглобина: HbP(примитивный, встречается в эмбрионе) HbF(фетальный,появл-ся ч/з 12 недель внутриутробного развития) HbA(98%,появл-ся ч/з 3 месяца жизни) HbA2(2%) HbО2(оксигемоглобин) HbCO2(карбгемоглобин).Аномальные:HbS(гемоглобин серповидноклеточной анемии) MedHb(метгемоглобин) Hb-СО (карбоксигемоглобин) HbA1c(гликозилированный). Гемоглобинопатии – наследственные изменения структуры какой-либо цепи нормального гемоглобина вследствие точечных мутаций генов (серповидноклеточная анемия,гемоглобин-М). Порфирии - это группа наследственных заболеваний, обусловленных нарушениями синтеза гема с повышением содержания промежуточных продуктов порфиринов в крови и тканях.Трансферрин-гликопротеин плазмы крови,имеет 2 центра связывания железа,функция-перенос железа с током кровик местам депонирования и использования.Ферритин-крупный белок,содержит 24 протомера.В оболочке имеется 6каналов ч/з которые проникают ионы железа,образуя железное ядро.Функция-депонирование железа. 108. Современные представления о механизмах свертывания крови и фибринолиза. Причины и проявления гемофилий и тромбозов, принципы лечения. Процесс свертывания крови проходит в 5 этапов, участвует 13плазменных факторов и 12 факторов форменных элементов. 2 механизма: сосудистотромбоцитарный и коагуляционный. Сосудистотромбоцитарный(гемостаз мелких сосудов) 1)кратковременный спазм сосуда 2)адгезия 3)обратимая агрегация 4)необратимая агрегация 5)ретракция тромбоцитарного тромба. Коагуляционный (при ранении крупных сосудов) Фазы: 1)протромбиназообразование (многоступенчатый процесс, в результате которого в крови накапливается комплекс факторов, способных превратить протромбин) 2)тромбинообразование (протромбиназа вместе с факторами коагуляции V, VII, X и IV переводит неактивный фактор II (протромбин) в активный фактор IIа – тромбин 3)фибринообразование( тромбин отщепляет от молекулы фибриногена два пептида А и В, переводит его в фибрин – мономер, который под воздействием других факторов превращается в медленно и ограниченно растворимую форму, составляющую основу кровяного сгустка). Система фибринолиза – ферментативная система, расщепляющая нити фибрина, которые образовались в процессе свертывания крови, ограничивает распространение свертывания крови по сосудам, регулирует проницаемость сосудов, восстанавливает их проходимость и обеспечивает жидкое состояние крови в сосудистом русле. Компоненты: фибринолизин, активаторы плазминогена, ингибиторы фибринолиза.Фазы: I фаза -лизокиназы, поступая в кровь, приводят проактиватор плазминогена в активное состояние. Эта реакция осуществляется в результате отщепления от проактиватора ряда аминокислот.II фаза – превращение плазминогена в плазмин за счет отщепления липидного ингибитора под действием активатора.III фаза-под влиянием плазмина происходит расщепление фибрина до полипептидов и аминокислот.2 вида фибринолиза – ферментативный и неферментативный. Гемофилией называют наследственную болезнь, характеризующуюся недостатком факторов свертывания крови, при котором процесс сворачивания крови замедляется и увеличивается время кровотечения (гемофилия А-отс 8 фактор,гемофилия В-отс 9 фактор,гемофилия С-отс 11) симптомами:- длительными кровотечениями- появлением крупных синяков (гематом) после незначительных травм;- частыми носовыми кровотечениями;- внутрисуставными кровотечениями (гемартрозами- наличием крови в кале и в моче. Тромбоз – это патологическое состояние, при котором нарушается нормальный ток крови по венам, вследствие образования тромбов (кровяных сгустков).Причины 1. стаз крови — замедление кровотока; 2. гиперкоагуляция и ингибирование фибринолиза 3. повреждение эндотелия сосудистой стенки. симптомы: 1. Отеки; 2. Боли распирающего характера в пораженной области; 3. Боль при ощупывании, которая усиливается по ходу пораженной вены; 4. Синюшность кожи в пораженной области; 5. Гипертермия в месте образования тромба; 6. Набухание поверхностных вен; 109. Буферная система крови, нарушения кислотно - основного состояния (ацидоз и алкалоз), причины их проявления. Буферные системы крови и тканей:а) карбонатный буфер;б)фосфатный буфер;в) белковый буфер. 1. Буферные системы крови и тканей состоят из кислоты и сопряженного основания. При взаимодействии с кислотами последние нейтрализуются щелочным компонентом буфера, при контакте с основаниями их избыток связывается с кислотным компонентом. Бикарбонатный буфер является основным и состоит из слабой угольной кислоты и ее натриевой соли - натрия бикарбоната в качестве сопряженного основания. Фосфатный буфер состоит из одноосновного фосфата натрия, играющего роль кислоты, и двухосновного фосфата натрия, выступающего в роли сопряженного основания. Белковый буфер. Буферные свойства белков плазмы (альбумина и др.) и гемоглобина эритроцитов связаны с тем, что входящие в их состав аминокислоты содержат как кислые (СООН), так и основные (NH2) группы и могут диссоциировать с образованием как водородных, так и гидроксильных ионов в зависимости от реакции среды. Большая часть буферной емкости белковой системы приходится на долю гемоглобина. Нереспмраторный ацидоз - это самая частая и наиболее тяжелая форма нарушения кислотно-основного состояния. В основе нереспираторного ацидоза лежит накопление в крови так называемых нелетучих кислот или потеря организмом буферных оснований. Непосредственными причинами нереспираторного ацидоза являются: Избыточное образование органических кислот при патологических состояниях; Заболевания почек, сопровождающиеся преимущественным поражением почечных канальцев, что ведет к нарушению экскреции водородных ионов и реабсорбции. Респираторный ацидоз развивается при тяжелых нарушениях легочной вентиляции. Причинами респираторного ацидоза являются: 1. Тяжелая дыхательная недостаточность (обструктивные заболевания легких, пневмонии, рак легкого, эмфизема легких, гиповентиляция вследствие поражениякостного скелета, нейромышечные заболевания, тромбоэмболия легочной артерии, гиповентиляция вследствие поражения ЦНС и др. заболевания). Нересператорный алкалоз - является следствием избыточного образования в организме оснований. Причинами метаболического алкалоза являются: 1. Потеря больших количеств ионов Н+ с желудочным соком; 2. Гипокалиемия, развивающаяся при первичном альдостеронизме, потере калия через желудочно-кишечный тракт. Респираторный алкалоз-развивается вследствие усиленного выведения углекислого газа при нарушениях внешнего дыхания гипервентиляционного характера. Причинами респираторного алкалоза являются: Гипервентиляция при гипоксии; Органические или психические поражения центральной нервной системы; Гипервентиляционный синдром у детей; Гипервентиляционное управляемое дыхание. 110. Особенности биохимии печени. Основные метаболические процессы в печени. Биохимические механизмы обезвреживания лекарственных и токсических веществ в печени. Роль процессов микросомального окисления. Конъюгация. Ф-ии:1. Распределительная- печень осуществляет распад, почти всех веществ всасываемых из ЖКТ. 2. Печень служит местом синтеза желчи и далее участвует в пищеварит. процессе. 3. В печени синтезируются большинство белков плазмы крови. 4. Служит местом инактивации и переработки многих нормальных продуктов жизнедеятельности. 5. В печени происходит детоксикация чужеродных веществ и ксенобиотиков. 6. Печень участвует в выведении с желчью обезвреженных токсинов. К функциям обезвреживания относится так же осуществления цикла мочевины. Кроме белков печень синтезирует гликоген, жиры и кетоновые тела. Обезвреживание токсических веществ осуществляется в 2 стадии: Задачей является превратить гидрофобные токсические вещества в более растворимые. В первую стадию происходят не синтетические реакции: гидролиз, сульфаокисление, образование гепоксидов. В таких реакциях к гидрофобному токсину присоединяется небольшая заряженная группа. Примером служит митохондриальное и микросомальное окисление. Если этого оказывается достаточно, то токсин выделяется в кровь, далее в почки и удаляются с мочой. В противном случае осуществляется 2-ая стадия- синтетические реакции свойства которых заключается в конъюгации модифицированного токсина с массивной заряженной химической группой. В качестве таких групп в большинстве случаев выступают остатки глюкуроновой кислоты, донором которой является УДФ, глюкуронат, образующийся при функционировании пути уроновых кислот. Кроме того конъюгация может осуществляться с остатком серной кислоты, глицином, глутаминовой кислоты, если при конъюгации образуется достаточно растворимые соединения, то оно выделяется в кровь, попадает в почки и удаляется с мочой. При недостаточной растворимости соединения секретируются в желчь и попадают в кишечник. 111. Катаболизм гемоглобина в печени. Патология обмена желчных пигментов. Конъюгированная и неконъюгированная билирубинурия. Паренхиматозная, гемолитическая и обтурационная желтухи. При распаде гемоглобина, освобождается гемм, от гемма отщепляется железо и образуется биливердин, он восстанавливается биливердинредуктазой до билирубина, который в соединении с альбуминов поступает в печень, где происходит его конъюгация с глюкуроновой к-той, образ-ся глюкорониды билирубина(нетоксичные).В киш-ке билирубинглюкоронид образует 2 группы продуктов: уробилиногены и стеркобилиногены, часть выводится с калом, а часть всасыв-ся в кровь, попадает в желчь и выводится ч/з почки. Концентрация билирубина в крови 0,1-1 мг/дл. В крови содержатся как неконъюг.билирубин, так и глюкорониды. Билирубинемия — это содержание билирубина в крови. Гипербилирубинемия — избыточное содержание билирубина в крови. Желтуха представляет собой клинико-биохимический синдром, возникающий при наличии в крови билирубина. Гемолитическая желтуха возникает в результате гемолиза эритроцитов. Гемоглобин, не может полностью инактивироваться клетками печени, поэтому в крови определяется увеличение общего билирубина в основном за счет прямого. За счет этого многократно увеличивается выработка стеркобилиногена, поэтому моча и кал имеют темное окрашивание. Желтуха, возникающая в этом случае, предает коже лимонно-желтый оттенок. Паренхиматозная желтуха возникает, когда поврежденные гепатоциты не способны выполнять свою функцию связывания билирубина с глюкуроновой кислотой. Увеличивается содержание непрямого билирубина. Общий билирубин крови увеличивается за счет прямого и непрямого. Моча интенсивно окрашивается (имеет цвет темного пива), поскольку связанный билирубин, поступает в мочу. Наиболее частой причиной печеночной желтухи является поражение гепатоцитов при гепатите, иногда при циррозе. 112. Микросомальное (монооксигеназное)окисление:механизм, эндогенные и экзогенные субстраты окисления,роль в обеспечении обезвреживающей ф-ции печени, индукторы и ингибиторы. В печени происходит обезврежив-е таких вещ-в, как билирубин и продукты катаболизма аминок-т в киш-ке, а также инактивируются лекарств-е препараты и токсические в-ва экзогенного происхожд-я, NH3 - продукт азотистого обмена, который в рез-те ферментативных р-ций превращается в нетоксичную мочевину, гормоны и биогенные амины. В-ва, поступающие в орг-зм из окруж. среды и не используемые им как источники энергии, называют чужеродными в-ми. Эти вещества могут попадать в орг-зм с пищей, через кожу или с вдыхаемым воздухом. Чужеродные в-ва бывают: хозяйств-й деят-ти ч-ка и бытовой химии- (моющие ср-ва, парфюмерия). Существует 2 типа окисления: микросомальное и митохондриальное. 1.Микросом-е окисл-е осуществл-ся ферментными системами, находящимися во фракциях микросом печени и надпочечников. В процессах микросомального окисл-я активированный О2 входит в окисляемое вещество. Микросом-е окисление — механизм использов-я кислорода с «пластическими» целями. 2.Митохондр-е окисл-е- главную роль играют р-ции дегидрирования, О2 является конечным акцептором электронов и используется только для образования воды. Митохондр-е окисл-е-механизм использ-я кислорода в биоэнергет-х процессах. Некоторые вещества ( барбитураты , галоперидол , глутетимид ) индуцируют микросомальные ферменты печени , особенно цитохром Р450 ; другие вещества ( хлорамфеникол , циметидин , дисульфирам , декстропропоксифен , аллопуринол ) ингибируют. 113. Токсическое действие кислорода. Клеточные системы, блокирующие развитие свободнорадикальных процессов. Антиоксидантное действие витаминов. Предполагают,что токсичность кислорода вызвана с превращением его в супероксид. Он образ-ся в ходе одноэлектронного окисления молекулярным кислородом восстановленного флавина и при окислении восстановленного компонента дыхательной цепи. Супероксид восстанавливает окисленный цитохром. Химич.действие супероксида усилив-ся в результате инициирования цепной реакции образов-я свободных радикалов. Функция супероксидмутазы: защита от повреждающего действия супероксида. Антиоксиданты способны улавливать свободные радикалы, снижая токсичность кислорода. В основе мех-зма действия большинства антиоксидантов (токоферол, тирозин, эстрогены и др) лежит реакция взаимодействия молекулы ингибитора с активными радикалами. Антиоксиданты способны оказывать влияние на скорость реакций перекисного окисления. 114. Источники энергии мышечного сокращения. Энергообеспечение мышечной работы при физических нагрузках различной интенсивности. Трупное окоченение. Источники энергии: 1.)Специальные р-ции субстратного фосфорилирования. Участие реакций субстратного фосфорилирования в обеспечении энергией мышечной клетки зависит от интенсивности, продолжительности, мощности и длительности мышечной работы. а)Креатинфосфокиназная реакция-самый быстрый способ ресинтеза АТФ, не требует присутствия кислорода, не дает нежелательных продуктов, включается мгновенно, недостаток - малый резерв субстрата. б)миокиназная реакция 2 АДФ --> АТФ + АМФ реакция катализируется миокиназой (аденилаткиназой). 2.Гликолиз, гликогенолиз (анаэробные процессы), большой резерв субстратов, используется гликоген мышц и глюкоза крови, полученная из гликогена печени, недостатки: небольшая эффективность. 3. Окислительное фосфорилирование- наиболее энергетически выгодный процесс - синтезируется 38 молекул АТФ при окислении одной молекулы глюкозы, имеет самый большой резерв субстратов: может использоваться глюкоза, гликоген, глицерин, кетоновые тела, продукты распада (CO2 и H2O),недостаток: требует повышенных количеств кислорода. Трупное окоченение- состояние мышц трупа, при котором они уплотняются и фиксируют части трупа в определенном положении. После наступления смерти все мышцы тела человека расслабляются, теряют свойственную им прижизненную упругость. Во всех мышцах тела начинаются сложные биохимические процессы, связанные с преобразованием АТФ и высокомолекулярных структур актина и миозина. При наступлении смерти дыхание прекращается, в орг-зм перестаёт поступать кислород. АТФ перестаёт гидролизоваться кальциевым насосом (Ca-АТФазой), и Са перестаёт возвращаться в цистерны. В связи с этим ионы Са диффундируют из областей высокой концентрации в области низкой концентрации ,связываясь с тропонином, что обуславливает соединение актина и миозина. 115. Особенности химического состава мышечной ткани. Строение сократительных элементов (миозин,актин) и регуляторных белков (тропонин и тропомиозин). Миозиновые нити-содержит 2 тяжелые полипетидные цепи и 4 легкие, тяжелая цепь имеет с С-конца конформацию альфа-спирали, и обе спирали скручены др с др (форма палочки) противопол. N-концы-глобулярной формы, образуют головки, к каждой головке присоединены 2 легкие цепи. Миозин катализирует гидролиз АТФ. Актиновые нити-в составе белки актин, тропомиозин и тропонин. Основа-актин. Актин-глобулярный белок с шарообразн.молекулами-G-актин.молекулы G-актина соедин-ся и образуют F-актин, к нему присоедин-ся головки миозина. F-актин+миозин=актомиозин. Тропомиозин-форма палочек, располаг-ся вблизи лент F-актина. Каждая молекула тропомиозина соединена с 7 молек.G-актина. Тропонин-глобулярная форма, построен из 3х субъединиц, связан нековалентно с актином и тропомиозином. одна из субъединиц содержит Са-связывающий центр. 116. Современные представления о строении и механизме сокращения гладких и поперечно-полосатых мышц. Строение: мышца состоит из волокон. В мышечной клетке есть миофибрилла(пучки белков вдоль клетки).Она построена из белковых нитей(филаментов) толстых и тонких. Белок толстых-миозин, тонких-актин. Имеют строго упорядоченное положение в миофибрилле. Функцион.ед-ца миофибриллы-саркомер (участок между 2мя Z-пластинками. Саркомер включает пучок миозиновых нитей, прикреплен. к М-линии и пучки актиновых нитей, прикреплен.к Z-пластинкам. Стадии сокращения: 1)Фиксация АТФ на головке миозина. 2)Гидролиз АТФ. Продукты гидролиза (АДФ и Ф) остаются фиксированными, а выделившаяся энергия аккумулируется в головке. Мышца готова к сокращению. 3)Образов-е комплекса “актин-миозин”. Он очень прочен. Может быть разрушен только при сорбции новой молекулы АТФ.4) Конформационные изменения молекулы миозина, в результате которых происходит поворот головки миозина. Освобождение продуктов реакции (АДФ и Ф) из активного центра головки миозина. 117. Особенности обмена углеводов, азота и источников энергии в мышечной ткани. Источники энергии: 1)Специальные реакции субстратного фосфорилирования. Участие реакций субстратного фосфорилирования в обеспечении энергией мышечной клетки зависит от интенсивности, продолжительности, мощности и длительности мышечной работы. а)Креатинфосфокиназная реакция-самый быстрый способ ресинтеза АТФ, не требует присутствия кислорода, не дает нежелательных продуктов, включается мгновенно, недостаток - малый резерв субстрата. б)миокиназная реакция 2 АДФ --> АТФ + АМФ реакция катализируется миокиназой (аденилаткиназой). 2.Гликолиз,гликогенолиз (анаэробные процессы), большой резерв субстратов, используется гликоген мышц и глюкоза крови, полученная из гликогена печени, недостатки: небольшая эффективность: 3 АТФ на один глюкозный остаток гликогена, накопление недоокисленных продуктов (лактат),гликолиз начинается не сразу - только через 10-15 секунд после начала мышечной работы.3. Окислительное фосфорилирование- наиболее энергетически выгодный процесс - синтезируется 38 молекул АТФ при окислении одной молекулы глюкозы, имеет самый большой резерв субстратов: может использоваться глюкоза, гликоген, глицерин, кетоновые тела, продукты распада (CO2 и H2O), недостаток: требует повышенных количеств кислорода .Образование аммиака в мышцах источником служит дезаминирование АМФ АМФ+вода=ИМФ+аммиак, однако АМФ регенерируется с использованием групп аспарагиновой кислоты ИМФ+аспартат+ГТФ=АМФ+фумарат+ГДФ+Н3РО4. Фумарат превращ-ся в аспартат, первичный источник аммиака. 118. Биохимия нервной ткани. Особенности липидного и белкового состава. Особенности биохимии нервной ткани: 1)связанные с генетическим кодом (в ядрах нервных клеток больше активных генов) 2. Аминок-ты нервной ткани ( разные структуры головного мозга имеют свои особенности по составу аминокислот) 3. Белки нервной системы. В нейронах выделенынейроспецифичные белки (встречаются только в нервной ткани, либо в нервной ткани их больше, чем в других тканях). Также в нейронах присутствует масса транспортных белков и белков-ферментов, белки миелиновой оболочки.4. Липиды- являются важнейшими структурными элементами клеточных мембран. Головной мозг содержит липидов около 50% от сухой массы, а миелиновая оболочка – до 80%. Липидный состав нервной ткани постоянен и не изменяется под воздействием таких внешних факторов, как диета, прием гормонов, лекарств-х средств, стрессы, которые сильно меняют липидный состав других органов. Жирные к-ты, входящие в состав липидов, в мозге отличаются большим разнообразием, чем в других тканях. Холестерин в норме обязательно содержится в нейронах, глиальных клетках и особенно много его в миелиновых оболочках аксонов. На долю холестерина приходится около 25% от содержания всех липидов. 119. Особенности обмена аминокислот в мозге. Поступл-е аминок-т из крови в клетки мозга зависит от особенностей клеток и от гемато-энцефалического барьера Содержание аминокислот в мозге выше, чем в крови. Аминокислотный состав мозга отличается определенной специфичностью. Набор свободных аминок-т в мозге (аспартат, глутамат, глутамин, 4-аминомаслянная кислота, N-ацетиласпартат. Пул свободных аминок-т использ-ся для синтеза белков и биологически активных аминов. Одна из ф-ций дикарбоновых аминокислот в головном мозге – связывание аммиака, освобождающегося при возбуждении нервных клеток. Аминок-ты служат как дополнит.источник энергии. Распад аминок-т осуществляется путем метаболизма, которую называют шунтом гамма-аминомаслянной кислоты (ГАМК). В случае увеличения расхода энергии и дефицита глюкозы увелич-ся содержание ГАМК, которая является тормозным медиатором для нейронов и снижает функциональную активность в определенных структурах мозга. Этот процесс может рассматривается как регуляция по механизму отрицательной обратной связи: высокая церебральная активность, вызывает дефицит глюкозы, который запускает шунт ГАМК, в рез-те чего накапливается ГАМК, тормозящая активность нейронов. В норме использование шунта ГАМК ограничено. 120. Особенности энергетического обмена мозга. Мозг обеспечивается энергией за счет аэробного распада глюкозы, лишь при голодании и сильной мышечной работе используются кетоновые тела. Основным потребителем энергии является Nа, К-АТФаза, поддерживающая ПП и восстанавливающая его после прохождения нервного импульса. Мозг чувствителен к гипогликемии и гипоксии. Мозг расходует >20% всей энергии потребляемой организмом. В качестве дополн-го источника энергии могут служить аминокислоты (метаболизм распада аминокислот-шунт гамма-аминомаслянной кислоты-тормозной медиатор для нейронов, снижает функц. активность в определенных структурах мозга. Процесс может рассм-ся как регуляция по механизму отрицательной обратной связи: высокая церебральная активность, вызывает дефицит глюкозы, который запускает шунт ГАМК, в результате чего накапливается ГАМК, тормозящая активность нейронов. В норме использование шунта ГАМК ограничено. Особенность энергообмена головного мозга в том, что он практически не содержит запасов вещ-в используемых в качестве энергетического субстрата и постоянно нуждается в их поступлении через мозговой кровоток. 121. Нейротрансмиттерные системы. Образ-е, биологическая роль и инактивация нейромедиаторов. Нейротрансмиттеры - химич. вещества, задействованные в передаче информации между нейронами и клетками мышц. Они вызывают краткие альтернации в постсинаптической мембране воспринимающей клетки либо деполяризацию или гипополяризацию мембраны. Возбуждающие нейромедиаторы (дофамин, гистамин, нормадреналин, адреналин, глютамат, ацетилхолин). Тормозящие (серотонин, ацетилхолин, таурин). 122. Биохимич. основы генерации и проведения нервных импульсов. Хар-ка нейромедиаторного процесса и веществ, обладающих нейромедиаторными свойствами (синтез, депонирование, выброс в синаптическую щель, деградация, обратный захват нейромедиаторов). Этапы синаптич. передачи нервного импульса 1)нервный импульс вызывает выход медиатора в синаптич.щель 2)медиатор диффундирует к мембране др.клетки (постсинаптич.мембране) 3)медиатор присоедин-ся к рецетору медиатора-белку, в результате изменения конформации рецептора генерир-ся ВПСП, при достижении порогового уровня возникает ПД, который движется по аксону 4)медиатор инактивируется или удаляется. Нейромедиатор (ацетилхолин, норадреналин, адреналин, дофамин, серотонин) - вещество, которое синтезируется в нейроне, содержится в пресинаптических окончаниях, высвобождается в синаптическую щель в ответ на нервный импульс, и действует на специальные участки постсинаптической клетки, вызывая изменения мембранного потенциала и метаболизма клетки.4 типа медиаторов: амины; аминокислоты; пуриновые нуклеотиды; нейропептиды. 123. Строение и функции компонентов межклеточного матрикса (коллаген, эластин, гликозаминогликаны, протеогликаны, фибронектин. Принципы организации межклеточного матрикса. Основн.компоненты межклет.матрикса-белки коллаген и эластин, гликозаминогликаны, протеогликаны, неколлагеновые белки (фибронектин, ламинин, тенасцин, остеонектин и др.) Коллаген — фибриллярный белок, составляет основу соединит-й ткани орг-ма (сухожилие, кость, хрящ)и обеспечивающий её прочность и эластичность. Молекула коллагена закручен. спираль из трёх α-цепей- тропоколлаген. 1 виток спирали α-цепи содержит 3 аминок-ых остатка. Эластин- распространен в соединит.ткани, особенно в коже, легких и кровеносных сосудах. Содержит много глицина и пролина. В эластине обнаружены десмозин и изодесмозин. Гликозаминогликаны (мукополисахариды)- могут связывать большие кол-ва воды, в результате чего межклет. в-во приобр-т желеобразный хар-р. Протеогликаны- состоят из белка на 5-10% и из гликозаминогликанов на 90-95%,составляют до 30 % сухой массы ткани. Они обеспеч-т тургор различ.тканей, фильтрацию в почках, поддержание прозрачности роговицы, структурную роль выполняют в склере. Фибронектин –белок, построен.из 2х одинак. пептидных цепей, соедин.дисульфидными связями. Онсвязыв-ся с проколлагенов.фибриллами и меняет кинетику образов-я фибрилл в перицеллюлярном пространстве. Межклет-й матрикс выполняет в организме ф-ции: образует каркас органов и тканей; участвует в регуляции водно-солевого обмена; образует высокоспециализированные структуры (кости, зубы, хрящи, сухожилия, базальные мембраны). Компоненты межклет.матрикса соединяясь м/д собой и клетками, образуют единую систему ткани. 124. Синтез коллагена. Причины и следствия биохимич.изменений соединит.ткани при старении и заболеваниях (коллагенозах) Синтез коллагена синтез-ся клетками (фибробластами) в межклет.среду.Стадии синтеза: трансляция, внутриклеточн. посттрансляционная модификация пептидных цепей, трансмембранный перенос, внеклеточная модификация с образов-ем коллаген. волокон. Синтез коллагена увелич.в заживающ.ране. При старении уменьш. содержание воды и отношение основное в-во/волокна. Показатель соотн-я уменьш.за счет нарастания коллагена и сниж. гликозаминогликанов, сниж.содержания гиалуроновой к-ты.И змен-ся физико-химич. Свойства коллагена(увелич.числа и прочности внутри- и межмолекулярных поперечн. связей, сниж.эластичности и способности к набуханию. Увелич. процесс созрев-я фибриллярных структур. Коллагенозы-группа забол-ий, характер-ся повреждением всех структурных составных частей соединит. ткани: волокон, клеток и межклет.в-ва. К коллагенозам относят ревматизм, ревматоидный артрит, системную красную волчанку, системную склеродермию, дерматомиозит и узелковый периартериит. 51 и 106 нет!!!!! |