1. Строение ферментов активный центр, субстрат, аллостерический центр
 Скачать 16.22 Kb.
|
|
1. Строение ферментов: активный центр, субстрат, аллостерический центр. В природе существуют как простые, так и сложные ферменты. Большинство природных ферментов относится к классу сложных белков, содержащих, помимо полипептидных цепей, какой-либо небелковый компонент (кофактор), присутствие которого является абсолютно необходимым для каталитической активности. Под активным центром подразумевают уникальную комбинацию аминокислотных остатков в молекуле фермента, обеспечивающую непосредственное связывание ее с молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа. В активном центре различают каталитический центр, непосредственно вступающий в химическое взаимодействие с субстратом, и связывающий центр, площадка, которая обеспечивает специфическое сродство к субстрату и формирование его комплекса с ферментом. Субстра́т в биохимии — исходное вещество, преобразуемое ферментом в результате специфического фермент-субстратного взаимодействия в один или несколько конечных продуктов. Помимо активного центра, в молекуле фермента может присутствовать также аллостерический центр, представляющий собой участок молекулы фермента, с которым связываются определенные, обычно низкомолекулярные, вещества (эффекторы, или модификаторы), молекулы которых отличаются по структуре от субстратов. 2. Механизм действия ферментов. Ферментативный катализ. В. Анри, Л. Михаэлисом и М. Ментен выдвинули предположение, о том, что при ферментативном катализе фермент Е соединяется со своим субстратом S , образуя нестойкий промежуточный фермент-субстратный комплекс ES, который в конце реакции распадается с освобождением фермента и продуктов реакции Р. В процессе реакции различают несколько стадий: 1. Присоединения фермента (E) к субстрату (S) 2. Образование первичного промежуточного соединения, фермент-субстратного комплекса (ES) 3. Несколько последовательных комплексов протекающие в одну или несколько стадий 4. Отделение конечных продуктов. (E + P) (1) E + S ⇌ (2) ES → (3) ... → (4) E + P. Механизмы действия ферментов: Теория Фишера "ключ-замок". Теория Кошленда "индуцированное соответствие". 3. Кофакторы. Кофактор - небелковый компонент присутствие которого является абсолютно необходимым для каталитической активности. Кофакторы могут иметь различную химическую природу и различаться по прочности связи с полипептидной цепью. Так, в молекуле ацетилкоэнзим-А-карбоксилазы кофактор биотин ковалентно связан с апоферментом посредством амидной связи. С другой стороны, химические связи между кофакторами и пептидными цепями могут быть относительно слабыми. |