Биохимия. 5 аланин серосодержащая аминокислота
 Скачать 473.59 Kb.
|
|
5) обладают высокой специфичностью 184. Класс ферментов, катализирующий реакцию разрыва ковалентной связи под действием молекулы воды: 1) лигазы 2) трансферазы 3) лиазы 4) оксидоредуктазы 5) гидролазы 185. Наиболее частая регуляция активности ферментов путем ковалентной модификации: 1) ацетилирование 2) карбоксилирование 3) ацилирование 4) гликозилирование 5) фосфорилирование 186. При закислении среды большинство ферментов теряют активность вследствии: 1) частичного протеолиза 2) полного протеолиза 3) ковалентной модификации 4) ренатурации 5) денатурации 187. В соответствие с принципом отрицательной обратной связи в качестве аллостерического ингибитора ключевого фермента будет выступать: 1) продукт 2) апофермент 3) кофермент 4) кофактор 5) субстрат 188. Монооксигеназы являются: 1) лигазами 2) трансферазами 3) гидролазами 4) лиазами 5) оксидоредуктазами 189. Ограниченный протеолиз происходит при активации: гликогенсинтазы ГМГ-КоА-редуктазы ТАГ-липазы Ацетил-КоА-карбоксилазы трипсина 190. В плазме крови при инфаркте миокарда раньше других повышается уровень: 1) ЛДГ1 2) АСТ 3) креатинкиназы изофермент ВВ 4) креатинкиназы изофермент ММ 5) креатинкиназы изофермент МВ 191.Ключевой фермент метаболического пути: катализирует наиболее быструю реакцию всегда катализирует обратимые реакции полностью расходуется в ходе реакции не полностью расходуется в ходе реакции катализирует наиболее медленную реакцию 192. Для энзимодиагностики мышечной дистрофии можно использовать: 1) щелочную фосфатазу 2) кислую фосфатазу 3) изофермент ВВ креатинкиназы 4) изофермент ВМ креатинкиназы 5) изофермент ММ креатинкиназы 193. При какой температуре денатурируют ферменты? 1) 0 - 10ºС 2) 80 – 100С 3) 10 – 20С 4) 30 – 40С 5 20 – 30 С 194. Температура, оптимальная для действия большинства ферментов: 1) 50 – 60С 2) 15 – 20С 3) 80 – 100С 4) 35 – 40С 5 0 - 15С 195. Активатор амилазы слюны: 1) CuSO4 2) NaCl 3) NaOH 4) KOH 5 NaОН 196. Расщепление каких субстратов катализирует а) 16 – 30 г/чл 2) 3 – 5 г/чл 3) 16 – 64 г/чл милаза слюны? 1) триглицериды 2) нуклеопротеины 3) крахмал 4) гликоген 5 сахарозу 197. Активность амилазы мочи в норме: 1 4) 28 – 160 г/чл 5 3,3 – 5,5 г/ч л 198. Активность амилазы мочи повышается при: 1) раке предстательной железы 2) эпидемическом паротите 3) панкреатите 4) инфаркте миокарда 5 гепатите 199. Активаторы панкреатической липазы: 1) HCl 2) желчные кислоты 3) фактор Кастла 4) ренин 5 амилаза 200. В насыщенном растворе сульфата аммония выпадают в осадок: 1) альбумины 2) глобулины 3) протамины 4) гистоны 5 коллаген 201. В насыщенном растворе хлорида натрия выпадают в осадок: 1) альбумины 2) глобулины 3) протамины 4) гистоны 5 кератин 202. Нингидриновая реакция открывает в белках: 1) пептидные связи 2) ароматические аминокислоты 3) аминогруппу аминокислот в -положении 4) аминокислоты, содержащие слабо связанную серу 5 отрицательно заряженные аминокислоты 203. Наличие каких аминокислот в белке доказывает ксантопротеиновая реакция? 1) серина 2) аланина 3) триптофана 4) тирозина 5 глицина 204. Глобулины выпадают в осадок: 1) в насыщенном растворе сульфата аммония 2) в полунасыщенном растворе сульфата аммония 3) в насыщенном растворе хлорида натрия 4) в полунасыщенном растворе хлорида натрия 5 в полунасыщенном растворе сульфата аммония 205. Альбумины выпадают в осадок: 1) в насыщенном растворе сульфата аммония 2) в полунасыщенном растворе сульфата аммония 3) в насыщенном растворе хлорида натрия 4) в полунасыщенном растворе хлорида натрия 5 в насыщенном растворе сульфата натрия 206. Принцип метода нингидриновой реакции заключается в: 1) образовании комплекса Руэмана 2) образовании осадка сульфида свинца 3) нитровании ароматических аминокислот 4) образовании комплекса с ионами меди 5 образовании сульфида серебра 207. Принцип метода реакции Фоля заключается в: 1) образовании комплекса Руэмана 2) образовании осадка сульфида свинца 3) нитровании ароматических аминокислот 4) образовании комплекса с ионами меди 5 образовании комплекса с ионами меди 208. Биуретовая реакция открывает в белках: 1) ароматические аминокислоты 2) аминогруппу в -положении аминокислот 3) пептидные связи 4) аминокислоты, содержащие слабо связанную серу 5 на положительно заряженные аминокислоты 209. Реакция Фоля открывает в белке: 1) ароматические аминокислоты 2) аминогруппу в -положении аминокислот 3) пептидные связи 4) аминокислоты, содержащие слабосвязанную серу 5 аминокислоты, содержащие слабо связанную серу 210. Какие аминокислоты можно обнаружить в белке при помощи реакции Фоля? 1) треонин 2) метионин 3) серин 4) цистеин 5 фенилаланин 211. Положительную биуретовую реакцию дают: 1) свободные аминокислоты 2) дипептиды 3) полипептиды 4) дезоксирибонуклеопротеины 5 заряженные аминокислоты 212. Как называется часть сложного фермента, прочно связанная с белковой частью? 1) кофермент 2) холофермент 3) простетическая группа 4) апофермент 5 кофактор 213. Как называется белковая часть сложного фермента? 1) холофермент 2) кофермент 3) кофактор 4) апофермент 5 простетическая группа 214. На каком свойстве ионов основано их расположение в ряду Гофмейстера? 1) молекулярной массе 2) дегидратирующей способности 3) электрофоретической подвижности 4) денатурирующей способности 5 изоэлектрической точке 215. Общие свойства, характерные для ферментов и неорганических катализаторов: 1) не сдвигают равновесия реакции 2) высокая специфичность 3) не расходуются в процессе реакции 4) активность не зависит от температуры 5 активность не зависит от рН среды 216. При каком значении рН большинство ферментов проявляет максимальную активность? 1) 1,5 – 2,0 2) 8,0 – 9,0 3) 6,0 – 8,0 4) только при 7,0 5 3,0 – 5,0 217. Доказательством белковой природы ферментов является то, что они: 1) состоят из аминокислот 2) имеют первичную структуру 3) денатурируют под действием экстремальных воздействий – t=100C, соли тяжёлых металлов и др. 4) имеют низкую молекулярную массу 5 имеют высокую молекулярную массу 218.Фермент уреаза обладает специфичностью: 1) стереохимической 2) абсолютной 3) групповой 4) относительной групповой 5 групповой специфичностью 219.Коферментная форма витамина В2: 1) НАД 2) ТГФК 3) ТДФ 4) ФАД 5 ПФ 220. Превращение ферментом субстрата в продукт осуществляется: 1) всей поверхностью молекулы фермента 2) аллостерическим центром 3) каталитическим участком активного центра 4) центром связывания с субстратом 5 небелковой частью - кофактором 221. Ферменты из класса оксидоредуктаз катализируют реакции: 1) окислительно-восстановительные 2) межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов 3) расщепления внутримолекулярных связей при участии молекулы воды 4) присоединение групп по двойным связям 5 изомеризации 222. Ферменты из класса трансфераз катализируют реакции: 1) окислительно-восстановительные 2) межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов 2) расщепления внутримолекулярных связей при участии молекулы воды 4) присоединение групп по двойным связям 5 изомеризации 223. Ферменты из класса гидролаз катализируют реакции: 1) окислительно-восстановительные 2) межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов 3) расщепления внутримолекулярных связей при участии молекулы воды 4) присоединение групп по двойным связям 5 изомеризации 224. Ферменты из класса лиаз катализируют реакции: 1) окислительно-восстановительные 2) межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов 3) расщепления внутримолекулярных связей при участии молекулы воды 4) присоединение групп по двойным связям 5 изомеризации 225. Какие ферменты относятся к классу изомераз? 1) эстераза 2) мутаза 3) фосфатаза 4) рацемаза 5 киназа 226. Ферменты из класса лигаз катализируют реакции: 1) переноса групп (с участием молекул воды) 2) расщепления внутримолекулярных связей 3) присоединения групп по двойным связям 4) образования новых связей с затратой АТФ 5 изомеризации 227. Отличия ферментов от неорганических катализаторов: 1) термостабильность 2) высокая субстратная специфичность 3) расходуются в результате катализа 4) зависимость от активаторов и ингибиторов 5 высокая эффективность 228. Скорость ферментативных реакций простых ферментов зависит от: 1) концентрации субстрата 2) концентрации продукта 3) концентрации фермента 4) молекулярной массы фермента 5 от типа катализируемой реакции 229. Международная единица активности фермента – это такое его количество, которое нарабатывает: 1) 1 моль продукта за 1 минуту 2) 1 мкмоль продукта за 1 минуту 3) 1 мкмоль продукта за 1 секунду 4) 1 моль продукта за 1 секунду 5 1 моль продукта за 10 минут 230. В структуре сложного фермента любая небелковая часть называется: 1) простетическая группа 2) апофермент 3) кофермент 4) кофактор 5 холофермент 231. Изоферменты – это множественные формы ферментов, которые: 1) катализируют разные реакции 2) катализируют одну и ту же реакцию 3) не различаются по активности 4) не различаются по физико-химическим свойствам 5 не различаются по молекулярной массе 232. Конкурентный ингибитор фермента 1) уменьшает Vmax , но не изменяет Кm 2) увеличивает Vmax , но не изменяет Кm 3) увеличивает как Кm , так и Vmax 4) увеличивает Кm , но не изменяет Vmax 5 увеличивает Кm , уменьшается Vmax 233. Аллостерические ферменты отличаются от простых ферментов: 1) кинетикой реакций |