Биохимия. 5 аланин серосодержащая аминокислота

• Название: 5 аланин серосодержащая аминокислота
• Анкор: Биохимия
• Дата: 22.10.2022
• Размер: 473.59 Kb.
• Имя файла: testovye_zadania_po_biokhimii_stomat.docx
• Тип: Документы; #748533
• страница: 1 из 33

Строение и функции белков и аминокислот

Выберите один правильный ответ

1. АМИНОКИСЛОТА С НЕЗАРЯЖЕННЫМ РАДИКАЛОМ

1) аргинин

2) лизин

3) глутаминовая кислота

4) аспарагиновая кислота

5) аланин

2. СЕРОСОДЕРЖАЩАЯ АМИНОКИСЛОТА

1) треонин

2) валин

3) триптофан

4) тирозин

5) метионин

3. ПРОТЕИНОГЕННАЯ АМИНОКИСЛОТА

1. 
   орнитин
   
2. 
   γ-аминомасляная кислота
   

3) β-аланин

4) цитруллин

5) аспарагиновая кислота

4. В ОБРАЗОВАНИИ ДИСУЛЬФИДНОЙ СВЯЗИ УЧАСТВУЕТ

1) лизин

2) метионин

3) серин

4) гистидин

5) цистеин

5. АРОМАТИЧЕСКАЯ АМИНОКИСЛОТА

1) аланин

2) аланин

3) треонин

4) лизин

5) фенилаланин

6. ГИДРОКСИЛСОДЕРЖАЩАЯ АМИНОКИСЛОТА

1) валин

2) пролин

3) изолейцин

4) гистидин

5) треонин

7. АМИНОКИСЛОТА, СОДЕРЖАЩАЯ В РАДИКАЛЕ МЕТИЛЬНУЮ ГРУППУ

1) аргинин

2) глицин

3) серин

4) лизин

5) метионин

8. АМИНОКИСЛОТА, СОДЕРЖАЩАЯ ПОЛЯРНЫЙ НЕЗАРЯЖЕННЫЙ РАДИКАЛ

1) глутаминовая кислота

2) аргинин

3) лизин

4) аспарагиновая кислота

5) серин

9. РАДИКАЛ ЛЕЙЦИНА

1) гидрофильный отрицательно заряженный

2) гидрофильный положительно заряженный

3) гидрофильный незаряженный

4) гетероцикл

5) гидрофобный

10. ЦВЕТНЫЕ РЕАКЦИИ НА БЕЛКИ ПОЗВОЛЯЮТ СУДИТЬ О

1) первичной структуре белков

2) наличии метильных групп в радикалах аминокислотных остатков

3) функциях белков

4) вторичной структуре белков

5) наличии белков в биологических жидкостях

11. НАЛИЧИЕ ПЕПТИДНЫХ ГРУПП В БЕЛКАХ ОТКРЫВАЕТСЯ

1) реакцией Адамкевича

2) реакцией Паули

3) нитропруссидной реакцией

4) реакцией Миллона

5) биуретовой реакцией

12. ВОДОРОДНЫЕ СВЯЗИ МЕЖДУ АТОМАМИ ПЕПТИДНЫХ ГРУПП В БЕЛКАХ ПОДДЕРЖИВАЮТ СТРУКТУРУ

1) первичную

2) домены, если они есть в белке

3) третичную

4) четвертичную

5) вторичную

13. В ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ ТОЧКЕ БЕЛОК

1) имеет положительный заряд

2) имеет отрицательный заряд

3) имеет самую высокую степень растворимости

4) в электрическом поле мигрирует от анода к катоду

5) не имеет заряда
14. МОЛЕКУЛЯРНАЯ МАССА БЕЛКОВ ВАРЬИРУЕТ

1) от 1 до 500 Да

2) от 500 до 1000 Да

3) от 1000 до 5000 Да

4) от 5000 до 100 000 Да

5) от 5000 до десятков миллионов Да

15. ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ

1) эластины

2) альфа-кератины

3) коллагены

4) фибрины

5) гистоны

16. АЛЬБУМИНЫ – ЭТО БЕЛКИ

1) ядерные

2) соединительной ткани, богатые гли и про

3) соединительной ткани, богатые гли и вал

4) плазматических мембран

5) плазмы крови

17. АЛЬБУМИНЫ

1) растворимы в этаноле

2) растворимы в растворе CuSO₄

3) растворимы в ацетоне

4) нерастворимы в растворе NaCl

5) растворимы в воде

18. АЛЬБУМИНЫ ИМЕЮТ ПРИ PH 7,0 ОТРИЦАТЕЛЬНЫЙ ЗАРЯД БЛАГОДАРЯ

1) повышенному содержанию в их составе лейцина

2) присутствию в их составе лизина

3) отсутствию в их составе глицина

4) отсутствию в их составе аспарагиновой кислоты

5) повышенному содержанию в их составе глутаминовой кислоты

19. ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКАЯ ТОЧКА СЫВОРОТОЧНОГО АЛЬБУМИНА

1) 1,5

2) 3,5

3) 7,8

4) 6,7

5) 4,7

20. АНТИТЕЛА ОБНАРУЖИВАЮТСЯ ВО ФРАКЦИИ

1) альбуминов

2) альфа1-глобулинов

3) альфа2-глобулинов

4) бета-глобулинов

5) гамма-глобулинов

21. ФУНКЦИИ ФРАКЦИИ ИММУНОГЛОБУЛИНОВ

1) регуляторная

2) транспортная

3) структурная

4) каталитическая

5) защитная

22. ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА ГИСТОНОВ ОБУСЛОВЛЕНЫ ВЫСОКИМ СОДЕРЖАНИЕМ В НИХ

1) глицина и гистидина

2) аргинина и валина

3) глутамина и лизина

4) серина и глицина

5) лизина и аргинина

23. ГИСТОНЫ СОДЕРЖАТСЯ В

1) межклеточном матриксе

2) лизосомах

3) плазматических мембранах

4) аппарате Гольджи

5) ядрах клеток

24. В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА 1/3 ОТ МАССЫ ВСЕХ БЕЛКОВ ПРИХОДИТСЯ НА ДОЛЮ

1) альфа-кератинов

2) альбуминов

3) гистонов

4) протаминов

5) коллагенов

25. ФУНКЦИЯ КОЛЛАГЕНОВЫХ БЕЛКОВ

1) каталитическая

2) регуляторная

3) защитная

4) сократительная

5) структурная

26. ГИДРОКСИЛИРОВАНИЕ ПРОЛИНА И ЛИЗИНА ПРОИСХОДИТ ПРИ СОЗРЕВАНИИ

1) альбуминов

2) иммуноглобулинов

3) гистонов

4) протаминов

5) коллагенов

27. ГИДРОКСИЛИРОВАНИЕ ПРОЛИНА И ЛИЗИНА В СОЗРЕВАЮЩИХ КОЛЛАГЕНОВЫХ БЕЛКАХ ПРОИСХОДИТ С УЧАСТИЕМ

1) тиаминдифосфата

2) фолата

3) оротата

4) глутамата

5) аскорбата

28. СТРУКТУРНАЯ ЕДИНИЦА КОЛЛАГЕНОВЫХ БЕЛКОВ НАЗЫВАЕТСЯ

1) проколлаген

2) препроколлаген

3) фибрин

4) ферритин

5) тропоколлаген

29. ДЕСМОЗИНОВАЯ СТРУКТУРА ХАРАКТЕРНА ДЛЯ

1) коллагенов

2) глобулинов

3) протаминов

4) альфа-кератинов

5) эластинов

30. ПЛАСТИЧНОСТЬ ЭЛАСТИНОВ ОБЪЯСНЯЕТСЯ НАЛИЧИЕМ В ИХ СТРУКТУРЕ

1) остатков гидрофобных аминокислот

2) большого количества водородных связей

3) многочисленных дисульфидных связей

4) углеводных компонентов

5) десмозина и изодесмозина

31. ФУНКЦИЯ ЭЛАСТИНОВ

1) сократительная

2) каталитическая

3) защитная

4) транспортная

5) структурная

32. АМИНОКИСЛОТА, К РАДИКАЛУ КОТОРОЙ ПРИСОЕДИНЯЮТСЯ ОСТАТКИ ФОСФОРНОЙ КИСЛОТЫ В ФОСФОПРОТЕИНАХ

1) валин

2) цистеин

3) глутаминовая кислота

4) гистидин

5) серин

33. АМИНОКИСЛОТА, К РАДИКАЛУ КОТОРОЙ В ГЛИКОПРОТЕИНАХ ПРИСОЕДИНЯЕТСЯ УГЛЕВОДНЫЙ КОМПОНЕНТ

1) глутаминовая кислота

2) валин

3) цистеин

4) тирозин

5) аспарагин

34. ПРОСТЕТИЧЕСКИЕ ГРУППЫ ПРОТЕОГЛИКАНОВ

1) пентозы

2) гликоген

3) сахароза

4) лактоза

5) гликозаминогликаны

35. БЕЛКИ, ОПРЕДЕЛЯЮЩИЕ ГРУППУ КРОВИ

1) хромопротеины

2) фосфопротеины

3) протамины

4) коллагены

5) гликопротеины

36. БЕЛКИ - РЕЦЕПТОРЫ ПЛАЗМАТИЧЕСКИХ МЕМБРАН

1) гистоны

2) альбумины

3) фосфопротеины

4) хромопротеины

5) гликолипопротеины

37. ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА ГЕМОГЛОБИНА СВЯЗАНА С БЕЛКОВОЙ ЧАСТЬЮ ЧЕРЕЗ ОСТАТКИ

1) валина

2) глицина

3) аспарагиновой кислоты

4) аргинина

5) гистидина

38. МОЛЕКУЛА Hb А₂ СОСТОИТ ИЗ

1) одной α-субъединицы и двух β-субъединиц

2) двух α-субъединиц и одной β-субъединиц

3) трех α-субъединиц и трех β-субъединиц

4) четырех α-субъединиц и четырех β-субъединиц

5) двух α-субъединиц и двух β-субъединиц

39. ПРИЧИНА ВОЗНИКНОВЕНИЯ СЕРПОВИДНОКЛЕТОЧНОЙ АНЕМИИ

1) замена гистидина в положении 6 β-цепи на серин

2) угнетение синтеза бета-цепей

3) генетический дефект синтеза альфа-цепей

4) усиление образования гемохромогена

5) замена глутамата в положении 6 β-цепи на валин

40. АДЕНОЗИН

1) основной нуклеозид ДНК

2) основной нуклеозид РНК

3) минорный нуклеозид РНК

4) не входит в состав НК

5) основной нуклеозид ДНК и РНК

41. ГУАНОЗИН

1) минорный нуклеозид ДНК и РНК

2) основной нуклеозид РНК

3) основной нуклеозид ДНК

4) не входит в состав НК

5) основной нуклеозид ДНК и РНК

42. ПУРИНОВОЕ АЗОТИСТОЕ ОСНОВАНИЕ

1) урацил

2) тимин

3) 5-метилурацил

4) метилцитозин

5) гуанин

43. ПИРИМИДИНОВОЕ АЗОТИСТОЕ ОСНОВАНИЕ

1) гипоксантин

2) 6-метиладенин

3) 2-метилгуанин

4) ксантин

5) урацил

44. АЛЬФА-РИБОЗА

1) не входит в состав НК

2) основной компонент ДНК

3) основной компонент ДНК и РНК

4) минорный компонент РНК

5) основной компонент РНК

45. КОМПЛЕМЕНТАРНЫЕ АЗОТИСТЫЕ ОСНОВАНИЯ

1) А – Ц

2) Г – Т

3) Г – У

4) А – Г

5) А – Т

46. В ДНК МЕЖДУ АДЕНИНОМ И ТИМИНОМ НА УРОВНЕ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ОБРАЗУЕТСЯ

1) четыре водородные связи

2) три ионные связи

3) две ионные связи

4) одна фосфодиэфирная связь

5) две водородные связи

47. ОРТОФОСФАТ

1) минорный компонент ДНК и РНК

2) основной компонент РНК

3) не входит в состав НК

4) основной компонент ДНК

5) основной компонент РНК и ДНК

48. АДЕНОЗИН

1) пиримидиновое азотистое основание

2) пуриновое азотистое основание

3) пуриновый нуклеотид

4) пиримидиновый нуклеозид

5) пуриновый нуклеозид

49. АДЕНОЗИНМОНОФОСФАТ

1) минорное азотистое основание

2) пиримидиновый нуклеотид

3) пуриновый нуклеозид

4) пиримидиновый нуклеозид

5) пуриновый нуклеотид

50. МОНОМЕРЫ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ

1) азотистые основания

2) нуклеозиды

3. 
   нуклеозидтрифосфаты
   
4. 
   динуклеотиды
   

5) нуклеозидмонофосфаты

51. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ мРНК

1) структурный компонент рибосом

2) активация и транспорт АМК

3) участник сплайсинга пре-м РНК

4) формирование третичной структуры ДНК

5) матрица белкового синтеза

52. ДЕЛЕНИЕ БЕЛКОВ НА ФИБРИЛЛЯРНЫЕ И ГЛОБУЛЯРНЫЕ ОСНОВАНО НА РАЗЛИЧИИ В

1. 
   растворимости
   
2. 
   электрофоретической подвижности
   
3. 
   функции
   
4. 
   составе молекул
   

5) форме молекул

53. ДЕЛЕНИЕ БЕЛКОВ НА α-, β- И γ – ГЛОБУЛИНЫ ОСНОВАНО НА РАЗЛИЧИИ В

1. 
   функции
   
2. 
   растворимости
   
3. 
   составе молекул
   
4. 
   форме молекул
   
5. 
   электрофоретической подвижности
   

54. ОСОБЕННОСТИ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА КОЛЛАГЕНОВ

1. 
   ЦИС >10%
   
2. 
   ЛИЗ + АРГ + ГИС > 30%
   
3. 
   ГЛУ > 20%, ПРО > 10%
   
4. 
   ЦИС + ГЛИ > 70%
   
5. 
   ГЛИ

33%

55. ОСОБЕННОСТИ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА АЛЬФА – КЕРАТИНОВ

1. 
   ЛИЗ + АРГ +ГИС >30%
   
2. 
   ГЛУ >20%, ПРО >10%
   
3. 
   ГЛИ 33%
   
4. 
   АЛА +ГЛИ >70%
   
5. 
   ЦИС 10%
   

56. ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА

1. 
   упорядоченное взаиморасположение нескольких фрагментов полипептидных цепей, имеющих регулярную вторичную структуру
   
2. 
   расположение в пространстве полипептидных цепей,
   

соединенных ковалентными связями

3. 
   обособленная область молекулы белка, обладающая относительной структурной и функциональной автономией
   
4. 
   расположение в пространстве полипептидных цепей, соединенных нековалентными связями
   
5. 
   последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи
   

57. НАДВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА

1. 
   укладка в пространстве одной полипептидной цепи, стабилизированная ковалентными связями
   
2. 
   обособленная область молекулы белка, обладающая относительной структурной и функциональной автономией
   
3. 
   последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи
   
4. 
   расположение в пространстве нескольких полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями
   
5. 
   упорядоченное взаиморасположение нескольких фрагментов полипептидных цепей, имеющих регулярную вторичную структуру
   

58. ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА

1. 
   упорядоченное взаиморасположение нескольких фрагментов полипептидных цепей, имеющих регулярную вторичную структуру
   
2. 
   обособленная область молекулы белка, обладающая относительной структурной и функциональной автономией
   
3. 
   расположение в пространстве полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями
   
4. 
   последовательность аминокислотных остатков в одной или нескольких полипептидных цепях
   
5. 
   расположение в пространстве полипептидной цепи, стабилизируемое межрадикальными связями
   

59. ДОМЕН

1. 
   упорядоченное взаиморасположение нескольких фрагментов полипептидных цепей, имеющих регулярную вторичную структуру
   
2. 
   последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи
   
3. 
   расположение в пространстве полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями
   
4. 
   расположение в пространстве полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями
   
5. 
   обособленная область молекулы белка, обладающая относительной структурной и функциональной автономией
   

60. ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА

1. 
   общее расположение в пространстве составляющих молекулу одной или нескольких полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями
   
2. 
   способ укладки в пространстве определенного числа ковалентно не связанных полипептидных цепей, не обладающих по отдельности биологической активностью
   
3. 
   способ укладки в пространстве нескольких ковалентно не связанных полипептидных цепей, обладающих по отдельности биологической активностью
   
4. 
   расположение в пространстве полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями
   
5. 
   регулярная укладка полипептидной цепи за счет образования водородных связей между группами пептидного остова
   

61. ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА

1. 
   расположение в пространстве полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями
   
2. 
   способ укладки в пространстве нескольких ковалентно не связанных полипептидных цепей, обладающих по отдельности биологической активностью
   
3. 
   регулярная укладка полипептидной цепи за счет образования водородных связей между группами пептидного остова
   
4. 
   общее расположение в пространстве составляющих молекулу одной или нескольких полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями
   

5) объединение нескольких полипептидных цепей в единую функциональную молекулу

62. СВЯЗИ, ПОДДЕРЖИВАЮЩИЕ ПЕРВИЧНУЮ СТРУКТУРУ ДНК

1)дисульфидные

2)ионные

3)водородные

4) гидрофобные

5) фосфодиэфирные

63. СВЯЗИ, ПОДДЕРЖИВАЮЩИЕ ВТОРИЧНУЮ СТРУКТУРУ ДНК

1) фосфодиэфирные

2. 
   дисульфидные
   
3. 
   ионные
   
4. 
   координационные
   
5. 
   водородные
   

64 Cеросодержащие аминокислоты: 1) серин

2) аланин

3) метионин

4) пролин

5 лизин
65. Незаменимые аминокислоты: 1) аланин

2) валин 3) глицин 4) лизин

5 серин
66. Какие аминокислоты содержат гидроксильную группу? 1) тирозин

2) триптофан 3) треонин

4) аргинин

5 глицин
67. Отрицательно заряженные аминокислоты: 1) пролин

2) тирозин

3) аспарагиновая кислота

4) гистидин

5 глицин

68. Какой связью соединены аминокислоты в молекуле белка? 1) водородной

2) ионной

3) дисульфидной 4) пептидной

5 гидрофобной
69. Из каких компонентов построена молекула пептида? 1) аминокислоты

2) глюкоза

3) нуклеотиды

4) жирные кислоты

5 холестерол

70. Какие методы используют при разделении пептидов? 1) центрифугирование

2) хроматография 3) колориметрия

4) электрофорез

5 ядерный магнитный резонанс
71. Кто предложил пептидную теорию строения белка? 1) Сенгер

2) Полинг 3) Кори 4) Фишер

5 Кребс
72. Для какого белка впервые была расшифрована аминокислотная последовательность:

1) гемоглобин 2) коллаген

3) инсулин 4) миоглобин

5 эластин
73. Гиперпротеинемия наблюдается при: 1) нефрозах

2) миеломной болезни

3) гепатите

4) сахарном диабете

5 циррозе
7. Белок имеет молекулярную массу: 1) 2000-5000 Дальтон

2) 1000-2500 Дальтон

3) 500-1200 Дальтон

4) более 6000 Дальтон

5 50-120 Дальтон
12. Какие методы используют для определения молекулярной массы белков?

1) ультрацентрифугирование

2) колориметрия

3) высаливание

4) гель-фильтрация

5 электрофорез

13. Укажите ароматические аминокислоты: 1) треонин

2) лизин

3) триптофан 4) аргинин

5 глицин
74. При денатурации белков отмечается:

1) потеря биологической активности

2) увеличение растворимости

3) изменение первичной структуры

4) возникновение заряда на молекуле белка

5 изменение изоэлектрической точки
75. Какие аминокислоты являются положительно заряженными? 1) аспарагин

2) аланин 3) лейцин 4) лизин

5 пролин

76. Методы определения N-концевых аминокислот:

1) рентгеноструктурный анализ

2) Сенгера 3) Эдмана 4) Акабори

5 биуретовая реакция

77. Методы определения С-концевых аминокислот: 1) использование биуретовой реакции 2) рентгеноструктурный анализ

3) Эдмана 4) Акабори

5 Сенгера

78. Укажите гидрофобные (неполярные) аминокислоты: 1) лизин

2) лейцин 3) аргинин

4) аспарагин

5 метионин

79. Типы связей, характерные для первичной структуры: 1) водородная

2) дисульфидная

3) гидрофобные взаимодействия 4) пептидная

5 ионные
80. Методы определениия вторичной структуры белка: 1) ультрацентрифугирование

2) рентгеноструктурный анализ 3) хроматография

4) гель-фильтрация

5 электрофорез

81. Разновидности вторичной структуры белка: 1) глобула

2) спираль

3) субъединица 4) фибрилла

5 β- складчатость
82. Разновидности третичной структуры белка: 1) глобула

2) спираль

3) субъединица 4) фибрилла

5 спираль

83. Факторы, нарушающие спиральную структуру белков: 1) наличие остатков аланина

2) наличие остатков пролина

3) наличие остатков глицина

4) гидрофобное взаимодействие

5 наличие остатков аргинина

84. Что является движущей силой в возникновении вторичной структуры белка?

1) электростатическое отталкивание

2) способность остатков аминокислот к образованию водородных связей

3) гидрофобное взаимодействие 4) термостабильность

5 ионные взаимодействия

25. Какой белок обладает самой высокой степенью α-спирализации полипептидной цепи?

1) кератин

2) гемоглобин 3) миоглобин 4) инсулин

5 миозин
86. Основной метод определения третичной структуры белка: 1) аффинная хроматография

2) диск-электрофорез 3) гель-фильтрация

4) рентгеноструктурный анализ

5 электорофорез
87. К фибриллярным белкам относятся: 1) инсулин

2) гемоглобин 3) альбумин 4) коллаген

5 миоглобин
88. К глобулярным белкам относятся: 1) эластин

2) миоглобин 3) фиброин

4) миозин

5 коллаген
89. Связи, стабилизирующие третичную структуру в глобулярных белках:

1) водородные 2) пептидные

3) гидрофобные взаимодействия

4) фосфодиэфирные

5 гликозидные
90. Что является движущей силой в возникновении третичной структуры?

1) способность к седиментации 2) гидрофобные взаимодействия

3) взаимодействие радикалов аминокислот с Н₂О

4) электростатическое отталкивание

5 ионные взаимодействия

91. Для какого белка впервые была установлена третичная структура?

1) инсулин

2) коллаген

3) миоглобин

4) гемоглобин

5 эластин
92. Какие преимущества дает построение белков из отдельных субъединиц?

1) обеспечивает термостабильность 2) обеспечивает растворимость

3) экономит генетический материал

4 обеспечивает ионизацию

5 обеспечивает гидратацию
93. Белки, обладающие четвертичной структурой: 1) протамины

2) гистоны

3) гемоглобин

4) лактатдегидрогеназа

5 миоглобин
94. Какие признаки характерны для гистонов?

1) относятся к белкам растительного происхождения 2) участвуют в регуляции активности генома

3) содержат много остатков пролина и глицина

4) содержат много остатков аргинина и лизина

5 содержат много остатков глутаминовой кислоты
95. Основными функциями гистонов являются: 1) структурная

2) энергетическая 3) питательная

4) транспортная

5 защитная
96. Какие аминокислоты содержатся в гистонах в повышенных количествах?

1) валин

2) лизин

3) серин

4) фенилаланин

5 глицин

97. К простым белкам относятся: 1) протамины

2) глутамин

3) гистидин

4) глютелины

5 иммуноглобулины
98. Простыми белками не являются: 1) склеропротеины

2) казеин

3) проламины 4) альбумины

5 интерфероны
99. Какие белки относятся к классу протеиноидов? 1) альбумины

2) гистоны

3) коллаген 4) казеин

5 глобулины
100. Какие белки относятся к сложным?

1) липопротеины

2) склеропротеины 3) глютелины

4) гемоглобин

5 казеин
101. Казеин относится к классу: 1) нуклеопротеинов 2) липопротеинов 3) фосфопротеинов 4) хромопротеинов

5 гемопротеинов
102. Какие свойства характерны для белков? 1) амфотерность

2) устойчивость к изменению рН 3) термостабильность

4) неустойчивость к изменению температуры

5 неустойчивость к ионизирующему излучению

103. Иммуноглобулины относятся к классу: 1) липопротеинов

2) гликопротеинов 3) нуклеопротеинов 4) фосфопротеинов

5 хромопротеинов
104. Какие из перечисленных связей являются ковалентными?

1) пептидные

2) гидрофобные 3) водородные

4) дисульфидные

5 ионные
105. При талассемии наблюдается угнетение синтеза: 1) мочевины

2) одной из цепей гемоглобина 3) гема

4) иммуноглобулинов

5 креатинина
106. При серповидноклеточной анемии нарушается структура: 1) альбуминов

2) глобулинов

3) гемоглобина

4) иммуноглобулинов

5 актина
107. К пептидам относятся:

1) гастрин

2) церулоплазмин 3) ангиотензин

4) глутамин

5 инсулин
108. Какое количество углерода содержится в белках? 1) 10 – 20 %

2 25-30 %

3) 35 – 40 % 4) 51 – 55 %

5) 60 – 70 %
109. Какое количество азота содержится в белках?

1) 5 – 10 %

2) 15 – 18 %

3) 25 – 30 %

4) 35 – 40 %

5 45 – 60 %
110. Какие гормоны имеют пептидную структуру?

1) тироксин

2) окситоцин

3) вазопрессин 4) адреналин

5 кортизол
111. В белке, имеющем четвертичную структуру, отдельная полипептидная цепь имеет название:

1) протомер

2) протромбин 3) домен

4) глобулин

5 субъединица
112. К пептидам относятся:

1) альбумин

2) ансерин

3) карнозин 4) глютелин

5 глобулин
113. К какому классу соединений относятся гистоны? 1) сложные белки

2) простые белки 3) пептиды

4) аминокислоты

5 производные холестерола
114. Что такое фолдинг белка?

1) расщепление на пептиды 2) присоединение к лиганду

3) сворачивание полипептидной цепи

4) выпадение в осадок

5 ионизация
115. Олигомерные белки состоят из:

1) одной полипептидной цепи

2) двух и более полипептидных цепей 3) белковой и небелковой части

4) одной глобулы

5 из нескольких аминокислотных остатков
116. К металлопротеинам относятся: 1) инсулин

2) глюкагон 3) глутатион

4) трансферрин

5 вазопрессин
117. Какой закон положен в основу колориметрического метода анализа?

1) Нюьтона 2) Фарадея 3) Авогадро

4) Ламберта-Бугера-Бера

5 Бора
118. Универсальные цветные реакции на белки и аминокислоты: 1) ксантопротеиновая

2) нингидриновая 3) Фоля

4) биуретовая

5 цистеиновая
119. Положительную биуретовую реакцию дают вещества, содержащие минимум пептидных связей:

1) одну 2) две 3) три 4) пять

5 шесть
120. Принцип метода ксантопротеиновой реакции заключается в: 1) образовании комплекса Руэмана

2) образовании осадка сульфида свинца 3) нитровании бензольного кольца

4) образовании комплекса с ионами меди

5 образовании сульфида серебра

121. Нормальное содержание общего белка в сыворотке крови: 1) 20 – 30 г/л

2) 40 – 50 г/л 3) 65 – 85 г/л 4) 90 – 100 г/л

5 110 – 120 г/л
122. Гипопротеинемия наблюдается при: 1) миеломной болезни

2) хронических нефритах

3) алиментарной дистрофии

4) сахарном диабете

5 инфаркте миокарда
123. Какие вещества используют для высаливания белков? 1) сульфат аммония

2) сахарозу

₃₎ соли тяжелых металлов 4) CuSO<sub>4

5 ацетат свинца</sub>

124. При высаливании белков происходит: 1) увеличение заряда

2) устранение заряда

3) дегидратация молекулы 4) разрыв пептидных связей

5 гидролиз до аминокислот
125. Для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей используют:

1) высаливание

2) ультрацентрифугирование 3) секвенирование

4) диализ

5 электрофорез
Разновидности третичной структуры белка: 1) глобула

2) спираль

3) субъединица 4) фибрилла

5 неупорядоченная структура

Факторы, нарушающие спиральную структуру белков: 1) наличие остатков аланина

2) наличие остатков пролина

3) наличие остатков тирозина

4) гидрофобное взаимодействие

5 наличие остатков аргинина

Что является движущей силой в возникновении вторичной структуры белка?

1) электростатическое отталкивание

2) способность остатков аминокислот к образованию водородных связей

3) гидрофобное взаимодействие 4) термостабильность

5 ионные взаимодействия
Какой белок обладает самой высокой степенью α-спирализации полипептидной цепи?

1) кератин

2) гемоглобин

3) миоглобин

4) инсулин

5 миозин

К фибриллярным белкам относятся:

1) инсулин

2) гемоглобин

3) альбумин

4) коллаген

5 миоглобин

127. На каких свойствах белков основан метод аффинной хроматографии?

1) амфотерности

2) способности к ионизации

3) величине молекулярной массы

4) специфическом взаимодействии с лигандами

5 гидратации
128. Конечные продукты гидролиза простого белка: 1) нуклеотиды

2) азотистые основания 3) аминокислоты

4) глюкоза

5 холестерол
129. Гидролиз белков могут вызывать:

1) соли тяжелых металлов 2) кислоты

3) сульфат аммония 4) трипсин

5 высокая температура
130. Принцип метода биуретовой реакции заключается в: 1) образовании комплекса Руэмана

2) образовании осадка сульфида свинца

3) нитровании ароматических аминокислот 4) образовании комплекса с ионами меди

5 образовании сульфида серебра
131. В полунасыщенном растворе сульфата аммония выпадают в осадок:

1) альбумины 2) глобулины 3) протамины 4) гистоны

5 гемоглобин
132. При денатурации белков происходит изменение следующих свойств:

1) молекулярной массы 2) амфотерности

3) биологической активности 4) первичной структуры

5 аминокислотного состава

133. Свойства нативных белков:

1) специфичность взаимодействия с лигандом 2) термостабильность

3) устойчивость к изменению рН

4) электрофоретическая подвижность

5 устойчивость к изменению температуры

134. Для денатурированных белков характерно:

1) наличие водородных связей

2) сохранение пептидных связей

3) потеря первичной, вторичной третичной структур

4) наличие четвертичной структуры

5 потеря третичной структуры
135. Образование какого белка будет нарушено при недостаточности витамина С?

1) миоглобина 2) инсулина 3) коллагена

4) гемоглобина

5 гистонов

Биологические катализаторы

ФЕРМЕНТЫ

1.	ОБЩЕЕ СВОЙСТВО ФЕРМЕНТОВ И НЕБЕЛКОВЫХ КАТАЛИЗАТОРОВ
	1)		Увеличивают энергию активации
	2)		Обладают высокой специфичностью
	3)		Денатурируют при высокой температуре
	4)		В ходе реакции расходуются
	5)		Катализируют в равной степени прямую и обратную реакции
2.	СПЕЦИФИЧНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ ОБУСЛОВЛЕНА
	1)		Химическим соответствием активного центра фермента субстрату
	2)		Наличием кофермента
	3)		Набором радикалов аминокислот в активном центре
	4)		Пространственным соответствием активного центра фермента субстрату
	5)		Комплементарностью активного центра фермента субстрату
3.	СУБСТРАТ – ЭТО
	1)		Белковая часть фермента
	2)		Небелковая часть фермента
	3)		Вещество, которое образуется в ходе ферментативной реакции
	4)		Вещество, которое ингибирует фермент
	5)		Вещество, которое претерпевает химические превращения под действием фермента
4.	В ФОРМИРОВАНИИ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ФЕРМЕНТА ПРИНИМАЮТ УЧАСТИЕ
	1)		Альфа-аминогруппы аминокислот
	2)		Альфа-карбоксильные группы аминокислот
	3)		Иминогруппы пептидной связи
	4)		Карбонильные группы пептидной связи
	5)		Функциональные группы радикалов аминокислот
5.	ИЗМЕНЕНИЕ СВОБОДНОЙ ЭНЕРГИИ В ХОДЕ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ ЗАВИСИТ ОТ
	1)		Присутствия фермента
	2)		Начального состояния системы
	3)		Конечного состояния системы
	4)		Пути перехода системы из одного состояния в другое
	5)		Начального и конечного состояния системы
6.	ФЕРМЕНТЫ, ОБЛАДАЮЩИЕ АБСОЛЮТНОЙ СПЕЦИФИЧНОСТЬЮ, ОСУЩЕСТВЛЯЮТ
	1)		Превращение различных классов химических соединений
	2)		Превращение только определенных стереоизомеров
	3)		Воздействие на химические связи определенных групп
	4)		Превращение соединений, содержащих одинаковые группы
	5)		Превращение только одного субстрата
7.	ФЕРМЕНТ, ГИДРОЛИТИЧЕСКИ РАСЩЕПЛЯЮЩИЙ АРГИНИН НА МОЧЕВИНУ И ОРНИТИН, ОТНОСИТСЯ К КЛАССУ
	1)		Оксидоредуктаз
	2)		Лигаз
	3)		Трансфераз
	4)		Лиаз
	5)		Гидролаз
8.	ФЕРМЕНТЫ, В ОТЛИЧИЕ ОТ НЕБЕЛКОВЫХ КАТАЛИЗАТОРОВ
	1)		Снижают энергию активации
	2)		Повышают энергию активации
	3)		Катализируют только энергетически возможные реакции
	4)		Не расходуются в ходе реакции
	5)		Обладают высокой специфичностью
9.	ФЕРМЕНТЫ, В ОТЛИЧИЕ ОТ НЕБЕЛКОВЫХ КАТАЛИЗАТОРОВ
	1)		Не изменяют направление реакции
	2)		Повышают энергию активации
	3)		Действуют при высоких температурах, крайних значениях рН и больших величинах давления
	4)		Изменяют положение равновесия обратимой реакции
	5)		Обладают регулируемой активностью
10.	ФЕРМЕНТЫ, ОБЛАДАЮЩИЕ СТЕРЕОСПЕЦИФИЧНОСТЬЮ, ОСУЩЕСТВЛЯЮТ
	1)		Превращение химических связей определенных групп
	2)		Превращение различных классов химических соединений
	3)		Превращение только одного вещества
	4)		Превращение соединений, содержащих одинаковые группы
	5)		Превращение единственного стереоизомера вещества
11.	ПОВЫШЕНИЕ В ПЛАЗМЕ КРОВИ АКТИВНОСТИ ЩЕЛОЧНОЙ ФОСФАТАЗЫ НАБЛЮДАЕТСЯ ПРИ
	1)		Инфаркте миокарда
	2)		Остром панкреатите
	3)		Вирусном кератите
	4)		Карциноме предстательной железы
	5)		Рахите
12.	КОНСТАНТА МИХАЭЛИСА ОТРАЖАЕТ
	1)		Сродство к ингибитору
	2)		Активность фермента
	3)		Сродство к коферменту
	4)		Сродство к кофактору
	5)		Сродство к субстрату
13.	ФУНКЦИЯ ФЕРМЕНТОВ
	1)		Транспортная
	2)		Регулирующая
	3)		Структурная
	4)		Сократительная
	5)		Каталитическая
14.	ПРЕВРАЩЕНИЕ ЗИМОГЕНА В АКТИВНЫЙ ФЕРМЕНТ ПРОИСХОДИТ В РЕЗУЛЬТАТЕ
	1)		Фосфорилирования
	2)		Метилирования
	3)		Формирования димеров
	4)		Образования дисульфидных связей
	5)		Гидролиза одной или нескольких специфических пептидных связей
15.	ФЕРМЕНТЫ, СИНТЕЗИРУЮЩИЕСЯ В ВИДЕ НЕАКТИВНЫХ ЗИМОГЕНОВ
	1)		Амилаза, пепсин, трипсин
	2)		Липаза, нуклеаза, пепсин
	3)		Химотрипсин, трипсин, амилаза
	4)		Химотрипсин, трипсин, липаза
	5)		Пепсин, химотрипсин, трипсин
16.	ФЕРМЕНТЫ, ПОДВЕРГАЮЩИЕСЯ КОВАЛЕНТНОЙ МОДИФИКАЦИИ
	1)		Гексокиназа, протеинкиназа, киназа фосфорилазы
	2)		Протеинкиназа, гликогенсинтаза, киназа фосфорилазы
	3)		Гексокиназа, киназа фосфорилазы, гликогенсинтаза
	4)		Гликогенфосфорилаза, протеинкиназа, липаза тканевая
	5)		Тканевая липаза, гликогенсинтаза, гликогенфосфорилаза
17.	ГРУППОВАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ХАРАКТЕРНА ДЛЯ