Ферменты действуют при определенной температуре, рН среды; их активность зависит от наличия химических веществ — активаторов и ингибиторов. Важнейшим фактором, от которого зависит действие фермента (скорость катализируемой им реакции) являемся температура. Оптимальная температура, т. с. температура, при которой наблюдается максимум активности ферментов, для большинства из них равна 40—500С. Доказано, что некоторые ферменты обладают способностью восстанавливать свою активность после тепловой денатурации. Важным фактором, влияющим на активность ферментов, является рН среды.
7.2 Классификация ферментов по их химической природе.
№ п/п
|
Классификация ферментов
|
Характеристика
|
1.
|
Сложные белки:
Коферменты
Простые белки.
|
По химической природе ферменты представляют собой белковые вещества. Они могут быть простыми и сложными белками. Небелковая часть сложных белков называется коферментом. Коферментами могут быть металлы, витамины и другие соединения. Большинство гидролитических ферментов является простыми белками, окислительно-восстановительные и некоторые другие ферменты - сложными. Ферменты называют по тому веществу, на которое они действуют, прибавляя к корню названия окончание «аза»: липаза, лактаза, пептидаза и пр.
|
2.
|
Внеклеточные
|
Внеклеточные ферменты (экзоферменты), в основном, связаны с процессом питания и поэтому легко выделяются клетками в окружающую среду.
|
3.
|
Внутриклеточные
|
Внутриклеточные (эндоферменты) действуют внутри клетки и выделяются только после ее отмирания и автолиза (распада).
|
7.3 Основные классификации ферментов
№ п/п
|
Классификация ферментов
|
Характеристика
|
1.
|
Оксидоредуктазы
|
Это большая группа ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в живых организмах.
|
2.
|
Дегидрогеназы
|
Это ферменты клетки молочной железы почти не вырабатывают. Накапливаются и молоке при размножении в нем бактерий. С увеличением количества бактерий в молоке активность редуктаз, как правило, возрастает. Вырабатываемые молочнокислыми бактериями и дрожжами, имеют большое значение при молочнокислом и спиртовом брожении.
|
3.
|
Оксидазы
|
К ним относятся, главным образом, ксантиноксидазу, выделяемую клетками молочной железы. Она окисляет различные альдегиды и пуриновые основания (ксатин и др.) до соответствующих кислот.
|
4.
|
Пероксидаза
|
Фермент окисляет различные соединения с помощью пероксида водорода. Пероксидаза (лактопероксидаза) содержится в молоке в больших количествах, попадает в него из клеток молочной железы. Фермент довольно термостабилен, разрушается при температуре около 800С. Реакцией на пероксидазу в молочной промышленности определяют эффективность пастеризации молока (проба па пероксидазу). Лактопероксидаза вместе с другими ингибиторами обусловливает бактерицидную фазу молока.
|
5.
|
Каталаза
|
Это фермент окисляет пероксид водорода. Катализа переходит в молоко из тканей молочной железы, а также вырабатывается бактериями. Содержание нативной и бактериальной катализы колеблется. В свежем молоке с низким содержанием микрофлоры и полученном от здоровых животных, каталазы содержится мало.
|
7.4 Другие ферменты молока
№ п/п
|
Классификация ферментов
|
Характеристика
|
1.
|
Липаза
|
Ферменты катализируют гидролиз триглицеридов молочного жира; отщепляются жирные кислоты преимущественно и 1-м и 3-м положениях (с освобождением свободных жирных кислот, ди- и моно- глицеридов) Липазы, выделяемые микрофлорой молока — психотрофными бактериями и плесневыми грибами, — обладают высокой активностью. Они могут вызвать прогорклый вкус молока, масла и других продуктов.
|
2.
|
Фосфатаза
|
Фермент фосфатаза гидролизует зфиры фосфорной кислоты. В свежевыдоенном молоке обнаружены щелочная фосфатаза (с оптимумом рН 9,6) и незначительное количество кислой фосфатазы (с оптимумом рН около 5). Фосфатазы попадают в молоко из клеток молочной железы. Щелочная фосфатаза концентрируется на оболочках жировых шариков, кислая связана с белками.
|
3.
|
Протеазы
|
Протеазы катализируют гидролиз пептидных связей белков и полипептидов (обладая строгой специфичностью по виду связи). В молоке содержится небольшое количество нативной протеазы плазмина, переходящей из крови. Она вызывает гидролиз β-казеина с образованием γ – казеинов. Фермент термостабилен, инактивируется при температуре выше 750С . Микрофлора молока выделяет более активные протеазы, которые могут вызвать различные пороки молока и масла. Так, при размножении в молоке микрококков и гнилостных бактерий появляется горький вкус, при пониженной кислотности (35—40Т) наблюдается его свертывание.
|
4.
|
Лактаза
|
Лактаза катализирует реакцию гидролитического расщепления лактозы на глюкозу и галактозу.
Молочная железа фермент почти не вырабатывает, его выделяют молочнокислые бактерии и некоторые дрожжи. Лактаза имеет оптимум действия при рН 5 и температуре 400С.
В последние годы возрос интерес к лактазе, так как е ее помощью можно превратить не усваиваемый некоторыми людьми молочный сахар и хорошо усваиваемую смесь глюкозы и галактозы.
|
5.
|
Амилаза
|
Этот гидролитический фермент катализирует расщепление крахмала до декстринов и мальтозы. В нормальном молоке содержится небольшое количество α -амилазы, при заболевании коров маститом ее содержание повышается. Амилаза связана лактоглобулиновой фракцией, имеет оптимум действия при рН 7,4 и температуре 37°С. Фермент инактивируется при пастеризации молока — нагревание до 63°С в течение 30 мин разрушает α-амилазу полностью.
|
6.
|
Лизоцим
|
Это очень важный фермент молока: он гидролизует связи в полисахаридах клеточных стенок бактерий и вызывает их гибель. Вместе с другими антибактериальными факторами (имму-ноглобулинами, лактоферрином, лактопероксидазой, лейкоцитами и др.) лизоцим обусловливает бактерицидные свойства свежевыдоенного молока. Коровье молоко содержит небольшое количество лизопича, в женском молоке его в 3000 раз больше. Он относится к основным белкам (имеет изоэлектрическую точку при рН 9,5), в кислой среде термостабилен.
| |
Скачать 86.46 Kb.