Аминокислоты шпаргалка. Аденозинмонофосфат Наличие какой связи определяет биуретовая реакция в белках Определяет наличие
 Скачать 0.9 Mb.
|
|
1 2 3 Билет 1. 2. Напишите формулу и полное название АМФ. Аденозинмонофосфат 3. Наличие какой связи определяет биуретовая реакция в белках? Определяет наличие пептидной связи в растворе исследуемого соединения 4. Какими основными тремя методами можно определить молекулярную массу белков? Определение молекулярной массы белков методом ультрацентрифугирования требует много времени и сложной и дорогостоящей аппаратуры. Поэтому в последние годы разработаны два более простых метода (гель-хроматография и электрофорез ). 5. Какие две аминокислоты будут иметь отрицательный заряд при рН-7? Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными радикалами К этой группе относят аспарагиновую и глутаминовую аминокислоты, имеющие в радикале дополнительную карбоксильную группу, при рН около 7,0 диссоциирующую с образованием СОО - и Н + Следовательно, радикалы данных аминокислот - анионы. Ионизированные формы глутаминовой и аспарагиновой кислот называют соответственно глутаматом и аспартатом. 6. Какими тремя характеристиками определяется первичная структура белка? Геометрия любой молекулы определяется тремя группами геометрических характеристик ее химических связей - длинами связей, валентными углами и торсионными углами между связями, примыкающими к соседним атомам. Первые две группы в решающей мере определяются природой участвующих атомов и образующихся связей. Поэтому пространственная структура полимеров в основном определяется торсионными углами между звеньями полимерного остова молекул, т.е. конформацией полимерной цепи. Торсионный угол, т.е. угол поворота связи А-В вокруг связи В-С 4 относительно связи С-D, определяется как угол между плоскостями, содержащими атомы А, В, С и атомы B, C, D. 7. Какой заряд несут гистоны и протамины в ядре клетки? Гистоны и протамины при нейтральных рН несут большой положительный заряд, что обеспечивает возможность сильного электростатического взаимодействия с отрицательно заряженными нуклеиновыми кислотами. Полагают, что белки в ДНП располагаются в желобках двойной спирали ДНК, стабилизируя её структуру и выполняя определённые биологической функции (регуляция матричной активности ДНК) 8. К какому классу сложных белков принадлежат иммуноглобулины? Иммуноглобулины , или антитела , также относятся к классу гликопротеинов , выполняют защитную функцию, обезвреживая поступающие в организм чужеродные вещества – антигены любой химической природы. 9.Какими связями соединены нуклеиновая кислота и белок в нуклеопротеинах? В случае специфичного взаимодействия определённый участок белка связан со специфичной ( комплементарной участку) нуклеотидной последовательностью, в этом случае вклад водородных связей , образующихся между нуклеотидными и аминокислотными остатками благодаря пространственному взаимному соответствию фрагментов, максимален. 10.Какие особенности строения глобулярных белков способствуют их лучшей растворимости по сравнению с фибриллярными белками? В отличие от нерастворимых фибриллярных белков растворимые белки имеют почти сферическую (глобулярную) форму. Глобулярным белкам свойственна высокоупорядоченная пространственная структура (конформация), которая способствует выполнению специфических биологических функций. Билет 2. 2.Напишите формулу и полное название ГМФ. Гуанозинмонофосфат 3. Какие аминокислоты обнаруживаются реакцией Фоля? Это реакция на цистеин и цистин. 4. Каким методом можно разделить различные белки благодаря связыванию веществ по сродству, например, «фермент-субстрат»? 5 биоспецифич. хроматография , хроматография по сродству 5. Какое количество аминокислотных остатков может содержать олигопептид? менее 10-20 аминокислотных остатков, называют олигопептидами 6. Назовите три примера олигомерных белков. Гемоглобин — олигомерный белок, функция которого регулируется различными лигандами. Вирус табачной мозаики, лактатдегидрогеназа 7. Какие аминокислоты придают белку кислые свойства? Аспарагиновая и глутаминовая кислоты 8. Дайте классификацию сложных белков. Классификация сложных белков зависит от строения простетической группы. 1. Гликопротеины (содержат углеводы). 2. Липопротеины (содержат липиды). 3. Фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту). 4. Хромопротеины (содержат окрашенную простетическую группу). 5. Металлопротеины (содержат ионы различных металлов). 6. Нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты). 9. Дайте определение вторичной структуре РНК. Молекулы РНК представляют собой единичные полинуклеотидные цепи. Отдельные участки молекулы РНК могут соединяться и образовывать двойные спирали [5] . По своей структуре спирали РНК похожи на А-форму ДНК. Однако часто спаривание оснований в таких спиралях бывает неполным, а иногда даже и не уотсон-криковским [9] . В результате внутримолекулярного спаривания оснований формируются такие вторичные структуры, как стебель-петля («шпилька») и псевдоузел [10] Вторичные структуры в мРНК служат для регуляции трансляции. Например, вставка в белки необычных аминокислот , селенометионина и пирролизина , зависит от «шпильки», расположенной в 3' нетранслируемой области. Псевдоузлы служат для программированного сдвига рамки считывания при трансляции В вирусных мРНК сложные вторичные структуры ( IRES ) направляют трансляцию, независящую от узнавания кэпа и факторов инициации трансляции (см. « Инициация трансляции »). 10. Дайте определение термину «лиганд», приведите три примера лигандов Лига́нд (от лат. ligare — связывать) — атом , ион или молекула , связанные с неким центром ( акцептором ). Понятие применяется в биохимии для обозначения агентов, соединяющихся с биологическими акцепторами ( рецепторами , иммуноглобулинами ), а также в химии комплексных соединений , обозначая там присоединенные к одному или нескольким центральным (комплексообразующим) атомам металла частицы. циклопентадиенильный лиганд в металлоцентровых комплексах Примеры названий лигандов с различной координацией: — циано-N и циано-С; — тиоцианато-N и тиоцианато-S; — перхлорато-О и перхлорато-О,O; CS 2 — сероуглерод-С и сероуглерод-C,S. Билет 3. 2. Напишите формулу и полное название ТМФ. 6 тимидинмонофосфат 3. Какие аминокислоты обнаруживает нингидриновая реакция a-аминокислоты. Пролин и гидроксипролин, у к-рых нет a-аминогруппы, в р-ции с нингидрином образуют производное желтого цвета 4. какому электроду будут мигрировать белки сыворотки крови при электрофорезе в сильно щелочной среде? при электрофорезе перемещаются к аноду 5. Какой суммарный заряд имеет лизин в сильно кислой среде В сильно кислой среде все аминокислоты приобретают положительный заряд. 6. Какой аминокислотный остаток полипептидной цепи называется N-концевым и где он обычно пишется? Концевая аминокислота полипептидной цепи,содержащая 1 свободную NH2-группу. Пишется в начале 7. Перечислите четыре физико-химических свойства белков (на Ваш выбор) Индивидуальные белки различаются по своим физико-химическим свойствам: форме молекул, молекулярной массе, суммарному зарядумолекулы, соотношению полярных и неполярных групп на поверхности нативной молекулы белка, растворимости белков, а также степени устойчивости к воздействию денатурирующих агентов. 8.Назовите четыре вида белков, представителей гемопротеинов Гемоглобин,каталаза,миоглобин,пероксидаза 9. Дайте определение нуклеопротеинам Нуклеопротеиды — комплексы нуклеиновых кислот с белками К нуклеопротеидам относятся устойчивые комплексы нуклеиновых кислот с белками, длительное время существующие в клетке в составе органелл или структурных элементов клетки в отличие от разнообразных короткоживущих промежуточных комплексов белок — нуклеиновая кислота (комплексы нуклеиновых кислот с ферментами — синтетазами и гидролазами — при синтезе и деградации нуклеиновых кислот, комплексы нуклеиновых кислот с регуляторными белками и т. п.). 10. Дайте определение термину «нативная структура белка». 7 В процессе укладки синтезированной полипептидной цепи, получившем название фолдинга – формирование нативной пространственной структуры, в клетках происходит отбор из множества стерически возможных состояний одной-единственной стабильной и биологически активной кон- формации, определяемой, вероятнее всего, первичной структурой.Фолдинг (folding) - Процесс сворачивания полипептидной цепи в правильную пространственную структуру. В результате на внешней поверхности белковой глобулы формируются полости активных центров , а также места контактов субъединиц мультимерных белков друг с другом и с биологическими мембранами . В биохимии и молекулярной биологии фо́лдингом белка (укладкой белка, от англ. folding) называют процесс спонтанного сворачивания полипептидной цепи в уникальную нативнуюпространственную структуру (так называемая третичная структура ). Билет 4. 2. Напишите формулу и полное название ЦМФ ЦИТИДИНМОНОФОСФАТ 3. Какие соединения обнаруживаются реакцией Миллона? Белки,у которых есть тирозиновый остаток 4. Каким методом можно произвести разделение альбуминов и глобулинов плазмы крови Методом высаливания 5. Какое количество аминокислотных остатков может содержать пептид Это природные или синтетические соединения, содержащие десятки, сотни или тысячи мономерных звеньев — аминокислот . Полипептиды состоят из сотен аминокислот, в противоположность олигопептидам , состоящим из небольшого числа аминокислот (не более 10-50), и простым пептидам (до 10) 6. Как называется структура белка, представляющая совместное расположение нескольких полипептидных цепей, связанных нековалентными связями? Четвертичная 7. Дайте определение изоэлектрической точке белка 8 Изоэлектрической точкой называют такую концентрацию водородных ионов, т. е. такое значение рН, при котором имеется равновесная концентрация положительных и отрицательных зарядов у белковой молекулы. При изоэлектрической точке молекула белка электронейтральна и не передвигается в электрическом поле. В таком состоянии молекулы белка легко выпадают в осадок, чем и пользуются для разделения белковых веществ при их совместном присутствии. 8. Какую долю в белке по массе составляет азот 16-18% 9. Дайте определение термину «комплементарность» взаимное соответствие молекул биополимеров или их фрагментов, обеспечивающее образование связей между пространственно взаимодополняющими (комплементарными) фрагментами молекул или их структурных фрагментов вследствие супрамолекулярных взаимодействий. 10.Какая аминокислота и почему может нарушать формирование α-спирали? пролин. Его атом азота входит в состав жёсткого кольца, что исключает возможность вращения вокруг -N-CH- связи. Кроме того, у атома азота пролита, образующего пептидную связь с другой аминокислотой, нет атома водорода. В результате пролин не способен образовать водородную связь в данном месте пептидного остова, и ?-спиральная структура нарушается. Билет 5. 2. Напишите формулу и полное название УМФ Уридинмонофосфат 3. Остатки каких двух аминокислот обнаруживает в составе белковой молекулы ксантопротеиновая реакция Тирозина и триптофана, содержащих в своем составе бензольное ядро 4. Каким методом очищают раствор белков от низкомолекулярных примесей Диализ 5. Какой суммарный заряд имеет аспарагиновая кислота в сильно щелочной среде? 9 В сильно щелочной среде все аминокислоты имеют суммарный отрицательный заряд. 6. Какое количество аминокислотных остатков содержит один виток α-спирали белка 3,6-3,7 7. Назовите факторы, способствующие денатурации белков • высокая температура (более 50 °С), увеличивающая тепловое движение атомов в молекуле и приводящая к разрыву слабых связей; • интенсивное встряхивание раствора, приводящее к соприкосновению белковых молекул с воздушной средой на поверхности раздела фаз и изменению конформации этих молекул; • органические вещества (например, этиловый спирт, фенол и его производные) способны взаимодействовать с функциональными группами белков, что приводит к их конформа- ционным изменениям. Для денатурации белков в биохимических исследованиях часто используют мочевину или гуанидинхлорид, которые образуют водородные связи с амино- и карбонильными группами пептидного остова и некоторыми функциональными группами радикалов аминокислот. Происходит разрыв связей, участвующих в формировании вторичной и третичной структуры нативных белков, и образование новых связей с химическими реагентами; • кислоты и щелочи, изменяя рН среды, вызывают перераспределение связей в молекуле белка; • соли тяжёлых металлов (такие как медь, ртуть, серебро, свинец и др.) образуют прочные связи с важными функциональными группами белков (чаще всего с -SH), изменяя их конформацию и активность; • детергенты - вещества, содержащие гидрофобный углеводородный радикал и гидрофильную функциональную группу (такие вещества называют амфифильными). Гидрофобные радикалы белков взаимодействуют с гидрофобными частями детергентов, что изменяет конформацию белков. Денатурированный под действием детергентов белок обычно остаётся в растворённом виде, так как гидрофильные части денатурирующего вещества удерживают его в растворе. К наиболее известным детергентам относят различные мыла (рис. 1-15). 8.Какое количество и какие полипептидные цепи образуют молекулу иммуноглобулина G 10 состоит из целой L-цепи и N-концевой половины H-цепи, соединённых между собой дисульфидной связью , тогда как F C -фрагмент (48 кДа) образован C-концевыми половинами H-цепей. Всего в молекуле IgG 12 доменов (участки, сформированные из β-структуры и α-спиралей полипептидных цепей Ig в виде неупорядоченных образований, связанных между собой дисульфидными мостиками аминокислотных остатков внутри каждой цепи): по 4 на тяжёлых и по 2 на лёгких цепях. 9. Назовите основные характеристики вторичной структуры ДНК. Наиболее распространённой формой вторичной структуры ДНК является двойная спираль . Эта структура образуется из двух взаимно комплементарных антипараллельных полидезоксирибонуклеотидных цепей, закрученных относительно друг друга и общей оси в правую спираль [5] . При этом азотистые основания обращены внутрь двойной спирали, а сахарофосфатный остов — наружу. Впервые эту структуру описали Джеймс Уотсон и Френсис Крик в 1953 году [6] В формировании вторичной структуры ДНК участвуют следующие типы взаимодействий: ▪ водородные связи между комплементарными основаниями (две между аденином и тимином, три — между гуанином и цитозином); ▪ стэкинг -взаимодействия; ▪ электростатические взаимодействия; ▪ Ван-дер-Ваальсовы взаимодействия 10.Дайте определение термину «фолдинг» Фолдинг (folding) - Процесс сворачивания полипептидной цепи в правильную пространственную структуру. В результате на внешней поверхности белковой глобулы формируются полости активных центров , а также места контактов субъединиц мультимерных белков друг с другом и с биологическими мембранами . В биохимии и молекулярной биологии фо́лдингом белка (укладкой белка, от англ. folding) называют процесс спонтанного сворачивания полипептидной цепи в уникальную нативнуюпространственную структуру (так называемая третичная структура ). Химия белков. Билет 6. Каждый правильный ответ на вопрос оценивается в 0,5 балла. Положительная оценка за контроль ставится при наличии правильных ответов на 1 и 2 вопросы. 1. Напишите формулу тетрапептида, состоящего из одной неполярной аминокислоты с разветвленной углеводородной цепью, одной S-содержащей и двух отрицательно заряженных аминокислот. Назовите его. 2. Напишите формулу и полное название d-ТМФ. 11 3. Почему при кипячении раствора белка в сильно кислой среде не выпадает осадок? Белки являются термолабильными соединениями и при нагревании свыше 50-60 градусов б. денатурируются. Сущность тепловой денатурации заключается в разрушении гидратной оболочки, разрыве стабилизирующих белковую глобулу связей и развертывании белковой молекулы. Белки, обладающие кислыми свойствами, осаждаются в слабокислой среде, а белки с основными свойствами - в слабощелочной. В сильнокислых или сильнощелочных растворах денатурированный при нагревании белок в осадок не выпадает, т.к. его частицы перезаряжаются и несут в первом случае положительный, а во втором - отрицательный заряд, что повышает их устойчивость в растворе. (сохраняется один из факторов устойчивости белка в растворе) 4. Каким методом можно разделить смесь веществ по разной способности их к молекулярной адсорбции на адсорбенте? Адсорбционная хроматография 5. Каким свойством обладает соединение, имеющее асимметрический атом углерода? Асимметрический атом отмечают звёздочкой. Наличие асимметрического атома в молекуле обусловливает её оптическую активность 6. Напишите схему связи, участвующую в формировании первичной структуры белка. Пептидная связь – NH – CO -- 7. Назовите две аминокислоты, радикалы которых придают гидрофильность белковой молекуле. Серин и треонин 8. Какие виды белков существуют по форме? Это одна из самых старых классификаций, которая делит белки на 2 группы: глобулярные и фибриллярные. К глобулярным относят белки, соотношение продольной и поперечной осей которых не превышает 1:10, а чаще составляет 1:3 или 1:4, т.е. белковая молекула имеет форму эллипса. Большинство индивидуальных белков человека относят к глобулярным белкам. Они имеют компактную структуру и многие из них, за счёт удаления гидрофобных радикалов внутрь молекулы, хорошо 12 растворимы в воде. Наглядные примеры строения и функционирования глобулярных белков - рассмотренные выше миоглобин и гемоглобины. Фибриллярные белки имеют вытянутую, нитевидную структуру, в которой соотношение продольной и поперечной осей составляет более 1:10. К фибриллярным белкам относят коллагены, эластин, кератин, выполняющие в организме человека структурную функцию, а также миозин, участвующий в мышечном сокращении, и фибрин - белок свёртывающей системы крови. На примере коллагенов и эластина рассмотрим особенности строения этих белков и связь их строения с функцией. 9. Напишите формулу динуклеотида. Флавинаденина динуклеотид 10. Опишите строение нуклеосомы. Нуклеосома — это структурная часть хромосомы , образованная совместной упаковкой нити ДНК с гистоновымибелками H2А, H2B, H3 и H4. Последовательность нуклеосом, соединенная гистоновым белком H1, формирует нуклеофиламент (nucleofilament), или иначе нуклеосомную нить. Вокруг нуклеосомного ядра, представленного гистонным октамером, ДНК делает 1,67 оборота (147 п.н.). Участок ДНК, между нуклеосомами, называется линкерной ДНК и составляет 10—100 п.н. Сборка нуклеосомы происходит на ДНК. При репликации ДНК материнские гистоны распределяются случайным образом по дочерним цепям. Гистоновые шапероны временно экранируют заряд гистонов , обеспечивая правильную сборку нуклеосомы. Шаперон CAF1 связан с PCNA , сидит в репликационной вилке, связывая «старые» димеры H3H4, начинает пострепликационную сборку нуклеосом с посадки этого димера. Последовательности ДНК могут в 1000 раз отличаться по потенциалу связывать нуклеосому. Если подряд следуют последовательности, изгибающие ДНК в одну сторону (например, ТАТА), связывание нуклеосомы будет неустойчиво. В геноме присутствуют: участки, свободные от нуклеосом (сайты связывания транскрипционных акторов, регуляторных белков); участки, где положение нуклеосомы строго фиксировано; участки, в которых нуклеосомная укладка подвержена регуляции белками АТФ-зависимого ремоделинга хроматина. 13 14 Химия белков. Билет 7. Каждый правильный ответ на вопрос оценивается в 0,5 балла. Положительная оценка за контроль ставится при наличии правильных ответов на 1 и 2 вопросы. 1. Напишите формулу тетрапептида, состоящего из одной аминокислоты, содержащей гетероцикл, одной положительно заряженной аминокислоты и двух полярных аминокислот, содержащих гидроксильную группу. Назовите его. 2. Напишите формулу и полное название АТФ. Аденозинтрифосфат 3. Какими двумя качественными реакциями можно обнаружить аминокислоту триптофан? Ксантопротениновая реакция мульдера и Реакция Адамкеевича 4. Каким методом можно разделить смесь соединений, образующих в растворе заряженные функциональные группы? Электрофорезом 5. Напишите ионную форму глутамата, которая будет преобладать при рН-10? над NH2 минус и без двойки 6. По какому принципу соединяются между собой протомеры, образуя олигомерный белок? По принципу комплементарности 15 7. Какие аминокислоты придают белку основные свойства? аргинина, лизина и гистидина 8. К какому классу сложных белков относится овальбумин куриного яйца? К классу фосфопротенинов 9. Дайте определение первичной структуре нуклеиновых кислот. Под первичной структурой нуклеиновых кислот понимают порядок, последовательность расположения мононуклеотидов в полинуклеотидной цепи ДНК и РНК 10. Дайте определение термину «палиндром» и приведите словесный пример. Палиндро́м (от греч. πάλιν — «назад, снова» и греч. δρóµος — «бег»), иногда также палиндромон, о т г р . p a l i n d r o m o s б е г у щ и й о б р а т н о [ 1 ] ) — ч и с л о ( н а п р и м е р , 4 0 4 ) , буквосочетание, слово (например, топот, фин. saippuakauppias = продавец мыла — самое длинное употребительное слово-палиндром в мире) или текст (а роза упала на лапу Азора), одинаково читающееся в обоих направлениях. Иногда палиндромом неформально называют любой симметричный относительно своей середины набор символов Химия белков. Билет 8. Каждый правильный ответ на вопрос оценивается в 0,5 балла. Положительная оценка за контроль ставится при наличии правильных ответов на 1 и 2 вопросы. 1. Напишите формулу тетрапептида, состоящего из одной аминокислоты, содержащей ароматическую гомоциклическую группу, одной неполярной и двух диаминомонокарбоновых аминокислот. Назовите его. 2. Напишите формулу и полное название d-ТМФ. дезокситиминдимонофосфат 16 3. Какая реакция обнаруживает в составе белковой молекулы остатки α-аминокислот? Нингидриновая реакция 4. При разделение белков сыворотки крови методом электрофореза на бумаге в какой из фракций мигрируют в основном иммунные антитела? Хер её знает… 5. Преимущественно какую структуру имеют почти все аминокислоты при физиологических значениях рН? все аминокислоты при физиологических значениях рН имеют структуру цвиттериона). 6. Напишите схему связи, участвующую в формирование вторичной структуры белка. водородная связь 7. Какова молекулярная масса белков? Белки относятся к высокомолекулярным соединениям , в состав которых входят сотни и даже тысячи аминокислотных остатков, объединенных в макромолекулярную структуру. Молекулярная масса белков колеблется от 6000 (нижний предел) до 1000000 и выше в зависимости от количества отдельных полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка . Такие полипептидные цепи получили название субъединиц. Их мол. масса варьирует в широких пределах – от 6000 до 100000 и более. 8. Каков состав гликопротеинов, назовите возможные простетические группы. Сложные белки состоят из 2 х компонентов: простой белок и небелковое вещество и плюс к этому у гликопротеинов есть группа гетероолигосахаридов. ГЛЮКОЗА и т д. 9. Каков состав нуклеозида и нуклеотида? Заебала.. нету нигде… 10. Дайте определение термина «домен». Доме́н ( фр. domaine) — область; единица структуры: 17 Химия белков. Билет 9. Каждый правильный ответ на вопрос оценивается в 0,5 балла. Положительная оценка за контроль ставится при наличии правильных ответов на 1 и 2 вопросы. 1. Напишите формулу тетрапептида, содержащего одну иминокислоту, две отрицательно заряженные и одну S-содержащую аминокислоты. Назовите его. 2. Напишите формулу и полное название d-ЦМФ. Циклический гуанозинмонофосфат 3. Какими двумя качественными реакциями можно обнаружить ароматическую аминокислоту тирозин? Ксантопротениновая реакция Мульдера 4. Назовите две качественные реакции, используемые для определения белка в моче. Кольцевая проба Геллера Проба с кипячением и поиском осадка хлопьев или помутнения 5. Чем отличаются стероизомеры один от другого? Стереоизомеры — вещества, молекулы которых при одинаковом составе и одинаковом порядке химической связи атомов (одинаковом химическом строении) имеют различное пространственное строение, проявляющееся в различии физических и химических свойств. Различные физические и химические свойства 6. Дайте определение первичной структуре белка. Первичная структура белка - последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, соединенных ковалентными связями. 7. Дайте определение изоэлектрического состояния белка. Это такое состояние белка … когда суммарный заряд его протонов и электронов равен нулю. Называется подругому Изоэлектрической точкой. ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКАЯ ТОЧКА (ИЭТ). 1. Характеристика состояния р-ра амфотерного электролита (амфолита) -соед., способного присоединять или отщеплять протоны , превращаясь либо в положительно, либо в отрицательно заряженные ионы , - при к-ром суммарный электрич. заряд амфолита равен нулю. В ИЭТ амфолит не перемещается в электрич. поле. Соответствует рН р-ра, при к-ром одинаковы концентрации положительно и отрицательно заряженных форм (напр., для аминокислот ) или числа ионизированных кислотных и 18 основных групп (напр., для макромолекул белков и др. полиамфолитов ). Значение рН в ИЭТ (обозначают рI, или рН I ) определяется величинами констант диссоциации кислотной и основной ф-ций 8. Каково отличие миоглобина от гемоглобина по строению молекулы? Миоглоби́н — кислород-связывающий белок скелетных мышц и мышцы сердца. Гемоглоби́н (от греч. haima — кровь и лат. globus — шар) — сложный железосодержащий белок эритроцитов животных и человека, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. Они содержат сходные по составу железо но различные по составу и структуре белки.. Миоглобин.. это производное гемоглобина. 9. Напишите количественные соотношения пуриновых и пиримидиновых оснований согласно правилу Чаргаффа. Ага…))) я уже заколебался…. 10. Каковы возможные связи углеводных компонентов с белками у гликопротеинов? Всякие разные.. уж это точно не спросят.. спросят так неответишь))) 19 Химия белков. Билет 10. Каждый правильный ответ на вопрос оценивается в 0,5 балла. Положительная оценка за контроль ставится при наличии правильных ответов на 1 и 2 вопросы. 1. Напишите формулу тетрапептида, содержащего одну положительно заряженную аминокислоту, две ароматические и одну полярную аминокислоты. Назовите его. 2. Напишите формулу и полное название ц-3',5'-АМФ. циклический аденозин-3',5'-монофосфат 3. Какой качественной реакцией можно обнаружить аминокислоту цистеин? Реакцией Фоля 4. Какие растворы сернокислого аммония, насыщенные или полунасыщенные, осаждают альбумины и глобулины сыворотки крови? Глобулины, например, осаждаются полунасыщенным раствором сернокислого аммония, аальбумины – только насыщенным раствором. 5. Какой суммарный заряд имеет глутаминовая кислота в сильно кислой среде? Изменение рН в кислую сторону (т.е. повышение в среде концентрации Н + ) приводит к подавлению диссоциации кислотных групп. В сильно кислой среде все аминокислоты приобретают положительный заряд. Напротив, увеличение концентрации ОН - групп вызывает отщепление Н + от основных функциональных групп, что приводит к уменьшению положительного заряда. В сильно щелочной среде все аминокислоты имеют суммарный отрицательный заряд. 6. Напишите схему водородной связи, стабилизирующую третичную структуру белка. 20 В о д о р о д н а я с в я з ь … п о д б у к о в к о й А 7. Какие связи в белковой молекуле не нарушаются при денатурации белка? пептидные 8. Назовите трех представителей металлопротеинов, участвующих в метаболизме железа. Ферритин.. Трансферрин .. Гемосидерин 9. Перечислите долю содержания (в процентах) каждого из трех видов РНК от общей РНК. РНК – это полинуклеотиды, но состоят только из одной цепи, их мол.масса меньше, чем у ДНК. Кроме этого, они отличаются следующим: 1) количество РНК в клетке зависит от возраста, физиологического состояния, органной принадлежности клетки; 2) в мононуклеотидах РНК содержатся рибоза, вместо тимина урацил; 3) для РНК не характерны правила Чаргаффа; 4) в РНК больше минорных оснований, чем в ДНК, при этом в т-РНК количество минорных оснований приближается к 50. Все РНК синтезируются на ДНК, этот процесс называется транскрипцией. В зависимости от локализации в клетке, функции различают 4 вида РНК: м-РНК (матричная, или информационная), транспортная – т-РНК, рибосомальная – р-РНК, малая ядерная РНК (мя-РНК). Каждый вид РНК имеет определенные представители: р-РНК включает 3 представителя (28S, 18S, 5.8S); м-РНК имеет больше всех представителей — 10 5 ; т-РНК представлена примерно 50 представителями; мя-РНК имеет около 10 представителей. м-РНК Она составляет всего 5% от общего количества РНК клетки р-РНК На долю этого вида РНК приходится более 80% от всей массы РНК клеткит-РНК Этот вид т-РНК изучен лучше всего, составляет 10% всей клеточной РНК. мя-РНК Составляет около 5% от всех РНК в клетке. Эти РНК функционируют в ядре и участвуют в сплайсинге, служат для образования ядерных белков, например, белка-репрессора. 10. Дайте определение термину «шапероны» и назовите их функции. Шаперо́ны ( англ. chaperones) — класс белков , главная функция которых состоит в восстановлении правильной третичной структуры повреждённых белков, а также образование и диссоциация белковых комплексов. Термин «молекулярный шаперон» впервые был использован в 1978 году в работе Рона 21 Ласкей, профессора эмбриологии из Кембриджского Университета [1] при описании ядерного белка нуклеоплазмина, способного предотвращать агрегирование белков- гистонов с ДНК при образовании нуклеосом . Шапероны есть во всех живых организмах, и механизм их действия, нековалентное присоединение к белкам и их «расплетение» с использованием энергии гидролиза АТФ также консервативен. Функции Многие шапероны являются белками теплового шока , то есть белками, экспрессия которых начинается в ответ на рост температуры или другие клеточные стрессы. [2] Тепло сильно влияет на фолдинг белка , а некоторые шапероны участвуют в исправлении потенциального вреда, который возникает из-за неправильного сворачивания белков. Другие шапероны участвуют в фолдинге только что созданных белков в тот момент, когда они «вытягиваются» из рибосомы. И хотя большинство только что синтезированных белков могут сворачиваться и при отсутствии шаперонов, некоторому меньшинству обязательно требуется их присутствие. Другие типы шаперонов участвуют в транспортировке веществ сквозь мембраны , например в митохондриях и эндоплазматическом ретикулуме у эукариот Продолжают обнаруживаться новые функции шаперонов, например, участие в разрушении белка , деятельности бактериального адгезина и в реакциях на заболевания, связанные с агрегацией белков (см., например, прион ). Билет 11. 1. Напишите формулу тетрапептида, состоящего из одной полярной аминокислоты, содержащей гидроксильную группу, двух отрицательно заряженных аминокислот и одной неполярной аминокислоты. Назовите его. 2. Напишите формулу и полное название УТФ. Уридинтрифосфат Красное не пишите 3. Какое вещество можно обнаружить пробой Троммера? 22 для открытия глюкозы в моче. 4. Какие вещества осаждает сульфосалициловая кислота? благодаря способности осаждать белки из их растворов Сульфосалициловую кислоту используют для нефелометрического определения белков 5. Какое количество аминокислотных остатков может содержать полипептид? Полипептиды состоят из сотен аминокислот 6. Какими связями соединяются отдельные протомеры в олигомерных белках? Протомеры в олигомерном белке соединены множеством слабых, нековалентных связей (гидрофобных, ионных, водородных). 7. Назовите три аминокислоты, радикалы которых придают гидрофобность белковой молекуле. Неполярные глицин аланин валин лейцин изолейцин пролин 8. Дайте определение термину «простетическая группа», приведите два примера. небелковый (и не производный от аминокислот) компонент, связанный с белком, который выполняет важную роль в биологической активности соответствующего белка. Простетические группы могут быть органическими (витамины, углеводы, липиды) или неорганическими (например, ионы металлов). 9. Назовите белки, входящие в состав нуклеопротеинов. гистонов (у высших животных и человека) или протаминов (у рыб и низших животных), а также все НП содержат альбумины и глобулины. Гистоны защищают ДНК и регулируют функции генов, а негистоновые белки, как правило, обладают свойствами ферментов. 10. Каким образом фосфорная кислота связана с белковой молекулой в фосфопротеинах? сложноэфирными связями с гидроксильными группами Билет 12. 1. Напишите формулу тетрапептида, состоящего из одной диаминомонокарбоновой аминокислоты, двух серосодержащих аминокислот и одной иминокислоты. Назовите его. 2. Напишите формулу и полное название гема. 3. Назовите пять реакций, открывающих продукты гидролиза рибонуклеопротеинов. В основе пробы Троммера лежит окислительно-восстановительный процесс: в щелочной среде при нагревании альдегидная группа сахара окисляется, а гидрат окиси меди (осадок голубого или синего цвета) восстанавливается в гидрат закиси меди (осадок желтого цвета) или в закись меди (кирпично- красный осадок). Реакция с орцином. пентозы при нагревании с соляной кислотой (входящей в состав орцинового реактива) образуют фурфурол, который при взаимодействии с орцином дает окрашенные соединения. Реакция с флороглюцином. взаимодействием флороглюцина с фурфуролом, образующимся из пентозы при нагревании с соляной кислотой, в которой растворен флороглюцин. Молибденовая проба. К 10 каплям гидролизата прибавляют равный объем раствора молибденовокислого аммония в азотной кислоте и кипятят несколько минут. Содержимое пробирки охлаждают под струей холодной воды и наблюдают выпадение лимонно-желтого кристаллического осадка комплексного соединения фосфорномолибденовокислого аммония, свидетельствующего о наличии в гидролизате фосфорной кислоты. Проба с магнезиальной смесью. В пробирку наливают 10 капель гидролизата и подщелачивают его концентрированным раствором аммиака. Добавляют равный объем магнезиальной смеси. Образуется белый кристаллический осадок двойной аммонийно-магниевой соли фосфорной кислоты (фосфорнокислый магний-аммоний) Mg(NH4)PO4. Раствор магнезиальной смеси готовят в отдельной пробирке следующим образом: к нескольким каплям 5% раствора сернокислого (или хлористого) магния добавляют по каплям концентрированный раствор аммиака до прекращения 23 образования осадка и затем по каплям 10% раствор хлористого аммония до растворения осадка Mg(OH)2. 4. Какие вещества осаждает трихлоруксусная кислота, где используется это свойство ТХУ? Трихлоруксусная кислота осаждает белки и ферменты и тем самым прекращает брожение 5. Какие три аминокислоты имеют положительный заряд при рН-7? Аргенин гистидин лизин. 6. Какой аминокислотный остаток полипептидной цепи называется С-концевым и где он обычно пишется? содержащую свободную карбоксильную группу. С-концевым и пишется справа 7. Дайте определение денатурации белков. потерю белками их естественных свойств (растворимости, гидрофильности и др.) вследствие нарушения пространственной структуры их молекул. 8. Какова молекулярная масса гистонов и протаминов? протамина — 4 …12 кДа. Гистоны 24 кДа 9. Назовите связь, соединяющую пентозу с азотистым основанием в нуклеозидах. N-гликозидная связь, образованная С1-атомом пентозы (рибозы или дезоксирибозы) и N1 -атомом пиримидина или N9-aтомом пурина 10. К какому классу сложных белков относится муцин слюны? Билет 13. 1. Напишите формулу тетрапептида, состоящего из одной неполярной аминокислоты с разветвленной углеводородной цепью и трех разных ароматических аминокислот. Назовите его. 2. Напишите формулу и полное название ЦТФ. 3. Как называется качественная реакция на пептидную связь? Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь. 4. Какие две цели можно достичь, используя метод гель-фильтрации? Г.-ф. широко используется для определения величин молекулярных масс, обессоливания растворов нативных белков. разделения белков сыворотки крови. мелкие молекулы вещества (значительно меньше ячейки геля) диффундируют внутрь гранулы и задерживаются при фильтрации через эти своеобразные молекулярные сита, а более крупные молекулы не могут попасть в ячейки и проходят в поры между гранулами. Какой заряд имеет глутаминовая кислота при рН-7,0? отрицательный заряд 5. Какой заряд имеет глутаминовая кислота при рН-7,0 отрицательный 24 6. Дайте определение третичной структуры белка. пространственное строение (включая конформацию) всей молекулы белка или другой макромолекулы, состоящей из единственной цепи 7. За счет каких двух факторов многие белки способны образовывать водные растворы? Во-первых, белки обладают большим сродством к воде, т.е. они гидрофильны. Это значит, что молекулы белка, как заряженные частицы, притягивают к себе диполи воды, которые располагаются вокруг белковой молекулы и образуют водную или гидратную оболочку. Эта оболочка предохраняет молекулы белка от склеивания и выпадения в осадок. Таким образом, устойчивость водного раствора белка определяется двумя факторами: наличием заряда белковой молекулы и находящейся вокруг нее водной оболочки. 8. В каком месте молекулы иммуноглобулина G локализированы антигенсвязывающие участки, каково их количество в одной молекуле JgG? В вариабельных областях пептидных цепей. Имеют два центра связывания антигена 9. Дайте определение нуклеиновой кислоты. высокомолекулярное органическое соединение, биополимер (полинуклеотид), образованный остатками нуклеотидов. 10. Какие две аминокислоты, получившие в результате пострансляционной модификации гидроксильные группы, входят в состав коллагена? Билет 14. 1. Напишите формулу тетрапептида, состоящего из одной положительно заряженной аминокислоты, содержащей гомоциклическую группу, двух отрицательно заряженных и одной полярной аминокислот. 2. Напишите формулу и полное название ГТФ. 3. При отравление какими веществами в качестве противоядия используются большие количества белка (яичный белок или молоко) и почему? Сырой яичный белок (в виде питья) в большом количестве помогает при отравлениях металлами и солями металлов, особенно ртутью и сулемой, медной зеленью, оловом, свинцом и серной кислотой 4. Почему для обнаружения белка в растворе используется из концентрированных минеральных кислот только азотная кислота? Окраска возникает в результате нитрования ароматич. колец аминокислотных остатков белка (тирозина и триптофана). 5. Какую конфигурацию, D- или L-, имеют аминокислоты (кроме глицина) в составе белков человека? Все эти аминокислоты, за исключением глицина, оптически активны и имеют L-конфигурацию. Таким образом, белки являются сополимерами большого числа - аминокислот с различным набором и чередованием элементарных звеньев. 6. Напишите схему электростатического взаимодействия, стабилизирующего третичную структуру белка. между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики 25 7. За счет преобладания каких двух аминокислот изоэлектрическая точка многих белков находится в слабо кислой (рН=5,5-7,0) среде? Аспарагиновая глутаминовая кислота 8. Назовите три представителя простейших белков. Альбумины Глобулины Проламины 9. Перечислите три вида РНК и назовите их функцию. Матричная (информационная) РНК — РНК, которая служит посредником при передаче информации, закодированной в ДНК к рибосомам. Рибосо́мные рибонуклеи́новые кисло́ты (рРНК) Основной функцией рРНК является осуществление процесса трансляции — считывания информации с мРНК при помощи адапторных молекул тРНК и катализ образования пептидных связей между присоединёнными к тРНК аминокислотами. Транспортная РНК, тРНК транспортировка аминокислот к месту синтеза белка. 10. Какое количество спирализованных полипептидных цепей имеет молекула тропоколлагена? Третичная структура белка Образование состоит из трех спирализованных цепей тропоколлагена, который имеет форму стержня. Спирализованные цепи закручиваются и образуют суперспираль. Спираль стабилизируется водородными связями, возникающими между водородом пептидных аминогрупп аминокислотных остатков одной цепи и кислородом карбонильной группы аминокислотных остатков другой цепи. Представленная структура придает коллагену высокую прочность и упругость. Билет 15. 1. Напишите формулу тетрапептида, состоящего из одной неполярной аминокислоты, не имеющей радикала, одной неполярной аминокислоты с разветвленной углеводородной цепью, одной S- содержащей аминокислоты и одной диаминомонокарбоновой кислоты. Назовите его. 2. Напишите формулу и полное название 3'-АМФ. 3. Почему при кипячении раствора белка в сильнощелочной среде не выпадает осадок? В сильнокислых или сильнощелочных растворах денатурированный при нагревании белок в осадок не выпадает, т.к. его частицы перезаряжаются и несут в первом случае положительный, а во втором - отрицательный заряд, что повышает их устойчивость в растворе. 26 4. Какие две реакции можно использовать для обнаружения в казеине молока двух основных составляющих? При щелочном гидролизе казеин распадается на белок и фосфорную кислоту. Белок открывают биуретовой реакцие, а фосфорную кислоту- молибденовой пробой. 5. Какие аминокислотные остатки образуют дисульфидные связи в белках? Напишите схему связи. Дисульфидные связи образуются в процессе посттрансляционной модификации белков и служат для поддержания третичной и четвертичной структур белка. 6. Напишите схему гидрофобного взаимодействия неполярных групп, стабилизирующих третичную группу белка. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы. 7. Какой заряд имеет альбумин сыворотки крови человека при рН-8,6? относительно низкую изоэлектрическую точку (4,7) и высокий отрицательный заряд 8. Какой аминокислоты больше всего в коллагене? Для первичной структуры белка характерно высокое содержание глицина, низкое содержание серосодержащих аминокислот 9. Напишите схему гидролиза нуклеопротеинов. 10. Назовите два представителя аминокислот, которыми богаты трансмембранные домены интегральных белков. |