БЕЛКИ 1. Изобразите общую структурную формулу протеиногенной аминокислоты. NH3-CH-COO 2. Объясните термин «иминокислота» и приведите пример иминокислоты. Радикал связан ,как с а-углеродным атомом , так и с аминогруппой , в результате чего молекула приобретает циклическую структуру ( например : пролин ) 3. Объясните термин «рацемизация». Чистые L- и D-стереоизомеры могут за длительный срок самопроизвольно и неферментативно превращаться в эквимолярную смесь L – и D-изомеров. 4. Изобразите структуру карбоксильной, амино, тиольной, амидной, гидроксильной и гуанидиновой групп. Карбоксильная (-COOH) ; амино(-NH2) ; тиольная(-SH) ; амидная (-CO-NH2) ; гидроксильная (-OH) ; гуанидиновая (-NH-C=NH) 5. Приведите два-три примера трехбуквенного обозначения аминокислоты. ГЛИ, АЛА , ВАЛ 6. Назовите две-три аминокислоты с неполярными радикалами. Аланин, Валин, Лейцин 7. Назовите две-три аминокислоты с полярными незаряженными радикалами. Серин, треонин, тирозин 8. Назовите две аминокислоты с полярными отрицательно заряженными радикалами. Глутамат , аспарат 9. Назовите две аминокислоты с полярными положительно заряженными радикалами. Лизин, Аргинин 10.Как изменяется суммарный заряд аминокислот с недиссоциирующими радикалами в зависимости от pH среды? При увеличении ОН суммарный заряд будет равен -1, а при увеличении Н +1, в нейтральной среде заряд будет равен 0 11.Как изменяется суммарный заряд аминокислот с анионными группами в радикале в зависимости от pH среды? При увеличении ОН суммарный заряд будет равен -2, а при увеличении Н +1, в нейтральной среде заряд будет равен -1 12.Как изменяется суммарный заряд аминокислот с катионными группами в радикале в зависимости от pH среды? При увеличении ОН суммарный заряд будет равен -1, а при увеличении Н +2, в нейтральной среде заряд будет равен +1 13.Назовите две-три модифицированные аминокислоты, присутствующие в белках. 5-гидроксилизин, 4-гидроксипролин 14.Изобразите строение пептидной связи в составе трипептида. 15.Приведите три-четыре примера биологически активных пептидов в организме человека. Ангиотензин 2, глутатион,окситоцин, вазопрессин 16.Изобразите структуру трипептида глутатиона. 17.Назовите функцию ангиотензина II. Участвует в регуляции АД и водно-солевом обмене организма 18.Назовите функцию окситоцина. Вызывает сокращение матки во время родов, стимулирует выделение молока, сокращает миоэпителиальные протоки молочных желез 19. Назовите функцию вазопрессина. Увеличение реабсорбции воды в почках при уменьшении АД или объема крови, вызывает сужение ГМК сосудов 20. Назовите функцию глутатиона. Может быть использован в окислительно-востановительных реакциях как донор и акцептор водорода и необходим для работы ряда ферментов. 21.Объясните термин «конформация белка» Определенная пространственная структура ,образованная белками 22.Назовите известные вам четыре уровня структурной организации белков. Первичная, вторичная ,третичная, четвертичная. 23.Дайте определение термину «Первичная структура белка» Линейная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. 24.Дайте определение термину «Вторичная структура белка» Пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами, входящими в состав пептидного остова. 25.Дайте определение термину «Третичная структура белка» Трёхмерная пространственная структура, образующаяся за счёт взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи. 26.Дайте определение термину «Четвертичная структура белка» Способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярно-го образования. 27.Опишите структуру а-спирали во вторичной структуре белка. В данном типе структуры пептидной остов закручивается в виде спирали за счёт образования водородных связей между атомами кислорода карбонильных групп и атома азота аминогрупп, входящих в состав пептидных групп через 4 аминокислотных остатка. Водородные связи ориентированы вдоль оси спирали. На один виток а-спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. 28.Опишите структуру В-листка во вторичной структуре белка. В-структура формируется за счёт образования множества водородных связей между атомами пептидных групп линейных областей одной полипептидной цепи, делающей изгибы, или между разными полипептидными цепями. В-структура образует фигуру, подобную листу, сложенному «гармошкой». 29.Приведите пример ионных связей в третичной структуре белка. Связь между отрицательно заряженными карбоксильными группами радикалов аспарагиновой и глутаминовой кислот и положительно заряженными группами радикалов лизина, арганина , гистидина. 30. Приведите пример водородных связей в третичной структуре белка. Водородные связи возникают между гидрофильными неаряженными группами(такими, как -OH, -CONH2, SH-группы) и любыми другими гидрофильными группами. 31. Приведите пример ковалентной связи в третичной структуре белка. Третичную структуру стабилизируют дисульфидные связи, образующиеся за счет взаимодействия SН-групп двух остатков цистеина. Эти два остатка цистеина могут находиться далеко друг от друга в линейной первичной структуре белка, но при формировании третичной структуры они сближаются и образуют прочное ковалентное связывание радикалов. 32. Напишите реакцию образования дисульфидной связи в белке. 33. Дайте определение термину «нативная структура белка». Нативная структура белка-это активная комформация белка. 34. Дайте определение термину «денатурация белка». Денатурация белка-это разрыв большого количества слабых связей в молекуле белка, приводящий к разрушении ее нативной конформации. 35. Назовите три-четыре фактора, вызывающих денатурацию белков. Высокая температура(более 50гр); Интенсивное встряхивание раствора; Соли тяжелых металлов образуют прочные связи с важными функциональными группами белков, изменяя их конформацию и активность; Кислоты и щелочи, изменяя рН среды, вызывают перераспределение связей в молекуле белка. 36. Назовите причину денатурации белков при действии на них высокой температуры. Увеличивается тепловое движение атомов в молекуле, приводящая к разрыву слабых связей 37. Назовите причину денатурации белков при интенсивном встряхивании раствора. Соприкосновение белковых молекул с воздушной средой на поверхности раздела фаз и изменению конформации этих молекул. 38. Назовите причину денатурации белков при действии на них высокой температуры. Увеличивается тепловое движение атомов в молекуле, приводящая к разрыву слабых связей 39. Назовите причину денатурации белков при действии на них органических растворителей. Органические вещества(например, этиловый спирт, фенол и его производные) способны взаимодействовать с функциональными группами белков, что приводит к их конформационным изменениям. Для денатурации белков часто используют мочевину или гуанидинхлорид, которые образуют водородные связи с амино- и карбонильными группами пептидного остова и некоторыми функциональными группами радикалов аминокислот. Происходит разрыв связей, участвующих в формировании вторичной и третичной структуры нативных белков, и образование новых связей с химическими реагентами. 40. Назовите причину денатурации белков при действии на них кислот и щелочей. Кислоты и щёлочи, изменяя рН среды, вызывают перераспределение связей в молекуле белка (стр. 29) 41. Назовите причину денатурации белков при действии на них детергентов. Гидрофобные радикалы белков взаимодействуют с гидрофобными частями детергентов, что изменяет конформацию белков (стр. 29) 42. Приведите два-три примера использования денатурирующих агентов в медицине. -Стерилизация медицинских инструментов и материала -Фенол и его производные (крезол, резорцин) являются антисептиками -Лизол (раствор крезола в калийном мыле) применяется в качестве дезинфицирующего средства (стр. 30) 43. Дайте определение понятию «супервторичная структура белка». Специфичный порядок формирования вторичных структур белков, формирующийся за счёт межрадикальных взаимодействий (стр. 30) 44. Приведите три-четыре примера супервторичной структуры белка. «Структура ?/? бочонка» «?-спираль ? поворот ? ?-спираль» «Цинковый палец» «Лейциновая застёжка-молния» (стр. 30) 45. Опишите строение супервторичной структуры типа ?-бочонка. Каждая ?-структура расположена внутри «бочонка» и связана с ?-спиральным участком полипептидной цепи, находящимся на поверхности молекулы (стр. 30-31) 46. Опишите строение супервторичной структуры типа «?-спираль — поворот — ?-спираль». Две ?-спирали ? одна более короткая, другая более длинная ? соединены поворотом полипептидной цепи. Более короткая ?-спираль располагается поперёк бороздки ДНК, а более длинная ?-спираль находится в большой бороздке, образуя нековалентные специфические связи радикалов аминокислот с нуклеотидами ДНК (стр. 31) 47. Опишите строение супервторичной структуры типа «цинковый палец». Это фрагмент белка, содержащий около 20 аминокислотных остатков, в котором атом цинка связан с радикалами 4 аминокислот: обычно это 2 остатка цистеина и 2 гистидина. Два близко лежащих остатка цистеина отделены от двух других остатков гистидина аминокислотной последовательностью, состоящей примерно из 12 аминокислотных остатков (стр. 31) 48. Опишите строение супервторичной структуры типа «лейциновая застежка-молния». На поверхности каждой из двух взаимодействующих полипептидных цепей или белков имеется ?-спиральный участок, содержащий по крайней мере 4 остатка лейцина. Лейциновые остатки располагаются через каждые 6 аминокислот один от другого. Лейциновые остатки ?-спирали одного белка могут взаимодействовать с лейциновыми остатками другого белка с помощью гидрофобных взаимодействий, соединяя их вместе (стр. 32) 49. Дайте определение термину «домен белка». Участок полипептидной цепи, который в процессе формирования пространственной структуры приобрёл независимо от других участков той же цепи конформацию глобулярного белка (стр. 32) 50. Дайте определение термину «комплементарность». Взаимное соответствие молекул биополимеров или их фрагментов, обеспечивающее образование связей между пространственно-взаимодополняющими (комплементарными) фрагментами молекул или их структурных фрагментов вследствие супрамолекулярных взаимодействий. 51. Дайте определение понятию «фолдинг белков». Называют процесс спонтанного сворачивания полипептидной цепи в уникальную нативную пространственную структуру (так называемая третичная структура). 52. Назовите основную функцию шаперонов. Шапероны связываются с гидрофобными участками неправильно уложенных белков, помогают им свернуться и достигнуть стабильной нативной структуры и, тем самым, предотвращают их включение в нерастворимые и нефункциональные агрегаты. 53. Дайте определение понятию «ренатурация белка». Обратный переход молекулы биополимера, напр. белка или нуклеиновой к-ты, из денатурированного (неактивного) состояния в нативное (биологически активное). 54. Назовите основную функцию белков теплового шока. Свертывание незрелых полипептидных цепей, исправление неправильно свернутых белков, защита белков от агрегации; 55. Назовите три-четыре причины накопления амилоидных белков в клетках. 1. Мутационное перерождение клеток иммунной системы. 2. Миеломная болезнь. 3. Длительно прогрессирующие воспалительные процессы. 4. Наследственный амилоидоз. 56. Объясните феномен кооперативного эффекта протомеров белков. Это такие изменения состояния системы, взаимодействие элементов которой усиливается с течением процесса изменения так, что существенно ускоряет его ход в целом (положительная кооперативность). Таким образом, сила взаимодействия атомов или молекул возрастает по мере нарастания изменений в системе, делая их коллективно согласованными. 57. Приведите пример кооперативного эффекта в белке. Повышение содержания СO2, Н+, ДФГ на фоне низкого парциального давления O2 в тканях способствует взаимодействию этих факторов с гемоглобином и переходу R-конформации в Т-конформацию. Это приводит к смещению равновеси. Выделившийся O2 поступает в ткани. 58. Опишите строение миоглобина. Хромопротеин, присутствующий в мышечной ткани и обладающий большим сродством к кислороду. Молекулярная масса этого белка около 16000 Да, Молекула миоглобина имеет третичную структуру и представляет собой одну полипептидную цепь, соединённую с гемом. 59. Назовите основную функцию миоглобина. Связывает кислород в легких и переносит его к клеткам для обеспечения метаболических процессов. 60. Опишите строение гемоглобина. Протомеры гемоглобина состоят из 8 спиралей, свернутых в плотную глобулярную структуру, содержащую внутреннее гидрофобное ядро и «карман» для связывания гема. Соединение гема с глобином (белковой частью) аналогично таковому у миоглобина 0 гидрофобное окружение гема, за исключение двух остатков Гис E7 и Гис F8. Тетрамерная структура гемоглобина представляет собой более сложны структурно-функциональный комплекс, чем моиглобин. 61. Назовите основную функцию гемоглобина. Доставка O2 от легких к тканям. 62. Изобразите кривую насыщения миоглобина кислородом. (см.63) 63. Изобразите кривую насыщение гемоглобина кислородом. 64. Опишите механизм взаимодействия гема с кислородом в составе гемоглобина. Молекула гемоглобина состоит из 4-х протомеров и имеет 4 центра связывания O2 (активные центры). Гемоглобин может существовать как в свободной, так и в оксигенированной форме, присоединяя до 4-х молекул кислорода. Взаимодействие с кислородом 1-го протомера вызывает изменение его конформации, а также кооперативные конформационные изменения остальных протомеров. Сродство к кислороду возрастает, и присоединение O2 к активному центру 2-го протомера происходит легче, вызывая дальнейшую конформационную перестройку всей молекулы. В результате еще сильнее изменяется структура оставшихся протомеров и их активных центров, взаимодействие с O2 еще больше облегчается. 65. Назовите основную функцию 2,3-бисфосфоглицерата в эритроцитах. Регулятор транспорта кислорода в эритроцитах. 66. Объясните феномен эффекта Бора. Увеличение освобождения O2 гемоглобином в зависимости от концентрации H+ называют эффектом Бора. 67. Перечислите классы белков по форме молекул. Глобулярные и фибриллярные. 68. Опишите строение фибриллярных белков. Фибриллярные белки имеют вытянутую, нитевидную структуру, в которой соотношение продольной и поперечной осей составляет более 1:10. 69. Опишите строение глобулярных белков. К глобулярным белкам относят белки, соотношение продольной и поперечной осей которых не превышает 1:10, а чаще составляют 1:3 или 1:4, то есть белковая молекула имеет форму эллипса. 70.Перечислите классы белков по химическому строению. Простые и сложные белки. 71.Опишите строение простых белков. Некоторые белки содержат в своём составе только полипептидные цепи, состоящие из аминокислотных остатков. Их называют "простые белки". 72.Опишите строение сложных белков. Белки, кроме полипептидных цепей, содержат в своём составе небелковую часть, присоединённую к белку слабыми или ковалентными связями. Небелковая часть может быть представлена ионами металлов, какими-либо органическими молекулами с низкой или высокой молекулярной массой. Такие белки называют "сложные белки". Прочно связанная с белком небелковая часть носит название простетической группы. 73.Назовите четыре-пять функций белков. Сократительная,структурная ,транспортная,рецепторная,регуляторная 74.Назовите функцию белков-ферментов. Специализированные белки, ускоряющие течение химических реакций. Благодаря ферментам в клетке скорости химических реакций возрастают в миллионы раз. 75.Приведите пример белка-фермента. Рибонуклеаза 76.Опишите функцию регуляторных белков. Большая группа белковых гормонов, участвующих в поддержании постоянства внутренней среды организма,воздействующие на специфические клетки-мишени. 77.Приведите пример регуляторного белка. Инсулин. 78.Опишите функцию рецепторных белков. Осуществляют восприятие раздражений . 79.Приведите пример рецепторного белка. Белки биомембран. 80. Опишите функцию транспортных белков. Транспортные белки выполняют функции переноса различных специфических лигандов через клеточную мембрану или внутри клетки (у одноклеточных организмов), так и от одного органа к другому. Также они участвуют в переносе гидрофильных веществ гидрофобные мембраны. 81. Приведите пример транспортного белка. Альбумин (белок плазмы крови) – переносит жирные кислоты и билирубин (продукт распада гема). Гемоглобин (в эритроцитах) – участвует в переносе O2 от легких к тканям. 82. Опишите функцию структурных белков. Располагаются определенным образом в тканях, придают им форму, создают опору, определяют механические свойства данной ткани. 83. Приведите пример структурного белка. Фибриллярный белок коллаген – главный компонент хряще и сухожилий, имеющий высокую прочность. Эластин – обеспечивает некоторые ткани свойство растягиваться во всех направлениях (сосуды, легкие). 84. Опишите функцию защитных белков. Узнают и связывают чужеродные молекулы, вирусные частицы и бактерии, в результате чего происходит их нейтрализация. 85. Приведите пример защитного белка. Иммуноглобулины. Белки свертывания системы крови – фибриноген, тромбин. 86. Опишите функцию сократительных белков. Белки при выполнении своих функций наделяют клетку способностью либо сокращаться, либо передвигаться. 87. Приведите пример сократительного белка. Актин и миозин – фибриллярные белки, участвующие в сокращении скелетных мышц. Тубулин – составная часть микротрубочек (органелл клетки). 88. Приведите три-четыре примера суперсемейств белков. Суперсемейство иммуноглобулинов – играет большую роль в работе иммунной системы. Суперсемейство щелочных фосфатаз - катализируют распространённые фосфатазные реакции по общему механизму. Суперсемейство PA протеаз — суперсемейство химотрипсин-подобных протеаз. Члены семейства имеют сходный каталитический механизм и сходное трёхмерное пространственное строение каталитического домена. 89.Дайте определению термину «изофункциональные белки». ИБ – это семейство белков, выполняющих почти одинаковую или близкую функцию, но небольшие особенности строения и функционирования некоторых членов этого семейства могут иметь важное физиологическое значение. 90. Приведите пример изофункциональных белков. Изоформы гемоглобина человека: HbA, HbA2, HbF (стр. 66) 91. Дайте определению термину «гомологичные белки». Белки, выполняющие одинаковые функции в организмах разных биологических видов (стр. 66) 92. Дайте определение термину «изоэлектрическая точка» белка. Такое значение рН, при котором белок приобретает суммарный нулевой заряд (стр. 67) 93. Назовите известные вам методы разрушения тканей, позволяющие экстракцию белков. Гомогенизация биологического материала; Метод замораживания и оттаивания ткани; Экстракция белков, связанных с мембранами, и разрушение олигомерных белков на протомеры; Удаление из раствора небелковых веществ (стр. 68-69) 94. Опишите метод гомогенизации биологического материала для экстракции белков. Ткань, находящуюся в буферном растворе с определённым значением рН и концентрацией солей помещают в стеклянный сосуд (гомогенизатор) с пестиком. Вращающийся пестик измельчает и растирает ткань о притёртые стенки сосуда (стр. 68) 95. Опишите метод замораживания и оттаивания ткани для экстракции белков. В результате попеременного замораживания и оттаивания образующиеся кристаллы льда разрушают оболочки клеток. После разрушения ткани нерастворимые части осаждают центрифугированием. В результате получаются отдельные фракции, содержащие клеточные ядра, органеллы и надосадочную жидкость с растворимыми белками цитозоля клетки (стр. 68) 96. Опишите метод экстракции белков, связанных с мембранами. Если искомый белок прочно связан с какими-либо структурами клетки, его необходимо перевести в раствор. Так, для разрушения гидрофобных взаимодействий между белками и липидами мембран в раствор добавляют детергенты (чаще тритон Х-100 или додецилсульфат натрия) (стр. 68) 97. Опишите метод удаления из раствора липидов для экстракции белков. Липиды удаляются из раствора добавлением органических растворителей (например, ацетона). Однако воздействие должно быть кратковременным, так как ацетон вызывает денатурацию некоторых белков (стр. 69) 98. Назовите три-четыре метода очистки белков. Очистка белков избирательной денатурацией; Высаливание; Гель-фильтрация, или метод молекулярных сит; Ультрацентрифугирование; Электрофорез белков; Ионнообменная хроматография; Аффинная хроматография, или хроматография по сродству (стр. 69- 99. Опишите метод очистки белков избирательной денатурации. Большинство белков денатурирует и выпадает в осадок уже при кратковременном нагревании раствора до 50-70 °С или подкислении раствора до рН 5. Если выделяемый белок выдерживает эти условия, то с помощью избирательной денатурации можно удалить большую часть посторонних белков, отфильтровав выпавшие в осадок белки, или осадить их центрифугированием 100. Опишите метод очистки белков высаливанием. Для разделения белков методом высаливания используют разные концентрации солей сульфата аммония - (NH4)2SO4. Чем выше растворимость белка, тем большая концентрация соли необходима для его высаливания 101. Опишите метод очистки белков гель-фильтрацией. Метод разделения белков с помощью гель-фильтрационной хроматографии основан на том, что вещества, отличающиеся молекулярной массой, по-разному распределяются между неподвижной и подвижной фазами. Хроматографическая колонка заполняется гранулами пористого вещества (сефадекс, агароза и др.). В структуре полисахарида образуются поперечные связи и формируются гранулы с "порами", через которые легко проходят вода и низкомолекулярные вещества. В зависимости от условий можно формировать гранулы с разной величиной "пор". 102. Опишите метод очистки белков ультрацентрифугированием. Метод разделения также основан на различии в молекулярных массах белков. Скорость седиментации веществ в процессе вращения в ультрацентрифуге, где центробежное ускорение достигает 100 000-500 000 g, пропорционально их молекулярной массе. На поверхность буферного раствора, помещённого в кювету, наносят тонкий слой смеси белков. Кювету помещают в ротор ультрацентрифуги. При вращении ротора в течение 10-12 ч более крупные молекулы (с большей молекулярной массой) оседают в буферном растворе с большей скоростью. В результате в кювете происходит расслоение смеси белков на отдельные фракции с разной молекулярной массой . 103. Опишите методы очистки белков электрофорезом Метод основан на том, что при определённом значении рН и ионной силы раствора белки двигаются в электрическом поле со скоростью, пропорциональной их суммарному заряду. Белки, имеющие суммарный отрицательный заряд, двигаются к аноду (+), а положительно заряженные белки - к катоду (-). Электрофорез проводят на различных носителях: бумаге, крахмальном геле, полиакриламидном геле и др. 104. Опишите метод ионной хроматографии. метод основан на разделении белков, суммарным зарядом при определенных значениях рН и ионной силы раствора. При пропускании раствора белков через хроматографическую колонку, заполненную твердом пористым заряженным материалом, часть белков задерживается на нем в результате электростатических взаимодействий. 105. Опишите метод аффинной хроматографии. Метод выделения индивидуальных белков, основанный на избирательном взаимодействии белков с лигандами, прикреплёнными (иммобилизированными) к твёрдому носителю. В качестве лиганда может быть использован субстрат или кофермент, если выделяют какой-либо фермент, антигены для выделения антител и т.д. Через колонку, заполненную иммобилизованным лигандом, пропускают раствор, содержащий смесь белков. К ли-ганду присоединяется только белок, специфично взаимодействующий с ним; все остальные белки выходят с элюатом . 106. Опишите метод диализа раствора белков. Методом диализа можно разделить альбумины и глобулины. При переходе солей из белкового раствора в окружающую среду глобулины будут выпадать в осадок, т.к. они не растворимы в водной среде, а альбумины будут оставаться в растворе. Простейшим диализатором может служить целлофановый мешочек, опущенный в стакан с водой. Солевой раствор белка помещают в мешочек, при этом молекулы низкомолекулярных веществ (ионы соли) диффундируют через стенку мешочка, а крупные молекулы белка остаются внутри мешочка. Ферменты 1. Назовите главную функцию ферментов. Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты). 2. Напишите общую схему уравнения катализа с указанием субстрата (S), продукта (P), фермента (E) и их комплексов. E + S ? ES ? EP ? E + P 3. Дайте определение термину «субстратная специфичность». способность каждого фермента взаимодействовать лишь с одним или несколькими определёнными субстратами. 4. Назовите известные вам два-три вида субстратной специфичности ферментов. Субстратная , каталитическая 5. Дайте определение термину «абсолютная субстратная специфичность» фермента Активный центр ферментов, обладающих абсолютной субстратной специфичностью, комплементарен только одному субстрату. Следует отметить, что таких ферментов в живых организмах мало. . 6. Приведите пример абсолютной субстратной специфичности фермента. аргиназа, катализирующая реакцию расщепления аргинина до мочевины и орнитина: 7. Дайте определение термину «групповая субстратная специфичность» фермента. Большинство ферментов катализирует однотипные реакции с небольшим количеством (группой) структурно похожих субстратов 8. Приведите пример групповой субстратной специфичности фермента. фермент панкреатическая липаза катализирует гидролиз жиров в двенадцатиперстной кишке человека, катализируя превращение любой молекулы жира (триацилглицерола) до молекулы моноацилглицерола и двух молекул высших жирных кислот 9. Дайте определение термину «стереоспецифичность» фермента. При наличии у субстрата нескольких стерео-изомеров фермент проявляет абсолютную специфичность к одному из них. 10. Приведите пример стереоспецифичности фермента. Стереоспецифичность к L-аминокислотам. Белки человека состоят из аминокислот L-ряда. Большинство ферментов, обеспечивающих превращение аминокислот, имеет Стереоспецифичность к L-аминокислотам. 11. Дайте определение термину «каталитическая специфичность» фермента. Фермент катализирует превращение присоединённого субстрата по одному из возможных путей его превращения, Это свойство обеспечивается строением каталитического участка активного центра фермента и называется каталитической специфичностью, или специфичностью пути превращения субстрата. 12. Дайте определение термину «молярная активность» фермента. количественная характеристикаэффективности работы фермента, равная числу молекул субстрата, превращающихся в продукты реакции заединицу времени при условии полного насыщения фермента субстратом. 13. Опишите способы формирования названия ферментов. Обычно ферменты именуют по типу катализируемой реакции, добавляя суффикс -аза к названию субстрата (например, лактаза — фермент, участвующий в превращении лактозы) 14. Какие реакции катализируют оксидоредуктазы? Катализируют-ОВР 15. Приведите пример фермента класса оксидоредуктаз. Пируватдегидрогеназ. Фенилаланин-гидроксилаза, 16. Какие реакции катализируют трансферазы? Катализируют перенос групп между молекулами. 17. Приведите пример фермента класса трансфераз. Аспартатаминотрансфераза. Гистон-ацетилтрансфераза 18. Какие реакции катализируют гидролазы? Катализируют гидролиз связей. 19. Приведите пример фермента класса гидролаз. Амидгидролаза. Глюкогидролаза 20. Какие реакции катализируют лиазы? Катализируют разрыв ковалентных связей (С-С.С-О,С-N,)путем элиминирование молекул с образованием =связи. 21. Приведите пример фермента класса лиаз. Аденилатциклаза, Гистидиндекарбоксилаза 22. Какие реакции катализируют изомеразы? Катализирую взаимные превращения изомеров. 23. Приведите пример фермента класса изомераз. Фосфоглюкомутаза, Триозофосфатизомераза 24. Какие реакции катализируют лигазы / синтетазы? Катализируют соединения двух молекул ,сопряженное с гидролизом АТФ. 25. Приведите примеры ферментов класса лигаз / синтетаз. аммиак-лигаза 26. Приведите пример участия иона металла в качестве стабилизатора молекулы субстрата комплекс Mg2+-ATФ. В этом случае ион Mg2+ не взаимодействует непосредственно с ферментом, а участвует в стабилизации молекулы АТФ и нейтрализации отрицательного заряда субстрата, что облегчает его присоединение к активному центру фермента. Схематично роль кофактора при взаимодействии фермента и субстрата можно представить как комплекс E-S-Me, где Е - фермент, S - субстрат, Me - ион металла. 27. Приведите пример участия иона металла в качестве стабилизатора активного центра фермента В некоторых случаях ионы металла служат "мостиком" между ферментом и субстратом. Они выполняют функцию стабилизаторов активного центра, облегчая присоединение к нему субстрата и протекание химической реакции. В ряде случаев ион металла может способствовать присоединению кофермента. Перечисленные выше функции выполняют такие металлы, как Mg2+, Mn2+, Zn2+, Co2+, Мо2+. В отсутствие металла эти ферменты активностью не обладают. Такие ферменты получили название "металлоэнзимы". Схематично данный процесс взаимодействия фермента, субстрата и металла можно представить следующим образом: E-Me-S 28. Приведите пример участия иона металла в электрофильном катализе В качестве примера можно рассмотреть функционирование фермента карбоангидразы. Карбоангидраза - цинксодержащий фермент, катализирующий реакцию образования угольной кислоты: В ходе электрофильного катализа ионы металлов часто участвуют в стабилизации промежуточных соединений. 29. Приведите пример участия иона металла в окислительно-восстановительной реакции При окислении гидроксида железа во влажной среде происходит следующая реакция: 4Fe(OH)2 + OH– – 1? = Fe(OH)3 – процесс окисления; 1 О2 + 2Н2О + 4? = 4OH– – процесс восстановления. 30. Приведите пример участия иона металла в регуляции активности ферментов Ионы Са2+ изменяют активность ряда кальций-кольмодулинзависимых ферментов. 31. Назовите три-четыре функции ионов металлов в работе ферментов 1) Ионы металла выполняют функцию стабилизаторов молекулы субстрата2) некоторых случаях ионы металлов служат «мостиком» между ферментом и субстратом. 3)Они выполняют функцию стабилизаторов активного центра 32. Приведите три-четыре примера коферментов 1)Тиаминдифосфат.2)FAD. 3)FMN. 33. Опишите механизм «пинг-понг» в работе фермента Схематично механизм "пинг-понг" может быть представлен следующим образом: 34. Изобразите график изменения свободной энергии химической реакции с указанием энергии активации и изменением свободной энергии. 35. Изобразите график изменения свободной энергии в ходе некатализируемой и катализируемой ферментом химической реакции 36. Назовите три-четыре сходства ферментов c небиологическими катализаторами 1. Они катализируют только энергетически возможные реакции. 2. Они никогда не изменяют направления реакции. 3.Они не изменяют равновесия обратимой реакции, а лишь ускоряют его наступление. 4. Они не расходуются в процессе реакции. Поэтому фермент в клетке работает до тех пор, пока по каким - либо причинам не разрушится. 37. Назовите три-четыре отличия ферментов от небиологических катализаторов 1 . скорость ферментативного катализа намного выше, чем небиологического 2. Ферменты обладают высокой специфичностью . 3.Мягкая условия работа 38. Сформулируйте два способа формирования фермент-субстратного комплекса («ключ — замок» и «индуцированное соответствие»). «ключ — замок»-активный центр фермента строго соответствует конфигурации субстрата и не изменяется при его присоединении. «индуцированное соответствие»- Присоединения субстрата к якорному участку фермента вызывает изменение конфигурации каталитического центра таким образом, чтобы его форма соответствовала форме субстрата. 39. Напишите последовательность событий в ходе ферментативного катализа. Е+S=E-S=E-X=E-P=E+P 40. Назовите два механизма ферментативного катализа. 1)Кислотно-основной катализ. 2)Ковалентный катализ 41. Назовите три-четыре аминокислоты, участвующие в кислотно-основном катализе. Цис, Тир, Сер, Лиз, Глу, Асп и Гис 42. Приведите пример ферментативной реакции с кислотно-основным катализом. С2Н5ОН+НАД=СН3СНО+НАДН+Н 43. Приведите пример ферментативной реакции с ковалентным катализом. Химотрипсин 44. Дайте определение термину «энзимодиагностика». Энзимодиагностика заключается в постановке диагноза заболевания (или синдрома) на основе определения активности ферментов в биологических жидкостях человека. 45. Назовите две причины повышения активности органоспецифических ферментов в крови. 1)при разрушение клетки органа 2) при повышенным синтезы фермента клетками данного органа 46. Дайте определение термину «изофермент». Изоферменты – это семейство ферментов, которые катализируют одну и ту же реакцию, но отличаются по строению и физико-химическим свойствам. 47. Приведите два примера изоферментов. Лактатдегидрогеназа. Креатинкиназа 48. Назовите известные вам формы лактатдегидрогеназы. ЛДГ-1. ЛДГ-2 .ЛДГ-3.ЛДГ-4. ЛДГ-5. 49. Назовите известные вам формы креатинкиназы. КК-1. КК-2. КК-3. 50. Дайте определение термину «энзимотерапия» эффективная помощь ферментов в лечении сложных заболеваний. 50. Дайте определение термину «энзимотерапия». Системная энзимотерапия (СЭТ) - метод лечения и профилактики , основанный на применении сбалансированного комплекса энзимов растительного и животного происхождения , лечебная эффективность которых основана на комплексном воздействии на ключевые процессы, происходящие в организме. 51. Приведите два примера применения ферментов в качестве лекарственных средств. - Аспарагиназа, катализирующая реакцию катаболизма аспарагина, нашла применение для лечения лейкозов. - Фибринолизин, стрептолиазы, стрептодеказы, урокиназы применяют при тромбозах и тромбоэмболиях. 52. Дайте определение термину «кинетика ферментативных реакций». Кинетика ферментативных реакций - раздел энзимологии, изучающий зависимость скорости химических реакций, катализируемых ферментами, от химической природы реагирующих веществ, а также от факторов окружающей среды. 53. Изобразите график зависимости накопления продукта от времени (продолжительности) протекания реакции. 54. Изобразите график зависимости убыли субстрата от времени (продолжительности) протекания реакции. 55. Дайте определение термину «международная единица активности (МЕ) фермента». За единицу активности фермента принято то его количество, которое катализирует превращение 1 микромоля субстрата в 1 минуту в заданных условиях. В 1978 г. единица активности фермента была заменена каталом. 56. Напишите формулу расчета активности фермента в международных единицах. ЕДИНСТВЕННАЯ ВООБЩЕ ХРЕНОВА ФОРМУЛА, КОТОРУЮ Я СМОГ НАЙТИ: 57. Дайте определение термину «катал» активности фермента. Катал - это такое количество фермента, которое способно превращать один моль субстрата за одну секунду (при оптимальных условиях) 58. Напишите формулу расчета активности фермента в каталах. 59. Дайте определение термину «удельная активность» фермента. Удельная активность – это число единиц активности (Е) на мг белка. 60. Напишите формулу расчета активности фермента в единицах удельной активности фермента. 61. Изобразите график зависимости скорости ферментативной реакции от температуры среды. 62. Изобразите график зависимости скорости ферментативной реакции, катализируемой пепсином от pH среды. 63. Изобразите график зависимости скорости ферментативной реакции, катализируемой трипсином от pH среды. 64. Изобразите график зависимости скорости ферментативной реакции, катализируемой амилазой от pH среды. 65. Изобразите график зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата. рова66. Дайте определение термину «ингибирование ферментативной реакции». Ингибирование ферментативной реакции - снижение каталитической активности в присутствии определённых веществ - ингибиторов. 67. Дайте определение термину «обратимое ингибирование ферментативной реакции». Обратимые ингибиторы связываются с ферментом слабыми нековалентными связями и при определённых условиях легко отделяются от фермента. 68. Дайте определение термину «конкурентное ингибирование ферментативной реакции». К конкурентному ингибированию относят обратимое снижение скорости ферментативной реакции, вызванное ингибитором, связывающимся с активным центром фермента и препятствующим образованию фермент-субстратного комплекса. 69. Приведите пример конкурентного ингибирования фермента. Классический пример конкурентного ингибирования - ингибирование сукцинатдегидрогеназной реакции малоновой кислотой. 70. Дайте определение термину «неконкурентное ингибирование ферментативной реакции». Неконкурентным называют такое ингибирование ферментативной реакции, при котором ингибитор взаимодействует с ферментом в участке, отличном от активного центра 71. Приведите пример неконкурентного ингибирования фермента. Пример необратимого ингибирования — действие диизопропилфторфосфата (ДФФ), соединения из группы нервно-паралитических отравляющих веществ. 72. Дайте определение термину «необратимое ингибирование ферментативной реакции». Необратимое ингибирование наблюдают в случае образования ковалентных стабильных связей между молекулой ингибитора и фермента. Чаще всего модификации подвергается активный центр фермента, В результате фермент не может выполнять каталитическую функцию. 73. Объясните термин «мультиферментный комплекс». Мультиферментные комплексы это надмолекулярные образования которые включают, несколько ферментов и коферментов. 74. Назовите четыре типа метаболических путей. а) Линейный б) Разветвлённый в) Циклический г) Спиральный 75. Объясните термин «органоспецифичность метаболических путей». Ферментный состав различных клеток неодинаков. Ферменты, выполняющие функцию жизнеобеспечения клетки, находятся во всех клетках организма. В процессе дифференцировки клеток происходит изменение ферментного состава клеток. Так, фермент аргиназа, участвующий в синтезе мочевины, находится только в клетках печени, а кислая фосфатаза, участвующая в гидролизе моноэфиров ортофосфорной кислоты, - в клетках простаты. Это так называемые органоспецифичные ферменты. 76. Приведите пример органоспецифического метаболического пути. Фермент аргиназа, участвующий в синтезе мочевины, находится только в клетках печени, а кислая фосфатаза, участвующая в гидролизе моноэфиров ортофосфорной кислоты, - в клетках простаты. 77. Объясните термин «компартментализация». Компартментализация – это сосредоточение ферментов и их субстратов в одном компартменте (одной органелле) – в эндоплазматическом ретикулуме, митохондриях, лизосомах, ядре, плазматической мембране и т.п. 78. Приведите пример компартментализации метаболического пути. Например, ферменты цикла трикарбоновых кислот и ?-окисления жирных кислот расположены в митохондриях, ферменты синтеза белка – в рибосомах. 79. Опишите механизм регуляции количества молекул фермента в клетке. Количество молекул фермента в клетке определяется соотношением 2 процессов - синтеза и распада белковой молекулы фермента. 80. Приведите пример механизма регуляции количества молекул фермента в клетке. Регуляция количества молекул фермента в клетке может осуществляться путем изменения скорости его синтеза (индукция – увеличение скорости синтеза, репрессия – торможение) или путем изменения скорости его распада. 81. Опишите механизм регуляции скорости ферментативной реакции доступностью молекул субстратов и коферментов. Важный параметр, контролирующий протекание метаболического пути, - наличие субстратов, и главным образом - наличие первого субстрата. Чем больше концентрация исходного субстрата, тем выше скорость метаболического пути. 82. Приведите пример механизма регуляции скорости ферментативной реакции Другой параметр, лимитирующий протекание метаболического пути, - наличие регенерированных коферментов. Например, в реакциях дегидрирования коферментом дегидрогеназ служат окисленные формы NAD+, FAD, FMN, которые восстанавливаются в ходе реакции. Чтобы коферменты вновь участвовали в реакции, необходима их регенерация, т.е. превращение в окисленную форму. 83. Дайте определение термину «аллостерическая регуляция активности фермента». Аллостерическими ферментами называют ферменты, активность которых регулируется не только количеством молекул субстрата, но и другими веществами, называемыми эффекторами. Участвующие в аллостерической регуляции эффекторы - клеточные метаболиты часто именно того пути, регуляцию которого они осуществляют. 84. Назовите три-четыре наиболее характерных свойств аллостерических ферментов. Роль аллостерических ферментов в метаболизме клетки. Аллостерические ферменты играют важную роль в метаболизме, так как они чрезвычайно быстро реагируют на малейшие изменения внутреннего состояния клетки. Аллостерическая регуляция имеет большое значение в следующих ситуациях: при анаболических процессах. Ингибирование конечным продуктом метаболического пути и активация начальными метаболитами позволяют осуществлять регуляцию синтеза этих соединений; при катаболических процессах. В случае накопления АТФ в клетке происходит ингибирование метаболических путей, обеспечивающих синтез энергии. Субстраты при этом расходуются на реакции запасания резервных питательных веществ; для координации анаболических и катаболических путей. АТФ и АДФ - аллостерические эффекторы, действующие как антагонисты; для координации параллельно протекающих и взаимосвязанных метаболических путей (например, синтез пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, используемых для синтеза нуклеиновых кислот). Таким образом, конечные продукты одного метаболического пути могут быть аллостерическими эффекторами другого метаболического пути. 85. Опишите наиболее типичную локализацию аллостерического фермента в биохимическом процессе. • Локализация аллостерических ферментов в метаболическом пути. Скорость метаболических процессов зависит от концентрации веществ, использующихся и образующихся в данной цепи реакций. Такая регуляция представляется Рис. 2-30. Схема, поясняющая работу аллостерического фермента. А - действие отрицательного эффектора (ингибитора); Б - действие положительного эффектора (активатора). 113 логичной, так как при накоплении конечного продукта он (конечный продукт) может действовать как аллостерический ингибитор фермента, катализирующего чаще всего начальный этап данного метаболического пути: • Фермент, катализирующий превращение субстрата А в продукт В, имеет аллостерический центр для отрицательного эффектора, которым служит конечный продукт метаболического пути F. Если концентрация F увеличивается (т.е. вещество F синтезируется быстрее, чем расходуется), ингибируется активность одного из начальных ферментов. Такую регуляцию называют отрицательной обратной связью, или ретроингибировани-ем. Отрицательная обратная связь - часто встречающийся механизм регуляции метаболизма в клетке. • В центральных метаболических путях исходные вещества могут быть активаторами ключевых ферментов метаболического пути. Как правило, при этом аллостерической активации подвергаются ферменты, катализирующие ключевые реакции заключительных этапов метаболического пути: • В качестве примера можно рассмотреть принципы регуляции гликолиза - специфического (начального) пути распада глюкозы (рис. 2-31). Один из конечных продуктов распада глюкозы - молекула АТФ. При избытке в клетке АТФ происходит ретро-ингибирование аллостерических ферментов фосфофруктокиназы и пируваткиназы. При образовании большого количества фруктозо-1,6-бисфосфата наблюдают аллостерическую активацию фермента пируваткиназы. Рис. 2-31. Схема положительной и отрицательной регуляции катаболизма глюкозы. Молекула АТФ участвует в ретроингибировании аллостерических ферментов фосфофруктокиназы и пируваткиназы. Фруктозе-1,6-бисфосфат - активатор метаболического пути распада глюкозы. Плюсами отмечена активация, минусами - ингибирование ферментов. Благодаря такой регуляции осуществляется слаженность протекания метаболического пути распада глюкозы. • Регуляция каталитической активности ферментов белок-белковыми взаимодействиями. Некоторые ферменты изме 86. Опишите регуляцию каталитической активности ферментов белок-белковыми взаимодействиями. • Некоторые ферменты изменяют свою каталитическую активность в результате белок-белковых взаимодействий. Рассмотрим 2 механизма активации ферментов с помощью белок-белковых взаимодействий: ? активация ферментов в результате присоединения регуляторных белков; ? изменение каталитической активности ферментов вследствие ассоциации или диссоциации протомеров фермента. 87. Опишите регуляцию каталитической активности ферментов путем фосфорилирования / дефосфорилирования. В биологических системах часто встречается механизм регуляции активности ферментов с помощью ковалентной модификации аминокислотных остатков. Быстрый и широко распространённый способ химической модификации ферментов - фосфорилирование/дефосфорилирование. Модификации подвергаются ОН-группы фермента. Фос-форилирование осуществляется ферментами протеинкиназами, а дефосфорилирование - фосфопротеинфосфатазами. Присоединение остатка фосфорной кислоты приводит к изменению конформации активного центра и его каталитической активности. При этом результат может быть двояким: одни ферменты при фосфорилировании активируются, другие, напротив, становятся менее активными (р 88. Приведите пример регуляции каталитической активности ферментов путем фосфорилирования / дефосфорилирования • . Например, под действием глюкагона (в период между приёмами пищи) в клетках происходит уменьшение синтеза энергетического материала - жира, гликогена и усиление его распада (мобилизация), вызванного фосфо-рилированием ключевых ферментов этих процессов. А под действием инсулина (во время пищеварения), наоборот, активируется синтез гликогена и ингибируется его распад, так как взаимодействие инсулина с рецептором активирует сигнальный путь, приводящий к дефосфорилированию тех же ключевых ферментов. 89. Опишите регуляцию каталитической активности ферментов частичным (ограниченным) протеолизом. Некоторые ферменты, функционирующие вне клеток (в ЖКТ или в плазме крови), синтезируются в виде неактивных предшественников и активируются только в результате гидролиза одной или нескольких определённых пептидных связей, что приводит к отщеплению части белковой молекулы предшественника. В результате в оставшейся части белковой молекулы происходит конформационная перестройка и формируется активный центр фермента 90. Приведите пример регуляции каталитической активности ферментов частичным (ограниченным) протеолизом. • Рассмотрим механизм частичного протеолиза на примере активации протеолитического фермента трипсина (рис. 2-34). Трип-синоген, синтезируемый в поджелудочной железе, при пищеварении по протокам поджелудочной железы поступает в двенадцатиперстную кишку, где и активируется путём частичного протеолиза под действием фермента кишечника энтеропептидазы. В результате отщепления гексапептида с N-конца формируется активный центр в оставшейся части молекулы. Следует напомнить, Рис. 2-33. Регуляция активности ферментов фосфорилированием/дефосфорилированием. 117 что трипсин относят к семейству "сериновых" протеаз - активный центр фермента содержит функционально важный остаток Сер 91. Назовите два известных вам способа регуляции активности ферментов при их ковалентной модификации. Фосфолирование, дефосфолирование. Не знаю тчно 92. Дайте определение термину «энзимопатия». В основе многих заболеваний лежат нарушения функционирования ферментов в клетке - энзимопатии. 93. Опишите сущность энзимопатии с нарушением образования конечных продуктов. Недостаток конечного продукта этого метаболического пути (Р) (при отсутствии альтернативных путей синтеза) может приводить к развитию клинических симптомов, характерных для данного заболевания: 94. Приведите пример энзимопатии с нарушением образования конечных продуктов. • Клинические проявления. В качестве примера можно рассмотреть альбинизм. При альбинизме нарушен синтез в меланоцитах пигментов - меланинов. Меланин находится в коже, волосах, радужке, пигментном эпителии сетчатки глаза и влияет на их окраску. При альбинизме наблюдают слабую пигментацию кожи, светлые волосы, красноватый цвет радужки глаза из-за просвечивающих капилляров. Проявление альбинизма связано с недостаточностью фермента тирозингидроксилазы (тирозиназы) - одного из ферментов, катализирующего метаболический путь образования меланинов 95. Опишите сущность энзимопатии с накоплением субстратов-предшественников. При недостаточности фермента Е3 будут накапливаться вещество С, а также во многих случаях и предшествующие соединения. Увеличение субстратов-предшественников дефектного фермента - ведущее звено развития многих заболеваний: 96. Приведите пример энзимопатии с накоплением субстратов-предшественников. Клинические проявления. Известно заболевание алкапгонурия, при котором нарушено окисление гомогентизиновой кислоты в тканях (гомогентизиновая кислота - промежуточный метаболит катаболизма тирозина). У таких больных наблюдают недостаточность фермента окисления гомогентизиновой кислоты - диоксигеназы гомогентизиновой кислоты, приводящей к развитию заболевания. В результате увеличиваются концентрация гомогентизиновой кислоты и выведение её с мочой. В присутствии кислорода гомогентизиновая кислота превращается в соединение чёрного цвета - алкаптон. Поэтому моча таких больных на воздухе окрашивается в чёрный цвет. Алкаптон также образуется и в биологических жидкостях, оседая в тканях, коже, сухожилиях, суставах. При значительных отложениях алкаптона в суставах нарушается их подвижность. 97. Опишите сущность энзимопатии с нарушением образования конечных продуктов и накоплением субстратов-предшественников. Нарушение образования конечных продуктов и накопление субстратов предшественников. Отмечают заболевания, когда одновременно недостаток продукта и накопление исходного субстрата вызывают клинические проявления. 98. Приведите пример энзимопатии с нарушением образования конечных продуктов и накоплением субстратов-предшественников • Клинические проявления. Например, у людей с болезнью Гирке (гликогеноз I типа) наблюдают снижение концентрации глюкозы в крови (гипогликемия) в перерывах между приёмами пищи. Это связано с нарушением распада гликогена в печени и выходом из неё глюкозы вследствие дефекта фермента глюкозо-6-фосфатфосфатазы (см. раздел 7). Одновременно у таких людей увеличиваются размеры печени (гепатомегалия) вследствие накопления в ней не используемого гликогена. Витамины 1.Дайте определение термину «витамин». Витамины – низкомолекулярные органические соединения различной химической природы и различного строения , синтезируемые главным образом растениями , частично- микроорганизмами . Для человека витамины- незаменимые пищевые факторы 2.Назовите три-четыре причины гиповитаминозов. Недостаток витаминов в пище; Нарушение всасывания ЖКТ; Врожденные дефекты ферментов, участвующих в превращениях витаминов; Действие структурных аналогов витаминов (антивитамины) . 3.Назовите три-четыре водорастворимых витамина. В1 ( тиамин ) ; В2 (рибофлавин ); РР (никотиновая кислота В3) ; В6 (пиридоксин ) 4.Назовите три-четыре жирорастворимых витамина. А (ретинол ); D ( холекальциферол ); Е (токоферол); К (филлохинон) 5.Как влияют гидрофильность и липофильность витаминов на накопление их в организме человека? *Водорастворимые – за счет хорошего растворения в воде быстро выводятся из организма; * Жирорастворимые- легко растворимы в жирах и легко накапливаются в организме при их избыточном поступлении с пищей. Их накопление в организме может вызвать расстройство обмена веществ , называемое гипервитаминозом , и даже гибель организма. 6.Что такое гиповитаминоз? Гиповитаминоз— болезненное состояние, возникающее при недостаточном поступлением в организм витаминов по сравнении с их расходованием 7.Что такое гипервитаминоз? Г?первитамино?з — острое расстройство в результате интоксикации сверхвысокой дозой одного или нескольких витаминов 8.Что такое авитаминоз? Авитамино?з — заболевание, являющееся следствием длительного неполноценного питания, в котором отсутствуют какие-либо витамины. 9.Назовите два витамина-антиоксиданта. Токоферол или витамин Е, Ретинол или витамин А 10.Назовите три-четыре известных вам витамина, активные формы которых выполняют коферментную роль. Пиридоксол, пиридоксаль, пиридоксамин (в6), биотин 11.Назовите два-три известных вам витамина, которых выполняют регуляторную функцию. D, Е 12.Назовите два витамина, активные формы которых функционируют в качестве переносчиков атомов водорода и электронов в окислительно-восстановительных реакциях. РР, В2 13.Назовите два витамина, дефицит которых вызывает анемию. Фолиевая кислота, В12 14.Опишите структуру тиамина. Пиримидоновое и тиазоловое кольцо, соединенные метиновым мостиком 15.Назовите два-три источника тиамина пищи? Горох, фасоль, соя 16.Как влияет углеводная и жировая диета на потребности человека в тиамине? Преобладание углеводов повышает потребность в тиамине, жиры уменьшают эту потребность 17.Назовите коферментную форму тиамина. Тиаминпирофосфат 18. Назовите два-три фермента, в состав которых входит тиаминдифосфат Пируват,транскетолаза,а-кетоглуторат 19. Назовите два-три проявления дефицита тиамина. Полиневрит, нарушение сердечной деятельности, нарушение секреторной и моторной функции жкт. 20.Дефицит какого витамина вызывает бери-бери? Витамина В1(тиамин) 21.Опишите строение рибофлавина Изоаллоксазин соеденённый со спиртом рибитолом 22.Назовите два-три источника рибофлавина в пище. Печень,почки,яйца,молоко,дрожжи 23.Назовите известные вам коферментные формы рибофлавин флавинмононуклеотид (ФМН), флавинадениндинуклеотид.(ФАД) 24. Напишите реакцию превращения рибофлавина в коферментную форму. 25.Назовите три-четыре проявления дефицита дефицита рибофлавина. Остановка роста у молодых организмов, воспалительные процессы на слизистой ротовой полости, воспаление глаз 26. Назовите известные вам формы витамина PP. Никотиновая кислота. Никотинамид 27.Назовите два-три источника витамина PP в пище Растительные продукты, дрожжи, печень и почки крупного рогатого скота 28.Назовите аминокислоту, из которой синтезируется витамин РР Триптофан 29.Напишите реакцию превращения витамина РР в коферментную форму Никотиновая кислота в организме входит в состав NAD и NADP, выполняющих функции коферментов различных дегидрогеназ. Синтез NAD в организме протекает в 2 этапа: 1.Никотинамид+ФРДФ-->Никотинамид-мононуклеотид+Н2Р2О7 Никотинамидмононуклеотид пирофосфорилаза--> 2.Никотинамид-мононуклеотид-мононуклеотид+АТФ-->NAD+Н4Р2О7 -->NAD-Пирофосфорилаза NADP образуется из NAD путем фосфорилирования под действием цитоплазмотической NAD-киназы. NAD+ +АТФ--->NADP+ +АДФ 30.Назовите три основных проявления дефицита витамина РР(три «Д») Дерматит, Диарея, Деменция 31.Дефицит какого витамина вызывает пеллагру? Витамин РР(никотиновая кислота, никотинамид, витамин В3) 32.Опишите структуру пантотеновой кислоты Состоит из остатков D-2,4-дигидрокси-3,3-диметилмасляной кислоты и бета-аланина, соединенных между собой амидной связью. 33.Назовите два-три источника пантотеновой кислоты в пище Яйцо, печень, мясо, рыба, молоко, дрожжи, картофель, морковь, пшеница, яблоки 34.Назовите известные вам коферментные формы пантотеновой кислоты 4-фосфопантотеин (кофермент пальмитоилсинтазы), КоА. 35.Назовите три-четыре биохимических процесса, в которых участвует пантотеновая кислота Используется в клетках для синтеза коферментов: 4-фосфопантотеина и КоА. КоА участвует в переносе ацильных радикалов в реакциях общего пути катаболизма, активации жирных кислот, синтеза холестерина и кетоновых тел, синтеза ацетилглюкозаминов, обезвреживания чужеродных веществ в печени. 36.Назовите основные проявления дефицита пантотеновой кислоты. Нарушение кроветворения и связанные с этим различные формы малокровия 37.Назовите основные структурные формы витамина B6 (спирт, альдегид, амин). 38.Опишите структуру пиридоксина. В основе структуры лежит пиридиновое кольцо. -Активн.форма - пиридоксальфосфат -БХ реакции – декарбоксилирование, трансаминирование, метаболизм АК.. 39.Назовите два-три источника пиридоксина в пище Содержится в : яйца, печень, молоко, зеленый перец, морковь, пшеница, дрожжи. Некоторое количество витамина синтезируется кишечной флорой. 40.Напишите реакцию превращения пиридоксина в коферментную форму. 41.Назовите три-четыре биохимических процесса, для которых необходим пиридоксин. Катализируют реакции трансаминирование и декарбоксилирования аминокислот, участие в спец.реакциях метаболизма 42.Назовите два-три проявления дефицита пиридоксина. судороги, пелагроподобный дерматит, раздражительность. 43.Опишите химическую структуру фолиевой кислоты. Состоит из: остатка птеридина, парааминобензойной и глутаминовой кислот. -Активн.форма – ТГФК (тетрагидрофолиевая кислота) БХ реакции – перенос одноуглеродных групп 44.Назовите два-три источника фолиевой кислоты в пище. Только в животных продуктах: печени, яичном желтке, молочных продуктах; рыбий жир. В растительных продуктах (морковь, томаты, перец, салат и др.) содержатся каротиноиды, являющиеся провитаминами А. 45. Назовите два-три биохимических процесса, для которых необходима фолиевая кислота. Участвует: в образовании метионина из гомоцистеина и в превращениях одноуглеродных фрагментов в составе ТГФК, необходимых для синтеза нуклеотидов. 46. Назовите два-три проявления дефицита фолиевой кислоты. У человека наблюдается клиническая картина макроцитарной анемии. Иногда отмечается диарея. процесс биосинтеза ДНК в клетках костного мозга, в которых в норме осуществляется эритропоэз. 47. Опишите химическую структуру кобаламина. Кобальт связан координационной связью с четырьмя атомами азота, входящими в состав порфириноподобной структуры (называемой корриновым ядром), и с атомом азота 5,6-диметилбензимида-зола. Кобальтсодержащее ядро молекулы представляет собой плоскостную структуру с перпендикулярно расположенным к ней нук-леотидом. Последний, помимо 5,6-диметилбензимидазола, содержит рибозу и фосфорную кислоту (циановая группа, связанная с кобальтом, присутствует только в очищенных препаратах витамина, в клетке она замещается водой или гидроксильной группой). Из-за присутствия в молекуле витамина кобальта и амидного азота это соединение получило название Кобаламин. 48. Назовите два-три источника кобаламина в пище. Самыми богатыми источниками кобаламина из животной пищи являются печень и почки коров. Мышечная ткань во много раз беднее витамином. 49. Назовите два-три биохимических процесса, для которых необходим кобаламин. Витамин В12 способствует уменьшению проявления депрессии, восстанавливает нормальный сон при бессоннице. Компонент уменьшает содержание жира в печени. Он помогает адаптироваться организму к новым условиям окружающей среды. 50. Назовите два-три проявления дефицита фолиевой кислоты. У человека наблюдается клиническая картина макроцитарной анемии. Иногда отмечается диарея. процесс биосинтеза ДНК в клетках костного мозга, в которых в норме осуществляется эритропоэз. 51. Для всасывания какого витамина необходим специфический гликопротеид, синтезируемый обкладочными клетками желудка? В12 52. Опишите химическую структуру аскорбиновой кислоты. Аскорбиновая кислота представляет собой бесцветные кристаллы и имеет эмпирическую формулу С6Н8О6 , молекулярную массу 176 и в химическом отношении представляет собой лактон-2,3-диэнол-1-гулоновой кислоты Кретович,1971 . В кристаллической форме аскорбиновая кислота устойчивая. 53. Назовите два-три источника аскорбиновой кислоты в пище. Аскорбиновая кислота присутствует в цитрусовых, помидорах, землянике, капусте и картофеле 54. Назовите два-три биохимических процесса, для которых необходима аскорбиновая кислота. Аскорбиновая кислота участвует во многих реакциях гидроксилирования: остатков Про и Лиз при синтезе коллагена, при гидроксилировании дофамина, синтезе стероидных гормонов в коре надпочечников. В кишечнике аскорбиновая кислота восстанавливает Fe3+ и Fe2+, способствуя его всасыванию, ускоряет освобождение железа из ферритина, способствуя превращению фолата в коферментные формы. 55. Назовите два-три проявления дефицита аскорбиновой кислоты. Расшатывание зубов, боль в суставах, анемия. 56. Присутствие какого витамина необходимо для реакции гидроксилирования аминокислот в структуре коллагена? Аскорбиновая кислота. 57. Дефицит какого витамина вызывает цингу? Аскорбиновая кислота. 58. Опишите химическую структуру витамина А. С химической точки зрения ретинол (витамин А) представляет собой циклический непредельный одноатомный спирт, состоящий из шестичленного кольца (?-ионон), двух остатков изопропена и первичной спиртовой группы. 59. Назовите активные формы витамина А. Ретинол, ретиналь, ретиноевая кислота, ретинола ацетат. 60. Назовите два-три источника витамина А в пище. Яичный желток, молочные продукты, растительные продукты (морковь, томаты, перец). 61. Назовите два-три биохимических процесса, для которых необходим витамин А. В организме ретинол (витамин А) превращается в ретиналь и ретиноевую кислоту, участвующие в регуляции ряда функций (рост и дифференцировка клеток); он также составляют фотохимическую основу акта зрения. 62. Назовите два-три проявления дефицита витамина А. Нарушение сумеречного зрения («куриная» слепота), конъюнктивит, изъявление и размягчение роговой оболочки глаза. 63.Опишите химическую структуру витамина D. В чистом виде витамин D представляет собой бесцветное кристаллическое вещество, нерастворимое в воде. Эмпирическая формула С28Н44О. Химическая структура его установлена. Он близок к стеринам и получается в организме животных из 7-дегидрохолестерина, а в растениях - из эргостерина. Витамины D2 и D3 белые кристаллы, жирные на ощупь, нерастворимые в воде, но хорошо растворимые в жирах и органических растворителях. 64.Назовите два-три источника витамина D в пище Ниибольшее количество витамина D3 содержится в сливочном масле,желтке яиц и рыбьем жире. 65.Назовите два-три биохимических процесса, для которых необходим витамин D. Выполняет гормональную функцию ,учавствуя в регуляции обмена Ca2+ и фосфатов,стимулируя всасывание Ca2+ в кишечнике и кальцификацию костной ткани. При низкой концентрации Ca2+ стимулирует мобилизацию кальция из костей. 66. Назовите два-три проявления дефицита витамина D. Рахит,деформация скелета,задержка прорезывания зубов. 67. Назовите два-три проявления избытка витамина D. Гипервитаминоз D,остеопороз и частые переломы костей. 68. Какие органы участвуют в синтезе витамина D? Холекальциферол (витамин D3) синтезируется под действием ультрафиолетовых лучей в коже из 7-дегидрохолестерина. 69. Дефицит какого витамина вызывает рахит? При недостатке витамина D у детей развивается заболевание «рахит», характерезуемое нарушением кальцификации растущих костей. При этом наблюдается деформация скелета с характерными изменениями костей. 70. Опишите химическую структуру токоферола. Токоферолы представляют собой маслянистую жидкость, хорошо растворимую в органических растворителях. Структура: В основе всех токоферолов лежит хроманольное кольцо, к которому присоединены: • гидроксильная группа, легко отдающая атом водорода в реакциях со свободными радикалами и этим восстанавливающая их, защищая другие органические вещества от окисления; • гидрофобная углеводородная цепь, облегчающая проникновение сквозь биологические мембраны (в токотриенолах, в отличие от токоферолов, эта цепочка содержит двойную связь); • ноль, две или три метильные группы, место присоединения которых сильно влияет на биологическую активность. В соответствии с количеством и местом присоединения метильных групп различают ?-токоферол, ?-токоферол, ?-токоферол и ?-токоферол 71. Назовите два-три источника токоферола в пище. Источники витамина Е для человека – растительные масла, салат, капуста, семена злаков, сливочное масло, яичный желток. 72. Назовите два-три проявления дефицита витамина E. Дефицит витамина Е проявляется развитием гемолитической анемии, возможно из-за нарушения мембран эритроцитов в результате ПОЛ (у недоношенных новорожденных, также вызывает нарушение зрения и т.д.).Недостаток витамина Е приводит к бесплодию, а также выкидышам у женщин во время беременности.Недостаток токоферола приводит к дистрофии сердечной мышцы. Поражение клеток печени –цирроз. Размягчение участков мозга, особенно мозжечка. Снижение степени остроты зрения. Кожа становится мене упругой. 73.Опишите химическую структуру филлохинона. Филлохиноны имеют только одну двойную связь в боковой цепи, находящуюся в изопреноидном звене, ближайшем к кольцу. Это открывает возможность образования хроманолов. Филлохинон имеет два асимметрических атома углерода. 2-метил-3-фитил-1,4-нафтохинон 74. Назовите два-три источника токоферола в пище капуста, сливочное масло, яичный желток 75. Назовите биологическую функцию витамина K. Участие в процессе свёртывания крови. 76. Назовите два-три проявления дефицита витамина E. нарушение структуры тканей,их функции, развитие гемолитической анемии, бесплодие 77.Коферментом какого фермента является витамин K Глутаматкарбоксилаза 78. Какой витамин необходим для синтеза II, VII, IX и X факторов свертывания Витамин К (нафтохинон) |
Скачать 66.08 Kb.