Главная страница

Гилберт С. Биология развития. Т.2.doc ,БИР. Библиография Гилберт С. Биология развития в 3х т. Т. 2 Пер с англ. М. Мир, 1994. 235 с


Скачать 19.05 Mb.
НазваниеБиблиография Гилберт С. Биология развития в 3х т. Т. 2 Пер с англ. М. Мир, 1994. 235 с
АнкорГилберт С. Биология развития. Т.2.doc ,БИР.doc
Дата19.03.2017
Размер19.05 Mb.
Формат файлаdoc
Имя файлаГилберт С. Биология развития. Т.2.doc ,БИР.doc
ТипДокументы
#3951
страница69 из 74
1   ...   66   67   68   69   70   71   72   73   74

Гилберт С. Биология развития: В 3-х т. Т. 2: Пер. с англ. – М.: Мир, 1994. – 235 с.


226_____________ ГЛАВА 14___________________________________________________________________________






Рис. 14.30. Идентификация аминокислотной последовательности, которая направляет белок в ядро. 25 аминокислотных остатков, фланкирующих лизин-128 в Т-антигене вируса SV40(А), адресуют в ядро пируваткиназу. Выделенный на рисунке участок показывает ближайшие аминокислотные остатки. Б–И. Вариации в выделенной последовательности позволяют идентифицировать остатки, необходимые для накопления белка в ядрах. Фотографии показывают внутриклеточную локализацию для случаев З и И. (Из Kalderon et al., 1984.)


последовательность, состоящая из периодически расположенных основных аминокислот (конкретные длины и состав аминокислотных последовательностей у митохондриальных белков варьируют). Если эта последовательность находится в белке, то он не только направляется в митохондрии, но будет транслоцирован через обе мембраны в митохондриальный матрикс. Если между зрелым белком и адресующей в матрикс последовательностью лежит гидрофобный участок, то предполагается, что он блокирует перенос белка в матрикс. Это приведет к тому, что данный белок станет частью внутренней мембраны. Если зрелый белок легко отщепляется от этого гидрофобного участка, то он будет обнаруживаться в межмембранном пространстве (van Loon, Schatz, 1987).

Надмолекулярная сборка


Последняя форма посттрансляционной регуляции, которую мы рассмотрим, связана со сборкой новосинтезированных белков в функциональный комплекс. Мы уже рассмотрели ряд белков, которые могут спонтанно собираться в функциональные комплексы. Например, гемоглобин и лактатдегидрогеназа состоят из четырех полипептидных цепей, которые образуют с помощью нековалентных связей функциональный белок. Пример на несколько более высоком уровне – два сократительных белка, тубулин и актин, существуют в полимерных и неполимерных формах. Мы видели, что полимеризация актина из глобулярных мономеров в микрофила-

Гилберт С. Биология развития: В 3-х т. Т. 2: Пер. с англ. – М.: Мир, 1994. – 235 с.


____________ ТРАНСЛЯЦИОННАЯ И ПОСТТРАНСЛЯЦИОННАЯ РЕГУЛЯЦИЯ РАЗВИТИЯ______________ 227





Рис. 14.31. Модель адресования белков в специфические области внутри митохондрии. Все митохондриальные белки, кодируемые ядерными генами, содержат сигнальную последовательность, направляющую в матрикс (изображена прямоугольником с положительными зарядами). Если транспорт белка следует прервать до достижения матрикса, то второй (гидрофобный) сигнал (изображен в виде черного квадрата) позволяет белку задержаться в мембране. Останется ли он в мембране или войдет в межмембранное пространство, зависит от того, будет ли белок отщеплен от этой сигнальной последовательности. Предполагается, что вход предшественников происходит в участках, где две мембраны сближаются друг с другом (Schleyer, Neupert, 1985). Модель составлена по работам Hurt, van Loon (1986), van Loon, Schatz (1987).

Рис. 14.32. Модель роста и деполимеризации микротрубочек. К растущим микротрубочкам добавляются ГТФ-содержащие субъединицы тубулина (обозначены буквой Т), которые плотно ассоциируют с другими субъединицами тубулина. По мере старения субъединиц связанный с тубулином ГТФ гидролизуется до ГДФ. Тубулин, содержащий ГДФ (обозначен буквой Д), относительно быстро отделяется от микротрубочек. Если гидролиз превосходит сборку, то «головка» из ГТФ-тубулина исчезает и микротрубочка быстро укорачивается. (По Kirschner, Mitchison, 1986.)


менты необходима для развития акросомного процесса при оплодотворении. Сходным образом тубулин собирается в микротрубочки митотического аппарата и распадается на мономеры при завершении митоза. Затем эти тубулиновые единицы могут быть реорганизованы в новые микротрубочки, которые важны для детерминации формы клеток.

Рост микротрубочки регулируется гидролизом молекул ГТФ, которые ковалентно связаны с тубулином. Новополимеризованный тубулин присоединяется к ГТФ и образует стабильные комплексы с другими молекулами тубулина. При старении тубулинов (или при реорганизации клетки) ГТФ гидролизуется с образованием ГДФ. Тубулин, связанный с ГДФ, не образует комплекс с соседними молекулами тубулина. Полагают, что эта пониженная стабильность вызывает деполимеризацию микротрубочки (рис. 14.32). Как мы увидим в следующей главе, дифференциальный рост микротрубочек может оказывать определяющее влияние на клеточный и эмбриональный морфогенез.

Способность формировать волокна свойственна

1   ...   66   67   68   69   70   71   72   73   74


написать администратору сайта