Биохимия и ее задачи

• Название: Биохимия и ее задачи
• Дата: 24.09.2021
• Размер: 1.3 Mb.
• Имя файла: biokhimia_shpora.doc
• Тип: Документы; #236548
• страница: 28 из 28

Миозин

Отличается большим содержанием глутаминовой кислоты. Имеет отрицательный заряд. Он связывает ионы Са⁺⁺ и Mg⁺⁺. В присутствии Са⁺⁺ миозин обладает активностью АТФ-азы. В присутствии Mg⁺⁺ миозин связывает АТФ и АДФ. Способен взаимодействовать с актином.

Молекула миозина длинная – 160 нм и тонкая (ширина её – 2 нм), представляет собой две полипептидные цепи. Есть т.н. головки миозина.

Актин

Имеет три формы.

- мономерная форма: G–актин (глобулярная структура, глобулы полярные), связывается с АТФ;

- димерная;

- полимерная.

Мономеры могут соединяться в присутствии АТФ в димеры (G+G+АТФG-АТФ-G+ Фн), из димеров могут образовываться полимеры: F–актин (от «фибрилла»).

Тропомиозин

Представляет собой две - спирали (своеобразные нити). Он соединяется с тропонином и этот комплекс присоединяется к актину.

Тропонины

Глобулярный белок нескольких видов. Выделяют: TN-C, TN-I, TN-T.

TN-T связывается с тропомиозином, TN-I – ингибитор АТФ-азы, TN-C связывается с Ca⁺⁺.

Имеют специфические отличия по АК составу от белков сердечной мышцы. Их можно определить с помощью иммуноферментного анализа.
Небелковые азотистые комплексы. Экстрактивные вещества

Экстрактивные вещества – небелковые азотистые вещества. К ним относятся:

АТФ: 0,25-0,40%.

Креатин-фосфат - 0,4-1,0% и его уровень растет при физической нагрузке. Он синтезируется из АРГ, МЕТ, ГЛИ, и может переходить в креатин. [рис. формулы креатин-фосфата COOH-CH₂-N(CH₃)-C(NH)-NHPO₃H₂]

Карназин: -аланилгистидин, участвует в транспорте фосфатных остатков. [рис. формулы карназина]

Ансерин отличается от карназина тем, что имеет метильную группировку; его функция - транспорт ионов Са⁺⁺.

Карнитин: производная -амино--гидроксимасляной кислоты. Корнитин транспортирует жирные кислоты через мембрану в митохондрии, поэтому мышечная ткань может использовать жирные кислоты в качестве источника энергии.

В мышечной ткани есть свободные АК, пуриновые основания, мочевина.
Углеводы мышечной ткани

Гликоген: 0,2-2%, но мышечная масса настолько велика, что содержание гликогена в мышцах в целом в 2 раза больше, чем в печени. Также содержаться гексозомонофосфаты, триозомонофосфаты, ПВК, молочная кислота, следы глюкозы (свободной почти нет).
Липиды – около 1%. Представлены нейтральными жирами в соединительно-тканных волокнах. Холестерол и фосфолипиды – компоненты биомембран. Жирные кислоты играют особую роль в миокарде как источник энергии.
Минеральные вещества. K⁺, Na⁺ участвуют в передаче возбуждения; также содержаться Ca⁺⁺, Mg⁺⁺, Fe⁺⁺ (особенно много в миоглобине).
Химический состав мышечной ткани может изменяться при патологиях: мышечные дистрофии, полимиозиты, атрофия мышц. Всё это приводит к снижению фибриллярных белков и увеличению содержания белков стромы, саркоплазмы, снижению уровня АТФ, креатин-фосфата. Креатинурия развивается при многих мышечных патологиях, нарушается удержание его в мышечной ткани. В норме креатин образуется в печени из ГЛИ, МЕТ, АРГ, потом попадает в кровь, достигает мышцы, где превращается в креатин–фосфат при участии АТФ; часть креатина может превращаться в креатинин, который выводится с мочой. При патологии креатин из крови сразу поступает в мочу – креатинурия.
Энергетическое обеспечение мышечного сокращения

Есть некоторые особенности:

1. энергия необходима периодически;

2. при сокращении мышцы нарушается ее кровоснабжение.

Механизмы преодоления:

1. мышечная ткань содержит миоглобин, который связывает кислород;

2. мышечная ткань отличается большим содержанием фосфорорганических соединений, что позволяет без окислительного распада углеводов сокращаться мышце.

Запасы АТФ небольшие, они используются за 0,5 сек сокращения, но при этом уровень АТФ не снижается, т.к. есть механизмы ресинтеза АТФ.

Ресинтез АТФ – образование АТФ из АДФ и неорганического фосфата.

Пути ресинтеза АТФ:

1. креатинкиназная реакция:

креатинфосфат+АДФ (креатинфосфокиназа) креатин+АТФ] Это основная реакция, причем реакция будет идти вправо при сокращении, а влево - в состоянии покоя. Т.о., креатинфосфат играет роль транспорта энергии из митохонрий.

2. аденилаткиназная реакция:

АДФ+АДФ (аденилаткиназа) АТФ+АМФ. При этом АМФ подвергается распаду и выводится как мочевая кислота.

3. анаэробное окисление, при этом образуется молочная кислота. Эта реакция характерна для быстрых белых мышц.

4. аэробное окисление. Оно наиболее эффективно. Происходит окисление углеводов до воды и углекислого газа. Этот процесс характерен для красных мышц, окислению могут подвергаться не только углеводы, но и жирные кислоты.
Нарушения метаболизма при ишемической болезни сердца

Ишемия – недостаток кровоснабжения, при этом снижается уровень кислорода, снижается окислительное фосфсрилирование, увеличиваются анаэробные процессы. Это всё приводит к снижению уровня гликогена и повышению уровня лактата, что приводит к развитию ацидоза. Это в свою очередь приводит к ингибированию активности фосфофруктокиназы (блокируется гликолиз), снижается уровень АТФ, снижается уровень креатинфосфата. Нарушается проницаемость мембран, калий выходит из клетки, происходит выход ферментов в кровь (ферментемия). Содержание фибриллярных белков падает, увеличивается количество белков стромы. Нарушается окисление жиров в миокарде и вызывается жировая инфильтрация миокарда.
Биохимия мышечного сокращения

Раньше мышечное сокращение представляли как изменение структуры белка. Но эти представления были опровергнуты с помощью электронной микроскопии. Теория Хэнсона и Хаксли: укорочение за счет проникновения нитей актина между нитями миозина.

При этом необходимо наличие Са²⁺. В покое кальций находится в трубочках саркоплазматического ретикулума. Са-зависимая АТФ-аза как бы закачивает Са²⁺ в трубочки за счет распада АТФ. Т.е. если много АТФ, то свободного Са⁺⁺ мало.

Если возникает раздражение нервного волокна, то Са²⁺ выходит из саркоплазматического ретикулума за счет изменения проницаемости мембраны, и выход его приводит к взаимодействию головки миозина с актином. Если есть Са²⁺ и АТФ, то белки продвигаются друг между другом. В покое миозин связан с Mg и АТФ. Если нет расщепления АТФ, то спайки не образуются. Выход Са²⁺ вызывает распад АТФ и образование спаек.

1. SR-Ca²⁺ (нервное возбуждение) SR+ Ca²⁺

2. активация актина: А-Тр+ Ca²⁺ А+ Тр- Ca²⁺

3. активация АТФ-азы кальция: Миозин-АТФ +Н₂О+Са²⁺(АТФ-аза) МиозинФосфат + АДФ

4. взаимодействие миозина и актина: МФ + А (+Са²⁺, +Н₂О)МА + Фн

5. МА (сокращение)М-А+ работа
Для расслабления тоже нужна энергия АТФ:

1. М-А + АТФМ-АТФ + А

2. связывание Са²⁺: Т-Са²⁺+SR+АТФТ+SR- Са²⁺+ АДФ+Фн

3. связывание тропонина с актином: Т+АТ-А
Биохимия соединительной ткани

Соединительная ткань составляет 50% массы тела человека. Широко представлена в организме; это лимфоидная, жировая, костная ткани. Есть 3 принципа, по которым определяют соединительную ткань:

1. большое количество межклеточного вещества;

2. в межклеточном веществе присутствуют фибриллярные волокна (коллагеновые, эластиновые, ретикулярные);

3. главная функция заключается в синтезе комплексных веществ на экспорт (экстрацеллюлярные компоненты).

Функции соединительной ткани:

1. опорная (костная, хрящевая такни, сухожилия);

2. барьерная – связана с положением соединительной ткани. Защищает от проникновения инфекционных заболеваний Имеются процессы фагоцитоза и иммуногенеза;

3 . метаболическая – синтезирует на экспорт белки, макромолекулярные вещества (коллагеновые волокна), протеогликаны. Кортизол в фибробластах превращается в 11--оксиандростедион, который противоположен ему (кортизолу) по действию. Так, кортизол угнетает пролиферацию и синтетическую активность соединительной ткани, а 11--оксиандростедион увеличивает анаболизм;

4. депонирующая – выполняет жировая ткань, в которой депонируются жиры;

5. репаративная функция – образование рубцовой ткани.
Клеточные элементы соединительной ткани:

1. фибробласты – продуцируют коллаген, эластин, гликозаминогликаны, протеогликаны;

2. тучные клетки (гепариноциты) – продуцируют гепарин, гистамин, 5-окситриптамин;

3. макрофаги;

4. плазматические клетки;

5. клетки, проникающие в соединительную ткань из крови (лимфоциты и др.).
Межклеточный матрикс соединительной ткани характеризуется наличием волокнистых структур.

Коллаген – наиболее распространенный белок (25-30% от всех белков человека). Более 80% всех белков он составляет в коже, костях, связках, сухожилиях, хрящах. Поэтому он долгое время считался белком соединительной ткани.

Коллаген характеризуется особым АК составом:

- 1/3 всех АК остатков приходится на глицин;

- значительное количество пролина (до 10%);

- встречается гидроксипролин и гидроксилизин.

[рис. 4-гидроксипролина и 5-гидроксилизина]

Большая часть представлена триадами –ГЛИ-Х-Y-, где Х – чаще пролин, а Y – чаще гидроксипролин. Эта регулярная последовательность представлена левозакрученной коллагеновой спиралью, более вытянутой, чем -спираль. Каждая из спиралей представляет собой полипептидную цепь. Несколько спиралей соединяются в одну суперспираль, удерживающуюся за счет водородных связей между субъединицами. Длинна суперспирали примерно 300 нМ.

По АК составу выделяют 2 вида коллагеновых цепей:

- 1;

- 2.

1 могут быть 4-х типов: 1(I), 1(II), 1(III), 1(IV).

Наиболее распространен 1 тип, куда входит и [1(I)]₂2.
Процесс синтеза коллагена можно разделить на несколько этапов:

1. трансляция;

2. котрансляционная модификация цепи;

3. трансмембранный перенос;

4. внеклеточная модификация и образование коллагеновых волокон.

[рис. проколлагена: слева (N-конец) сигнальный пептид, затем 1050 АК остатков будущего коллагена, справа (С-конец) С-концевой пептид. Рисуется просто линия и на ней отмечается где и что].

Препроколлаген претерпевает процессинг в ходе прохождения через ЭПС и комплекс Гольджи до появления во внеклеточном пространстве. При этом происходят следующие процессы:

- гидроксилирование [рис. пролилпептид (в составе белка)+ -КГ+ О₂(пролилгидроксилаза, витамин С) гидроксилпролилпептид + СООН-СН₂-СН₂-СООН (это сукцинат) +Н⁺. Пролилпептид рисуется как структура пролина с незакрытыми связями.]

- гликозимирование – внедрение углевода, возможно только после гидроксилирования [рис. гидроксилизин (с незакрытыми связями) +УДФ-галактоза (галактозилтрансфераза) галактозилпропептид+ УДФ]. Гликозимирование препятствует действию протеаз и способствует возникновению межцепочечных водородных связей.

- формирование тройной спирали коллагена. После этого невозможно ни гидроксилирование, ни гликозимирование.

Если вам понравились шпаргалки, то просто напишите мне личное сообщение-спасибо вконтакте https://vk.com/sergepotapov- мне будет приятно ;)