|
|
Биохимия и ее задачи
Биохимия и ее задачи
Биохимия – это наука о структуре веществ, входящих в состав живого организма, их превращениях и физико-химических процессах, лежащих в основе жизнедеятельности.
Биохимия является одной из фундаментальных дисциплин медицины и биологии. Она занимается познанием живого на уровне макромолекул. Биохимия – это результат интеграции биологии и химии.
Разделы биохимии:
1. статическая (биоорганическая химия);
2. динамическая (изучает превращение веществ);
3. функциональная (изучает физико-химические процессы).
Выделяют разделы биохимии в зависимости от объекта изучения: биохимия животных, микроорганизмов, растений, человека, клиническая биохимия и т.д.
Основные задачи биохимии:
1. изучение процессов биокатализа;
2. изучение строения и функций нуклеиновых кислот;
3. изучение молекулярных механизмов наследственности;
4. изучение строения, обмена белков;
5. изучение превращения углеводов;
6. изучение процессов обмена липидов;
7. изучение роли биорегуляторов (гормоны, нейромедиаторы);
8. изучение роли витаминов и минеральных веществ.
Значение БХ для медицины:
1. необходима для понимания сущности заболевания (патогенеза), его механизма. Пр.: сахарный диабет в результате недостатка инсулина, атеросклероз – нарушение обмена липопротеинов, опухолевый рост – функционирование онкогенов;
2. необходима для диагностики заболеваний. Пр.: биохимический анализ крови, мочи. Определяется:
а) количество субстрата (уровень метаболита);
б) активность фермента;
в) количество биорегуляторов (гормонов и нейропептидов);
В диагностике заболеваний используются различные методы: радио-иммуный анализ, иммуно-ферментный анализ, введение ДНК-зондов для выявления чужеродной ДНК, дефектов ДНК, онкогенов. Также позволяет выявить предрасположенность к заболеваниям;
3. разработка новых лекарственных препаратов;
4. необходима для профилактики заболеваний. Пр.: рахит – в результате недостатка витамина D, цинга – витамина С.
Белки и их биологическая роль
Белок (протеины) – protos – предшествующий всему, первичный, наиглавнейший, определяющий всё остальное.
Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, состоящие из аминокислот, соединённых в цепи с помощью пептидных связей и имеющих сложную структурную организацию.
Основные отличительные признаки белков:
1. содержат азота больше, чем другие вещества (16%). Так, 1г азота содержится в 6,25г белка;
2. состоят из альфа-аминокислот L-ряда;
3. наличие пептидных связей;
4. большая молекулярная масса (от 4-5 тыс. дальтон до нескольких млн.);
5. имеют сложную структурную организацию;
6. белки составляют 25% сырой ткани и 45-50% сухой ткани.
Биологическая роль белков:
1. каталитическая (выполняют ферменты);
2. структурная, т.е. белки являются основным компонентом клеточных структур;
3. регуляторная (выполняют белки-гормоны);
4. рецепторная, т.е. рецепторы клеточных мембран имеют белковую природу;
5. транспортная – белки участвуют в транспорте липидов, токсических веществ, кислорода и т.д.;
6. опорная – выполняет белок коллаген;
7. энергетическая. Заключается в том, что при окислении 1г белка выделяется 17,6 кДж (4,1ккал) энергии;
8. сократительная – её выполняют белки актин и миозин;
9. генно-регуляторная – её выполняют белки гистоны, участвуя в регуляции репликации;
10. имуннологическая – её выполняют белки антитела;
11. гемостатическая – участвуют в свёртывании крови, препятствуют кровотечению;
12. антитоксическая, т.е. белки связывают многие токсические вещества (особенно соли тяжёлых металлов) и препятствуют развитию интоксикации в организме.
Физико-химические свойства белков:
Структура белка определяет его свойства. Существует несколько групп свойств.
I. Электрохимические свойства белков:
1. белки - амфотерные полиэлектролиты (амфолиты). Это достигается за счет наличия концевых СОО- и NH3+ групп, а также ионогенных групп боковых радикалов (ГЛУ, АСП, ЛИЗ, АРГ, ГИС)
2. буферность белков (поддержка рН среды). При физиологических значениях рН буферные свойства ограничены и обусловлены наличием кислотных и основных групп. Наибольшим буферным действием обладает гистидин, которого много в гемоглобине, за счет чего последний является мощным буфером крови;
3. наличие заряда в белковой молекуле. Обусловлено соотношением кислых и основных АК, а также ионизацией бокового радикала. Степень ионизации зависит от рН среды. Так, если среда кислая, то ионизация СООН групп заторможена и белок приобретает «+» заряд. В щелочной среде заторможена ионизация NH2 групп и белок заряжается «--».
Изоэлектрическое состояние белка наступает, когда заряд белковой молекулы равен 0, а рН среды, при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, называется изоэлектрической точкой (рI). Она определяется соотношением кислых и основных радикалов. У большей части белков цитоплазмы рI меньше 7, т.е. эти белки кислые; у ядерных белков больше 7, т.е. они основные.
Наличие заряда используется для разделения белков с помощью электрофореза – движения белков в электрическом поле. Наличие заряда обусловливает устойчивость в растворе. В изоэлектрическом состоянии белки наименее устойчивы и выпадают в осадок.
II. Коллоидные свойства.
Растворы белков чаще всего достаточно устойчивы. Хорошая растворимость приближает растворы белков к истинным растворам, но высокая молекулярная масса придает им свойства коллоидных систем:
1. способность рассеивать свет (опалисценция). Наблюдается помутнение при боковом освещении - эффект Тиндаля [рис. рассеивающегося луча]. Используется в световой микроскопии (нефелометрии);
2. малая скорость диффузии;
3. высокая вязкость растворов белков;
4. неспособность белков проникать через полупроницаемые мембраны (явление осмоса). На этом основан диализ – очищение белков;
5. способность белковых растворов образовывать гель. Наиболее выражено у фибриллярных белков.
III. Гидрофильные свойства.
Белки хорошо связываются водой, обусловлено наличием полярных гидрофильных групп. Вода может проникать в белок и связываться с его гидрофильными группами, вызывая его набухание. Также возможно образование гидратной оболочки. 100г белка связывают 30-35г воды.
IV. Растворимость белков.
Чем больше полярных групп содержит белок, тем больше он растворим. Глобулярные белки растворяются лучше. Растворимость белков зависит от 2-х факторов:
- наличия заряда;
- образования гидратной оболочки.
Чтобы осадить белок, необходимо ликвидировать эти 2 фактора. Осаждение белков с помощью нейтральных солей называется высаливание – обратимое осаждение. После удаления высаливающегося фактора белок сохраняет все свои свойства.
V. Денатурация.
Под действием внешних факторов нарушается высшие уровни (вторичный, третичный, четвертичный) структурной организации белков с сохранением первичной структуры. При этом белок теряет свои нативные свойства. При денатурации разрываются связи, удерживающие высшие структурные организации. Денатурацию вызывают физические и химические факторы: давление, температура, механическое воздействие, ультразвук, ионизирующее излучение, кислоты, щёлочи, органические растворители, соли тяжёлых металлов. При кратковременном воздействии денатурирующих факторов возможна ренатурация.
Классификация белков
В настоящее время насчитывается 5 млн. белков. Их пытались классифицировать по физико-химическим свойствам, например по растворимости, плотности, форме молекул (глобулярные и фибриллярные), локализации и происхождению, АК-составу, биологической роли. Однако все эти классификации не соответствуют тем знаниям о белках, которые известны на сегодняшний день.
В основе классификации лежит химический состав белка. По этому признаку все белки делят на простые и сложные.
Простые белки – это белки, образованные только полипептидными цепями, состоящие только из АК-ных остатков.
Сложные белки имеют две части: белковая или пептидная построена из АК-ных остатков, и небелковая (простетическая) часть.
К простым белкам относят: гистоны, протамины, альбумины, глобулины, глютелины, проламины и протеноиды (склеропротеины).
К сложным белкам относят: хромопротеины, нуклеопротеины, фосфопротеины, углевод-белковые и липид-белковые комплексы.
Связь белковой части с небелковой может быть ковалентной, ионной и др.
|
|
|
Скачать 1.3 Mb.