Биохимия инет
 Скачать 2.33 Mb.
|
5.1. Переваривание белковПереваривание белков в пищеварительном тракте Пищевые белки подвергаются гидролитическому расщеплению под действием ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ (класс – гидролазы, подкласс - пептидазы). Большинство этих ферментов вырабатывается в неактивной форме, т.е. в форме ПРОФЕРМЕНТОВ, а затем активируются путём ЧАСТИЧНОГО ПРОТЕОЛИЗА. Это предохраняет стенки пищеварительного тракта от самопереваривания. Проферменты вырабатываются в клетках слизистой оболочки желудка или кишечника, клетках поджелудочной железы и поступают в полость желудка или кишечника, где происходит их активация. В ротовой полости белки не подвергаются каким-либо химическим превращениям, т.к. здесь отсутствуют ферменты, действующие на белки. Здесь происходит лишь механическая переработка пищи. В желудке начинается химическое превращение белков. Здесь действуют два основных фермента: ПЕПСИН и ГАСТРИКСИН. ПЕПСИН вырабатывается главными клетками слизистой оболочки желудка в неактивной форме - ПЕПСИНОГЕН, который под действием соляной кислоты активируется и превращается в активный ПЕПСИН. Под влиянием соляной кислоты ПЕПСИНОГЕН активируется медленно. Более быстро активация происходит под влиянием ПЕПСИНА, т.е. процесс активации является АУТОКАТАЛИТИЧЕСКИМ. Механизм активации ПЕПСИНОГЕНА - ЧАСТИЧНЫЙ ПРОТЕОЛИЗ. От пептидной цепи неактивного ПЕПСИНОГЕНА со стороны N-конца отрывается один ПЕПТИД, содержащий 42 аминокислоты. Затем из остатка цепи формируется новая трёхмерная структура фермента - пепсина и новый активный центр фермента. СОЛЯНАЯ КИСЛОТА вырабатывается обкладочными клетками слизистой желудка и играет очень важную роль в переваривании белков: 1. активирует пепсиноген, превращая его в пепсин; 2. создаёт оптимум рН для действия пепсина (1,5 - 2); 3. обладает бактерицидным действием; 4. денатурирует белки; 5. способствует продвижению желудочного содержимого далее в кишечник. Пепсин - это фермент, который является ЭНДОПЕПТИДАЗОЙ, т.е. действует на внутренние ПЕПТИДНЫЕ связи, в образовании которых участвуют аминогруппы ароматических аминокислот (ФЕН, ТИР, ТРИ). ГАСТРИКСИН по действию аналогичен пепсину. Это тоже ЭНДОПЕПТИДАЗА. Его оптимум рН = 3 - 3,5. Действует на ПЕПТИДНЫЕ связи, в образовании которых участвуют ДИКАРБОНОВЫЕ аминокислоты (ГЛУ, АСП) своими КАРБОКСИЛЬНЫМИ группами. В желудке под действием ПЕПСИНА и ГАСТРИКСИНА сложные белковые молекулы распадаются на высокомолекулярные ПОЛИПЕПТИДЫ. Ими являются так называемые АЛЬБУМОЗЫ, ПЕПТОНЫ, которые поступают в тонкий кишечник. В тонком кишечнике эти ПОЛИПЕПТИДЫ подвергаются действию целого ряда протеолитических ферментов поджелудочной железы, которые вырабатываются в неактивной форме: ТРИПСИНОГЕН, ХИМОТРИПСИНОГЕН, ПРОЭЛАСТАЗА, ПРОКАРБОКСИПЕПТИДАЗА. Механизм активации всех этих ферментов - ЧАСТИЧНЫЙ ПРОТЕОЛИЗ по каскадному механизму. рис. Активация протеолитических ферментов ТРИПСИН, ХИМОТРИПСИН, ЭЛАСТАЗА - ЭНДОПЕПТИДАЗЫ. ТРИПСИН разрушает внутренние ПЕПТИДНЫЕ связи, в образовании которых принимают участие лиз и арг. ХИМОТРИПСИН разрушает внутренние связи, в образовании которых принимают участие ароматические аминокислоты (тир, три, фен). ЭЛАСТАЗА разрушает внутренние ПЕПТИДНЫЕ связи, в образовании которых принимают участие ала, гли, про. КАРБОКСИПЕПТИДАЗА разрушает наружные пептидные связи, отщепляя аминокислоты с С-конца полипептидной цепи. АМИНОПЕПТИДАЗА (образуется в слизистой оболочке тонкого кишечника) действует на крайние ПЕПТИДНЫЕ связи со стороны N-конца, отщепляя отдельные аминокислоты. ДИПЕПТИДЫ подвергаются действию ДИПЕПТИДАЗ, продуцирующихся слизистой кишечника сразу в активной форме. Т.о. в результате действия всей этой группы ферментов в ЖКТ белки пищи расщепляются до аминокислот. Образующиеся аминокислоты всасываются в кровь и поступают во все органы и ткани. Аминокислоты, которые не подверглись всасыванию, поступают в толстую кишку, где с ними происходят определенные реакции (гниение аминокислот).
5.2. Гниение аминокислот, обезвреживание продуктов гниенияГНИЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ Аминокислоты, которые не подверглись всасыванию, поступают в толстую кишку, где подвергаются гниению. ГНИЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ - это процесс распада аминокислот под действием ферментов, вырабатывающихся микрофлорой толстого отдела кишечника. Аминокислоты при гниении подвергаются следующим превращениям: РЕАКЦИИ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ: Подвергаются орнитин и лизин. ОРНИТИН в состав белков не входит, но обязательно содержится в организме. Проукты декарбоксилирования - ПУТРЕСЦИН и КАДАВЕРИН - являются токсическими веществами. Они входят в состав трупных ядов.  Рис. Превращение орнитина и лизина ВОССТАНОВИТЕЛЬНОЕ ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ: (на примере аланина)  ДЕСУЛЬФИРОВАНИЕ Десульфированию подвергаются серосодержащие аминокислоты (метионин, цистеин). В результате образуются сероводород, метилмеркаптан. РАСПАД ЦИКЛИЧЕСКИХ АМИНОКИСЛОТ При распаде тирозина, фенилаланина, триптофана образуются метан, углекислый газ, аммиак, фенол, крезол, индол. Все эти вещества токсические. Они поступают в печень, где и происходит их обезвреживание. В печени имеется две системы, участвующие в обезвреживании этих веществ: 1. УДФГК - УРИДИНДИФОСФОГЛЮКУРОНОВАЯ К-ТА. 2. ФАФС - ФОСФОАДЕНОЗИНФОСФОСУЛЬФАТ. Процесс обезвреживания - это процесс конъюгации токсических веществ с компонентами одной из этих систем, и образования конъюгатов, которые являются уже нетоксичными веществами. Рис. Обезвреживание фенола, крезола, индола ИНДОКСИЛСУЛЬФАТ нейтрализуется и превращается в натриевую или калиевую соль. Все эти вещества выводятся из организма с мочой. В норме реакция на индол должна быть отрицательна. При положительной реакции на индол - нарушена обезвреживающая функция печени. Положительная реакция на ИНДИКАН наблюдается при очень активном гниении белков в толстом кишечнике.
|