бх. Гниение белков в толстом кишечнике. Обезвреживание продуктов гниения в печени

• Название: Гниение белков в толстом кишечнике. Обезвреживание продуктов гниения в печени
• Дата: 25.04.2022
• Размер: 260.05 Kb.
• Имя файла: бх.docx
• Тип: Документы; #495976

Гниение белков в толстом кишечнике. Обезвреживание продуктов гниения в печени.

Часть аминокислот не всасывается и подвергается процессам гниения с участием микрофлоры в толстом кишечнике. Продукты гниения аминокислот могут всасываться и попадают в печень, где подвергаются реакциям обезвреживания.

За счет деятельности микрофлоры толстого кишечника а/к подвергаются гниению с образованием ядовитых продуктов: при распаде серусодержащих а/к (цистина, цистеина и метионина) образуются H₂S и метилмеркаптан (CH₃SH). Диаминокислоты, в частности орнитин и лизин, подвергаются декарбоксилированию с образованием протеиногенных аминов (трупных ядов).



При разрушении фенилаланина, тирозина, триптофана, образуются соответствующие биогенные амины: фенилэтиламин, триптамин, серотонин. При разрушении этих же аминокислот могут образовываться крезол, фенол, скатол, индол, бензол.



Все эти вещества гидрофобны и обладают мембранотропным действием (поражают мембраны клеток печени, эритроцитов, легких). Продукты распада аминокислот поступают в печень, где подвергаются детоксикации. В печени эти продукты обезвреживаются путем конъюгации с серной или глюкуроновой кислотой с образованием нетоксичных парных кислот (фенолсерная, скатоксилсерная).



Происходит это так: в печени содержатся специфические ферменты - арилсульфотрансфераза и УДФ-глюкуронилтрансфераза, которые катализируют перенос остатка серной кислоты из ее связанной формы-ФАФС (фосфоаденозин-фосфосульфат) и остатка глюкуроновой кислоты из ее связанной формы-УДФГК (уридиндифосфоглюкуроновой кислоты) на любой из указанных выше продуктов. Продукты реакции нетоксичные так называемые парные кислоты (например, фенолсерная кислота, скатоксилсерная), выделяются с мочой.

Диагностическое значение индикана: он характеризует содержимое кишечника. Содержание индикана увеличивается при запорах, непроходимости кишечника, при перитонитах и парезах кишечника. В этих случаях индикан появляется в крови и выделяется с мочой в повышенных количествах. Увеличение его концентрации в крови наблюдается на ранних стадиях почечной недостаточности.

Продукты гниения аминокислот в кишечнике.

Аминокислоты	Продукты гниения
Тирозин	Крезол
	Фенол
Триптофан	Скатол
	Индол
Цистеин, Метионин	Метилмеркаптан
	Сероводород
Лизин	Кадаверин
Орнитин	Путресцин

Катаболизм аминокислот в толстом кишечнике

В некоторых ситуациях, а именно:

• 
  при ухудшении всасывания аминокислот,
  
• 
  при избытке белковой пищи,
  
• 
  при нарушении деятельности пищеварительных желез,
  
• 
  при снижении перистальтики кишечника (запоры)
  

аминокислоты и недопереваренные фрагменты белков достигают толстого кишечника, где подвергаются воздействию кишечной микрофлоры. Такой процесс получил название гниение белков в кишечнике. При этом образуются продукты разложения аминокислот, представляющие собой

• 
  токсины (аммиак, кадаверин, путресцин, крезол, фенол, скатол, индол, пиперидин, пирролидин, сероводород (H₂S), метилмеркаптан (СН₃SН) и другие),
  
• 
  нейромедиаторы (серотонин, гистамин, октопамин, тирамин, триптамин).
  

Детоксикация продуктов гниения

Обезвреживание токсических веществ, поступающих из толстого кишечника, происходит в печени с помощью двух систем:

• 
  система микросомального окисления,
  
• 
  система конъюгации.
  

Цель работы системы микросомального окисления заключается

• 
  в увеличении реакционной способности молекулы и ее возможности вступить в реакцию конъюгации,
  
• 
  в придании гидрофильности молекуле, что способствует ее выведению с мочой и отсутствию накопления в нервной и жировой ткани.
  

Цель работы системы конъюгации заключается

• 
  в маскировке реакционноспособных и токсичных групп (например, в феноле это ОН-группа).
  

Активация зимогенов.

Многие пищеварительные ферменты синтезируются в неактивной форме – в виде зимогенов (пепсиноген, трипсиноген и др.).

Эти неактивные зимогены активируются после попадания в ЖКТ, благодаря этому не происходит переваривания клеток, где происходит синтез ферментов. Зимогены не активны, так как содержат дополнительные участки или группы, которые препятствуют доступу субстрата к активному центру. Удаление этой блокирующей группы протеолитическими ферментами приводит к необратимой активации зимогена.

Трипсиноген 

Эндопептидаза расщепляет пептидную связь между лиз в положении 6 и лей в положении 7, в результате отщепляется пептид и образуется активный трипсин.

Схема активации зимогена:



По такой схеме происходит активация целого ряда зимогенов:

6. 
   Пищеварительные ферменты
   
7. 
   Ферменты свертывания крови
   
8. 
   Белковые гормоны
   
9. 
   Кининовая система, компонент
   
10. 
    Фибриллярный белок проколлоген  коллоген.
    

Основная черта активации зимогенов заключается в каскадном (последовательном) включении зимогенов с образованием активных ферментов например 12-перстной кишки.

Регуляция путем химической модификации.

По существу это изменение химической структуры активного центра. В некоторых случаях фермент может существовать в клетке в неактивной форме или слабоактивном состоянии, но присоединение фосфатной группы при участии фосфорилирующего фермента, называемого киназой, к аминокислоте вблизи от активного центра, активирует фермент. Такая система может быть возвращена в исходное состояние под действием фермента, отщепляющего фосфатную группу.

Киназа Ф

F (актив)

F( неакт) Ф

Фосфотаза – Ф

Такой механизм очень важен, т.к. активность киназы и фосфатазы могут изменяться под действием гормонов.