Аминокислоты._Структура_и_функция (2) (3). Что изучает биохимия
 Скачать 1.52 Mb.
|
Что изучает биохимия
Смысл изучения биохимии:- понимание причинно-следственных связей- база для других предметов – физиологии, патофизиологии, фармакологии, гистологии, токсикологии, иммунологии- понимание механизма болезни дает возможность:- Найти пути лечения- Подбирать лекарства, которые помогут именно этому пациенту- Разработка и регистрация новых препаратовБЕЛКИ. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ Белки — главная составляющая часть живых организмов и материальная основа процессов жизнедеятельности. Они представляют собой высокомолекулярные природные полимерные соединения, построенные из аминокислотных остатков, соединенных посредством пептидной связи. Молекулярная масса белков колеблется в широких пределах — от нескольких тысяч до миллионов атомных единиц массы (а.е.м.). Необходимость изучения строения, свойств и видов белков объясняется многообразием их функций. Кроме того, белки (альбумины, иммуноглобулины, плазмин, пепсин, инсулин и др.) нашли широкое применение в качестве лекарственных средств. Биологические функции белков Каталитическая-все химические реакции в организме катализируются белковыми ферментами катализаторами. Сократительная-важным признаком живого является подвижность. Это относится не только к мышечным сокращениям, но и к изменениям формы клеток и субклеточных частиц. Транспортная- белки обладают исключительными возможностями по специфическому связыванию различных соединений, что позволяет им выполнять транспорт веществ по крови и в пределах клетки. Транспортный белок гемоглобин переносит кислород из лёгких к тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, транскортин переносит кортикостероиды (гормоны коры надпочечников), альбумины транспортируют жирные кислоты, лекарственные вещества по крови. Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, т.е. являются ионными каналами и переносчиками. Белки системы комплемента и антитела (иммуноглобулины) выполняют защитную функцию, обеспечивая иммунную защиту организма от чужеродных антигенов и клеток Гемостатическую функцию выполняют фибриноген, тромбин и другие белки, участвующие в свертывании крови. Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами — это регуляторная функция белков. Белки регулируют клеточный цикл, транскрипцию, трансляцию, сплайсинг, активность других белков; участвуют в регуляции важных констант крови: осмотическое давление, рН и т.д. Сигнальная функция белков — способность служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, органами. Эту функцию выполняют белки-гормоны (инсулин, тироксин, цитокины, факторы роста). Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов. Рецепторная функция белков заключается в избирательном связывании различных регуляторов (медиаторов, гормонов) на поверхности клеточных мембран, в цитоплазме и участии в передаче гормональных сигналов в клетке. Резервная функция белков подразумевает их использование как запасного материала для питания развивающихся клеток. К резервным относятся белки, которые запасаются в семенах растений, яйцеклетках животных. В экстремальных условиях (голодание, тяжелая интоксикация и др.) белки печени, мышц и плазмы крови могут служить «резервными белками» как источники аминокислот. Важно понимать, что в организме один и тот же белок может выполнять несколько функций. Примером такой многофункциональности является лизил-тРНК-синтетаза — фермент, который не только катализирует присоединение остатка лизина к тРНК, но и регулирует транскрипцию нескольких генов. Элементный состав белков практически одинаковый: С (50-54%), Н(8%), О (22%), N (15-17%) и S (0.3-2.5%) или селен (пшеница, астрогал). Все многообразие видов и функций белковых молекул определяется особенностями их химической структуры. Белки – это высокомолекулярные полимеры, мономерами которых служат аминокислоты. Protos – первичный, важнейший. Протеины – это другое название белков. В результате гидролиза (щелочного, кислотного или ферментативного) получается смесь аминокислот. Всего в живой природе обнаружено 300 видов аминокислот, но только 20 из них генетически закодированы и входят в состав белков. Это – протеиногенные аминокислоты. Зеленые растения синтезируют все 20 протеиногенных аминокислот. Строение и свойства аминокислот Природа комбинируя различные АК способна создать более чем 10130 вариантов их сочетаний. Набор белков данного организма (протеом) определяет его фенотипические особенности. Расшифровал структурные единицы белков немецкий исследователь Э. Фишер, который, используя соляную кислоту, подверг гидролизу многочисленные белковые соединения, встречающиеся в природе. В результате он обнаружил аминокислоты, различающиеся между собой структурой и числом амино- и карбоксильных групп. Именно аминокислотный состав определяет физико-химические и биологические свойства белков, поэтому, прежде чем познакомиться со свойствами белков, необходимо подробнее остановиться на строении и свойствах аминокислот Для животных и человека 10 из 20-ти АМК должны поступать с пищей и являются незаменимыми: валин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин, лизин, гистидин, аргинин, метионин и треонин БЕЛКИ. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ Природа комбинируя различные АК Структурная организация и принципы функционирования белков более чем 10130 вариантов их сочетаний. Набор белков данного организма (протеом) определяет его фенотипические особенности. Расшифровал структурные единицы белков немецкий исследователь Э. Фишер, который, используя соляную кислоту, подверг гидролизу многочисленные белковые соединения, встречающиеся в природе. В результате он обнаружил аминокислоты, различающиеся между собой структурой и числом амино- и карбоксильных групп. Именно аминокислотный состав определяет физико-химические и биологические свойства белков, поэтому, прежде чем познакомиться со свойствами белков, необходимо подробнее остановиться на строении и свойствах аминокислот. Аминокислоты. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ Аминокислоты — это аминопроизводные карбоновых кислот. Известно более 200 различных природных аминокислот. В зависимости от того, у какого из атомов углерода находятся амино- (NH2–) и карбоксильная (COOH–) группы, различают α-, β-, γ- и δ-аминокислоты. В природе встречаются главным образом α-аминокислоты. Они имеют общую формулу и различаются только радикалом R Непротеиногенные аминокислоты, которые содержатся в высших растениях и грибах, могут быть токсичными для организма другого вида. Так, β-цианоаланин и канаванин ядовиты для человека (канаванин препятствует проникновению аргинина через клеточные мембраны и может встраиваться в белки вместо аргинина). Большинство непротеиногенных аминокислот обнаружено в составе природных антибиотиков. В составе алифатических радикалов АМК могут находиться функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная (-СООН), амино (-NH2), тиольная (-SH), амидная (-CO-NH2), гидроксильная (-ОН) и гуанидиновая группы. Современная рациональная классификация аминокислот основана на п о л я р н о с т и р а д и к а л о в, т.е. способности их взаимодействовать с водой при физиологических значениях рН. По полярности радикала различают аминокислоты: • неполярные (гидрофобные): аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, триптофан, фенилаланин, пролин • полярные (гидрофильные) незаряженные при pH 7: глицин, серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин • полярные отрицательно заряженные при pH 7: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота; • полярные положительно заряженные при pH 7: лизин, аргинин, гистидин Для записи аминокислотных остатков в молекулах пептидов и белков используют трёхбуквенные сокращения их тривиальных названий, а также однобуквенные символы Все 20 аминокислот в белках организма человека можно сгруппировать по способности их радикалов растворяться в воде. Радикалы можно выстроить в непрерывный ряд, начинающийся полностью гидрофобными и заканчивающийся сильно гидрофильными. Растворимость радикалов аминокислот определяется полярностью функциональных групп, входящих в состав молекулы (полярные группы притягивают воду, неполярные её отталкивают). Аминокислоты с полярными незаряженными радикалами Радикалы этих АМК лучше, чем гидрофобные радикалы, растворяются в воде, так как в их состав входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой. К ним относят серин, треонин и тирозин, имеющие гидроксильные группы, аспарагин и глутамин, содержащие амидные группы, и цистеин с его тиольной группой. Цистеин и тирозин содержат соответственно тиольную и гидроксильную группы, способные к диссоциации с образованием Н+, но при рН около 7,0, поддерживаемого в клетках, эти группы практически не диссоциируют. Аминокислоты с неполярными радикалами К неполярным (гидрофобным) АМК относят радикалы, имеющие алифатические углеводородные цепи (радикалы аланина, валина, лейцина, изолейцина, пролина и метионина) и ароматические кольца (радикалы фенилаланина и триптофана). Радикалы таких аминокислот в воде стремятся друг к другу или к другим гидрофобным молекулам, в результате чего поверхность соприкосновения их с водой уменьшается. Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными радикалами К этой группе относят аспарагиновую и глутаминовую аминокислоты, имеющие в радикале дополнительную карбоксильную группу, при рН около 7,0 диссоциирующую с образованием СОО- и Н+. Следовательно, радикалы данных аминокислот - анионы. Ионизированные формы глутаминовой и аспарагиновой кислот называют соответственно глутаматом и аспартатом. Аминокислоты с полярными положительно заряженными радикалами Дополнительную положительно заряженную группу в радикале имеют лизин и аргинин. У лизина вторая аминогруппа, способная присоединять Н+, располагается в ε-положении алифатической цепи, а у аргинина положительный заряд приобретает, гуанидиновая группа. Кроме того, гистидин содержит слабо ионизированную имидазольную группу, поэтому при физиологических колебаниях значений рН (от 6,9 до 7,4) гистидин заряжен либо нейтрально, либо положительно. При увеличении количества протонов в среде имидазольная группа гистидина способна присоединять протон, приобретая положительный заряд, а при увеличении концентрации гидроксильных групп - отдавать протон, теряя положительный заряд радикала. Положительно заряженные радикалы - катионы Наибольшей растворимостью в воде обладают полярные заряженные радикалы аминокислот АМИНОКИСЛОТЫ Неполярные: Глицин Аланин Валин лейцин Изолейцин пролин Ароматические: Фенилаланин Тирозин триптофан Незаряженные, но полярные: Серин Треонин Цистеин Метионин* Аспарагин глутамин + заряженные: Лизин Аргинин гистидин - заряженные: аспартат глутамат Названия аминокислот можно построить по заместительной номенклатуре, но обычно используют тривиальные названия
АК по их свойствам можно разделить на основные, нейтральные и кислые. Нейтральные содержат одну амино и одну карбоксильную группу, кислые- две карбоксильные и одну аминогруппу,основные- две аминогруппы и одну карбоксильную (за счет второй NH2-группы обладают в растворе положительным зарядом). Другая классификация использует химические особенности строения р а д и к а л а. Алифатические аминокислоты: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин. Глицин является единственной оптически не активной АК. Атомы глицинаучаствует не только в синтезе белков, но входят в состав нуклеотидов, гема и в состав трипептида глутатиона. Аланин используется в организме для синтеза глюкозы и транспорта аммиака. Валин, лейцин, изолейцин, обладая выраженными гидрофобными свойствами, играют важную роль в формировании пространственной структуры белковой молекулы. Гидроксиаминокислоты — cерин, треонин, тирозин — играют важную роль в процессах ковалентной модификации структуры белков. Их гидроксильная группа легко взаимодействует с фосфорной кислотой, что бывает необходимо для изменения функциональной активности белков. Аминокислоты, содержащие серу: цистеин, метионин. Цистеин благодаря активной SH-группе легко вступает в окислительно-восстановительные реакции, защищая клетку от действия окислителей, участвует в образовании дисульфидных мостиков, стабилизирующих структуру белков. Метионин выполняет функцию донора подвижной метильной группы, необходимой для синтеза биологически активных соединений (холина, нуклеотидов и т.д.). Дикарбоновые аминокислоты — глутаминовая и аспарагиновая — наиболее распространенные аминокислоты белков животных организмов. Обладая дополнительной карбоксильной группой в радикале, они способствуют ионному взаимодействию, придают заряд белковой молекуле. Такие аминокислоты могут образовывать амиды. Амиды дикарбоновых аминокислот — глутамин и аспарагин — выполняют важную функцию в обезвреживании и транспорте аммиака в организме. Циклические аминокислоты имеют в своем радикале ароматическое или гетероциклическое ядро. Фенилаланин, тирозин образуют взаимосвязанную пару, выполняющую важные функции в организме (например, участвуют в синтезе гормонов — адреналина и тироксина). Триптофан используется для синтеза витамина PP, серотонина, гормонов эпифиза. Гистидин участвует в образовании гистамина, регулирующего проницаемость сосудистой стенки и проявляющего свое действие при аллергии. Диаминомонокарбоновые аминокислоты — лизин и аргинин — имеют дополнительную аминогруппу, которая придает основные свойства белкам. Образование аргинина является частью метаболического пути обезвреживания аммиака (синтез мочевины). Иминокислота — пролин. Ей отводится особое место в структуре коллагена, где пролин в процессе синтеза коллагена может превращаться в гидроксипролин Стереоизомерия аминокислот Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметричных атома) и обладают оптической активностью. По расположению заместителей вокруг асимметричного атома углерода стереоизомеры относят к L- или D-ряду. Если аминогруппа располагается справа от углеродной цепи, это D-изомер; если слева – L-изомер. Аминокислоты, входящие в состав белков, относятся к L-ряду. Данную особенность трудно объяснить, так как в реакциях вне организма L- и D-формы образуются в одинаковых количествах. До недавнего времени считалось, что D-формы не встречаются в живой природе. Однако с помощью аминокислотного анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий, а затем и в тканях высших организмов. Установлено, что D-аминокислоты входят в состав антибиотиков, продуцируемых микроорганизмами (D-серин — в состав полимиксина, D-валин —в состав актиномицина). Именно наличие D-аминокислот в составе опиоидных пептидов (дерморфина, дермэнкефалина и делторфинов) определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков Конфигурация аминокислот определяет пространственную структуру и биологические свойства как самих аминокислот, биополимеров – белков, которые построены из остатков аминокислот. • Для некоторых аминокислот наблюдается связь между их конфигурацией и вкусом, например L-Tрп, L-Фен, L-Tир, L-Лей имеют горький вкус, а их D-энантиомеры сладкие. Сладкий вкус глицина известен давно. L-изомер треонина одним людям кажется сладким, другим – горьким. Мононатриевая соль глутаминовой кислоты - глутамат натрия - один из важнейших носителей вкусовых качеств, применяемых в пищевой промышленности. Интересно заметить, что производное дипептида из аспарагиновой кислоты и фенилаланина обнаруживает интенсивно сладкий вкус. Все аминокислоты представляют собой белые кристаллические вещества, имеющие очень высокие температуры правления (более 230 °С). • Большинство кислот хорошо растворимы в воде и практически не растворимы в спирте и диэтиловом эфире. Это, так же как и высокая температура плавления, указывает на солеобразный характер этих веществ. Специфическая растворимость аминокислот обусловлена наличием в молекуле одновременно аминогруппы (основный характер) и карбоксильной группы (кислотные свойства), благодаря чему аминокислоты принадлежат к амфотерным электролитам (амфолитам). Спектральные свойства аминокислот. Все аминокислоты поглощают свет в инфракрасной области спектра. Три циклические аминокислоты (фенилаланин, тирозин и триптофан) поглощают свет в ультрафиолетовой области при λ = 280 нм. Применение аминокислот в качестве лекарственных препаратов Некоторые аминокислоты нашли самостоятельное применение в качестве лекарственных средств. Глутаминовая кислота применяется главным образом при лечении заболеваний центральной нервной системы: шизофрении, эпилепсии, психозов, реактивных состояний, депрессии. Аспарагиновая кислота в виде калиевых и магниевых солей (Панангин, Аспаркам) используется при сердечной недостаточности. Метионин- для предупреждения и лечения заболеваний печени (жировая инфильтрация печени, цирроз, гепатиты). Глицин используют для лечения стрессовых состояний, при психоэмоциональном напряжении, повышенной возбудимости и нарушении сна. Лейцин служит в качестве иммунокорректора, триптофан — антидепрессанта. В медицинской практике широко применяются препараты, в состав которых входят цистеин и тирозин (Вита-йодурол, Тауфон и др.). Остатки аминокислот входят в состав сравнительно недавно созданных других лекарственных препаратов(каптоприл, ацетилцистеин и др.). Кислотно-основные свойства -аминокислот В аминокислотах одновременно присутствует как кислотная карбоксильная группа, так и основная аминогруппа. В водных растворах и твердом состоянии аминокислоты существуют только в виде внутренних солей – цвиттер-ионов или биполярных ионов. В кислой среде молекулы аминокислот представляют собой катион. При пропускании электрического тока через такой раствор катионы аминокислот движутся к катоду и там восстанавливаются. В щелочной среде молекулы аминокислот представляют собой анион. При пропускании электрического тока через такой раствор анионы аминокислот движутся к аноду и там окисляются. Аминокислоты легко растворимы в воде. Все аминокислоты при физиологических значениях рН имеют структуру цвиттериона - биполярного (амфотерного) иона Кислотно-основные свойства -аминокислот • Значение рН, при котором практически все молекулы аминокислоты представляют собой биполярный ион называется изоэлектрической точкой (рI). При этом значении рН раствор аминокислоты не проводит электрический ток. Химические свойства -аминокислот • Все химические реакции, в которые вступают -аминокислоты, можно разделить на группы: • Реакции с участием карбоксильной группы • Реакции с участием аминогруппы • Реакции с участием углеводородного радикала кислоты • Реакции с одновременным участием карбоксильной и аминогруппы Добавляя к раствору аминокислоты определенное количество кислоты или щелочи, можно изменить их заряд. При определенном значении pH наступает такое состояние, при котором заряд аминокислоты становится равным нулю. Такое значение pH получило название изоэлектрической точки (pI). При значении pH, равном изоэлектрической точке, аминокислоты не перемещаются в электрическом поле. Изменение суммарного заряда аминокислот в зависимости от рН среды При нейтральных значениях рН все кислотные (способные отдавать Н+) и все основные (способные присоединять Н+) функциональные группы находятся в диссоциированном состоянии. Поэтому в нейтральной среде аминокислоты, содержащие недиссоциирующий радикал, имеют суммарный нулевой заряд. Аминокислоты, содержащие кислотные функциональные группы, имеют суммарный отрицательный заряд, а аминокислоты, содержащие основные функциональные группы, - положительный заряд. Изменение рН в кислую сторону (т.е. повышение в среде концентрации Н+) приводит к подавлению диссоциации кислотных групп. В сильно кислой среде все аминокислоты приобретают положительный заряд. Напротив, увеличение концентрации ОН- групп вызывает отщепление Н+ от основных функциональных групп, что приводит к уменьшению положительного заряда. В сильно щелочной среде все аминокислоты имеют суммарный отрицательный заряд. Изменение суммарного заряда аминокислот в зависимости от рН среды Модифицированные аминокислоты, присутствующие в белках Непосредственно в синтезе белков организма человека принимают участие только 20 перечисленных аминокислот. Однако в некоторых белках имеются нестандартные модифицированные аминокислоты - производные одной из этих 20 аминокислот. Например, в молекуле коллагена (фибриллярного белка межклеточного матрикса) присутствуют гидроксипроизводные лизина и пролина - 5-гидроксилизин и 4-гидроксипролин. Модификации аминокислотных остатков осуществляются уже в составе белков, т.е. только после окончания их синтеза. Введение дополнительных функциональных групп в структуру аминокислот придаёт белкам свойства, необходимые для выполнения ими специфических функций. Так, гидроксилизин и гидроксипролин содержатся в белке соединительной ткани – коллагене; γ-карбоксиглутаминовая кислота входит в состав белков, участвующих в свёртывании крови, и две близко лежащие карбоксильные группы в их структуре необходимы для связывания белковых факторов с ионами Са2+. Нарушение карбоксилирования глутамата приводит к снижению свёртываемости крови.
Пептидные связи очень прочны и при нормальных условиях, существующих в клетках, самопроизвольно не разрываются. Гидролиз пептидной связив клетках идет при помощи специальных ферментов — протеаз. При гидролизе белки распадаются на составляющие их аминокислоты. В лабораторных условиях гидролиз пептидных связей белков проводят в запаянной ампуле с концентрированной соляной кислотой (6 моль/л) при температуре более 105 °С, причем полный гидролиз белка до свободных аминокислот проходит за 24 ч.Сложные белкиСложные белкиНекоторые белки состоят только из аминокислот, такие белки называют простыми. К группе сложных белков относятся соединения, в которых, кроме белковой части, содержатся небелковые компоненты различной химической природы. В зависимости от химической природы небелкового компонента сложные белки разделяют на несколько классов. Гликопротеины — это белки, содержащие в качестве небелкового компонента ковалентно связанные углеводные остатки. Углеводная часть гликопротеинов представлена моносахаридами или небольшими гетерополисахаридами. Для гликопротеинов характерна гликозидная связь. Если углеводные остатки связаны с амидной группой аспарагина в составе белковой молекулы, образуется N-гликозидная связь (в иммуноглобулинах, гормонах, таких как гонадотропин и тиреотропин). Если в образовании связи с углеводными остатками участвуют ОН-группы серина или треонина в составе белковой молекулы либо ОН-группы гидроксилизина или гидроксипролина в коллагене, то образуется О-гликозидная связь. Гликопротеины осуществляют функции транспорта гидрофобных веществ и ионов металлов (церуллоплазмин, трансферрин), участвуют в свертывании крови (фибриноген, протромбин), иммунной защите (иммуноглобулины). Гликопротеины, находящиеся на поверхности мембран клеток, обеспечивают специфичность межклеточных контактов, определяют группы крови и выполняют рецепторную функцию.Сложные белкиСложные белкиЛипопротеины — белки, содержащие в качестве небелкового компонента нековалентно связанные липиды. Белковые компоненты липопротеинов —апобелки — отличаются друг от друга по структуре и аминокислотному составу. В клетках липопротеины входят в состав биологических мембран. Липопротеины плазмы крови выполняют функцию транспорта липидов. Липопротеины переносят триацилглицеролы, фосфолипиды, холестерол и его эфиры, жирорастворимые витамины, β-каротины. Между апопротеином и липидами образуются ионные связи и гидрофобное взаимодействие. Нуклеопротеины — белки, содержащие нековалентно связанные ДНК или РНК. Связь между небелковым компонентом и белком — ионная. Нуклеопротеинам принадлежит важная роль в сохранении, передаче и реализации генетической информации. Металлопротеины — белки, содержащие координационно связанные ионы металлов. Среди металлопротеинов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащие ферритин и трансферрин). Многие ферменты также содержат в своем составе металлы (например, карбоангидраза и супероксиддисмутаза, содержащие в своих активных центрах ионы меди, марганца или железа).Сложные белкиСложные белкиФосфопротеины — белки, содержащие в качестве небелкового компонентаковалентно связанные остатки фосфорной кислоты. В образовании сложноэфирной связи с фосфатом участвуют гидроксильные группы серина или треонина. Фосфопротеином является, в частности, казеин молока. Фосфопротеинышироко распространены в клетке. Процесс фосфорилирования является способом влияния на конформацию белка и используется в системах регуляциипроцессов жизнедеятельности (например, фосфорилирование ферментов изменяет их активность, а фосфорилирование белков-гистонов снижает их способность связываться с ДНК).Хромопротеины — это белки, имеющие окраску и содержащие простетические группы различной химической природы. К ним относятся белки с металлсодержащей порфириновой простетической группой (гемоглобин, миоглобин, хлорофиллы), а также ферменты (цитохромы, каталаза, пероксидаза).Флавопротеины содержат в качестве небелкового компонента группы,представленные изоаллоксазиновыми производными — флавинмононуклеотидом (ФМН) и флавинадениндинуклеотидом (ФАД). Флавопротеинами являются некоторые оксидоредуктазы — ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции в клетке.Химические реакции, используемые для обнаружения аминокислот Способность аминокислот вступать в те или иные химические реакции определяется наличием в их составе функциональных групп. Так как все аминокислоты, входящие в состав белков, содержат у α-углеродного атома амино- и карбоксильную группы, они могут вступать в характерные (универсальные) для всех аминокислот химические реакции. Наличие каких-либо функциональных групп в радикалах индивидуальных аминокислот определяет их способность вступать в специфичные для данных аминокислот реакции. Универсальные реакции:
Красно-фиолетовая окраска Специфические реакции: Цветные реакции на аминокислоты и белки Нингидриновая реакция на аминокислоты Для обнаружения и количественного определения аминокислот, находящихся в растворе, можно использовать нингидриновую реакцию. Эта реакция основана на том, что бесцветный нингидрин, реагируя с аминокислотой, конденсируется в виде димера через атом азота, отщепляемый от α-аминогруппы аминокислоты. В результате образуется пигмент красно-фиолетового цвета. Одновременно происходит декарбоксилирование аминокислоты, что приводит к образованию СО2 и соответствующего альдегида. Нингидриновую реакцию широко используют при изучении первичной структуры белков. Так как интенсивность окраски пропорциональна количеству аминокислот в растворе, её используют для измерения концентрации α-аминокислот. |